9. Химическая природа ферментов. Ферменты простые и сложные. Апофермент и кофермент (витамины как предшественники коферментов). Кофакторы ферментов и их роль в катализе.

8. Ферменты. История открытия и изучения ферментов. Ферменты как биологические катализаторы (специфичность действия, активный центр). Классификация и номенклатура ферментов. Роль и значение ферментов в процессе жизнедеятельности.

Ферменты – это белковые катализаторы, ускоряющие химические реакции в живых клетках.

История открытия и изучения ферментов: Ферменты были открыты в процессе изучения механизмов брожения.

· В начале 19 века Й. Я. Берцелиус шведский химик, в связи с развитием теории химического катализа, первым отметил высокую производительность биологических катализаторов на примере диастазы.

· В 50-х гг. 19столетия Л. Пастера показал, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется веществами белковой природы – ферментами. Его ошибкой было, что он считал ферменты неделимыми от живых клеток.

· Э. Бухнер первым показал, что в водных эктрактах дрожжевых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт, что стало началом науки энзимологии.

· 20-х гг. 20в. Р. Вильштеттер впервые получил ряд ферментов в высокоочищенном состоянии, но он представлял, что ферменты – особый класс низкомолекулярных веществ, сорбированный на белках.

· В 1926г. Дж. Самнер получил растительную уреазу в виде белковых кристаллов.

· В 1930г. Дж. Нортроп и М. Кунитц получили кристаллы трипсина и пепсина, доказав их исключительно белковую природу.

· Во 2ой половине 20столетия удалось получить 2000 ферментов в более или менее очищенном состоянии.

Ферменты как биологические катализаторы

Специфичность действия: Специфичность – наиболее важное свойство ферментов, определяющее биологическую значимость ферментов, которые определяются строением активного центра. Выделяют:

1. Стереоспецифичность

2. Абсолютная специфичность – катализирует только одну реакцию. Например, аргиназа расщипляет аргинин на орнитин и мочевину.

3. Групповая или относительная спецефичность – катализирует на определенную группу реакций

Активный центра ферментов - это определенный участок белковой молекулы, способный комплементарно связываться с субстратом и обеспечивающий его каталитическое превращение.

Классификация: Оксидоредкутазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы

Название групп	Катализируемая реакция	Схема типичной реакции	Примеры ферментов
Гидролазы	Реакции гидролиза (расщепления), при которых сложные вещества расщепляются до более простых веществ	АВ + Н2О ↔ АН + ВОН	Липазы, амилазы, протеазы, целлюлазы, пектиназы.
Оксидоредуктазы	Перенос атомов Н и О или электронов от одного вещества к другому	АН + В ↔ А + ВН А + О ↔ АО	Дегидрогеназы, оксигеназы, оксидазы, цитохромы.
Трансферазы	Перенос группы атомов – метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одной молекулы к другой	АВ + С ↔ А + ВС	Киназы, трансаминазы
Изомеразы	Внутримолекулярная перестройка вещества (изомеризация)	АВ ↔ ВА	Изомеразы, мутазы
Лигазы	Соединение двух молекул в результате образования новых связей С-О, С-S, С-N, или С-С, сопряженного с распадом АТФ	А + В + АТФ ↔ АВ + АДФ + ФН + Н2О	Синтетазы
Лиазы	Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи: C-C, C-O, C-S, C-N	СН3-СО0СООН ↔ СН3СОН + СО2	Декарбоксилазы, альдолазы, фумаразы.

Номенклатура: Наименования ферментам давали по случайным признакам (тривиальная номенклатура), по названию субстрата (рациональная), по химическому составу фермента, наконец, по типу катализируемой реакции и характеру субстрата.

Примеры тривиальной номенклатуры: пепсин (от греч. пепсис - пищеварение), трипсин (от греч. трипсис - разжижаю)

Согласно современной номенклатуре название ферментов составляют из химического названия субстрата и названия той реакции, которая осуществляется ферментом. Если химическая реакция, ускоряемая ферментом, сопровождается переносом группировки атомов от субстрата к акцептору, название фермента включает также химическое наименование акцептора. Все ферменты имеют окончание «аза», прибавленное к названию субстрата. Например, пируват - декарбоксил - аза, сукцинат - дегидроген - аза

Роль ферментов в организме

Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ, в реализации генетической информации.

