 |
Перемидиновые и пуриновые основания.
|
|
|
|
Общая характеристика белков.
Белки – это высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот. В создание белков участвует 20 аминокислот. Они связываются между собой в длинные цепи, которые образуют основу белковой молекулы большой молекулярной массы. Белки выполняют важные функции в организме: Каталитическая – практически все химические реакции, протекающие в животной клетке, катализируются специфическими веществами, называемыми ферментами. Структурная – белки составляют 1/5 част, или 20% массы тела. Коллаген – структурный белок соединительной ткани. Энергетическая – при полном распаде 1 г белка выделяется 17,15 кДж энергии, что указывает на их способность участвовать в обеспечении организма энергией. Транспортная – определенная группа белков крови обладает способностью взаимодействовать с различными соединениями и переносить их. Защитная – в процессе эволюции выработались механизмы узнавания и связывания «чужих» молекул с помощью специфических белков (антител). Регуляторная – определенные белки являются гормонами, участвуют в регуляции разнообразных процессов, протекающих в организме. Участие белков в процессах наследственности, т.е. хранении и передачи генетической информации. Эта функции выполняется сложными белками – нуклеопротеидами. Сократительная – важным признаком живого является подвижность. В основе ее лежит сократительная функция белков. Гемостатическая функция – белки участвуют в образовании тромба и предотвращении кровотечения.Белки состоят из след.элементов:C-50-55%, O-21,5-23,5%, H-6,5-7,3%, N-15-17,6%, S-0,3-2,5%, P-0,5-0,6%.
Вторичная структура белковой молекулы.
Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков α-L-аминокислот (которые являются мономерами), также в состав белков могут входить модифицированные аминокислотные остатки и компоненты неаминокислотной природы. При образовании белка в результате взаимодействия α-карбоксильной группы (-COOH) одной аминокислоты с α-аминогруппой (-NH2) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют N- и C-концом, в зависимости от того, какая из групп концевого аминокислотного остатка свободна: -NH2 или -COOH, соответственно. При синтезе белка на рибосоме первым (N-концевым) аминокислотным остатком обычно является остаток метионина, а последующие остатки присоединяются к C-концу предыдущего. Структура белковой молекулы — сложная пространственная структура, обладающая первичным, вторичным, третичным и четвертичным уровнями организации. Особенности структурной организации белковой молекулы определяются первичным уровнем ее организации. Вторичная структура белковой молекулы — структура белковой молекулы, образующаяся за счет скручивания линейной последовательности аминокислот первичной структуры с образованием спирали, многочисленные витки которой связаны между собой водородными связями. Вторичная структура — конформационное расположение главной цепи макромолекулы (например, полипептидная цепь белка или цепи нуклеиновых кислот), независимо от конформации боковых цепей или отношения к другим сегментам[1]. В описании вторичной структуры важным является определение водородных связей, которые стабилизируют отдельные фрагменты макромолекул.
|
|
|
Втори́чная структу́ра белка́ — пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействия между функциональными группами пептидного остова.
Перемидиновые и пуриновые основания.
В состав РНК и ДНК входят пуриновые и пиримидиновые азотистые основания.
|
|
|
Пиримидиновые азотистые основания являются производными гетероциклического соединения пиримидина:
В составе нуклеиновых кислот обнаружены следующие основные производные пиримидина:
| О |
| О |
цитозин 
урацил 
тимин
Кроме них, в молекулах некоторых нуклеиновых кислот в незначительных количествах встречаются и др. пиримидиновые основания: 5-метил- и 5-оксиметил цитозин, 2-тиоурацил и др. Их называют минорными основаниями. Они защищают молекулу РНК от гидролитической ферментации.
Пуриновые азотистые основания являются производными бициклического гетероцикла пурина, состоящего из конденсированных пиримидинового и имидазольного колец:
Пурин
Главные пуриновые основания в составе нуклеиновых кислот:
аденин 
гуанин
Найдено большое число минорных пуриновых оснований – метилированных производных аденина и гуанина.
При соединении азотистого основания с пентозой образуется нуклеозид. Присоединение углеводов к азотистым основаниям осуществляется через N-гликозидную связь между первым углеродным атомом пентозы ииазотом в девятом положении у пуринов или азотом в первом положении у пиримидинов.При соединении нуклеозидов с фосфорной кислотой образуются нуклеотиды. Остаток фосфорной кислоты в нуклеотидах присоединяется в третьему или пятому углеродному атому пентозы сложноэфирной связью (чаще в 5-му).
Третичная структура ДНК.
Каждая молекула ДНК упакована в отдельную хромосому. В диплоидных клетках человека содержится 46 хромосом. Общая длина ДНК всех хромосом клетки составляет 1,74 м, но она упакована в ядре, диаметр которого в миллионы раз меньше. Чтобы расположить ДНК в ядре клетки, должна быть сформирована очень компактная структура. Компактизация и суперспирализация ДНК осуществляются с помощью разнообразных белков, взаимодействующих с определёнными последовательностями в структуре ДНК. Все связывающиеся с ДНК эукариотов белки можно разделить на 2 группы: гистоновые и негистоновые белки. Комплекс белков с ядерной ДНК клеток называют хроматином. Гистоны - белки с молекулярной массой 11-21 кД, содержащие много остатков аргинина и лизина. Благодаря положительному заряду гистоны образуют ионные связи с отрицательно заряженными фосфатными группами, расположенными на внешней стороне двойной спирали ДНК.Существует 5 типов гистонов. Четыре гистона Н2А, Н2В, НЗ и Н4 образуют октамерный белковый комплекс (Н2А, Н2В, НЗ, Н4)2, который называют "нуклеосомныйкор" (от англ. nucleosomecore). Молекула ДНК "накручивается" на поверхность гистоновогооктамера, совершая 1,75 оборота (около 146 пар нуклеоти-дов). Такой комплекс гистоновых белков с ДНК служит основной структурной единицей хроматина, её называют "нуклеосома". ДНК, связывающую нуклеосомные частицы, называют линкерной ДНК. В среднем линкерная ДНК составляет 60 пар нуклеотидных остатков. Молекулы гистона H1 связываются с ДНК в межнуклеосомных участках (линкерных последовательностях) и защищают эти участки от действия нуклеаз.В ядре каждой клетки присутствует около 60 млн молекул каждого типа гистонов, а общая масса гистонов примерно равна содержаниюДНК. Аминокислотные остатки лизина, аргинина и концевые аминогруппы гистонов могут модифицироваться: ацетилироваться, фосфорилироваться, метилироваться или взаимодействовать с белком убиквитином (неги-стоновый белок). Модификации бывают обратимыми и необратимыми, они изменяют заряд и конформацию гистонов, а это влияет на взаимодействие гистонов между собой и с ДНК. Активность ферментов, ответственных за модификации, регулируется и зависит от стадии клеточного цикла. Модификации делают возможными конформационные перестройки хроматина.
|
|
|
|
|
|
