 |
Случайность и необходимость генетических изменений.
|
|
|
|
Случайность и необходимость в экспрессии генов.
Конечный результат экспрессии генов предопределен.
Будущее трансгеноза и генотерапии. Это будет. И совершенно безразлично - хотим мы этого или нет.
Большинство физиологических моделей, в которых делается попытка описания регуляторных воздействий на промежуточные или конечные результаты экспрессии генов на клеточном или организменном уровне, носят качественный характер. Это определяется необычайной сложностью даже самых простых биологических (а следовательно и генетических) объектов исследования. Такое состояние дел не может удовлетворить нас, воспитанников школы физико-химической биологии.
Регуляция экспрессии генов: информационные сети
Все меньше надежды на простоту, подвижный мобиль
РЕКОМЕНДУЕМАЯ ЛИТЕРАТУРА
К введению
Barbieri M. The organic codes. The basic mechanism of macroevolution. // Biology Forum. 1998. Vol. 91. P. 481–514.
К главе 1
Георгиев Г.П. Гены высших организмов и их экспрессия. М.: Наука, 1989. 254 с.
Георгиев Г.П., Бакаев В.В. Три уровня структурной организации хромосом эукариот // Молекуляр. биология. 1978. Т.12. С. 1205–1230.
Глазков М.В. Петельно-доменная организация генов в эукариотических хромосомах // Там же. 1995. Т.29. С. 965–982.
Жимулев И.Ф. Хромомерная организация политенных хромосом. Новосибирск: Наука, 1993. 564 с.
Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот // Под ред. А.С. Спирина. М.: Высш. шк. 1990. 352 с.
Adams C.R., Kamakaka R.T. Chromatin assembly: Biochemical identities and genetic redundancy // Curr. Opinion Genet. Develop. 1999. Vol. 9. 185–190.
Debrauwere H., Gendrel C.G., Lechat S., Dutreix M. Differences and similarities between various tandem repeat sequences: Minisatellites and microsatellites // Biochemie. 1997. Vol. 79. P. 577–586.
Gregory T.R., Hebert P.D.N. The modulation of DNA content: Proximate causes and ultimate consequences // Genome Res. 1999. Vol. 9. P. 317–324.
|
|
|
Gruss C., Knippers R. Structure of replicating chromatin // Progr. Nucl. Acids Res. Mol. Biol. 1996. Vol. 52. P. 337–365.
Hart C.M., Laemmli U.K. Facilitation of chromatin dynamics by SARs // Curr. Opinion Genet. Develop. 1998. Vol. 8. P. 519–525.
van Holde K., Zlatanova J. What determines the folding of the chromatin fiber? // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. Vol. 93. P. 10548–10555.
Kornberg R.D., Lorch Y. Twenty-five years of the nucleosome, fundamental particle of the eukaryote chromosome // Cell 1999. Vol. 98. P. 285–294.
Mushegian A.R., Koonin E.V. A minimal gene set for cellular life derived by comparison of complete bacterial genomes // Proc. Nat. Acad. Sci. US. 1996. Vol. 93. P. 10268–10273.
Olsen G.J., Woese C.R. Lessons from an Archaeal genome: What are we learning from Methanococcus jannaschii? // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 377–379.
Poljak L., Kas E. Resolving the role of topoisomerase II in chromatin structure and function // Trends Cell Biol. 1995. Vol. 5. P. 348–354.
Razin S.V. Functional architecture of chromosomal DNA domains // Crit. Rev. Eukaryotic Gene Expression. 1996. Vol. 6. P. 247–269.
Robinow C., Kellenberger E. The bacterial nucleoid revisited // Microbiol. Rev. 1994. Vol. 58. P. 211–232.
Workman J.L., Kingston R.E. Alteration of nucleosome structure as a mechanism of transcriptional regulation // Annu. Rev. Biochem. 1998. Vol. 67. PP. 545–579.
К главе 2
Молекулярная биология: Структура и биосинтез нуклеиновых кислот / Под ред. А.С. Спирина. М.: Высш. шк. 1990. 352 с.
Спирин А.С. Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка. М.: Высш. шк., 1986. 303 с.
Chakraburtty K. Functional interaction of yeast elongation factor 3 with yeast ribosomes // Intern. J. Biochem. Cell Biol. 1999. Vol. 31. P. 163–173.
Cate J.H., Yusupov M.M., Yusupova G.Zh. et al. X-ray crystal structures of 70S ribosome functional complexes // Science. 1999. Vol. 285. P. 2095–2104.
Edmondson D.G., Roth S.Y. Chromatin and transcription // FASEB J. 1996. Vol. 10. P. 1173–1182.
Frank J. The ribosome at higher resolution – the donut takes shape // Curr. Opinion Struct. Biol. 1997. Vol. 7. P. 266–272.
Futterer J., Hohn T. Translation in plants – rules and exceptions // Plant Mol. Biol. 1996. Vol. 32. P. 159–189.
Green R., Noller H.F. Ribosomes and translation // Annu. Rev. Biochem. 1997. Vol. 66. P. 679–716.
Gregory P.D., Hörz W. Life with nucleosomes: Chromatin remodeling in gene regulation // Curr. Opinion Cell Biol. 1998. Vol. 10. P. 339–345.
Hampsey M. Molecular genetics of the RNA polymerase II general transcriptional machinery // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998. Vol. 62. P. 465–503.
Hodges P., Scott J. Apolipoprotein B mRNA editing: A new tier for control of gene expression // Trends Biochem. Sci. 1992. Vol. 17. P. 77–81.
Koleske A.J., Young R.A. The RNA polymerase holoenzyme and its implications for gene regulation // Ibid. 1995. Vol. 20. P. 113–116.
Lamond A.I., Earnshaw W.C. Structure and function in the nucleus // Science. 1998. Vol. 280. P. 547–553.
|
|
|
Latchman D.S. Transcription factors: An overview // Intern. J. Biochem. Cell. Biol. 1997. Vol. 29. P. 1305–1312.
Lewis J.D., Izaurralde E. The role of the cap structure in RNA processing and nuclear export // Europ. J. Biochem. 1997. Vol. 247. P. 461–469.
McCarthy J.E.G. Posttranscriptional control of gene expression in yeast // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998.Vol. 62. P. 1492–1553.
McKendrick L., Pain V.M., Morley S.J. Translation initiation factor 4E // Intern. J. Biochem. Cell. Biol. 1999. Vol. 31. P. 31–35.
Morse R.H. Transcribed chromatin // Trends Biochem. Sci. 1993. Vol. 17. P. 23–25.
Orphanides G., Lagrange T., Reinberg D. The general transcription factors of RNA polymerase II // Gen. Develop. 1996. Vol. 10. P. 2657–2683.
Reines D., Conaway J.W., Conaway R.C. The RNA polymerase II general elongation factors // Trends Biochem. Sci. 1996. Vol. 21. P. 351–355.
Smith H.C., Sowden M.P. Base-modification mRNA editing through deamination – the good, the bad and the unregulated // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 418–424.
Sugiura M., Hirose T., Sugita M. Evolution and mechanism of translation in chloroplasts // Annu. Rev. Genet. 1998. Vol. 32. P. 437–459.
Taanman J.-W. The mitochondrial genome: Structure, transcription, translation and replication // Biochim. et Biophys. acta. 1999. Vol. 1410. P. 103–123.
Tsukiyama T., Wu C. Chromatin remodeling and transcription // Curr. Opinion Genet. Develop. 1997. Vol. 7. P. 182–191.
Uptain S.M., Kane C.M., Chamberlin M.J. Basic mechanisms of transcript elongation and its regulation // Annu. Rev. Biochem. 1997. Vol. 66. P. 117–172.
Wittmann H.-G. Ribosomen und Proteinbiosynthese // Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 1989. Vol. 370. P. 87–99.
Workman J.L., Kingston R.E. Alteration of nucleosome structure as a mechanism of transcriptional regulation // Annu. Rev. Biochem. 1998. Vol. 67. P. 545–579.
Yarnell W.S., Roberts J.W. Mechanism of intrinsic transcription termination and antitermination // Science. 1999. Vol. 284. P. 611–615.
К главе 3
Жимулев И.Ф. Гетерохроматин и эффект положения гена. Новосибирск: Наука, 1993. 491 с.
Льюин Б. Гены. М.: Мир, 1987. 544 с.
Молекулярная биология: Структура и биосинтез нуклеиновых кислот / Под ред. А.С. Спирина. М. Высш. шк., 1990. 352 с.
Bashirullah A., Cooperstock R.L., Lipshitz H.D. RNA localization in development // Annu. Rev. Biochem. 1998. Vol. 67. P. 335–394.
Blumenthal T. Trans -splicing and polycistronic transcription in Caenorhabditis elegans // Trends Genet. 1995. Vol. 11. P. 132–136.
Bock A., Forchhammer K., Heider J. et al. Selenoprotein synthesis: An expansion of the genetic code. // Trends Biochem. Sci. 1991. Vol. 16. P. 463–467.
Bochtler M., Ditzel L., Groll M. et al. The proteasome // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1999. Vol. 28. P. 295–317.
Bohley P. The fate of proteins in cells // Naturwissenschaften. 1995. Vol. 82. P. 544–550.
Calkoven C.F., Geert A.B. Multiple steps in the regulation of transcription-factor level and activity // Biochem. J. 1996. Vol. 317. P. 329–342.
Callis J. Regulation of protein degradation // The Plant Cell. 1995. Vol. 7. P. 845–857.
Chabot B. Directing alternative splicing: Cast and scenarios // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 472–478.
Clark A.L., Docherty K. Negative regulation of transcription in eukaryotes // Biochem.J. 1993. Vol. 295. P. 521–541.
Cooper A.A., Stevens T.H. Protein splicing, self-splicing of genetically mobile elements at the protein level // Trends Biochem. Sci. 1995. Vol. 20. P. 351–356.
Evdokimova V.M., Ovchinnikov L.P. Translational regulation by Y-box transcription factor: Involvement of the major mRNA-associated protein, p50 // Intern. J. Biochem. Cell Biol. 1999. Vol. 31. P. 139–149.
|
|
|
Farabaugh P.J. Programmed translational frameshifting // Microbiol. Rev. 1996. Vol. 60. P. 104–134.
Futterer J., Hohn T. Translation in plants – rules and exceptions // Plant Mol. Biol. 1996. Vol. 32. P. 159–189.
Gerasimova T.I., Corces V.G. Boundary and insulator elements in chromosomes // Curr. Opinion Genet. Develop. 1996. Vol. 6. P. 185–192.
Guarente L. Transcriptional coactivators in yeast and beyond // Trends Biochem. Sci. 1995. Vol. 20. P. 517–521.
Jentsch S., Schlenker S. Selective protein degradation: A journey’s end within the proteasome // Cell. 1995. Vol. 82. P. 881–884.
Latchman D.S. Eukaryotic transcription factors // Biochem J. 1990. Vol. 270. P. 281–289.
Lyon M.F. X-chromosome inactivation // Curr. Biol. 1999. Vol. 9. P. R235–R237.
McCarthy J.E.G. Posttranscriptional control of gene expression in yeast // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998.Vol. 62. P. 1492–1553.
Mor A., Amiche M., Nicolas P. Enter a new post-translational modification: D -amino acids in gene-encoded peptides // Trends Biochem. Sci. 1992. Vol. 17. P. 481–485.
Morse R.H. Transcribed chromatin // Trends Biochem. Sci. 1992. Vol. 17. P. 23–26.
Orphanides G., Lagrange T., Reinberg D. The general transcription factors of RNA polymerase II // Genes Develop. 1996. Vol. 10. P. 2657–2683.
Raught B., Gingras A.-C. eIF4E activity is regulated at multiple levels // Intern. J. Biochem. Cell. Biol. 1999. Vol. 31. P. 43–57.
Struhl K. Fundamentally different logic of gene regulation in eukaryotes and prokaryotes // Cell. 1999. Vol. 98. P. 1–4.
Udvary A. Dividing the empire: Boundary chromatin elements delimit the territory of enhancers // EMBO J. 1999. Vol. 18. P. 1-8.
Van der Velden A.W., Thomas A.A.M. The role of 5' untranslated region of an mRNA in translation regulation during development // Intern. J. Biochem. Cell Biol. 1999. Vol. 31. P. 87–106.
Wolberger C. Combinatorial transcription factors // Curr. Opinion Genet. Develop. 1999. Vol. 8. P. 552–559.
Wolberger C. Multiprotein–DNA complexes in transcriptional regulation // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1999. Vol. 28. P. 29-56.
К главе 4
Bell S.P. Eukaryotic replicators and associated protein complexes // Curr. Opinion Genet. Develop. 1995. Vol. 5. P. 162–167.
Cesareni G., Heimer-Citterich M., Сastagnoli L. Control of ColE1 plasmid replication by antisense RN /. Trends Genet. 1991. Vol. 7. P. 230–235.
Chen C.W. Complications and implications of linear bacterial chromosomes // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 192–196.
Halin J.L., Dijkwel P.A. On the nature of replication origins in higher eukaryotes // Curr. Opinion Genet. Develop. 1995. Vol. 5. P.153–161.
Lundblad V., Wright W.E. Telomeres and telomerase: A simple picture becomes complex // Cell. 1996. Vol. 87. P. 369–375.
Stillman B. Smart machines at the DNA replication fork // Cell. 1994. Vol. 78. P. 725–728.
К главе 5
Ауэрбах Ш. Проблемы мутагенеза. М.: Мир, 1978. 463 с.
DNA repair. A special issue. // Trends Biochem. Sci. 1995. Vol. 20. P. 381–440.
Friedberg E.C., Gerlach V.L. Novel DNA polymerases offer clues to the molecular basis of mutagenesis // Cell. 1999. Vol. 98. P. 413–416.
McMurray C.T. Mechanisms of DNA expansion // Chromosoma. 1995. Vol. 104. P. 2–13.
Miller J.H. Spontaneous mutators in bacteria: Insight into pathways of mutagenesis and repair // Annu. Rev. Microbiol. 1996. Vol. 50. P. 625–643.
Patrushev L.I. Altruistic DNA. About protective functions of the abundant DNA in the eukaryotic genome and its role in stabilizing genetic information // Biochem. Mol. Biol. Intern. 1997. Vol. 41. P. 851–860.
|
|
|
Rosenberg S.M. Mutations for survival // Curr. Opinion Genet. Develop. 1997. Vol. 7. P. 829–834.
Sancar A. Excision repair in mammalian cells // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 15915–15918.
Sniegowski P.D. The origin of adaptive mutants: Random or nonrandom? // J. Mol. Evol. 1995. Vol. 40. P. 94–101.
К главе 6
Хесин Р.Б. Непостоянство генома. М.: Наука, 1984. 472 с.
Chun J., Schatz D.G. Developmental neurobiology: Alternative ends for a familiar story? // Curr. Biol. 1999. Vol. 9. R251–R253.
К главе 7
Патрушев Л.И. Биосинтез белка в искусственных генетических системах // Проблема белка. М.: Наука, 1995. Т.1 Химическое строение белка. С. 354–478.
Рыбчин В.Н. Основы генетической инженерии. СПб.: СПбГТУ, 1999. 521 с.
Шабарова З.А., Богданов А.А., Золотухин А.С. Химические основы генетической инженерии. М.: Изд-во МГУ, 1994. 219 с.
Bohl D., Heard J.-M. Transcriptional modulation of foreign gene expression in engineering somatic tissues // Cell. Biol. Toxicol. 1998. Vol. 14. P. 83–94.
Geisse S., Gram H., Kleuser B. et al. Eukaryotic expression systems: A comparison // Protein Expression and Purification. 1996. Vol. 8. P. 271–282.
К главе 8
Chang T.K., Jackson D.Y., Burnier J.P. et al. Subtiligase: a tool for semisynthesis of proteins // Proc. Nat. Acad. Sci. US. 1994. Vol. 91. P. 12544–12548.
Houghten R.A. Peptide libraries: Criteria and trends // Trends Genet. 1993. Vol. 9. P. 235–239.
Jackson D.Y., Burnier J., Quan C. et al. A designed peptide ligase for total synthesis of ribonuclease A with unnatural catalytic residues // Science. 1994. Vol. 226. P. 243–247.
O'Brien P.J., Hershlag D. Catalytic promiscuity and the evolution of new enzymatic activities // Chem. Biol. 1999. Vol. 6. P. R91–R105.
Scott J.K. Discovering peptide ligands using epitope libraries // Trends Biochem. Sci. 1992. Vol. 17. P. 241–245.
Wakasugi K., Schimmel P. Two distinct cytokines released from a human aminoacyl-tRNA synthesis // Science. Vol. 284. P. 147–151.
К главе 9
Crooke S.T. Progress in antisense therapeutics // Med. Res. Rev. 1996. Vol. 16. P. 319–344.
Dolnick B.J. Naturally occurring antisense RNA // Pharmacol. Ther. 1997. Vol. 75. P. 179–184.
Famulok M. Oligonucleotide aptamers that recognize small molecules // Curr. Opinion Struct. Biol. 1999. Vol. 9. P. 324–329.
Hager A.J., Pollard J.D., Szostak J.W. Ribozymes: aiming at RNA replication and protein synthesis // Chem. Biol. 1996. Vol. 3. P. 717–725.
Hnatowich D.J. Antisense and nuclear medicine // J. Nucl. Med. 1999. Vol. 40. P. 693–703.
Jones J.T., Lee S.-W., Sullinger B.A. Tagging ribozyme reaction sites to follow trans -splicing in mammalian cells // Nature Medicine. 1996. Vol. 2. P. 643–648.
Li Y., Breaker R.R. Phosphorylating DNA with DNA // Proc. Natl. Acad. Sci. (USA). 1999. Vol. 96. P. 2746–2751.
Li Y., Breaker R.R. Deoxiribozymes: new players in the ancient game of biocatalysis // Curr. Opinion Struct. Biol. 1999. Vol. 9. P. 315–323.
Marr J.J. Ribozymes as therapeutic agents // Drug Discov. Today. 1996. Vol. 1. P. 94–102.
Sokol D.L., Murrey J.D. Antisense and ribozyme constructs in transgenic animals // Transgenic Res. 1996. Vol. 5. P. 363–371.
Wilson D.S., Szostak J.W. In vitro selection of functional nucleic acids // Annu. Rev. Biochem. 1999. Vol. 68. 611–647.
К главе 10
Свердлов Е.Д. Очерки современной молекулярной генетики по курсу лекций для студентов биологического факультета МГУ. Очерк 5. Трансгеноз и новая молекулярная генетика // Молекуляр. генетика, микробиология и вирусология. 1996. № 4. С. 3–32.
Свердлов Е.Д. Очерки современной молекулярной генетики по курсу лекций для студентов биологического факультета МГУ. Очерк 6. Генотерапия и медицина XXI века // Там же. 1997. № 2. С. 3–28.
Altaner C. Gene therapy for cancer (present status) // Neoplasma. 1995. Vol. 42. P. 209–213.
|
|
|
Calos M.P. The potential of extrachromosomal replicating vectors for gene therapy // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 463–466.
Cristal R.G. Transfer of genes to humans: Early lessons and obstacles to success // Science. 1995. Vol. 270. P. 404–410.
Harris J.D., Lemoin N.R. Strategies for targeted gene therapy // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 400–405.
Mastrangelo M.J., Berd D., Nathan F.E. et al. Gene therapy for human cancer: An assay for clinicians // Semin. Oncol. 1996. Vol. 23. P. 4–21.
Morishita R., Higaki J., Tomita N., Ogihara T. Application of transcription factor "decoy" strategy as means of gene therapy and study of gene expression in cardiovascular disease // Circ. Res. 1999. Vol. 82. P. 1022–1028.
Shastry B.S. Genetic knockouts in mice: An update // Experientia. 1995. Vol. 51. P. 1028–1039.
Spencer D.M. Creating conditional mutations in mammals // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 181–187.
Weiss B., Davidkova G., Zhou L.-W. Antisense RNA gene therapy for studying and modulating biological processes // Cell Mol. Life Sci. 1999. Vol. 55. P. 334–358.
Zanjani E.D., Anderson W.F. Prospects for in utero human gene therapy // Science. 1999. Vol. 285. P. 2084–2088.
К главе 11
Шагинян И.А., Гинцбург А.Л. ПЦР-генетическое типирование патогенных микроорганизмов // Генетика. 1995. Т. 31. С. 600–610.
Graber J.H., O'Donnell M.J., Smith C.L., Cantor C.R. Advances in DNA diagnostics // Curr. Opinion Biotechnol. 1998. Vol. 9. 14–18.
Jeffreys A.J., MacLeod A., Tamaki K. et al. Minisatellite repeat coding as digital approach to DNA typing // Nature. 1991. Vol. 354. P. 204–209.
Nuwaysir E.F., Bittner M., Trent J., Barret C., Afshary C.A. Microarrays and toxicology: The advent of toxicogenomics // Mol. Carcinogenesis. 1999. Vol. 24. P. 153–159.
Parsons B.L., Heflich R.H. Genotypic selection methods for the direct analysis of point mutations // Mutation Res. 1997. Vol. 387. P. 97–121.
Pena S.D.J., Chakraborty R. Paternity testing in the DNA era // Trends Genet. 1994. Vol. 10. P. 204–209.
Roth M., Yarmush M.L. Nucleic acid biotechnology // Annu. Rev. Biomed. Eng. 1999. Vol. 1. P. 265–297.
Shikata H., Utsumi N., Kuivaniemi H. et al. DNA-based diagnostics in the study of heritable and acquired disorders // J. Lab. Clin. Med. 1995. Vol. 125. P. 421–432.
Sidransky D. Nucleic acid-based for the detection of cancer // Science. 1997. Vol. 278. P. 1054–1058.
К главе 12
Benner S.A., Trabesinger N., Schreiber D. Past-genomic science: Converting primary structure into physiological function // Adv. Enzyme Regul. 1998. Vol. 38. P. 155–180.
Billings P.R., Smith C.L., Cantor C.L. New techniques for physical mapping of the human genome // FASEB J. 1991. Vol. 5. P. 28–34.
Burge C.B., Karlin S. Finding the genes in genomic DNA // Curr. Opinion Struct. Biol. 1998. Vol. 8. P. 346–354.
Clark M.S. Comparative genomics: The key to understanding the Human Genome Project // BioEssays. 1999. Vol. 21. P. 21–30.
McKusick V. Current trends in mapping human genes // FASEB J. 1991. Vol. 5. P. 12–20.
Rose E.A. Applications of the polymerase chain reaction to genome analysis // Ibid. 1991. Vol. 5. P. 46–54.
Научное издание
Патрушев Лев Иванович
Экспрессия генов
Утверждено к печати Ученым советом
Института биоорганической химии
им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова
Российской академии наук
Заведующая редакцией А.М. Гидалевич
Редактор Т.И. Белова
ЛР № 020297 от 23.06.1997
[1] Все свое ношу с собой (лат.)
[2] Френкель-Конрат Х. Химия и биология вирусов. М.: Мир, 1972. С. 15.
3 Нарисованная выше картина, как и рис I.62, являются упрощенной схемой, в которой, в частности не учитывается рецессивный характер большинства возникающих мутаций. Однако наличие генетического груза в популяциях многоклеточных организмов, а также гемизиготное состояние части генов, ассоциированных с половыми хромосомами, повышают вероятность полного функционального выключения аллелей под действием соматических мутаций, возникающих в онтогенезе диплоидных организмов. Дублирование генетической информации (тотипотентность соматических клеток), позволяющее производить замещение поврежденных клеточных линий в онтогенезе, и другие защитные механизмы, которые будут обсуждаться ниже, снижают остроту проблемы соматических мутаций в онтогенезе многоклеточных организмов, но не снимают ее полностью. Такой проблемы не возникает у прокариот из-за отсутствия у них сомы, а следовательно, и необходимости кооперации свободноживущих клеток.
[3] К концу 1999 года полностью определена последовательность нуклеотидов хромосомы 22 человека.
|
|
|
