 |
Практическое применение грамицидина
|
|
|
|
Помимо большого фундаментального значения молекулы грамицидина для понимания структурно-функциональных взаимоотношений в мембраноактивных белках, он так же нашел и практическое приминение, опять же основанно на каналобразующем свойстве этой молекулы. Приведем лишь два самых ярких примера такого использования. Превое: был разработан метод пэтч калмп регистрации с использованием грамицидин перфорированных мембран, что дает возможность изучать анион проводящие каналы (такие как GABA- и глициновые рецепторы) в условиях, не затрагивющих их функции [81]. Второе использование, основанное на современных достижениях органического синтеза относится к разряду молекулярных нанотехноогий и является создание на основе грамицидинового канала мембрансопряженного биосенсора [82]. Принцип действя такой наномашины основан на преобладающей структуре грамицидина в мембране (b6,3-спиральный димер). Основным элементом такого биосенсора является прикрепленная к электроду мембрана, в которую встроен грамицидин. Один из мономеров грамицидина закрепленн в нижнем слое мембраны и, таким образом является неподвижным. Вторая часть грамицидинового канала модифицирована “связывающим агентом” (антиген, антитело, лиганд) и свободно диффундирует в верхнем слое мембраны. При добавлении анализируемого раствора, и наличии в нем веществ имеющих сродство к “связывающему агенту”, происходит спецефическое взаимодействие, приводящее к инактивации грамицидинового канала. Таим образом, детекция наличия каких-либо веществ в анализируемогом растворе происходит путем измерения проводимости грамицидинового канала. Помимо большого практического применения данная система может иметь большое фундаментальное значение при понимании принципов передачи сигнала через мембрану (как это происходит например в рецепторах сопряженных с G-белками).
|
|
|
Рисунок 7. Схема мембрансвязанного биосенсора на основе грамицидинового канала. А – грамицидиновый канал открыт, спецефическое связывание отсутствует. В – произошло спецефическое связывание произошло, грамицидиновый канал закрылся. Мономеры грамицидинового канала показаны красным цветом; зеленым цветом показана спейсерная группа; коричневым цветом показан “связывающий агент”; синим цветом показан аналит, спецефически взаимодействующий со “связывающим агентом”.
Список литературы
1. Hotchkiss R.D., Dubos R.J. 1940, Journal of Biological Chemistry: v.132 p.791
2. Sarges R., Witkop B.,1964 Journal of American Chemical Society, vol.86, p.1862
3. Sarges R., Witkop B., 1965 Journal of American Chemical Society, vol 87, p.2011
4. Sarges R., Witkop B., 1965 Journal of American Chemical Society, vol 87, p.2027
5. Sarges R., Witkop B, 1965 Biochemistry, vol. 4, p.2491
6. Weinshtein S., Wallace B., et.al., 1980 Journal of Molecular Biology, vol 143, p1
7. Gross E., Witkop B., 1965 Biochemistry, vol. 4, p:2495
8. Koeppe R.E. II, Paczkovski J.A., Whaley W.L., 1985 Biochemistry, vol. 24, p.:2822
9. Gause G.F., Brazhnikova M.G., 1944 Lancet, vol. 247, p.:715
10. Veatch W.R., Fossel E.T., Boult E.R., 1974 Biochemistry, vol. 13, p.5249
11. Urry D.W., 1971 Proc Natl Acad Sci U S A, vol.68, p672
12. Ramachandran G.N., Chandrasekaran R, 1972 Ind. J. Biochem. Biophys., vol.9, p.1
13. Urry D.W., 1971 Proc. Natl. Acad. Sci. U S A, vol 68, p.1907
14. Ramakrishnan G.N., Ramachandran G.N., 1965 Biophys. J., v.5, p909
15. Fossel E.T, Veatch W.R, Ovchinnikov Y.A., Buolt E.R., 1974 Biochemistry, vol.13, p5264
16. Veatch W.R, Boult E.R., 1974 Biochemistry, vol.13, p5257
17. Wallace B.A., 1990 Annu. Rev.Biophys. Biophys Chem., vol.19, p.127
18. Bystrov V.F., Arseniev A.S., 1988. Tetrahedron, vol.44, p.925
19. Langs D.A., 1988 Science, vol.241, p.188
20. Сычев С.В., Невская Н.А., Иорданов С., Мирошников А.И., Иванов В.Т. 1980, Биоорганическая химия, том 9, стр.121
21. Hawkes G.E., Lian L.-Y., Randall E.W. 1987, Eur. J. Biochem., vol.166, p. 437
22. Isbell B.E., Rice-Evans C, et.al. 1972 FEBS Lett., vol 25, p. 192
23. Killian J.A., Prasad K.U., et.al. 1988 Biochemistry, vol.27, p.4848
24. Wallace B.A., Veatch W.R., Boult E.R. 1981 Biochemistry, vol. 20., p. 5754
25. Weinstein S., Durkin J.T., et.al. 1985 Biochemistry, vol.24, p. 4374
26. Weinstein S., Wallace B.A., Boult E.R, et.al 1979 Proc. Natl. Acad. Sci. U S A, vol. 76, p.4230
|
|
|
27. Weinstein S., Wallace B.A, et.al 1980 J. Mol.Biol., vol.143, p.1
28. Wallace B.A. 1986 Biophys. J., vol. 49, p.295
29. Kleinfeld A.M., 1987 Curr. Top. Membr. Tansp., vol.29, p.1
30. Scarlata S.F., 1988 Biophys.J., vol.54, p.1149
31. Veatch W.R, Mathies R., et.al. 1975 J.Mol.Biol., vol.99, p.75
32. Veatch W.R, Styer L. 1977 J.Mol.Biol, vol.113, p.89
33. Masotti L., Spisni A., et.al. 1980 Cell Biopys., vol.2, p.241
34. Bamberg E., Lauger P., 1977 J.Membr. Biol., vol.35, p.351
35. Killian J.A., de Kruijff B., et.al. 1983 Biochim. Biophys. Acta., vol.78, p. 141
36. Cornell B., Separovic F., et.al. 1988 Biophys.J., vol. 53, p. 67
37. Arseniev A. S Ovchinnikov Yu, A.., Barsukov, I. L.Bystrov, V. F,.Lomize, A. L. 1985 FEBS Lett., vol.186, p.168
38. Durkin J.T., Andersen O.S., et.al. 1986 Biophys.J., vol.49, p.118
39. Szabo G., Urry D. W. 1979 Proc. Natl. Acad. Sci. U S A, vol.68., p.672
40. Bradley R.J., Urry D.W., et.al. 1978 Science, vol.200, p.435
41. Koeppe R.E. & Andersen O.S. 1996 Annu. Rev. Biophys.Biomol. Struct., vol. 25, p.231-258
42. Sychev, S. V.Barsukov, L. I.Ivanov, V. T. 1993 Eur Biophys J, vol.22, p. 279-88.The double pi pi 5.6 helix of gramicidin A predominates in unsaturated lipid membranes
43. Hladky S.B., Haydon D.A., 1972 Biochim. Biophys. Acta., vol.274, p.294
44. Eisenman G., Sandblom J.P., Neher E. 1978 Biophys.J., vol.22, p.307
45. Mazet J.-L., Andersen O.S.,Koeppe R.E. 1984 Biophys.J., vol.45, p. 263
46. Veatch W. R., Durkin J.T. 1980 J.Mol.Biol., vol.14, p.411
47. Hinton J.F., Whaley W.L., et.al. 1986 Biophys.J., vol.50, p. 539
48. Dani. J.A., Levitt D.G. 1981 Biophys.J., vol.35, p.501
49. Hinton J.F., Fernandez J.Q., et.al. 1989 Biophys.J., vol.55, p.327
50. Wallace B.A. 1983 Biopolymers, vol.22, p. 397
51. Hinton J.F., Koeppe R.E. II, et.al. 1986 Biophys.J., vol.49, p.571
52. Urry D.W., Trapane T.L., et.al. 1983 Science, vol.221, p.1064
53. Cornelis A., Laszlo P., 1989 Biochemistry, vol.18, p.2004
54. Arseniev A.S., Barsukov I.L., Bystrov V.F. 1985 FEBS Lett., vol.180, p.33
55. Koeppe R.E.II, Berg J.M., et.al. 1979 Nature, vol.279, p.723
56. Wallace B.A., Ravikumar K. 1988 Science, vol.241, p.182
57. Sung S. –S., Jordan P. C. 198 Biophys.J., vol.54, p. 519
58. Lee W.K., Jordan P. C.1984 Biophys.J., vol.46, p.805
59. Urry D.W., Alonso-Romanovsky S., et.al. 1984 J.Membr.Biol., vol. 71, p.205
60. Trudelle Y., Daumas P., et.al. 1987 FEBS Lett., vol.216, p.11
61. Barret Russel E.W., Weiss L.B., et.al. 1986 Biophys.J., vol.49, p.673
62. Ovchinnikov Y.A., Ivanov V.T. 1983 In Conformation in Biology, ed. R. Srinivasan, R.H. Sarma, p.155, New York: Academic
63. Busath D.D., Andersen O.S., Koeppe R.E.II., 1987 Biophys.J., vol.51, p.79
64. Busath D.D., Szabo G. 1981 Nature vol.294, p.371
65. Busath D.D., Szabo G. 1988 Biophys.J., vol.53, p.689
66. Andersen O.S., Koeppe R.E., et.al. 1987 In Transport through membranes, ed. K.Ygi, B.Pullman, p.295. Tokyo: Academic
67. Wallace B.A. 1985 Biophys.J., vol.45, p.114
68. LoGrasso P.V., Moll F.III, Cross T.A., 1988 Biophys.J., vol.54, p.259
69. Killian J.A., de Kruijff B., 1985 Biochemistry vol.24, p.7881
70. Meulendijks G. Sonderkamp T., et.al., 1989 Biochim. Biopphys. Acta vol.979, p.321
71. Waalace B.A., Veatch W.R., Boult E.R. 1981 Biochemistry vol.20, p.5754
72. Durkin J.T., Koeppe RE II, Andersen O.S. 1990 J.Mol.Biol. vol.211, p.221
73. Fonseca V., Daumas P., et.al. 1992 Biochemistry vol.31, p.5340
74. Mukherjee P.K. & Paulus H. 1974 Proc. Natl. Acad. Sci USA, vol.74, no.2
75..Sarcar. N et al., 1974 Proc. Natl. Acad. Sci USA, vol.74, no.4, pp.1478-1482,
76. Langs D.A. 1989 Biopolymers vol.28(1), p.259
77. Killian J.A., Taylor MJ, Koeppe DE II. 1992 Biochemistry vol.31, p.11283
78. Finkelstein A, Andersen OS. 1981. J.Membr. Biol. vol.59, p.155
79. Hodges RS, Merrifield RB, 1975 Anal. Biochem. vol.65, p.241
|
|
|
80. Paul BW, Ten Kortenaar, et.al. 1986 Int. J.Pep. Pro. Res., vol.27, p.398
1. Овчинников Ю.А., Иванов В.Т, Шкроб А.М.; ''Мембрано-активные комплексоны", Москва, "Наука", 1974, стр.40-47, 174.
2. N.Sarcar et al., Proc. Natl. Acad. Sci USA, vol.74, no.4, pp.1478-1482, 1974
3. P.K. Mukherjee & H. Paulus Proc. Natl. Acad. Sci USA, vol.74, no.2, 1974
4. Hladky & Haydon, Nature, vol.255, pp. 451-453, 1970
5. W.R Veatch & E.R. Boult, Biochemistry vol.13 no. 26, 1974, pp.5257-5261
6. D.W. Urry, Proc. Natl. Acad. Sci USA, vol.68 pp.672-676
7. Ramachandran & Chandrasekaran, Ind. J. Biochem. Biophys., vol.9, pp1-11, 1972
8. E. Fossel, W. R. Veatch, Y. A. Ovchinnikov, E. Boult, Biochemistry vol.13 no. 26,
1974, pp 5264-5275
9. Шепель Е.Н. и др., Биоорг. химия, 2, 581-593 (1976)
10. Cычев С.В., Фонина Л. А., Иванов В.Т., Биоорг. химия, 8, 1080-1088 (1984)
11. Ivanov V.T., "From structure towards the molecular mechanism of action", in
Peptides 1982
12. D.W. Urry, in "Spectroscopy of Biological Molecules", 487-510
13. Wallace B.A. & Boult E.R. (1979), Proc. Natl. Acad. Sci USA, vol.75, 1775-1779
14. Wallace B.A., W.R. Veatch & E.R.Boult (1981), Biochemistry,20: 5754-5760.
15. Сычев С.В., Невская, Иорданов С.Т. и др. (1980), Биоорг. химия, 9: 121-151
16. Arseniev A.S., Bystrov V.F., V.T.Ivanov & Yu.A. Ovchinnikov (1984), FEBS
(Fed. Eur. Biochem. Soc.) Lett. 165:51-56.
17. Arseniev A.S., Barsukov I.L., Bystrov V.F., A.L.Lomize & Yu.A. Ovchinnikov
(1985), FEBS (Fed. Eur. Biochem. Soc.) Lett.186: 168-174.
18. Urry D.W., J.T. Walker, & T.L. Trapane (1980), J. Membr. Biol. 69: 225-231.
19. Arseniev A.S., Barsukov I.L. & Bystrov V.F (1985) FEBS (Fed. Eur. Biochem
. Soc.) Lett. 180: 33-39.
20. S.V.Sychev, S.V. Sukhanov, L.I. Barsukov & V.T. Ivanov (1996), J. Pep. Sci.
2:141-156.
21. N. Mobashery, C. Nielsen, O.S. Andersen (1997), FEBS (Fed. Eur. Biochem.
Soc.) Lett. 412: 15-20.
22. Cornell B.A.,& M.A. Keniry (1983), Biochim. Biophys. Acta. 732: 705-710.
23. P. Daumas, D. Benamar & other., (1991) Int. J. Peptide Protein Res. 38: 218-228.
24. Wallace B.A, (1986), Biophys. J. 49: 295-306.
25. V. Krchnak, J. Vagner, P. Safar & M. Lebl (1988), Collection Czechoslovak
Chem. Commun. 53: 142-148.
26. K. U. Prasad, S. Alonso-Romanovski & other, (1986) Biochemstry, 25: 456-463
27. K. Bauer, R. Roskoski, H. Kleinkauf & F. Lipmann (1972) Biochemistry, 11: 3266-3270.
28. C.G Fields, G.B. Fields & other, (1989) Int. J. Peptide Protein Res., 33: 298-303.
|
|
|
