 |
Промежуточный обмен аминокислот – это совокупность превращений аминокислот в организме человека от момента поступления их в кровь и до выведения из организма в виде мочевины, углекислого газа и воды.
|
|
|
|
Лекция № 6
Тема «ОБМЕН ПРОСТЫХ БЕЛКОВ. МЕЖУТОЧНЫЙ ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ».
План изложения:
Переваривание и всасывание белков в организме.
Промежуточный обмен аминокислот в организме.
Биосинтез мочевины. Биологическое значение.
Клинико-диагностическое значение определения мочевины. Уремии. Классификация.
Синтез креатинина в организме.
Клинико-диагностическое значение определения креатинина.
Поскольку белки организма отличаются строгой видовой и тканевой специфичностью, живой организм обладает способностью использовать вводимый белок только после его полного гидролиза до аминокислот, из которых организм строит свойственные ему специфические белки. Поэтому белки, поступающие с пищей, подвергаются перевариванию в ЖКТ человека под действием протеолитических ферментов.
Переваривание белков.
Белки поступают в организм с пищей животного и растительного происхождения. Суточная потребность~90-120 г. белка в зависимости от возраста, профессии, состояния здоровья. В отличие от углеводов и липидов, избыток белков в организме не откладывается!
В полости рта белки подвергаются механической обработке. Чем мельче пережевывается пища, тем лучше всасывается.
Желудок: под действием фермента пепсина и соляной кислоты, которая активизирует пепсиногены, белковая молекула подвергается гидролизу. У детей первого года жизни в менее кислой среде pH-3,5 работает другой фермент - гастриксин. Образовавшиеся высокомолекулярные полипептиды поступают в двенадцатиперстную кишку и при pH 7.8- 8,4 подвергаются действию трипсина, химотрипсина, эластазы.
Эти ферменты выделяются в форме неактивных и под действием энтерокиназы становятся активными. Пепсин, трипсин, химотрипсин-эндопептидазы, действуют на внутренние пептидные связи и разделяют белок на относительно большие пептиды. В результате действия всех ферментов образовались олиго – ди - трипептиды, а также свободные аминокислоты, которые поступают в тонкий кишечник, где при pH-7,8-8,4 под действием экзопептидаз (амино - и карбоксипептидазы) происходит расщепление их до свободных аминокислот.
|
|
|
Всасывание аминокислот через мембрану тонкого кишечника происходит с участием глутатиона под действием фермента, находящегося на мембране слизистой кишечника глутамилтрансферазы. Аминокислота образует комплекс с глутатионом, который проходит через мембрану, где распадается на свободную аминокислоту и глутатион. Всасывание протекает против градиента концентраций. Аминокислоты поступают в кровь воротной вены, затем в печень, где подвергаются ряду превращений.
В печени аминокислоты частично используются для синтеза белков печени и белков плазмы крови. Часть аминокислот током крови разносится по органам и тканям, где они поступают в клетки и участвуют в синтезе собственных белков тканей (биосинтезе белка). Кроме белков, поступающих с пищей, в кишечник попадает 35 г. Белков в составе секретов слизистых оболочек. Эти белки также перевариваются - это альбумины, гликопротеины и мукопротеины. Некоторая часть белков и неусвоенных аминокислот в толстом кишечнике используется микрофлорой для своей жизнедеятельности. Этот процесс получил название гниение белков.
Гниение белков – это процесс превращения аминокислот под влиянием ферментов непатогенных бактерий в толстом кишечнике. В результате образуются два типа веществ:
1. Токсические продукты - индол, фенол, скатол, сероводород, амины, меркаптан, крезол.
2. Нетоксические продукты - кетокислоты, оксикислоты, жирные Кислоты, спирты.
|
|
|
Часть попадает в кровь воротной вены и током крови в печень, там они обезвреживаются путём присоединения глюкуроновой или серной кислот, что повышает растворимость в H2O и выведение из организма.
ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ.
Аминокислоты, поступившие из ЖКТ - источник пополнения аминокислотного фонда клеток и тканей и используются для синтеза собственных белков, синтеза нуклеотидов, синтеза порфиринов и гормонов, часть аминокислот включается в метаболизм и используется для синтеза углеводов и липидов, становятся источником энергии. Аминокислоты, как и белки, не накапливаются и не запасаются в тканях.
Промежуточный обмен аминокислот – это совокупность превращений аминокислот в организме человека от момента поступления их в кровь и до выведения из организма в виде мочевины, углекислого газа и воды.
В организме аминокислоты подвергаются трансаминированию, декарбоксилированию, дезаминированию.
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ (ПЕРЕАМИНИРОВАНИЕ)- процесс обратимого переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту с образованием новых кетокислоты и аминокислоты.
Процессы трансаминирования протекают наиболее интенсивно в сердце. Печени, скелетных мышцах, почках, Tr при участии ферментов аминотрансфераз АЛаТ, АСаТ и кофермента - активной формы В 6. Трансаминирование играет основную роль в процессах синтеза 10 заменимых аминокислот, глюконеогенеза, мочевинообразования.
ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ - это процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде CO2., при этом образуются амины.
Осуществляется при участии фермента декарбоксилазы. Процесс декарбоксилирования аминокислот в тканях происходит незначительно, основное место локализации процесса - кишечник: а) у здорового человека в незначительном объёме под влиянием декарбоксилаз непатогенных бактерий; б) при кишечных заболеваниях (дизентерия, брюшной тиф, холера и др.) повышается активность декарбоксилаз патогенных бактерий, в результате образуются амины, создающие картину кишечного заболевания. Это общая интоксикация, нарушение проницаемости мембран слизистой кишечника, приводящее к поносам, обезвоживание тканей, повышение температуры тела.
|
|
|
При декарбоксилировании дикарбоновых аминокислот образуются моноаминокарбоновые кислоты, которые дают амины, а диаминомонокарбоновые кислоты- диамины.
Биологическая роль аминов.
Гистамин стимулирует секрецию желудочного сока и слюны, оказывает сосудорасширяющее действие, большое количество образуется в очаге воспаления, является медиатором боли, повышает проницаемость сосудов, участвует в патогенезе аллергии.
Серотонин (образуется при декарбоксилировании триптофана) – мощное сосудосуживающее средство, повышает кровяное давление, участвует в патогенезе гипертонической болезни, участвует в регуляции температуры тела, дыхания, медиатор нервных процессов в ЦНС.
Дофамин образуется при декарбоксилировании диоксифенилаланина (ДОФА).
При дальнейшем окислении и метилировании образуются норадреналин и адреналин - гормоны мозгового слоя надпочечников - регулируют деятельность сердечно-сосудистой системы.
Адреналин стимулирует мобилизацию депонированных углеводов и жиров. Путресцин образуется при декарбоксилировании орнитина при образовании гноя и гниении трупов.
Гамма-аминомаслянная кислота (ГАМК) образуется при декарбоксилировании глутаминовой кислоты и оказывает тормозящее действие на процессы возбуждения и применяется в психиатрии.
Обезвреживание биогенных аминов происходит в печени под действием моноаминооксидаз (МАО) в митохондриях и диаминооксидаз (ДАО) в цитоплазме.
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ – это отщепление от аминокислот аминогруппы с образованием аммиака и жирных кислот. Жирные кислоты при окислении в цикле Кребса используются для энергетических нужд, в синтезе простых и сложных липидов либо углеводов. Образующийся в процессе дезаминирования аммиак в небольших количествах используется в процессах внутриклеточного метаболизма. Основная масса аммиака должнабыть выведена из организма.
Вопросы для самоконтроля.
1. Перечислите этапы переваривания белков в желудочно-кишечном тракте человека. Укажите ферменты переваривания.
|
|
|
2. Каков механизм всасывания аминокислот в желудочно-кишечном тракте человека?
3. Куда распределяются всосавшиеся аминокислоты?
4. Дайте определение понятию промежуточный обмен аминокислот.
5. Что называют дезаминированием аминокислот?
6. Биологическое значение процессов переаминирования аминокислот.
7. Что называют декарбоксилированием аминокислот?
8. Биологическое значение процесса декарбоксилирования.
9. Назовите важнейшие биогенные амины, их роль в организме человека.
10. Что называют гниением белков? Назовите продукты гниения.
11. Где происходит обезвреживание продуктов гниения белков?
Литература В. С. Камышников стр. 444 -446, стр.484, 488.
В. К. Кухта стр.235-250.
Разработала преподаватель клинической биохимии С. М. Новикова.
|
|
|
