 |
Ультрамикроскопическое строение саркомера
|
|
|
|
МЫШЕЧНЫЕ ТКАНИ
В основе сокращения всех видов мышечных тканей лежит взаимодействие двух сократительных белков актина и миозина. Для сокращения также необходимы АТФ, ионы Са и электрический импульс. Все мышечные ткани мы объединяем по одинаковой функции, хотя они имеют различное происхождение.
Классификация мышечных тканей.
ПО ПРОИСХОЖДЕНИЮ:
1. Соматическая мускулатура – скелетная мышечная ткань развивается из сомитов мезодермы.
2. Целомическая – из висцерального листка целомического мешка мезодермы, ее миоэпикардиальной пластинки развив. миокард и эпикард.
3. Мезенхимная – гладкая мускулатура сосудов, бронхов, мочевыводящих путей,желудка и кишечника,половой системы.
4. Эктодермальная – миоэпителиальные клетки потовых и слюнных желез.
5. Нейральная – гладкие мышечные клетки зрачка.
ПО СТРОЕНИЮ:
МЫШЕЧНЫЕ ТКАНИ
Поперечно-полосатая Гладкая – состоит из
отдельных миоцитов
Скелетного типа- Миокард-
состоит из волокон образован сетью клеток
Обратите внимание, что различные варианты строения тканей обеспечивают многообразие сократительных функций. Гладкая мускулатура необходима для медленных, точных сокращений (например: регулирование артериального давления, реакция зрачка на свет.). Скелетная сокращается очень быстро и сила сокращения велика. Клетки миокарда, соединяясь между собой, образуют сеть для синхронного сокращения.
ГЛАДКАЯ МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ
Структурно-функциональной единицей являются гладкие миоциты мезенхимного происхождения. Эта ткань иннервируется вегетативной нервной системой. Вытянутые, веретеновидные клетки с ядром в центре, встречаются клетки с отростками. Медленные, волнообразные, тонические сокращения клеток (рвота, мочеиспускание) объясняются также присутствием одного двигательного окончания на 100-120 клеток. В сокращенном состоянии (тонусе) клетка может находиться десятки часов.
|
|
|
Опорный аппарат. Поверхность клетки поляризована и окружена базальной мембраной, которая образует внутрь складки – кавеолы. Они заканчиваются плотными пластинками белка актина. Через кавеолы внутрь попадают ионы Са.
Сократительный аппарат. Большая часть миофиламентов актина и миозина лежат продольно, хотя встречаются в косом и поперечном направлении. Последние предохраняют органеллы от повреждения при длительном сокращении. Длительные сокращения связаны с образованием соединений между этими белками по типу «щеколды» и медленным лизосом АТФ. Нити миозина короткие, одна нить М окружена 12 нитями актина. Актиновые нити связаны с белками цитоплазмы клетки, места прикрепления называются плотные тельца.
Синтетический аппарат. В ядре развит эухроматин, видны 1-2 ядрышка. Хорошо развита гранулярная ЭПС и гладкая ЭПС, синтезирующая сократительные белки, эластин, коллаген и белки основного аморфного вещества.
Регенерация. Миоциты митозом делятся плохо,характерна функциональная гипертрофия.
ПОПЕРЕЧНОПОЛОСАТАЯ, скелетная мускулатура занимает большой объем нашего тела, сокращается быстро, иннервируется соматической нервной системой, по ходу ее волокон лежат десятки нервных окончаний.
Структурно-функциональной единицей является мышечное волокно -мион, длинной несколько сантиметров.
Мышечное волокно – по своему строению - это симпласт, постклеточная структура.
Развитие и регенерация. В эмбриогенезе тысячи миобластов из сомитов эмбриона, сливаясь, образуют волокно, а у взрослого человека после рождения источником миобластов являются специальные клетки, лежащие под мембраной волокна, которые называются миосателлитоциты. Они выполняют роль полустволовых клеток, и хорошо заметны только при помощи электронного микроскопа.
|
|
|
Регенерация ткани происходит за счет образования новых волокон с помощью деления клеток – сателлитов и слияния миобластов, а также за счет гипертрофии имеющихся волокон.
СВЕТОВАЯ МИКРОСКОПИЯ ВОЛОКОН
На периферии волокон,под сарколеммой, лежат тысячи ядер с частично конденсированным хроматином, рядом с ядрами лежат органеллы синтетического аппарата. В центре волокон лежат миофибриллы. Каждая миофибрилла толщиной 1-2 мкм, окружена сетью канальцев гладкой ЭПС. Миофибриллы состоят из упорядоченного чередования сократительных белков актина и миозина. Актин – пропускает свет – это изотропные участки,или светлые диски. Миозин – задерживает свет –это анизотропные, или темные диски.
Миофибрилла состоит из пучков протофибрилл, а каждая протофибрилла – из пучков миофиламентов – чередования сократительных белков, которые лежат параллельно друг другу. Одна молекула миозина окружана 6 молекулами актина.
В центре актина различают Z-линию или телофрагму. В этом месте актин связан с белками саркоплазмы, ход молекулы нарушается в виде буквы Z.
В центре молекулы миозина различают мезофрагму, по краям которой лежит вначале только белок миозин –это светлая полоса Н(от немецкого hell), а затем миозин и актин.
Участок миофибриллы, заключенный между двумя Z линиями называют саркомер - структурно-функциональная единица миофибрилл.
Формула саркомера сокращенная: Z + 1 Aктина+ Mиозина + 1 Aктина+ Z
2 2
УЛЬТРАМИКРОСКОПИЧЕСКОЕ СТРОЕНИЕ САРКОМЕРА
1. Сокращениям способствуют поперечные складки сарколеммы внутрь волокон, которые передают волну деполяризациии к миофибриллам – они расходятся от постсинаптического полюса и называются складки Т-системы (transversus).
|
|
|
Канальцы гладкой ЭПС служат для накапливания Са++, кот. связан с белком секвестрином. Эти канальцы называются L -системой (longitudinalis).
Т-система в месте контакта с L-системой образует триады.
Электрический импульс стимулирует выход Са++ из канальцев L-системы.
2. Темный диск состоит из 500 молекул миозина, каждая из которых похожа на клюшку для гольфа. В ней различают головку – тяжелый компонент и ручку – легкий компонент. Эти части относительно друг друга могут двигаться и молекула, как бы складывается.
Эти молекулы лежат с каждой стороны диска в виде 6 спиральных линий.
3. Светлые диски состоят из трех белков.
Актин (1) (Gглоб. и Fфибрилл) – активные центры которого заблокированы другим белком – тропомиозином (2). Тропонин (3) выполняет опорную роль и направляет движение “головок” миозина при сокращении.
МЕХАНИЗМ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ
1. Электрический импульс по Т-системе освобождает ионы Са из L-системы.
2. Ионы Са связываются с тропонином и освобождают активные центры белка актина.
3. Крайние «головки» молекул миозина соединяются с активными центрами крайних молекул актина.
4. Молекулы миозина «складываются», подтягивая молекулы актина к другим головкам и бросают активные центры.Уже две молекулы миозина соединяясь с крайними двумя молекулами актина. Так увеличивается количество связей актина и миозина. Для каждого передвижения головки миозина расщепляется молекула АТФ.
5. Пункт 4 повторяется со скоростью 52 раза в секунду.
И нити актина скользят вдоль нитей миозина навстречу друг-другу, поэтому этот механизм называется «теория скользящих нитей».
6. Промежуток между темными дисками при сокращении ткани исчезает.
7. На время сокращения образуется актиномиозиновый комплекс, жизнеспособность которого не может быть поддержана запасами АТФ, поэтому наступает расслабление.
Обязательным компонентом скелетной мышечной ткани является белок миоглобин, способный удерживать кислород. По количеству миоглобина различают:
|
|
|
Красные волокна – медленные, устойчивые к утомлению,аэробные.
Промежуточные волокна – быстрые, наиболее устойчивые к утомлению,
Аэробные и анаэробные.
Белые волокна – быстрые, утомляющиеся больше анаэробных.
МЫШЦА КАК ОРГАН
Волокна окружены прослойками рыхлой соединительной ткани – эндомизием. Он содержит сеть кровеносных и лимфатических капилляров вокруг мышечных волокон.
Пучки волокон внутри мышцы разделены сосудами и окружающей их РВНСТ в виде пергородок перимизием. С поверхности мышцы покрыты РВНСТ под названием эпимизий.
|
|
|