Переваривание и усвоение пищевых веществ, синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов и других соединений в клетках и тканях всех организмов — все эти процессы невозможны без участия ферментов.

Любое проявление функций живого организма — дыхание, мышечное сокращение, нервно-психическая деятельность, размножение и др. — обеспечивается действием ферментов.

Индивидуальные особенности клеток, выполняющих определенные функции, в значительной мере определяются уникальным набором ферментов, производство которых генетически запрограммировано. Отсутствие даже одного фермента или какой-либо его дефект могут привести к серьезным отрицательным последствиям для организма.

9. Химическая природа ферментов. Ферменты простые и сложные. Апофермент и кофермент (витамины как предшественники коферментов). Кофакторы ферментов и их роль в катализе.

По химической природе ферменты являются белками и подразделяются на простые и сложные.

Простые ферменты состоят только из аминокислот – например, пепсин, трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот (белковая часть, не активная) – апофермент, и небелковую часть – кофактор. Примером сложных ферментов являются сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат), различные пероксидазы (содержат гем), лактатдегидрогеназа (содержит Zn²⁺), амилаза (содержит Ca2+).

Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом (НАД+, НАДФ+, ФМН, ФАД, биотин) или простетической группой (гем, олигосахариды, ионы металлов Fe2+, Mg2+, Ca2+, Zn2+).

Деление на коферменты и простетические группы не всегда однозначно:
• если связь кофактора с белком прочная, то в этом случае говорят о наличии простетической группы,
• но если в качестве кофактора выступает производное витамина – то его называют коферментом, независимо от прочности связи.

    Кофакторы в процессе катализа выполняют следующие функции:

- изменяют трехмерную структуру фермента или субстрата для улучшения взаимодействия между ними;

- многие из них служат основой для формирования активного центра фермента;

- участвуют в процессе переноса протонов, электронов, атомов и атомных групп;

- могут выступать в реакции в роли дополнительного субстрата.

    К числу коферментных препаратов витаминной приро­ды относятся кокарбоксилаза (коферментная форма тиамина - витамин В1), пиридоксальфосфат (витамин Вб), кобамамид (витамин В12). Группа препаратов, созданных на ос­нове витаминов, представлена пиридитолом (производное пиридоксина) - имеет мягкий стимулирующий эффект на ткани головного мозга; пантогамом (гомолог пантотеновой кислоты, содержащий гамма-аминомасляную кислоту); оксикобаламином (метаболит витамина В12).

Кокарбоксилаза. Кофермент, образующийся в организме человека из поступающего извне тиамина. В спортивной медицине применяется для лечения перенапряжения миокарда и нервной системы, при печеночном синдроме, невритах и радикулитах. Эффект дает только внутривенное введение в дозе не менее 100 мг.

Оксикобаламин. Является метаболитом цианкобаламина (витамин В12). По фармакологическому действию бли­зок витамину В 12, но по сравнению с ним быстрее превра­щается в организме в активную коферментную форму и дольше сохраняется в крови, так как более прочно связыва­ется с белками плазмы и медленнее выделяется с мочой. Показания к применению такие же, как для В 12.

Карнитин. Витаминоподобное вещество, частично поступающее с пищей, частично синтезируемое в организме человека. Способствует окислению жирных кислот, синтезу а/к и нуклеиновых кислот. В спортивной медицине рекомендован для повышения работоспособности в ви­дах спорта с преимущественным проявлением выносливо­сти для ускорения течения процессов восстановления. В скоростно-силовых видах спорта оказывает стимулирующее действие на рост мышц. Выпускается как L-карнитин (элькар, карнифит).

Бета-каротин. В организме превращается в витамин А, когда мы испытываем его нехватку. Поступивший с едой, используется организмом как антиоксидант.

Лучшие источники: морковь, помидоры, кресс-салат, цветная капуста, шпинат, манго, тыква, дыня, абрикосы, а также другие фрукты и овощи с яркой окраской.

 

⇐ Предыдущая12345678910Следующая ⇒

Поделиться:

Воспользуйтесь поиском по сайту: