 |
Стереоизомерия аминокислот
|
|
|
|
| Таблица 3. Некоторые D-аминокислоты, встречающиеся в природных полипептидах | |
| Аминокислота | Объект |
| D-Аланин | Пептиды клеточной стенки Lactobacillus arabinosus |
| D-Глутаминовая кислота | Там же и в нептидах капсулы В. anthracis, В. subtilis, В. mesentericus subtilis |
| D-Валин | Грамицидины, актиномицин С |
| D-Лейцин | Грамицидин А, полимиксины, этамицин |
| D-Изолейцин | Бацитрацин |
| D-Фенилаланин | Грамицидин S, тироцидин |
| D-Серин | Полимиксин D |
| D-Аллогидроксипролин | Этамицин |
Все протеиногенные аминокислоты, за исключением глицина, имеют как минимум один асимметрический атом углерода (С*) и обладают оптической активностью, причем большая часть их относится к левовращающим. Они существуют в виде пространственных изомеров, или стереоизомеров. По расположению заместителей вокруг асимметрического атома углерода стерео-изомеры относят к L- или D-ряду.
L- и D-изомеры относятся друг к другу как предмет и его зеркальное изображение, поэтому их называют также зеркальными изомерами или энантиомерами. Аминокислоты треонин и изолейцин имеют по два асимметрических атома углерода, поэтому у них по четыре стереоизомера. Например, у треонина, помимо L- и D-треонина, имеется еще два, которые называют диастереомерами или аллоформами: L-аллотреонин и D-аллотреонин.
Все аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к L-ряду. Считалось, что D-аминокислоты не встречаются в живой природе. Однако были найдены полипептиды в виде полимеров D-глутаминовой кислоты в капсулах спороносных бактерий (палочке сибирской язвы, картофельной и сенной палочке); D-глутаминовая кислота и D-аланин входят в состав мукопептидов клеточной стенки некоторых бактерий. D-Аминокислоты обнаружены также в антибиотиках, продуцируемых микроорганизмами (см. табл. 3).
|
|
|
Возможно, D-аминокислоты оказались более пригодными для защитных функций организмов (именно этой цели служат и капсула бактерий, и антибиотики), в то время как L-аминокислоты нужны организму для построения белков.
Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами
Радикалы этих аминокислот лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, так как в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят серии, треонин и тирозин, имеющие гидроксильные группы, аспарагин и глутамин, содержащие амидные группы, и цистеин с его тиольной группой.
Цистеин и тирозин содержат соответственно тиольную и гидроксильную группы, способные к диссоциации с образованием Н+, но при рН около 7,0, поддерживаемого в клетках, эти группы практически не диссоциируют.
Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами
К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО- и Н+. Следовательно, радикалы данных аминокислот - анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.
Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами
Дополнительную положительно заряженную группу в радикале имеют лизин и аргинин. У лизина вторая аминогруппа, способная присоединять Н+, располагается в?-положении алифатической цепи, а у аргинина положительный заряд приобретает, хуанидиновая группа, Кроме того, гистидин содержит слабо ионизированную имидазольную группу, поэтому при физиологических колебаниях значений рН (от 6,9 до 7,4) гистидин заряжен либо нейтрально, либо положительно. При увеличении количества протонов в среде имидазольная группа гистидина способна присоединять протон, приобретая положительный заряд, а при увеличении концентрации гидроксильных групп - отдавать протон, теряя положительный заряд радикала. Положительно заряженные радикалы - катионы (см. схему ниже).
|
|
|
Наибольшей растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот.
Билет 77
Качественные реакции на аминокислоты.
Особенность химии аминокислот и белков заключается в использовании многочисленных качественных реакций.
Общая качественная реакция альфааминокислот – реакция с нингидрином.Продукт нингидридной реакции имеет сине-фиолетовый цвет, что используется для визуального обнаружения аминокислот на хроматограммах, а также спектрофотометрического определения с помощью аминокислотных анализаторов(продукт поглощает свет в области 550- 570 нм).
Для обнаружения пептидных связей в пептидах и белках служит биуретовая реакция,в которую вступают все пептиды и белки, содержащие по крайней мере две такие связи.
Существует также ряд частных реакций, позволяющих обнаруживать отдельные альфааминокислоты или группы родственных альфааминокислот.
Триптофан обнаруживают при помощи реакции с n-диметиламинобензаль дегидом в среде серной кислоты по появляющемуся красно-фиолетовому окрашиванию. Эта реакция используется для количественного анализа триптофана в продуктах расщепления белков.
Цистеин обнаруживается с помощью нескольких качественных реакций, основанных на реакционной способности содержащейся в нем меркаптогруппы. Например, при нагревании раствора белка с ацетатом свинца в щелочной среде образуется черный осадок сульфида свинца, что указывает на присутствие в белках цистеина.
Для обнаружения ароматических и гетероциклических альфааминокислот используется ксантопротеиновая реакция.Например, при действии концентрированной азотной кислотой на тирозин образуется нитросоединение, окрашенное в желтый цвет. При добавлении к нему щелочи окраска становится оранжевой в связи и ионизацией фенольной гидроксильной группы и увеличением вклада аниона в сопряжение .(сама печатала, возможно наличие ошибок, ребят)
|
|
|
