 |
Классификация по функциям
|
|
|
|
По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.
Структурные белки
К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).
Питательные и запасные белки
Питательным белком является казеин, основная функция которого заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.
Сократительные белки
Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.
Транспортные белки
Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки, способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.
Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану
|
|
|
Белки-ферменты
Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.
Защитные белки
К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.
Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:
фибриноген 
фибрин.
Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.
Рецепторные белки
Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).
|
|
|
Рис. 25. Передача внешних сигналов в клетку
Регуляторные белки
Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.
Кератин является механически прочным и химически неактивным белком. Он обнаружен у большинства позвоночных и представляет собой важный компонент внешнего эпидермального слоя и различных структур: волос, рогов, ногтей и перьев. Кератины классифицируют на 2 основные группы: α -кератины (у человека) и β -ке- ратины (у птиц и рептилий). Геном человека содержит ~50 генов, кодирующих тканеспецифичные кератины.
Кератин имеет очень сложную структуру, отличающуюся от той, которую имеют глобулярные белки.
Первичная структура α -кератина точно так же представляет собой цепочку аминокислотных остатков. Центральный сегмент каждой полипептидной цепи α -ке- ратина имеет псевдоповтор из 7 аминокислотных остатков: a-b-c-d-e-f-g. В позициях -a- и -d- чаще всего находятся гидрофобные аминокислотные остатки (см. Рис. 17 ). Поскольку на один виток α -спирали приходится ~3, 6 остатка, аминокислотные остатки -a- и -d- расположены всегда по одну сторону цепи. Это позволяет двум полипептидным цепям образовывать димеры (в рамках надвторичной структуры). Кроме того, α -кератины содержат остатки цистеина, между которыми образуются прочные дисульфидные связи. Они стабилизируют общую структуру кератина, связывая между собой полипептидные цепи.
Вторичная структура α -кератина очень похожа на обычную α -спираль, однако в α -кератине она имеет меньший шаг (~5, 1 Å ), а значит, более плотную упаковку. Это вызвано тем, что в α -кератине две полипептидные цепи оборачиваются относительно друг друга и формируют закрученную нить, одновременно вызывая небольшие структурные изменения в цепях (см. Рис. 18 ▼ ).
|
|
|
Характеристика структуры молекулы коллагена. Особняком стоит тройная спираль коллагена - основного белка соединительной ткани
( Рис. 2. 4 ):
а) молекула коллагена построена из трёх полипептидных цепей. Каждая полипептидная цепь содержит около 1000 аминокислотных остатков (35% - глицин, 21% - пролин и оксипролин, 11% - аланин );
б) полипептидные цепи коллагена построены из чередующихся блоков --гли–х–про- или -гли–х–оксипро- ( х - аланин или другие аминокислоты). Как пролин, так и оксипролин препятствуют образованию α ‑ спиралей и
β -складок;
в) каждая полипептидная цепь имеет конформацию плотной (3 аминокислотных остатка на виток) левозакрученной спирали (спирализация 1-го порядка);
г) в молекуле коллагена эти три спирали перевиты друг с другом, в результате чего образуется тройная суперспираль коллагена (спирализация 2-го порядка), которая принципиально отличается от α ‑ спирали. Это очень слабо закрученная (один оборот на 10 000 нм) правая спираль;
д) между спиралями 1-го порядка за счёт пептидных групп образуются водородные связи.
Эластин — основной белковый компонент тканей, которые должны обладать высокими пластическими свойствами. Этот протеин входит в состав: артерий; легких; стенок мочевого пузыря; кожи; эластичных связок; хряща.
|
|
|
