Пример нескольких каталитических реакций. Принцип действия катализатора

 

Для того чтобы прошла химическая реакция, нужно, чтобы молекулы столкнулись. Из кинетической энергии таких столкновений можно почерпнуть энергию, необходимую для того, чтобы разорвать или ослабить химические связи в молекулах реагентов. В результате теплового движения за 1 с. происходят триллионы столкновений молекул, лишь редкие из которых приводят к химическому превращению. То есть реагируют только те молекулы, которые в момент столкновения обладают достаточной суммарной энергией. Эта энергия, называемая энергией активации (Еа), характеризует ту минимальную энергию, которой должна обладать молекула (или молекулы), чтобы вступить в химическую реакцию. Графически эта величина соответствует величине барьера (образование переходного состояния), который необходимо преодолеть для осуществления химической реакции. В результате многие даже термодинамически разрешенные (выгодные) реакции практически не идут из-за слишком высокой энергии активации.

Вспомним реакцию окисления аммиака, который способен гореть в чистом кислороде (с огромным трудом на воздухе) с образованием азота и паров воды. Реакция идет только при высокой температуре. Добавление же порошка оксида хрома (Cr O ) приводит к "огненному дождю" из этих частиц. Идет реакция (экзотермическая, то есть с выделением теплоты), продукты которой содержат NO и воду. Оксид хрома, являющийся в реакции катализатором, не изменяется, но направляет реакцию по энергетически более выгодному пути с меньшей энергией активации, при более низкой температуре в данном случае.

Важно отметить, что катализатор не расходуется и не изменяет разности свободных энергий начального и конечного состояний реакции, то есть не влияет на общие термодинамические характеристики реакции, в частности не смещает ее равновесие (изменяя лишь время выхода в равновесное состояние). Действие катализатора заключается в понижении энергии активации и означает, что большая доля сталкивающихся молекул будет обладать достаточной энергией для преодоления барьера свободной энергии переходного состояния и протекания реакции.

За счет чего катализатор может понижать барьер свободной энергии (или свободную энергию переходного состояния)? Он может взаимодействовать с реагентами, давая принципиально иное переходное состояние или просто более стабильное (и, следовательно, с более низкой свободной энергией), чем образуемое в некаталитической реакции.

Рассмотрим некоторые основные механизмы катализа. Все они могут быть обнаружены при изучении действия ферментов как катализаторов. Пример - реакция гидролиза сложного эфира:

 

R'COOR" + H O R'COOH + R"OH.

 

Эта реакция включает нуклеофильную атаку свободной парой электронов кислорода воды по углеродному остатку карбонила (имеет частичный положительный заряд d+ в результате оттягивания электронной плотности на кислородный атом), образование переходного состояния и далее продуктов реакции.

В образующемся переходном состоянии атакующая молекула воды приобретает положительный заряд, а кислород карбонильной группы - отрицательный. Такое переходное состояние крайне невыгодно, то есть его образование требует высокой энергии активации. Это, в свою очередь, означает, что скорость реакции будет очень мала.

Использование катализатора в данном случае может существенно помочь процессу. Каким образом?

1. Кислотно-основный катализ (под действием Н+ или ОН-);

а) кислоты могут временно давать протон молекуле эфира:

Протонированная форма эфира (более реакционноспособная) затем атакуется молекулой воды аналогично схеме без катализатора с той лишь разницей, что переходное состояние недвухзарядное (более стабильное, чем предыдущее), следовательно, для такой реакции требуется меньшая энергия активации.

б) основания (ХО-) могут временно акцептировать протон (Н+), помогая стабилизировать двухзарядное переходное состояние, например таким образом:

2. Электростатический катализ. Переходное состояние можно стабилизировать электрическим полем иона, например положительно заряженный карбоний-ион (переходное состояние в случае катализа ферментом - лизоцимом) стабилизируется электрическим полем отрицательно заряженной карбоксильной группы остатка аспарагиновой кислоты. Конечно, энергия электростатического взаимодействия двух точечных зарядов зависит от свойств среды (диэлектрической постоянной), в которой это взаимодействие происходит. В водной среде это взаимодействие слабое, однако в органических растворителях, а также в активных центрах ферментов оно может вносить существенный вклад.

3. Ковалентный катализ (электрофильный или нуклеофильный). Роль ионов меди в предыдущем примере, помогающих оттянуть электроны из реакционного центра, можно обсуждать как форму электрофильного катализа.

Катализатор нуклеофильной природы, например третичный амин, имеющий неподеленную пару электронов на атоме азота, казалось бы, ничем не отличается от исходного реагента некаталитической реакции, в данном случае молекулы воды.

Более того, в этом случае мы видим и двухзарядное переходное состояние. Тем не менее реакция в присутствии катализатора идет, а при отсутствии его практически нет. Причина в том, что катализатор имеет более сильно выраженный нуклеофильный характер, чем атакующая группа (а следовательно, действует быстрее), а промежуточное соединение более реакционноспособное, чем исходное. Эффект повышения нуклеофильной способности тех или иных групп весьма ярко проявляется в ферментативном катализе. Более того, фермент может одновременно использовать несколько различных механизмов катализа, повышая эффективность химической реакции.

Действие ферментов, как и других катализаторов, как уже сказано выше, заключается в понижении свободной энергии активации реакции. Однако картина протекания реакции в присутствии фермента (профиль изменения свободной энергии) выглядит сложнее, чем для обычных катализаторов.

Огромную роль в катализе ферментами играет то, что, собственно, происходит до начала химической реакции, а именно образование так называемого фермент-субстратного комплекса Почему? Дело в том, что в этом случае реагирующие частицы оказываются сближенными и сориентированными до начала собственно химической реакции. Высокий барьер свободной энергии разбивается на несколько меньших, первый из которых характеризует неизбежные энергетические потери при сближении и ориентации молекул, связанные с затормаживанием их поступательного и вращательного движений. То есть в ферментативном катализе осуществляется перевод реакции во внутримолекулярный режим. Что дает такой перевод, отражает приведенный в качестве примера гидролиз аспирина.

4. Внутримолекулярный катализ. Гидролиз эфирной связи в случае аспирина ускоряется за счет внутримолекулярного общеосновного катализа.

Оказывается, что простой перевод реакции гидролиза эфирной связи во внутримолекулярный режим приводит к увеличению ее скорости в 100 раз. Как и за счет чего осуществляется такой перевод в ферментах?

Ферменты, как и все белки, строятся из аминокислот, в пространстве они организованы (свернуты) особым образом (третичная и четвертичная структуры белка). Высокая каталитическая активность ферментов обеспечивается функционированием специального участка - сложноорганизованного активного центра, в состав которого входят аминокислотные остатки, часто весьма удаленные друг от друга в первичной полипептидной последовательности.

Выше мы выяснили, что для успешного нуклеофильного катализа необходимо, чтобы катализатор был сильным нуклеофилом, по крайней мере более сильным, чем исходный реагент. В то же время химические группы, формирующие активный центр фермента, сами по себе, как правило, являются слабыми катализаторами соответствующих реакций. И тем не менее ферментативный катализ по своей эффективности превосходит все известные катализаторы. Таким образом, действие фермента представляет собой хорошо отлаженную в пространстве и времени систему.

Как уже отмечалось, перевод реакции во внутримолекулярный режим приводит к ее ускорению.

Следует отметить также, что фермент, и в частности его активный центр, - это не некое застывшее образование. В ходе взаимодействия с субстратом и химической реакции в молекуле фермента могут происходить структурные (конформационные) изменения, которые удается в некоторых случаях зафиксировать и которые свидетельствуют о неком "настраивании" активного центра.

Таким образом, общие принципы катализа применимы и к действию ферментов. Однако различные факторы, способствующие протеканию реакции, в ферментативном катализе действуют согласованно, а во многих случаях являются суммарным результатом ряда причин. Важнейшие из них: 1) многоточечное взаимодействие с субстратом, приводящее к сближению и правильной ориентации реагирующих групп; 2) перевод реакции во внутримолекулярный режим; 3) стабилизация переходного состояния реакции.

Используемая литература

1. Горелов А.А. Концепции современного естествознания. М.: Центр, 2003.

2. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир, 1982. Т. 1-3.

3. Лавриненко В.Н. Концепции современного естествознания. М.: ЮНИТИ-ДАНА, 2006.

4. Рузавин Г.И. Концепции современного естествознания. М.: ЮНИТИ, 2001.

5. Фершт Э. Структура и механизм действия ферментов. М.: Мир, 1980. 432 с.

6. http://ru.wikipedia.org/wiki/Фундаментальные_взаимодействия

7. http://www.pereplet.ru/obrazovanie/stsoros/280.html

12	Поделиться:

Воспользуйтесь поиском по сайту: