Главная | Обратная связь | Поможем написать вашу работу!
МегаЛекции

Оптическая изомерия аминокислот.




УДК: 547

© Домбровский В.А., Аксёнов В.Н. Учебно-практическое пособие – М., МГУТУ, 2004.

Учебно – практическое пособие предназначено для более глубокого изучения раздела «Аминокислоты» в органической химии. Материал данного раздела изложен на современном научном уровне.

Пособие предназначено для студентов технологических специальностей 2 и 3 курса всех форм обучения.

 

Авторы: Домбровский Владимир Андреевич, Аксёнов Виктор Николаевич.

Рецензенты: Профессор, д.х.н. «Синтез полимеров» МГАТХТ ми. М.В. Ломоносова Грицкова И.А.

Доцент, к.х.н. каф. «Органической химии» МГУПБ Фонский Д.Ю.

Редактор: Свешникова Н.И.

 

© Московский государственный университет технологий и управления, 2004

109004, Москва, Земляной вал, 73.

СОДЕРЖАНИЕ

 

Введение ……………………………………………………………………..4

 

1.Понятие об аминокислотах…………………………………………………5

 

2.Методы получения аминокислот……………………………………..…..14

 

3.Биологическое значение аминокислот……………………………………17

 

4.Физические и химические свойства аминокислот…………...………….19

 

5. Пептиды ………………………………………………………..………… 25

 

6.Оптическая изомерия аминокислот……………………………………….27

 

7. Номенклатура оптически активных соединений в применении

к аминокислотам…………………………………………….…………….30

8. Задачи для самостоятельного решения…………………………………..33

 

9. Тестовые задачи для самостоятельного решения……………….……….34

 

10. Тестовые задачи для самостоятельного решения с ответом…….…….37

 

9. Литература……………………………………………………….……….39

 

 

Введение.

 

Известно, что форма белка определяет его функции. Предсказание, какая молекула получиться из последовательности конкретного гена - одна из важных задач, встающих после определения генома человека и геномов других животных.

Белки состоят из небольших молекул, называемых аминокислотами. Каждая конкрет­ная аминокислота кодируется определённой последовательностью (триплетом) ДНК. Однако до сих пор не известно, почему конкретные белки выглядят именно так, а не иначе.

Белковая молекула приобретает собственную конфигурацию после "сворачивания" аминокислотной цепи в трёхмерную структуру. В настоящее время для определения пространственной структуры белков исследователи используют технологии, которые основаны на определении положения каждого атома в данном конкретном белке. В первую очередь это методы ядерного магнитного резонанса (ЯМР) и кристаллографии. Но, принимая во внимание громадное количество атомов даже в простейшей белковой молекуле, очевидно, что такие методы очень трудоемки, длительны и в ряде случаев малоэффективны.

Ученые заинтересовались поэтому, возможно ли предсказывать трёхмерную струк­туру белка, основываясь лишь на известной последовательности его аминокислот (или генетического кода, который определяет последовательность аминокислот). Зная свойства аминокислот притягиваться или отталкиваться друг от друга и применив ком­пьютерное моделирование, теоретически можно спрогнозировать и их расположение в пространстве. Но это пока только теория. Так как многие белки содержат тысячи ами­нокислот, подобная задача остаётся до сих пор сложно разрешимой.

Оценивая пищевую ценность аминокислот, мы часто одни из них называем "неза­менимыми", а другие - "заменимыми". Хотя с точки зрения питания все это верно, не следует упускать из виду общую биологическую значимость и незаменимость всех 20 аминокислот. Более того, можно даже заключить, что как раз "заменимые" аминокис­лоты более важны для клетки, чем "незаменимые", поскольку утрата способности орга­низма (например, организма человека) синтезировать определенные аминокислоты пред­ставляется в эволюционном отношении более естественной в отношении менее важных аминокислот. Пищевые потребности в тех или иных соединениях свидетельст­вуют о том, что зависимость от внешнего источника метаболитов может оказаться бо­лее благоприятной для выживания организма, чем способность организма синтезиро­вать эти соединения. Если специфический интермедиат присутствует в пище, то орга­низм, сохраняющий способность синтезировать это соединение, передает будущим по­колениям соответствующую генетическую информацию отрицательной ценности. Это свойство для организма не просто бесполезно, но даже вредно, поскольку приходится дополнительно затрачивать питательные вещества и АТР на синтез "лишних" фрагмен­тов ДНК. В клетках прокариот число ферментов, необходимых для синтеза не­заменимых аминокислот, существенно больше числа ферментов, необходимых для синтеза заменимых аминокислот. Следовательно, сохранение возможности синтезиро­вать "легкие" аминокислоты и утрата способности к синтезу "трудных" имеют опреде­ленные биологические преимущества.

Некоторые злаки относительно бедны триптофаном и лизином, и в тех районах, где основным источником пищевого белка служат именно эти растения, а другие источники белка (молоко, рыба или мясо) в пище отсутствуют, у населения часто наблюдаются случаи тяжелой недостаточности аминокислот. В ряде районов Западной Африки ши­роко распространены детская дистрофия (квашиоркор) и кахексия. Квашиоркор разви­вается в тех случаях, когда ребенок после отнятия от груди переводится на обед­ненную белком крахмальную диету. Кахексия является следствием малокалорийной диеты, обедненной специфическими аминокислотами.

Аминокислоты – это бесцветные кристаллические твердые вещества. Обычно они растворимы в воде и не растворимы в органических растворителях. В нейтральных водных растворах аминокислоты существуют в виде биполярных ионов (цвиттерионов) и ведут себя как амфотерные соединения, т.е. проявляются свойства и кислот, и осно­ваний.

Каждая аминокислота характеризуется определенным значением рН, при котором она существует в нейтральной цвиттерионной форме в виде четко выраженного диполя (рис.4). Если при этом значении рН поместить аминокислоту в электрическое поле, то она не будет перемещаться ни к катоду, ни к аноду.

Амфотерная природа аминокислот существенна в биологическом отношении, т.к. она означает, что аминокислоты способны в растворах действовать как буферы – препят­ствовать изменениям рН.

 

 

I. Понятие об аминокислотах.

Номенклатура и изомерия

 

Аминокислоты - замещенные карбоновые кислоты, содержащие в радикале одну или несколько аминогрупп. В состав аминокислот, кроме карбоксильной и аминогрупп, могут входить другие группы, например - OH, -SH, = NН, арильные, азотсодержащие гетероциклы. Особенно важное значение имеют аминокислоты, которые представлены в таблице I.

Названия аминокислот общей формулы Н2N - (СН2n)n -СООН (n =1, 2, 3..) по систематической номенклатуре образуются от названия соответствующего углеводорода, к которому добавляются приставка амино-, окончание – овая и слово кислота. Нумерацию углеродной цепочки начинают с углерода карбоксильной группы, например:

 

2 - аминопропановая кислота

β α

3 2 1

H3C — CH — COOH (α -аминопропионовая кислота, α - аланин)

 

2

 

 

Для аминокислот характерна изомерия, причиной которой является изомерия углеродной цепочки или различное расположение аминогрупп в углеродной цепочке. Например, изомерами являются:

Аминокислоты

 

γ β α CH3

4 3 2 1 3 2 1

H3C — CH2 — СН — COOH βСH — Cα — COOH

 

NH2 NH2

2- Аминобутановая кислота 2- Амино 2-метилпропановая кислота

(α - аминомасляная кислота) (α -аминоизомасляная кислота)

 

В химии аминокислот широко используются тривиальные назва­ния. В зависимости от нахождения аминогрупп по отношению к карбок­сильной группе аминокислоты подразделяются на γ -, β -, α – и т.д. аминокислоты. В практику органической химии, биохимии и химии белка вошли также исторические названия аминокислот, которые связаны или с их свойствами, или способом получения. Такие названия происходят обычно от греческих слов. Так, сладковатую на вкус аминоуксусную кислоту называют глицин или гликокол (глюко - сладкий); цистеин был выделен из камня желчного пузыря (цисти - пузырь); лейцин - из белка казеина (лейкос - белый);

аспарагиновая кислота - из спаржи (аспарагус - спаржа); орнитин - из птичьего помета (орнитус - птица).

 

Все природные аминокислоты, кроме аминоуксусной кислоты, содержат асимметрические атомы углерода и поэтому они существуют в виде оптически активных D - и L - изомеров и рацематов,

 

например:

 

СООН СООН

 

H NH2 H2N H

 

 

CH3 CH3

 

α – D (-)-Аланин α- L (+)-Аланин

 

Оптическую активность обычно выражают в виде удельного вращения, которое определяется уравнением

 

[ α]λt = α/ ℓc

 

где α- угол вращения плоскости поляризации изучаемым веществом; С - объемная концентрация в г/см3 (количество грам­мов оптически активного вещества в 100 мл раствора); ℓ - длина (в дециметрах) пути, пройденного светом в веществе; t - темпе­ратура раствора; λ - длина волны света, которая была исполь­зована при измерении.

 

Таблица1

 

Наиболее важные представители аминокислот.

Самая простая аминокислота

 

Глицин (Gly, G) аминоэтановая, аминоуксусная, гликоколь. Тпл. оС=292.

Обеспечивает минимальные стерические препятствия для соседних аминокислотных остатков.

 

 

Алкильные боковые цепи

Аланин (Ala, A) 2-аминопропановая к-та, a-аминопропановая к-та. [a]D = +2,7,

Тпл. оС=297

Валин (Val, V) Незаменимая аминокислота. 2-амино-3-метилбутановая к-та,

[a]D = -28,8, Тпл. оС= 315

 

 

Лейцин (Leu, L) Незаменимая аминокислота. 2-амино-4-метилпентановая [a]D = -10,35

Тпл. оС= 337

 

Изолейцин (Ile, I) Незаменимая аминокислота. 2-амин-3-метилпентановая к-та. В излейцине имеется помимо С атома еще один хиральный центр. [a]D = +14,8 Тпл.оС= 284

 

 

Боковые радикалы с карбоксильными группами
(«аминодикислоты»)

 

Аспарагиновая кислота (Asp, D) Аминоянтарная к-та. Карбоксильная группа боковой цепи при физиологических значениях pH диссоциирована (pKa ~ 4.3-4.7) Депротонированная форма называется аспартат. [a]D = +4,36 Тпл. оС= 251

 

Глутаминовая кислота (Glu, E) a -аминоглутаровая. Депротонированная форма называется глутамат. Амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот. [a]D = +31,7 Тпл.оС= 248

 

 

Аспарагин (Asn, N) Аминоянтарная.Амидная группа полярна, но кислотными свойствами не обладает. Может участвовать в образовании водородных связей. Общее обозначение для аспарагиновой кислоты или ее амида Asx, а в однобуквенном коде B. [a]D = +4,36 Тпл. оС= 251

 

 

Глутамин (Gln, Q) Общее обозначение для аспарагиновой кислоты или ее амида Glx, а в однобуквенном коде Z.

Основные аминокислоты.

 

Лизин (Lys, K) 2,6- диаминогексановая к-та. Незаменимая аминокислота. Аминогруппа

+

при С атоме в нейтральных растворах протонирована (-NH3) pKa~ 10.5 [a]D = +25,9 Тпл. оС= 224

 

 

Аргинин (Arg, R) pKa гуанидиновой группы ~ 12.5 и в большинстве растворов она протонирована и стабилизирована резонансом. В ряде случаев она выступает как центр связывания фосфатных групп.

 

 

Гистидин (His, H) 2-амино-3-(3¢-имидазолил) пропановая,

Имидазольная группа боковой цепи входит в состав активных центров ряда ферментов. Атом азота в третьем положении имидазольного кольца (N-) служит акцептором и/или донором протонов pKa ~ 6.4-7.0, попеременно выступая в качестве основного или кислотного катализатора. [a]D = -39,74

 

Аминокислоты с гидроксильной группой

 

Серин (Ser, S) Гидроксильная группа способна образовывать эфиры фосфорной и органических кислот, служит местом присоединения углеводов в гликопротеидах. Серин присутствует в активных центрах ряда ферментов.

Треонин (Thr, T) 2-амино-3-оксибутановая к-та. Незаменимая аминокислота. Имеется второй хиральный центр. [a]D = -30 Тпл. оС= 251

 

Сер(о/у)содержащие аминокислоты

 

Цистеин (Cys, С) 2- амино-3-тиопропановая к-та.Способен самопроизвольно окисляться в присутствии O2 образуя «двойную» аминокислоту цистин (дисульфидные связи в белках). [a]D = -16,5 Тпл. оС= 178.

 

 

 

Метионин (Met, M) 2-амино-4-метилтиобутановая к-та. Незаменимая аминокислота. [a]D = +27,2

 

Ароматические аминокислоты

Фенилаланин (Phe, F) 2-амино-3-фенилпропановая к-та.Незаменимая аминокислота.

[a]D = -34,5 Тпл. оС= 278

 

Тирозин (Tyr, Y) 2-амино-3-(n-оксифенил) пропановая к-та. Донор протона в водородных связях. pKa ~ 9.5-10.9 [a]D = -10

 

 

Триптофан (Trp, W) 2-амино-3-индолилпропанокая к-та. Незаменимая аминокислота.
Тирозин и триптофан поглощают в УФ области спектра (250-300 нм). [a]D = -31,5

Тпл. оС= 382

 

Иминокислота

 

Пролин (Pro, P) a-пирролидинкарбоновая к-та. Боковая цепь замыкается на аминогруппу. Пирролидиновое кольцо вызывает изгибы полипептидной цепи.

 

Таблица обозначений и некоторых важных свойств 20 природных аминокислот

 

Amino acid Abbreviations mol.wt. Da pK Aq. solubility (g/100ml) UV abs. Log pH~7  
  3-letter 1-letter -COOH -NH3+ R group  
alanine ala A 89,10 2,35 9,87 - 16,6 (25°C) -
arginine arg R 174,20 1,82 8,99 12,50 15(21°C) -
asparagine asn N 132,10 2,14 8,72 - 2,6(25°C) -
aspartic acid asp D 133,10 1,99 9,90 3,90 0,5(25°C) -
cysteine cys C 121,20 1,92 10,70 8,37 soluble 2,48(250nm)
glutamic acid glu E 147,10 2,10 9,47 4,07 0,86(25°C) -
glutamine gln Q 146,10 2,17 9,13 - 4,2(25°C) -
glycine gly G 75,10 2,35 9,78 - 25(25°C) -
histidine his H 155,20 1,80 9,33 6,04 4,2(25°C) 3,77(211nm)
isoleucine ile I 131,20 2,32 9,76 - 4,1(25°C) -
leucine leu L 131,20 2,33 9,74 - 2,4(25°C) -
lysine lys K 146,20 2,16 9,06 10,54 soluble -
metionine met M 149,20 2,13 9,28 - soluble -
phenylalanine phe F 165,20 2,20 9,31 - 3,0(25°C) 3,97(206nm) 2,30(257nm)
prolyne pro P 115,10 1,95 10,64 - soluble -
serine ser S 105,10 2,19 9,21 - 25(20°C) -
threonine thr T 119,10 2,09 9,10 - soluble -
tryptophan trp W 204,20 2,46 9,41 - 1,14(25°C) 4,67(219nm) 3,75(280nm)
tyrosine tyr Y 181,20 2,20 9,21 10,46 0,045(25°C) 3,9(222nm) 3,15(274nm)
valine val V 117,10 2,29 9,74 - 8,8(25°C) -

 

Все входящие в состав белков аминокислоты представляют собой L - формы;

D - формы встречаются в природе редко (их получает синтетически). Во всех тканях присутствуют только L- изомеры. После гибели организма они начинают медленно переходить в D - изомеры. Установив соотношение L - и D - аминокислот, можно определить возраст находки.

