синтез белка на свободных и прикреплённых к мембранам эндоплазмотического ретикулума рибосом

Кариолимфа и кариоплазма

Ядерный матрикс- Внутренняя мембрана связана с фиброзным слоем, ядерной ламиной (Lamina nucleum limitans), которая, заякоривает хроматин на ядерной оболочке. Фиброзный слой ламины все время перестраивается, особенно в связи с ростом поверхности ядра, во время клеточного цикла. Ламины A, C и B - промежуточные филаменты, толщиной около 10 нм. Со стороны кариоплазмы под внутренней ядерной мембраной образуют ортогональные структуры, чередующиеся с рыхло расположенной сетью этих же фибрилл. Ядерный сок основная внутренняя среда ядра, заполняющее пространство между хроматином, ядрышком и другими структурами. Вязкость ядерного сока примерно такая же, как вязкость основного вещества цитоплазмы. Кариоплазма имеет вид гомогенной или мелкозернистой массы с низкой электронной плотностью. Вода - 80-85%. Содержит различные ферменты, нуклеотиды, аминокислоты и другие вещества, необходимые для обеспечения синтеза нуклеиновых кислот и субъединиц рибосом. Из простых белков (протеинов) в кариоплазме содержатся гистоны, протамины, альбумины и глобулины, а из протеидов - липопротеиды, глюкопротеиды и нуклеопротеиды. Большая часть белков относится к глобулярным, меньшая - к фибриллярным структурам. Функции: связаны коллоидные свойства ядра,роста, синтез ДНК, различных РНК и белка, передача раздражения.

Минимальная клетка

Минимальная клетка- мин. Кол. Органелл, для существования норм. Микоплазма(мембрана цитоплазма, днк, рибосома)

Цитоскелет клетки

Кортикальный (cortex -кора) слой цитоплазмы, лежащий в тесном контакте с мембраной. Основным фибриллярным компонентом кортикального слоя является сеть актиновых микрофибрилл. Здесь же располагается ряд вспомогательных белков, необходимых для движения участков цитоплазмы. Компоненты цитоскелета- 1.микротрубочки 22±2нм 2. микрофиламенты 5-7нм (актин,миозин, актинин, тропомиозин) 3. промежуточные филаменты -10 нм (прекератин, виментин, десмин). Цитоскелет эндотелиоцитов представлен комплексом механохимических белков (тубулин, актин, виментин и др.), обеспечивающих поддержание формы, подвижность клеток. Состоит из варьирующих по распределению и ориентации микротрубочек, микрофиламентов, якорных фибрилл, соединяющих фибриллярные элементы цитоплазмы с цитолеммой и ядерной оболочкой.

Химический состав и структура в обычном микроскопе интерфазного хромотина. гетеро и эухрамотин

Хромотин:а) Хроматин занимает основную часть объёма ядра. б) Он представлен, тёмными (электроноплотными) глыбками - т.н. гетерохроматино),светлыми (электронопрозрачными) областями - эухроматином. состав хромотина: а) Весь хроматин в целом - это совокупность 46 хромосом (у человека).б) Каждая из них представляет собой нуклеопротеидный комплекс - двухцепочечную молекулу ДНК, которая определённым образом связана с ядерными белками.в) Содержание белков в хроматине по массе в 1,3-1,7 раза больше, чем ДНК.г) Кроме того, в хроматине обнаруживается и-РНК (являющаяся продуктом транскрипции). в) Причём, глыбки гетерохроматина
находятся, главным образом, на периферии ядра и прилежат к ядерной оболочке. Эухроматин - это функционально активные (участвующие в транскрипции) части хромосом, которые находятся в деконденсированном (диффузном) состоянии. Гетерохроматин - функционально неактивные отделы, которые конденсированы, образуя глыбки.При изменении состояния клетки или в процессе дифференцировки возможен переход части гетерохроматина в эухроматин и обратно (факультативный гетерохроматин (Х-хромосома в организме человека) ). Конститутивный гетерохроматин генетически не активен, он не транскрибируется, реплицируется он позже всего остального хроматина, в его состав входит ДНК, с высокоповторяющимися последовательностями нуклеотидов; он локализован в центромерных, теломерных зонах митотических хромосом.Доля конститутивного хроматина может быть неодинакова. У млекопитающих на него приходится 10-15% всего генома, у амфибий –до 60%. Функциональное значение структуризация интерфазного ядра, с некоторыми регуляторными функциями.1. чем больше в ядре доля гетерохро-матина, тем ниже функциональная активность ядра2. а) в ядре нервной клетки(I) гетерохроматина очень мало - ядро и клетка в целом функционально очень активны. б) в лимфоците (II) наблюдается преобладание гетерохроматина. Это вполне коррелирует с очень малым объёмом цитоплазмы, которая к тому же бедна органеллами. Данная клетка циркулирует в крови, и процессы синтеза РНК и белков идут в ней с небольшой скоростью. В среднем в хроматине около 40% приходится на ДНК и около 60 % на белки, среди которых специфические ядерные белки- гистоны, составляют от 40 до 80% от всех белков, входящих в состав выделенного хроматина. РНК, углеводы, липиды, гликопротеиды.

 

 

синтез белка на свободных и прикреплённых к мембранам эндоплазмотического ретикулума рибосом

Еще в гиалоплазме происходит связывание иРНК, кодирующей секреторный белок, с рибосомой и начинается синтез белковой цепи. Сначала синтезируется “сигнальная последовательность”, богатая гидрофобными аминокислотами. В нее входит 16-30 аминокислот. На поверхности мембраны ЭР, обращенной к гиалоплазме расположены интегральные рецепторные белки, связывающиеся с большой субъединицей. Такая “заякоренная” рибосома взаимодействует с крупным белковым комплексом. После связывания рибосомы с этим комплексом синтезированный первичный пептид входит в канал диметром около 2 нм. После этого возобновляется синтез полипептида, он удлиняется и его сигнальная последовательность, вместе с растущей цепочкой оказывается внутри полости цистерны ЭР. Таким образом синтезируемый белок проходит сквозь мембрану ЭР во время его синтеза, т.е. котрансляционно, одновременно с его трансляцией. Внутри полости ЭР с помощью фермента (сигнальная петидаза) сигнальная последовательность отщепляется. После окончания синтеза вся белковая молекула оказывается в полости ЭР и в это время рибосома отделяется от белка и диссоциирует. После этого в интегральном белке канал закрывается. Во время трансмембранного переноса растущей белковой цепи происходит ее связь с олигосахаридами (первичное гликозилирование). В полости цистерн ЭР белки претерпевают ряд дополнительных изменений: образуются дисульфидные связи, происходит их правильное сворачивание, происходит сборка третичной структуры белков. Только белки с правильной конформацией в дальнейшем будут переноситься в зону аппарата Гольджи. В гранулярном ЭР происходит синтез белков, которые, встраиваясь в мембрану ЭР, становятся интегральными мембранными белками. В цепи синтезирующегося мембранного белка существует одна или несколько аминокислотных стоп-последовательностей, которые препятствуют белковой цепи пересекать мембрану и белок в области стоп-сигнала остается связанным с мембраной, но при этом синтез белка на рибосоме не останавливается. Это приводит к тому, что весь белок остается встроенным в мембрану. Мембранные белки, также как и растворимые подвергаются различным модификациям. Первичное гликозирование- Это ковалентное связывание белковой цепи со сложным олигосахаридом. В результате этого синтезирующийся белок становится гликопротеидом.Большинство белков, синтезированных в гранулярном ЭР, относится кгликопротеидам. На белковую молекулу переносится готовый блок олигосахаридов, который связывается с аспарагиновыми остатками белковой молекулы. Этотолигосахаридный комплекс содержит 2 молекулы N-ацетилгликозамина, 9молекул маннозы и 3 молекулы глюкозы и связан со специальным липидомдолихолом на внутренней поверхности мембраны ЭР, смотрящей в просветвакуоли ЭР. По мере транслокации белковой цепи во время ее синтезакаждый аспарагиновый остаток связывается с олигосахаридным комплексом,с помощью фермента, являющегося интегральным белком мембран ЭР.Первичной модификации, гликозилированию, подвергаются как растворимые, так и мембранные белки, синтезирующиеся в ЭР.

 

Поделиться:

Воспользуйтесь поиском по сайту: