Главная | Обратная связь | Поможем написать вашу работу!
МегаЛекции

Биологическая роль аминокислот

Общая характеристика белков и аминокислот.

Строение, классификация и свойства аминокислот

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соеди-нения, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями. Иными словами белки – это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки построены из сотен или тысяч аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Разнообразие существующих в природе белков зависит от особенностей аминокислотного состава, количества аминокислотных остатков и порядка их сочетания.

Общая характеристика аминокислот

Всего в природе обнаружено около 300 аминокислот. По способности входить в состав белков аминокислоты бывают:

1) Протеиногенные (протеин – белок; генезис – дающий, рождающий). Количество белковых, или протеиногенных аминокислот, составляет относительно невелико: в живых организмах имеется 20 основных протеиногенных аминокислот. Помимо стандартных 20 аминокислот, в белках встречаются и модифицированные аминокислоты, которые являются производными обычных аминокислот.

2) Непротеиногенные (в состав белков не входят); бывают α, β и γ.

Примеры:

· β-аланин (входит в состав витаминов В3);

· γ-аминомасляная кислота (участвует в передаче нервного импульса; участвует в цикле обезвреживания аммиака).

В виде очищенных препаратов белковые (протеиногенные) аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества: сладкие, горькие или не имеющие вкуса.

Все белковые аминокислоты являются α-аминокислотами с характерной общей структурной особенностью: наличием карбоксильной и аминной групп, связанных с атомом углерода в α-положении.

Помимо карбоксильной и аминогрупп, каждая аминокислота имеет радикал, который у разных аминокислот неодинаков по структуре, электрическому заряду и растворимости.

2. Классификация протеиногенных аминокислот

Существует несколько классификаций протеиногенных аминокислот, в основу которых положены разные критерии. Рассмотрим лишь некоторые из них:

1. Классификация по электрохимической природе радикала (R):

а) неполярные аминокислоты (их 8) – гидрофобные (нерастворимые в воде): аланин (ала); валин (вал); лейцин (лей); изолейцин (иле); пролин (про); фенилаланин (фен); триптофан (три); метионин (мет);

б) полярные аминокислоты (их 12) – растворяются в воде; в свою очередь они делятся на:

- незаряженные (их 7): глицин (гли); серин (сер); треонин (тре); цистеин (цис); тирозин (тир); аспарагин (асп); глутамин (глн);

- заряженные отрицательно (их 2): аспарагиновая кислота (асп); глутаминовая кислота (глу);

- заряженные положительно (их 3): лизин (лиз); гистидин (гис); аргинин (арг).

2. Классификация по способности синтезироваться в организме человека и животных:

а) незаменимые (не синтезируются в организме, поэтому должны поступать с пищей, их 8): валин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин, метионин, треонин, лизин);

б) заменимые (синтезируются в организме) – их 12.

Биологическая роль аминокислот

Помимо того, что аминокислоты являются структурными блоками белков, они используются в живых организмах для синтеза разнообразных веществ. Разные аминокислоты (как протеиногенные, так и непротеиногенные) являются предшественниками пептидов, азотистых оснований, гормонов, витаминов, нейромедиаторов, алкалоидов и других важнейших соединений. Так, например, из триптофана синтезируются витамин РР (никотиновая кислота) и серотонин, из тирозина – такие важные гормоны, как адреналин, норадреналин, тироксин. Из аминокислоты валин образуется витамин В3 (пантотеновая кислота). Аминокислота пролин является соединением, защищающим живые клетки от многих стрессов (в том числе, окислительного).

4. Уровни организации белковых молекул

(структура белков)

Существует 4 уровня организации белковых молекул:

· Первичная структура

Первичная структура белка представляет собой полипептидную цепь, состоящую из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями: кетоформа енольная форма

Пептидная связь характеризуется следующими свойствами:

1) атомы О и Н пептидной связи имеют трансориентацию;

2) четыре атома пептидной связи лежат в одной плоскости, т.е. для пептидной связи характерна компланарность;

3) пептидная связь в молекуле белка проявляет кето-енольную таутомеризацию;

4) длина C-N-связи, равная 0,13 нм, имеет промежуточное значение между длиной двойной ковалентной связи (0,12 нм) и одинарной ковалентной связи (0,15 нм), из чего следует, что вращение вокруг осиC-Nзатруднено;

5) пептидная связь прочнее обычной ковалентной, т.к. она является полуторной (из-за перераспределения электронной плотности).

Для каждого индивидуального белка последовательность аминокислот в полипептидной цепи является уникальной. Она определяется генетически и в свою очередь определяет более высокие уровни организации данного белка.

Аминокислотный остаток, находящийся на том конце цепи, где имеется свободная аминогруппа, называется аминоконцевым, или N-концевым, а остаток на другом конце, несущем свободную карбоксильную группу, -карбоксиконцевым, или С-концевым. Название полипептида начинается сN-конца.

· Вторичная структура

Вторичная структура белка представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную форму за счет системы водородных связей. Полипептидная цепь самопроизвольно скручивается и приобретает более энергетически выгодную форму. Вторичная структура белков имеет две основные разновидности:

1) α–спираль (как правило, правозакрученная); стабилизируется между кислородом карбонильной группой и водородом аминогруппы.

Между Н и О образуется водородная связь. Она слабая, но поскольку этих связей много, то эта структура устойчивая. Каждая пептидная группа участвует в образовании 2-х водородных связей.

Гидрофильные радикалы Rоказываются наружу, а гидрофобные радикалыR1находятся внутри спирали (прячутся внутрь от растворителя).

2) β – складчатый слой. При образовании этой структуры несколько полипептидных цепей, не сворачиваясь в α-спираль, связываются межцепочечными водородными связями. Например, такой структурой обладают β-кератины (входят в состав шелка). β-складчатая структура возникает между смежными полипептидными цепями. Складчатые листы могут быть образованы параллельными (N-концы направлены в одну сторону) и антипараллельными полипептидными цепями (N-концы направлены в разные стороны).

При взаимодействии между собой вторичных структур может образовываться сверхвторичная структура (суперспираль). Например, суперспирализованная α-спираль встречается в фибриллярных белках.

· Третичная структура

Третичная структура белков представляет собой глобулу и характерна для глобулярных белков. На третичном уровне организации возникает активный центр и белок приобретает функциональную активность.

Связи, стабилизирующие третичную структуру:

1) дисульфидная (возникает между радикалами цистеина; эта связь прочная, но способна легко восстанавливаться);

2) ионная (образуется между заряженными радикалами аминокислот);

3) водородная (возникает между радикалами полярных аминокислот);

4) изопептидная (образуется между карбоксильной и аминогруппой радикала);

5) гидрофобное взаимодействие (между гидрофобными аминокислотами).

У глобулы полярные радикалы в гидратированном состоянии находятся снаружи, гидрофобные радикалы внутри.

В пределах глобулы часто выделяют домены – участки полипептидной цепи, которые самостоятельно от других участков той же цепи образуют структуру, во многом напоминающую глобулярный белок. В пределах одной полипептидной цепи может встречаться несколько доменов.

· Четвертичная структура

Четвертичная структура характерна только для олигомерных белков (олигомерные белки – белки, состоящие из нескольких полипептидных цепей).

Протомер – полипептидная цепь в составе олигомерного белка.

Четвертичная структура – характерный способ расположения протомеров олигомерного белка. Активный центр возникает при объединении протомеров.

К примеру, четвертичной структурой обладает гемоглобин – белок крови, содержащийся в эритроцитах (переносит кислород); его молекула имеет 2α- и 2 β-протомера.

Биологический смысл образования четвертичной структуры

1) Экономия биологического материала (ДНК, РНК).

2) Сведение к минимуму ошибок синтеза.

(пример: допустим, в белке 100 тыс. аминокислот; а вероятность ошибки – 1 аминокислота на 100 тыс. аминокислот, тогда весь белок будет неактивен).

3) Существование четвертичной структуры позволяет регулировать активность ферментов.

Ферменты–специфические белки, выполняющие функции катализаторов: А →В (допустим, что продукт реакции В накапливается). Тогда он связывается с ферментом и изменяет взаимодействие протомеров; в результате этого белок теряет функциональную активность и реакция прекращается.

Таким образом, молекулы белков характеризуются определенной конформацией – пространственной структурой молекулы.

Нативная конформация – структура молекулы, в которой молекула существует в организме и функционирует (эта структура наиболее энергетически выгодна и стабильна).

Поскольку все уровни организации белковой молекулы определяются последовательностью аминокислот на первичном уровне, то полипептидная цепь способна восстанавливать нативную конформацию.

Классификация белков

До сих пор не существует единой, строго научной классификации белков, с помощью которой можно было бы их систематизировать. Поэтому используется несколько разных классификаций.

По составу белки делят на:

· Простые – белки, состоящие только из аминокислот и при гидролизе распадающиеся соответственно только на аминокислоты. По характеру растворимости эти белки можно разделить на следующие группы:

1. Альбумины – белки, растворимые в воде. Альбумины легко высаливаются из водных растворов с помощью солей. Они широко распространены в органах и тканях животных и растений.

2. Глобулины – нерастворимы в чистой воде, но растворяются в слабых водных растворах различных солей. Обычно в качестве растворителя используют 10%-ный NaС1 или КCl. Глобулины встречаются как в животных, так и в растениях, однако особенно много их в белках семян бобовых.

3. Глютелины – белки растительного происхождения, растворимые в растворах щелочей, так как содержат большое количество дикарбоновых аминокислот (глутамат, аспартат). Глютелины содержатся в семенах злаков, у которых они (совместно с проламинами) составляют основную массу клейковины, а также в зеленых частях растений.

4. Проламины – белки растительного происхождения, растворимые в 50-70%-ном растворе этилового спирта. Содержат 20-25% глутамата и 10-15% пролина (отсюда название). Проламины встречаются исключительно в семенах злаков, у которых они (совместно с глютелинами) составляют основную массу клейковины.

· Сложные – кроме белковой части, содержат небелковую группу.

1. Липопротеины (в своем составе содержат липиды).

2. Металлопротеины (содержат металлы, к примеру, многие ферменты).

3. Нуклеопротеины (содержат нуклеотиды).

4. Гликопротеины (содержат углеводы).

Липо- и гликопротеиды входят в состав мембран клеток.

По конформации белки делят на:

1. Фибриллярные – состоят из параллельно расположенных полипептидных цепей, которые образуют волокна–фибриллы. Очень прочные, нерастворимые в воде. Выполняют структурную функцию (соединение тканей животных). Примеры: коллаген (кости), α-кератины (волосы, ногти).

2. Глобулярные – имеют форму глобулы, растворимы в воде. Выполняют динамическую функцию (движение веществ). Примеры- ферменты, гормоны, антитела, транспортные белки.

3. Промежуточные белки – имеют форму фибриллы, но растворимы в воде. К примеру, миозин, фибриноген.

По количеству полипептидных цепей белки делят на:

1. Мономерные (состоят из одной полипептидной цепи).

2. Олигомерные (состоят из нескольких полипептидных цепей).

По пищевой ценности белки делят на:

1. Сбалансированные (полноценные); содержат все незаменимые кислоты в нужных человеку пропорциях. К ним относятся белки животного происхождения (мясо, рыба, молоко).

2. Несбалансированные; незаменимые аминокислоты отсутствуют, либо их очень мало. К ним относятся белки растительного происхождения (за исключением сои, амаранта).

По выполняемым функциям белки делят на:

1. Ферментативные (каталитически активные; только белки способны выполнять эту функцию).

2. Структурные (входят в состав клеточных мембран).

3. Строительные (например, коллаген, который входит в состав костного вещества; кератин, который входит в состав ногтей и волос).

4. Транспортные (транспортируют различные вещества, например, белок гемоглобин переносит кислород).

5. Защитные (например, такие белки, как антитела, обеспечивают защиту от инфекций).

6. Регуляторные (например, гормоны – регулируют обмен веществ).

7. Запасающие, или резервные (белки семян, яиц).

8. Сократительные (такие белки мышечных волокон как актин и миозин).

Кроме того, белки, а точнее, образующиеся при их гидролизе аминокислоты, при полном расщеплении способны давать некоторое количество энергии. Однако энергетическая функция не является основной для белков и аминокислот.

 

 

Поделиться:





Воспользуйтесь поиском по сайту:



©2015 - 2024 megalektsii.ru Все авторские права принадлежат авторам лекционных материалов. Обратная связь с нами...