Конфармационная лабильность белков. Факторы, способ-ие устойчивости коллоидных рас-ов белков.

Ионные и водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия относятся к числу слабых: их энергия ненамного превышает энергию теплового движения молекул при комнатной температуре. Конформация белка поддерживается за счет возникновения множества таких слабых связей. Так как атомы, из которых состоит белок, находятся в постоянном движении, то возможен разрыв одних слабых связей и образование других, что приводит к небольшим перемещениям отдельных участков полипептидной цепи. Это свойство белков изменять конформацию в результате разрыва одних и образования других слабых связей называется конформационной лабильностью.

Факторы:

- наличие электрического заряда коллоидных частиц, частицы несут одноименный заряд, поэтому при встрече частицы отталкиваются;

- чем более гидратированы ионы в диффузном слое, тем толще общая гидратная оболочка, тем стабильнее система.

- связан с адсорбционными свойствами дисперсных систем. На развитой поверхности дисперсной фазы легко абсорбируются молекулы поверхностно-активных веществ и высокомолек-х соединений.

 

12. Пространственная структура белков. Характеристика химических связей, участвующих в поддержании пространственной структуры белков.

Пространственная структура белков.

Первичная структура белка - последовательность аминокислотных фрагментов, прочно соединенных пептидными связями. Существует период полужизни белковых молекул - для большинства белков около 2-х недель.

Вторичная структура - это пространственная организация стержня полипептидной цепи. Существуют 3 главнейших типа вторичной структуры:

Альфа-спираль - имеет определенные характеристики: ширину, расстояние между двумя витками спирали. Для белков характерна правозакрученная спираль. В этой спирали на 10 витков приходится 36 аминокислотных остатков. У всех пептидов, уложенных в такую спираль, эта спираль абсолютно одинакова. Фиксируется альфа-спираль с помощью водородных связей между NH-группами одного витка спирали и С=О группами соседнего витка. Эти водородные связи расположены параллельно оси спирали и многократно повторяются, поэтому прочно удерживают спиралеобразную структуру. Бета-складчатая структура - или структура складчатого листа. Фиксируется также водородными связями между С=О и NH-группами. Фиксирует два участка полипептидной цепи. Эти цепи могут быть параллельны или антипараллельны.

Нерегулярная структура - тип вторичной структуры, в котором расположение различных участков полипептидной цепи относительно друг друга не имеет регулярного (постоянного) характера.

Третичная структура - особое взаимное расположение в пространстве спиралеобразных, складчатых и нерегулярных участков полипептидной цепи. У разных белков третичной структуры различна. В формировании третичной структуры участвуют дисульфидные связи и все слабые типы связей.

Выделяют два общих типа третичной структуры:

1) В фибриллярных белках (например, коллаген, эластин) молекулы которых имеют вытянутую форму и обычно формируют волокнистые структуры тканей, третичная структура представлена либо тройной альфа-спиралью (например, в коллагене), либо бета-складчатыми структурами.

2) В глобулярных белках, молекулы которых имеют форму шара или эллипса (латинское название: GLOBULA - шар), встречается сочетание всех трех типов структур: всегда есть нерегулярные участки, есть бета-складчатые структуры и альфа-спирали.

Четвертичная структура - встречается не у всех белков, а только у тех, которые состоят из двух или более полипептидных цепей. Каждая такая цепь называется СУБЪЕДИНИЦЕЙ данной молекулы (или ПРОТОМЕРОМ). Поэтому белки, обладающие четвертичной структурой, называют ОЛИГОМЕРНЫМИ белками. В состав белковой молекулы могут входить одинаковые или разные субъединицы. Например, молекула гемоглобина «А» состоит из двух субъединиц одного типа и двух субъединиц другого типа, то есть является тетрамером. Фиксируются четвертичные структуры белков всеми типами слабых связей, а иногда еще и дисульфидными связями.

1.КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ - обычные прочные химические связи.

- пептидная связь ( формируется только за счет альфа-аминогруппы и соседней cooh-группы общего для всех аминокислот фрагмента молекулы )

- дисульфидная связь ( может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии)

2.НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ - Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

- водородная связь ( возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно )

- ионная связь ( возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками )

- гидрофобное взаимодействие( неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот )

Природные пептиды (карнозин, офтальмовая кислота, глутатион) их роль в жизнедеятельности

Карнозин

Природный дипептид был открыт еще в 1900 году в мышечной ткани. Оказалось, что он и родственные ему гистидинсодержащие дипептиды (ГСД) ши­роко представлены в нашем организме и выполняют целый ряд важных функций. В живой клетке избыточное окисление приводит к повреждению и разрушению жизненно важных молекул и даже к ее гибели. Карнозин — часть естественной антиоксидантной системы организма, защищающей его клетки от окислительного воздействия. Он способен нейтрализовать свободные радикалы и связывать ионы металлов. В косметических рецептурах он сохраняет эту активность и может играть роль водорастворимого антиоксиданта. Во множестве опытов было пока­зано, что карнозин ускоряет ранозаживление и контролирует воспаление, при­чем повреждения заживают «качественно», без рубцов. Это его свойство весьма привлекательно для косметических средств, направленных на решение проблем поврежденной и воспаленной кожи, предназначенных для реабилитации после травмирующих процедур. Этот пептид-антиоксидант, к тому же поддерживающий нормальное состояние кожи, можно включать и в средства, помогающие коже бороться с внешними стрессовыми факторами и процессами старения.

Офтальмовая кислота

Офтальмовая кислота - природный трипептид.
В хрусталике глаза обнаружено несколько аналогов глутатиона, содержащихся в меньших количествах, причем в каждом из них заменен остаток цистеина. В офтальмовой кислоте цистеин заменен а-аминомасляной кислотой, в норофтальмовой кислоте — аланином, в S-сульфоглутатионе — S-сульфоцистеином, а в другом трипептиде — 5-(а, р-дикарбоксиэтил) цистеином. Значение этих трипептидов неизвестно. Офтальмовая кислота является мощным ингибитором глиоксалазы

Глутатион

Глутатион представляет собой очень простую молекулу, комбинацию трех блоков аминокислот — глутамина, глицина, цистеина. Важность этого элемента в борьбе со свободными радикалами и другими вредными веществами в нашем организме определяется наличием серосодержащих групп.

Сера — клейкое вещество, которое благодаря своей клейкости работает «дворником», собирая весь мусор нашего организма — тяжелые металлы, токсины, свободные радикалы.

Глутатион— мощный антиоксидант.

Глутатион - это самый главный антиоксидант нашего организма, играющий важную роль в обороне органзма против болезней, токсинов, вирусов, неблагоприятного воздействия окружающей среды, излучений и окислительного стресса (свободные радикалы).

⇐ Предыдущая1234567Следующая ⇒

Поделиться:

Воспользуйтесь поиском по сайту: