 |
Химическа природа и свойства ферментов
|
|
|
|
Химическа природа и свойства ферментов
Ферменты по своей природе являются белками и обладают свойствами
белковых соединений. Большинство ферментов двухкомпонентны: они состо-
ят из активной группы (кофермента), котора приобретает свою активность
только при соединении с белковой основой. Белкова структура определяет
характерные свойства фермента и играет ведущую роль в проявлении фермен-
тативного действия.
Фермент и белок.
Белок - это высокомолекулярное соединение; в качестве строительного
материала для всех белков природа использует двадцать аминокислот, соеди-
ненных друг с другом в полипептидную цепь. Интересно то, что в отдельнос-
ти ни кофермент, ни апофермент (белковая структура) не проявляют активнос-
ти. Ферменты, как и все белки, имеют высокий молекулярный вес. Для фермен-
тов характерно большинство свойств, присущих белкам, а именно: потеря ак-
тивности (инактивация или денатурация) при нагревании; инактивация фер-
ментов происходит также под воздействием солей тяжелых металлов, под дей-
ствием кислот, щелочей, как это происходит и у белков; в растворах при про-
пускании электрического тока ферменты поляризуются и движутся к катоду
или к аноду, что сходно с поведением белков в таких же условиях. Изменение
концентрации водородных ионов в растворах белков и ферментов приводит к
накоплению ими положительных или отрицательных зарядов. Все эти свойст-
ва доказывают амфотерность ферментов и подтверждают их белковую структу-
ру. К настоящему времени белковая природа ферментов подтверждена многи-
ми, более тонкими и глубокими, физическими, химическими и биологически-
ми методами исследований.
|
|
|
Рис. 3
Общие свойства ферментов
Ферменты не устойчивы к высокой и низкой температуре, обладают
свойством специфичности и проявляют свое действие только при определен-
ной концентрации водородных ионов. Рассмотрим эти свойства подробнее...
Термолабильность
Ферменты особо чувствительны к температуре среды, в которой они дейст-
вуют. До температуры 40-42°С способность ферментов ускорять химические ре-
акции повышается. Дальнейшее повышение температуры приводит к инактива-
ции ферментов. При температуре 60-70°С ферменты полностью теряют свои ка-
талитические свойства (за некоторым исключением). Каждый фермент имеет
свою наиболее оптимальную температуру действия. Ферменты, действующие в
организме человека и высших животных, наиболее активны в среде, где темпе-
ратура 37-40° С. При низких температурах ниже 0° С ферменты замедляют свое
действие, но не разрушаются. Так, например, в растительных организмах зимой
при низких температурах действие ферментов полностью не прекращается, но
жизнедеятельность организмов соответственно резко снижается. Весной актив-
ность ферментов, а вместе с тем и процессы жизнедеятельности растений резко
повышаются.
Рис. 4
Влияние pH на действие ферментов
Для действия ферментов нужна определенная реакция среды. Давно было
замечено, что одни ферменты способны ускоряют химическую реакцию, если
среда будет кислая, другие - если щелочная, третьи - если нейтральная. Каждый
фермент имеет свой оптимум pH, при котором он наиболее активен. Благодаря
этому в клетках и тканях организма возможно сохранение строгой последова-
тельности химических превращений различных веществ.
Специфичность
Одним из наиболее характерных свойств ферментов является их специ-
фичность. Под специфичностью подразумевается свойство ферментов изби-
|
|
|
рательно участвовать в превращении одного или нескольких веществ, близ-
ких по структуре. Каждый фермент действует на определенный тип химичес-
кой связи в молекуле субстрата. Даже незначительные изменени в химичес-
кой структуре вещества порой исключают возможность проявления действия
фермента. Различают абсолютную, относительную и стехиометрическую спе-
цифичности. Примером абсолютной специфичности могут служить следую-
щие ферменты: сахараза, действующая на сахарозу; мальтаза, действующая на
мальтозу; лактаза, действующая на лактозу ( сахароза, лактоза, мальтоза -
сахара, имеющие одинаковую формулу C12H22O11 и различное строение). От-
носительной специфичностью обладает фермент пищеварительного сока пеп-
син, расщепляющий различные белковые вещества, доставляемые в желудок
вместе с пищей. Пепсин расщепляет мясной белок, рыбный белок, белок моло-
ка, белок растений. Большинство ферментов чувствительно к пространствен-
ной конфигурации молекулы субстрата, с которой они взаимодействуют, таким
образом ферменты проявляют стехиометрическую специфичность. Обычно
эта специфичность присуща ферментам, расщепляющим какие-либо изомеры,
отличающиеся друг от друга лишь характером пространственного расположе-
ния радикальных групп. Например, a- и b-гликозидазы разлагают a - и b-ме-
тилгликозиды, которые отличаются только пространственным расположени-
ем радикалов метилов.
|
|
|