 

 

2. Методы получения аминокислот

 

Основным способом получения многих аминокислот является гидролитическое расщепление белковых веществ. Белки гидролизуют при нагревании и под давлением (в автоклавах) с растворами щелочей или кислот, а также с помощью ферментов. При этом макромо­лекулы белков, которые состоят из остатков α - аминокислот, связанных между собой амидными (пептидными) связями -NН-С=0, расщепляются на отдельные α -аминокислоты. Таким образом, при гидролизе участка молекулы белка Б в результате разрыва пептидных связей получают смесь α - аминокислот.

Б

 


….–NH - CH – C – NH – CH– C -NH–CH – … ® R1–CH–COOH + R2 -CH - COOH +

ï ║ ï ║ ï ï ï

R1 O R2 O R3 NH2 NH2

 

HO– H HO– H HO–H

 

+ R3 – CH – COOH + …

ï

NH2

 

Полученные из белковых гидролизатов аминокислоты разделяют методами ионооб­менной хроматографии, электрофореза и газожид­костной хроматографии. Или же по­лученные аминокислоты переводят в эфиры, которые дальше разделяют фракционной разгонкой в вакууме. После омыления (гидролиза) сложных эфиров получают амино­кислоты. Разработан микробиологический метод получения некоторых аминокислот. Определенного вида организмы в процессе их жизнедеятельности питаются газообраз­ными углеводородами и углеводородами нефти. При этом в клетках, и за их преде­лами накопляются определенного вида аминокислоты. Таким путем получают лизин, глутаминовую кислоту и др.

Известно большое число синтетических методов получения амино­кислот, из которых наиболее важными являются:

1.Замещение галогенов на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кисло­тах действием аммиака на их аммонийные соли

 

H+

R-СН-СООNH4 + 2NH3 R-CH-COONH4 R-CH - COOH

-NH4Br NH3

Br NH2 NH2

 

2. Получение из циангидринов (оксинитрилов), которое заклю­чается в действии на альдегиды или кетоны цианистоводородной кислоты и аммиака по А.Штреккеру (немецкий химик). Образующиеся нитрилы аминокислот далее гидролизуют в

(α-аминокислоты, например:

NH3 H2O

CH3 – CH = O+HCN CH3 –CH –CN CH3 – CH – CN CH3 – CH –COOH

-H2O - NH3

OH NH2 NH2

 

3. Н.Д.Зелинский (советский химик-органик) улучшил этот метод, заменив HCN смесью цианида калия и хлористого аммония. В этом случае образуется цианид аммония, который реагирует с карбонильным соединением, в результате образуется α -аминокислота.

HCN + NH4CI KCI + NH4CN

 

 

H2O

R2 – C = O + NH4CN + R2 – CH – CN R2 – CH – COOH

-NH3

NH2 NH2

 

4. β -Аминокислоты могут быть получены взаимодействием аммиака с непредельными карбоновыми кислотами..В этом случае присоединение аммиака к этиленовой связи проходит против правила Марковникова. Например:

 

СH2 = CH - CООН + NH3 СН2 –СН2 –СООН

Акриловая кислота

NH2

β - аланин

5. β-Аминокислоты также получают по методу В.М.Родионова (советский химик - органик) взаимодействием карбо­нильных соединений с диэтилмалоновым эфиром и аммиаком:

 

R – CH = O + CH2(COOC2H5)2 +NH3 R – CH – CH2 – COOH + C2H5OH + CO2

 

NH2

Для синтеза отдельных аминокислот используются специальные методы. Для получения ε - аминокапроновой кислоты исходными веществами являются фенол или циклигексан, которые гидрированием и соответственно окислением превращают в циклогексанол. Послед­ний после ряда химических реакций превращают в капролактам, и наконец, в ε -аминокапроновую кислоту.

