 |
I. Строение и свойства белков и ферментов
|
|
|
|
ГБОУ ВПО Тверская ГМА Минздравсоцразвития России
Кафедра химии и биохимии
ЗАДАНИЯ В ТЕСТОВОЙ ФОРМЕ
ПО БИОХИМИИ
Учебно-методическое пособие для студентов лечебного, педиатрического, стоматологического и фармацевтического
Факультетов
Тверь 2012
УДК 577.1
ББК 52.57
Составители: доктор медицинских наук, профессор кафедры химии и биохимии ТГМА Ю.Н. Боринский; кандидат химических наук Л.Я. Дьячкова, доцент кафедры химии и биохимии ТГМА; кандидат биологических наук Д.В. Лещенко, доцент кафедры химии и биохимии ТГМА; кандидат биологических наук М. Б. Белякова, старший преподаватель кафедры химии и биохимии ТГМА; кандидат биологических наук В.В.Жигулина, старший преподаватель кафедры химии и биохимии ТГМА; И.В.Наместникова, ассистент кафедры химии и биохимии ТГМА.
Рецензенты:
Е.А.Харитонова - кандидат биологических наук, доцент кафедры биологии ТГМА,
О.В.Волкова - кандидат медицинских наук, доцент, заведующая кафедрой патофизиологии ТГМА
Учебно-методическое пособие утверждено на заседании ЦКМС ТГМА
от 21.06.2012 протокол № 7
ЗАДАНИЯ В ТЕСТОВОЙ ФОРМЕ ПО БИОХИМИИ [Текст]: Учебно-методическое пособие для студентов лечебного, педиатрического, стоматологического, фармацевтического факультетов /составители: Ю.Н.Боринский, Л. Я. Дьячкова, Д. В. Лещенко, М. Б. Белякова, В.В.Жигулина, И.В.Наместникова. - Тверь: ТГМА, 2012- с. 91
Учебно-методическое пособие предназначено для обучения и оценки уровня знаний студентов по биохимии на текущих, итоговых занятиях, а также экзаменах. Студенты могут использовать тесты совместно с метаболическими картами для самоподготовки.
|
|
|
УДК 577.1
© ГБОУ ВПО Тверская ГМА МЗ СР России, 2012
© Кафедра химии и биохимии, 2012
СОДЕРЖАНИЕ:
| I. Строение и свойства белков и ферментов………………………………. | |
| II. Биологическое окисление. Биохимия питания………………………… | |
| III. Обмен и функции углеводов ………………………………………… | |
| IV. Обмен и функции липидов…………………………………………….. | |
| V. Обмен белков……………………………………………….………….. | |
| VI. Обмен нуклеотидов. Матричные синтезы ………………………….. | |
| VII. Биохимия специализированных органов и тканей………………… | |
| VIII. Эталоны ответов | |
| IX. Литература |
I. Строение и свойства белков и ферментов
Выберите 1 или несколько правильных ответов
1. Отрицательно-заряженные аминокислоты:
А. Пролин
B. Лизин
C. Глутаминовая кислота
D. Аспарагиновая кислота
E. Валин
2. Под третичным уровнем организации белка понимают:
А. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи
В. Пространственную укладку вторичной структуры
С. Пространственную укладку, обусловленную только ионными связями
D. Организацию белка из нескольких полипептидных цепей
Е. Все перечисленное верно
3. Аминокислоты, имеющие кислый характер:
А. Аланин
В. Лейцин
С. Глутаминовая кислота
D. Лизин
Е. Аспарагиновая кислота
4. Под первичной структурой белка понимают:
А. Соединение аминокислот в полипептидную цепь ковалентной связью – CO – NH –
В. Цепь нуклеиновых кислот
С. Формирование α – спирали
D. Полимерную цепь из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью
Е. Структуру, состоящую из субъединиц
5. Выберите утверждения, характеризующие белки:
А. Имеют общую формулу Сn(H2O)m
В. Состоят из остатков 40 и более аминокислот
С. Состоят из остатков менее чем 40 аминокислот
|
|
|
D. Содержат азот
Е. Имеют пептидные связи
6. Протеиногенными аминокислотами являются:
А. α–Аминокислоты
В. β–Аминокислоты
С. γ–Аминокислоты
D. L–изомеры аминокислот
Е. D–изомеры аминокислот
7. Выберите гидрофобные аминокислоты:
А. Аспартат
В. Аргинин
С. Аланин
D. Треонин
Е. Триптофан
8. Выберите кислые аминокислоты:
А. Аспартат
В. Аргинин
С. Аланин
D. Треонин
Е. Триптофан
9. Альбумины выполняют следующие функции
А. Транспорт кислорода
В. Транспорт жирных кислот
С. Формируют гуморальный иммунитет
D. Создают онкотическое давление
Е. Обеспечивают гемостатическую функцию
10. Растворимость белка зависит от:
А. Молекулярной массы белка
В. Наличия гидрофильных аминокислот в структуре
С. Величины рН раствора
D. Величины заряда
Е. Формы белковой молекулы
11. Изоэлектрическая точка белка (выберите правиль-ные ответы):
А. Определенная величина рН раствора, при которой белковая молекула электронейтральна
В. Зависит от состава аминокислот в первичной структуре белка
С. Зависит от молекулярной массы белка
D. Зависит от конформации белковой молекулы
Е. Может изменяться в зависимости от рН раствора
12. Для денатурации белка характерно:
А. Утрата нативных свойств
В. Разрушение всех уровней структур
С. Сохранность пептидных связей
D. Выпадение белка в осадок
Е. Выход на поверхность белковой молекулы гидрофобных группировок
13. В изоэлектрической точке:
А. Белок легко выпадает в осадок
В. Повышается растворимость белка
С. Нарушена первичная структура белка
D. Имеется равенство положительных и отрицательных зарядов в белковой молекуле
С. Белки утрачивают способность передвигаться в электрическом поле
14. При высаливании белков:
А. Белки выпадают в осадок под влиянием солей щелочных и щелочно–земельных металлов
В. Белки выпадают в осадок под влиянием солей тяжелых металлов
С. Белки сохраняют способность к растворению
D. Происходит потеря первичной структуры белков
Е. Белки частично теряют гидратную оболочку и заряд на поверхности глобулы
15. Изоэлектрическая точка глутамата (ИЭТ)
А. ИЭТ > 7
В. ИЭТ < 7
С. ИЭТ = 7
D. Лежит в кислой среде
|
|
|
Е. Лежит в щелочной среде
16. Изоэлектрическая точка лизина (ИЭТ)
А. ИЭТ > 7
В. ИЭТ < 7
С. ИЭТ = 7
D. Лежит в кислой среде
Е. Лежит в щелочной среде
17. Простестической группой гемоглобина является:
А. Магний-порфирин
В. Гем, содержащий трехвалентное железо
С. Гем, содержащий двухвалентное железо
D. Гем, содержащий железо переменной валентности
Е. Формилпорфирин
18. К фосфопротеинам относятся:
А. Казеиноген
В. Активная фосфорилаза
С. Активная гликогенсинтетаза
D. Инсулин
Е. Химотрипсин
19. Простетической группой гемопротеинов являет-ся:
А. Магний–порфирины
В. Гем
С. Производные витамина В2
D. Производные витамина В12
Е. Производные витамина А
20. Присутствие любого белка в растворе можно определить с помощью реакции:
A. Биуретовой
B. Ксантопротеиновой
C. Нингидриновой
D. С фенилизотиоцианатом
E. Фоля
21. Для количественного определения аминокислот в растворе исполь-зуют:
A. Биуретовый метод
B. Реакцию Фоля
C. Ксантопротеиновую реакцию
D. Реакцию с нингидрином
E. Реакцию Сакагучи
22. Для удаления низкомолекулярных веществ из раствора белков используют метод:
A. Электрофореза
B. Аффинной хроматографии
C. Диализа
D. Ультрацентрифугирования
E. Высаливания
23. Активный центр фермента состоит из (выберите наиболее полный ответ):
А. Центр, связывающий субстрат
В. Аллостерический центр
С. Группа аминокислот, расположенная последовательно в полипептидной цепи
D. Каталитический центр + центр, связывающий субстрат
Е. Аллостерический центр + центр, связывающий субстрат
24. Механизм действия ферментов заключается в:
А. Перераспределении электронной плотности в химических связях субст-рата
В. Понижении энергии активации, необходимой для катализируемой реак-ции
С. Соединении субстрата с активным центром фермента
D. Образовании новых химических связей в молекулах, превращаемых под действием фермента
Е. Отделении фермента в неизменном виде
25. Простетическая группа фермента представляет собой:
А. Спираль апофермента
|
|
|
В. Радикалы аминокислот
С. Коферменты или кофактор
D. Ионы металлов
Е. Белковую часть фермента
26. Факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции:
А. Концентрация фермента
В. Концентрация субстрата
С. рН
D. Температура
Е. Действие ингибиторов (активаторов)
27. При конкурентном ингибировании ингибитор:
А. Имеет сходную химическую природу с субстратом
В. Уменьшает количество фермент-субстратного комплекса
С. Связывается с аллостерическим центром фермента
D. Изменяет первичную структуру фермента
Е. Действует необратимо
28. Ферменты, в отличие от неорганических ката-лизаторов, дейст-вуют:
А. При температуре 25–370С
В. При температуре 1000С
С. При повышенном давлении
D. В условиях нормального давления
Е. В областях рН, близких к нейтральным
29. К хромопротеинам с ферментативной актив-ностью относят:
А. Пепсин
В. Трипсин
С. Химотрипсин
D. Пероксидазу
Е. Каталазу
30. Международная классификация разделяет фер-менты на шесть классов в соответствии с их:
А. Структурой
В. Субстратной специфичностью
С. Активностью
D. Типом катализируемой реакции
Е. Органной принадлежностью
31. Абсолютную специфичность проявляют фермен-ты:
А. Пепсин
В. Липаза
С. Уреаза
D. Амилаза
Е. Аргиназа
32. К классу лигаз относятся ферменты, катализи-рующие реакции:
А. Окислительно – восстановительные
В. Изомеризации
С. Межмолекулярного переноса различных атомов и радикалов
D. Разрыва С – О, С – С, С – N связей, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов гидролитическим путем.
Е. Синтеза органических веществ из 2–х исходных молекул с использова-нием энергии распада АТФ
33. Лактатдегидрогеназа относится к классу
А. Оксидоредуктаз
В. Трансфераз
С. Гидролаз
D. Лигаз
Е. Изомераз
34. Пепсин относится к классу
А. Оксидоредуктаз
В. Трансфераз
С. Гидролаз
D. Лиаз
Е. Изомераз
35. При конкурентном ингибировании ингибитор свя-зывается с
А. Аллостерическим центром
В. Активным центром
С. Геном, кодирующим фермент
D. Фермент–субстратным комплексом
Е. Субстратом
36. К мультиферментным комплексам можно отнес-ти:
А. Лактатдегидрогеназу
В. Синтазу ВЖК
С. Пепсин
D. Трипсин
Е. Гексокиназу
37. За международную единицу активности фермен-та (Е) принимают количество фермента, которое в оптимальных условиях катализирует превращения:
А. 1 ммоля субстрата в 1 мин
В. 1 мкмоля субстрата в 1 сек
С. 1 мкмоля субстрата в 1 мин
D. 1 ммоля субстрата в 1 сек
Е. 1 моля субстрата в 1 мин
38. Ферменты, катализирующие реакции меж-молекулярного переноса различных атомов, групп ато-мов и радикалов, относятся к классу:
|
|
|
А. Оксидоредуктаз
В. Трансфераз
С. Гидролаз
D. Лиаз
Е. Изомераз
39. Ферменты обладают следующими свойствами:
А. Амфотерностью
В. Электрофоретической подвижностью
С. Способностью к диализу (проходят через полупроницаемую мембрану)
D. Низкой вязкостью
С. Высокой скоростью диффузии
40. Лактатдегидрогеназа содержит:
А. Два типа субъединиц
В. Четыре типа субъединиц
С. Две субъединицы
D. Четыре субъединицы
Е. Пять субъединиц
41. К сложным ферментам (апофермент + кофактор) относятся:
А. Пепсин
В. Трипсин
С. Химотрипсин
D. Пероксидаза
С. Каталаза
42. Ферменты, катализирующие расщепление внутри-молекулярных связей органических веществ при участии воды, относят к классу:
А. Оксидоредуктаз
В. Трансфераз
С. Гидролаз
D. Лиаз
Е. Лигаз
43. Кофакторную функцию могут выполнять:
А. Липоевая кислота
В. АТФ
С. Мо2+
D. Серная кислота
Е. Са2+
44. Ферменты увеличивают скорость реакции так как:
А. Изменяют свободную энергию реакции
В. Уменьшают скорость обратной реакции
С. Изменяют состояние равновесия реакции
D. Уменьшают энергию активации
Е. Избирательно увеличивают скорость прямой реакции, но не увеличивают скорость обратной реакции.
45. Активность фермента рекомендуется измерять в условиях:
А. Короткого времени после начала реакции
В. При концентрации субстрата меньше Км
С. В буфере с оптимальным значением рН
D. При температуре 25-300С
Е. В условиях насыщения субстратом
46. киназы катализируют превращения
А. Перенос групп внутри молекулы
В. Разрыв С - С- связей
С. Перенос фосфатной группы от донорской молекулы к акцепторной
D. Присоединение воды
Е. Отрыв или присоединение электронов
47. АМФ входиТ В состав коферментов
А. ТПФ
В. Биотин
С. НАД
D. ФМН
Е. ФАД
48. в переносе аминогруппы участвует кофермент
А. ТПФ
В. ФМН
С. ПФ (пиридоксальфосфат)
D. Биотин
Е. НS-КоА
49. Сходство ферментов и неорганических катализа-торов:
А. Катализируют прямую и обратную реакции
B. Обладают высокой специфичностью
C. Денатурируют при высокой температуре
D. В ходе реакции расходуются
E. Увеличивают энергию активации
50. В формировании активного центра фермента принимают участие:
A. α-аминогруппы аминокислот
B. α-карбоксильные группы аминокислот
C. Иминогруппы пептидной связи
D. Функциональные группы радикалов аминокислот
Е. Карбонильные группы пептидной связи:
51. Константа Михаэлиса отражает
А. Сродство фермента к субстрату
B. Активность фермента
C. Сродство к коферменту
D. Сродство к кофактору
Е. Сродство к ингибитору
52. Ферменты, синтезирующиеся в виде неактивных предшественников:
A. Амилаза
В. Пепсин
С. Трипсин
D. Аминопептидаза
Е. Химотрипсин
53. Групповая субстратная специфичность характер-на для:
А. Аргиназы
В. Трипсина
C. Глутаматдегидрогеназы
D. Сукцинатдегидрогеназы
E. Гистидазы
54. В реакциях дегидрирования участвуют кофермен-ты
А. ФАД
B. Коэнзим А
C. Биотин
D. НАД
Е. Пиридоксальфосфат
55. В окислительном декарбоксилировании α – кето-кислот участвует коферменты
A. Пиридоксальфосфат
B. НАДФ+
C. Биотин
D. ТПФ (ТДФ)
E. ТГФК
56. Диизопропилфторфосфат необратимо ингибирует
A. Сукцинатдегидрогеназу
B. Цитохромоксидазу
C. Ацетилхолинэстеразу
D. Фолатдегидрогеназу
E. Малатдегидрогеназу
57. «Катал» имеет размерность
A. мкмоль/мин
B. моль/сек
C. ммоль/мин
D. ммоль/сек
E. мкмоль/сек
58. Оптимальный спектр ферментов используемых для энзимодиагностики инфаркта миокарда
A. α - амилаза, липаза
B. КФК, альдолаза
C. ГПТ, холинэстераза
D. Альдолаза, липаза
E. ЛДГ1, ГОТ, КФК (МВ)
VIII. Эталоны ответов
| 1 модуль | |||||
| С, D | D | D, Е | |||
| В | С | С | |||
| С, Е | D | А, В, С, Е | |||
| А, D | А, В, С, D, Е | D | |||
| В, D, Е | С, D | А, С, D, Е | |||
| А, D | А, В, С, D, Е | С | |||
| С, Е | А, В | С, Е | |||
| А | А, D, Е | С | |||
| В, D | D, Е | А | |||
| А, В, С, D, Е | D | D | |||
| А, В | С, Е | А | |||
| А, С, D, Е | Е | В, С, D, Е | |||
| А, D, Е | А | В | |||
| А, С, Е | С | А, D | |||
| В, D | В | D | |||
| А, Е | В | С | |||
| С | С | В | |||
| А, В | В | Е | |||
| В | А, В | ||||
| А | А, D | ||||
IX. Литература
1. Биохимия с упражнениями и задачами [Текст] /Е.С. Северин. - М.: ГЭОТАР-МЕД.- 2008. – 386 с.
2. Зайчик А.Ш., Чурилов Л.П., Основы патохимии: учеб. для мед. вузов. Ч.2. [Текст] /А.Ш. Зайчик, Л.П. Чурилов. - ЭЛБИ: СПб: - 2000.- 687 с.
3. Марри Р., Греннер Д., Мейерс П., Родуэлл В. Биохимия человека [Текст] /Р. Марри, Д.Гренер, П. Мейерс, В. Родуэлл. – М.: Мир. – 2004.- 414 с.
4. Северин Е.С. Биохимия: учеб. для вузов [Текст] /Е.С. Северин. - М.: ГЭОТАР-МЕД.- 2005. – 784 с.
5. Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология [Текст] / В.
Эллиот, Д. Эллиот - М.: изд. НИИ Биомед. химии РАМН: - 2000.- 366 с.
|
|
|