 

циклогексанол циклогесанон оксим циклогексанона

 

капролактам ε -аминокапроновая кислота

 

На основе капролактама Е.И.Клабуновский с сотрудниками разработали «комбинированный метод» синтеза лизина. Для этого капролактам нитруют и полученный нитрокапролактам рядом превращений переводят вL –лизин

 

 

нитрование 1.гидрирование

2.гидролиза

 

капролактам нитрокапролактам

 

H2N -(CH2)4 -CH- COOH

ï

NH2

L-лизин

 

Лизин – одна из незаменимых аминокислот. Особенно эффективны добавки лизина к корму сельскохозяйственных животных. Тонна этой аминокислоты позволяет уменьшить расход кормового зерна на 125 тонн. Мировое производство лизина составляет 70 тонн в год.

А.Н.Несмеянов (советский химик - органик) с сотрудниками разработал синтез

b-аминокислот из продуктов теломеризации зтилена и четыреххлористого углерода в присутствии инициаторов радикальной полимеризации (R'). Полученный теломер последователь­но гидролизуют в b -хлоркарбоновую кислоту, которую потом дей­ствием аммиака превращают в b - аминокислоту.

 

R· H2O NH3

CH2 = CH2 + CCℓ4 ® Cℓ - (CH2 -CH2)n CCℓ3 ® Cℓ (CH2-CH2)n - COOH ®

H+

H2N - (CH2 -CH2)n - COOH

 

n=1 b-аминопропионовая кислота

 

Этим путем получают кислоты: g -аминоэнантовую (п=3);

ε - аминопеларгоновую кислоту (п=4); ω- аминоундекановую (п=5) и др., которые являются исходными соединениями в синтезе полиамидных волокон (энант, пеларгон и др.), а также для получения душистых веществ.

 

3. Биологическое значение аминокислот

Аминокислоты имеют исключительно важное биологическое зна­чение. Они являются простейшими звеньями», своеобразными "кирпи­чиками" в структуре высокомолекулярных природных веществ - белков, которые в свою очередь являются основой живой природы, а значит, мыслящей материи. Аминокислоты принимают участие в жизненно важных физиологических функциях животных и растений. Большинство аминокислот синтезируется в живых организмах. Такие аминокислоты называются заменимыми. Вместе с тем существует восемь витагенных (незаменимых) аминокислот (табл. 2). Незаменимые аминокислоты организмом не синтезируются, они обычно поступают в организм с белковой пищей (молоко, мясо и др.)» из которой они путем превращений и образуются. Содержание незаменимых аминокислот в пище необходимо для нормального роста и функционирования организма.

При нехватке одной из аминокислот в белке он становится недос­таточно полноценным и не полностью усваивается организмом. Поэ­тому аминокислоты, полученные синтетическим или микробиологическим путем, должны доставляться в пищу для повышения ее полноценности. С этой целью широко используется лизин, которого не достает в расти­тельной пище (белке пшеницы). Смеси аминокислот применяются в медицине для питания больных (парантеральное питание). Отдельные аминокислоты используют в разнообразных синтезах, в аналитической химии, некоторые аминокислоты применяются з пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, мононатриевая соль глутаминовой кислоты, придающая вкус и запах куриного бульона.

Из аминокислот, не входящих в состав белков, следует отме­тить о- аминобензойную (антрониловую) кислоту, которая применяется в синтезе красителей и лекарственных препаратов, пищевой промышленности

 

 

антраниловая кислота

 

Витагенные (незаменимые) аминокислоты

 

Таблица 2

 

 

лизин, изолейцин,

 

Валин, треонин,

 

 

метионин, фенилаланин,

 

триптофан, лейцин.

 

Некоторые аминокислоты используются в медицине в качестве лекарственных препаратов при заболеваниях нервной системы, желудочно-кишечного тракта, печени и др. Так, глутаминовая кислота применяется при лечении шизофрении, эпилепсии и некоторых других заболеваний. Глутаминат натрия, производство которого достигает 200 тыс. тонн в год - незаменимая добавка в пищу, очень хороший консервант, зарекомендовал себя как эффективная добавка в корм животных.

 

4. Физические и химические свойства аминокислот.

Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества с относи­тельно высокими температурами плавления. В ряде случаев аминокислоты плавятся с разложением, поэтому температура плавления не яв­ляется характерной константой для них. Аминокислоты хорошо раст­воряются в воде и плохо в неполярных растворителях, α-L-ами­нокислоты, полученное из белков, горьковаты на вкус, тогда как D - изомеры сладкие на вкус. Аминокислоты - бифункциональные соединения, в молекулах которых находятся одновременно две про­тивоположные по кислотности группы: карбоксильная -СООН, амино группа –NH2. Карбоксильная группа является носителем кислотных свойств, а аминогруппа - носителем основных свойств. Следствием такой бифункциональности является амфотерность аминокислот. В свободном состоянии в растворах между карбоксилами и аминогруппами аминокислот осуществляется химическое взаимодействие, своеоборазная реакция нейтрализации, результатом которой является образование внутренней соли (биполярного иона). Так, кристаллический глицин (т.пл. 2360С с разложением) можно описать обычной форму­лой, в то время как на самом деле он представляет собой биполяр­ный ион II, который иногда изображают в виде "бетаина" (формула III):

 

.. +

H2N-CH2-C- O-H ® H3N-CH2-COO-

I II

O

CH2 – C = O

 

H3N O III

 

1. Биполярная структура аминокислот согласуется с тем, что они нелетучие кристаллические вещества, способные растворяться в полярных растворителях (вода), не растворяются в неполярных ра­створителях (диэтиловый эфир, бензол и д.р.). В ИК-спектрах аминокислот отсутствуют частоты, характерные для карбоксильной группы (nCOOH = 1650см-1) и частоты для аминогрупп (nHN2 =3320см-1). Водные растворы аминокарбоновых кислот показывают нейтральную реакцию, не изменяют цвет обычных индикаторов. Бипо­лярная структура также хорошо согласуется с поведением водных растворов аминокислот в электрическом поле. Если в водный рас­твор аминокислоты пропускают электрический, ток, то в зависимости от рН среды она может мигрировать к аноду или катоду. Те значения рН, при которых аминокислот, оставаясь электронейтральной, не мигри­рует под влиянием электрического тока ни к аноду, ни к катоду,

называют изоэлектрической точкой:

+

- (pН выше, чем в изо- NH3-CH2-COO- Н+ (pН ниже, чем изоэлектрической

электрической точке) изоэлектрическая точке)

точка:

аминокислота не

мигрирует ни к като­ду,

ни к аноду

NH2 –CH2 –COO- +

NH3-CH2-COOH

наличие аминогруппы; наличие недиссоциированной

аминокислота ведет себя карбосильной группы;

как анион - мигрирует аминокислота ведет себя,

к аноду как катион – мигрирует к катоду '

 

2. Вследствие наличия в молекулах аминокислот функциональных групп кислотного и основного характера α- аминокислоты являются амфотерными соединениями, т.е. они образуют соли как с кислотами, так и со щелочами.

 

 

+

H2N– CH–COOH + HCl ® [H3N– CH–COOH] Cl-(хлористоводородная соль глицина

I I a- аминокислоты)
R R

 

 

  H2N–   CH–COOH + NaOH ® H2N– I R   CH–COO-Na+ (натриевая соль α-аминокислоты) + H2O I R

 

3. Важной реакцией, в которой участвуют карбоксильные группы, является образование сложных эфиров, полученных взаимодействием аминокислот со спиртами (обычно в присутствии кислых катализа­торов). В реакции со спиртами образуются сложные эфиры.

 


этиловый эфир аланина

 

4) a- Аминокислоты можно ацилировать, в частности, ацетилировать, действуя уксусным ангидридом или хлористым ацетилом. В результате образуются N- ацильные производные - аминокислот (символ "N" означает, что ацил связан с атомом азота).

 


N – ацетилаланин

 

 

5) a- Аминокислоты вступают друг с другом в реакцию поликонденсации, приводя к амидам кислот. Продукты такой конденсации называются пептидами. При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид:

 

H2N– H I CH– O II C–OH + H–NH– CH3 I CH– O II C–OH ®
  глицин аланин

 

 

® H2N– H I CH– O II C–NH– CH3 I CH– O II C–OH + H2O
     

глицилаланин

При конденсации трех аминокислот образуется трипептид и т.д.

 

Аминокислоты взаимодействуют с малорастворимыми в воде гадроксидами тяжелых металлов, растворяя их. При этом образуются, как правило, окрашенные комплексные соединения. Так, с гидроксидом меди (II) аминокислоты образуют комплексы, окрашенные в темно-синий или сине-фиолетовый цвет.

+

2 H2N– CH2–COOH + Cu(OH)2 ® O = C -O - CuNH2 – CH2

ï.. ­ ï

H2C - NH2 O- C =O

 

 

В полученном комплексе атом меди соединен ионными связями с атомами кислорода карбоксильных групп и донорно- акцепторными связями с атомами азота аминогрупп за счет свободных пар р-электронов и вакантных d- орбиталей атома меди. В этом случае обра­зуются циклические структуры (хелатные соединения), для которых характерно окрашивание. Являясь би функциональными соединениями,. аминокислоты взаимодействуют как по аминогруппе, так и по карбок­сильной.

 

При осторожном нагревании аминокислот возможно декарбоксилирование, в результате которого образуются первичные амины

t

H2N– CH–COOH ® R– CH2– NH2 + CO2

ï

R

В живых организмах a - аминокислоты претерпевают разнообраз­ные превращения, в том числе и декарбоксилирование. При этом образуются амины, которые обладают высокой биологической активностью (биогенные амины). Например, при декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется g- аминомасляная кислота, которая находится в мозговых тканях и выполняй в организме функции нейрогормонального ингибитора.

 

фермент g b a

HOOC - CH - CH2 -CH2 -COOH CH2 - CH2 -CH2 -COOH + CO2

ï ï

NH2 NH2

 

глутаминовая кислота g- аминомасляная кислота

 

Реакция декарбоксилирования аминокислот проходит при раз­ложении белковых тел, которые переходят в аминокислоты, а затем в амины (трупные яды).

В основе качественного и количественного определения амино­кислот лежит нингидринная реакция. Нингидрин (гидрат трикетогидриндена) при взаимодействии с аминокислотами в щелочной среде образует соединения, окрашенные в сине-фиолетовый цвет. Например, с a - аланином нингидринная реакция описывается следующей последовательностью превращений:

 

СН3 −СН−СООН + 2H2O• ® + СН3 − СНО + СО2 +NН3

ô нингидрин

2

H − N−H + 2H2O • + -4H2O

ô

H

 

кетонная форма

 

енольная форма окрашенное соединение

 

Реакция аминокислот, в которых участвует аминогруппа, подоб­ны реакциям первичных аминов.

При взаимодействии с азотистой кислотой в кислой среде аминогруппа в аминокислотах замещается на оксигруппу. При.этом выделяется азот и образуется оксикарбоновая кислота.

 

+ HNO2 ® CH3 - CH- COOH + N2+ H2O

ï

OH

 

a- аланин молочная кислота

 

Реакция используется для количественного определения амино­кислот по объему выделяющегося свободного азота (метод Ван-Слайка).

С алкилирующими реагентами (галогеналкилы, диалкилсульфаты и др.) аминогруппа аминокислот, подобно аминам, алкилируется;

 

H2N- CH2 -COOH + (CH3)2 SO4 ® (CH3)2N - CH2- COOH + H2SO4

диметилсульфатN,N диметилгликокол

 

С ангидридами карбоновых кислот аминокислоты вступают в реакцию ацилирования с образованием N -ацилпроизводных. Аналогично ацилирование проходит при взаимодействии аминокислот с хлорангидридами. Например, гликокол с хлористым бенэоилом о

Поделиться:





Воспользуйтесь поиском по сайту:



©2015 - 2024 megalektsii.ru Все авторские права принадлежат авторам лекционных материалов. Обратная связь с нами...