 |
Третичная структура ДНК (суперспирализация ДНК)
|
|
|
|
Биохимия. Предмет, цели и задачи. Биохимические методы анализа
Биохимия — наука о химическом составе и свойствах веществ живых организмов, о превращениях веществ в процессе жизнедеятельности. Совокупность этих превращений, отражающих постоянную взаимосвязь организма с внешней средой, принято называть обменом веществ.
Биохимию принято делить на статическую и динамическую.
Задача статической биохимии — изучение химического состава и свойств веществ живых организмов.
Динамическая биохимия изучает превращения веществ в процессе жизнедеятельности или течение химических процессов в живой материи.
Методы биохимии.
1)Метод синтеза - способ соединения аминокислот друг с другом (пептидные связи) в молекулах белка и затем выяснить последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидных цепях белковых молекул.
2)Методу радиоактивных изотопов -дает возможность проследить за перемещением того или иного вещества в организме.
С помощью электронного микроокопа при очень сильном увеличении удалось изучить строение клеток, выявить в них наличие субклеточных образований
4)физические методы - метод рентгеноструктурного анализа, при помощи которого выявлена структура сложных соединений
5)Физико-химические методы позволили выяснить основные принципы построения биополимеров - белков, нуклеиновых кислот и полисахаридов, а познание молекулярного строения живого позволяет глубоко проникнуть в тайны жизненных процессов.
2.Строение и физико-химические свойства природных аминокислот.
Общая структурная особенность аминокислот - наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же углеродным атомом. R - радикал аминокислот - в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.
|
|
|
Физические свойства.
Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой температурой плавления, при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.
Химические свойства.
Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями.
Стереоизомерия и амфотерность аминокислот.
По конфигурации аминокислоты относят D- или L-ряду.
Природные аминокислоты относятся к L-ряду.
Большинство аминокислот содержат один хиральный центр и имеют два стереоизомера.
Соединения, которые подобно аминокислотам содержат в своей молекуле как основную, так и кислотную группы, называют амфотерными. Они существуют главным образом в виде ионов, у которых основная часть несет положительный заряд, а кислотная — отрицательный. Поэтому аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами.
Физико-химические свойства белка. Обратимое и необратимое осаждение белка.
Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление. Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2- и СООН-групп.
Белки в организме сохраняются в естественном состоянии за счет факторов устойчивости, к которым относятся заряд белковой молекулы и гидратная оболочка вокруг нее. Удаление этих факторов приводит к склеиванию молекул белков и выпадению их в осадок. Осаждение белков может быть обратимым и необратимым в зависимости от реактивов и условий реакции.
|
|
|
Обратимое осаждение.
Под действием факторов осаждения белки выпадают в осадок, но после прекращения действия (удаления) этих факторов белки вновь переходят в растворимое состояние и приобретают свои нативные свойства. Одним из видов обратимого осаждения белков является высаливание.
Необратимое осаждение белков.
Необратимое осаждение белков связано с глубокими нарушениями структуры белков (вторичной и третичной) и потерей ими нативных свойств. Такие изменения белков можно вызвать кипячением, действием концентрированных растворов минеральных и органических кислот, солями тяжелых металлов.
Этапы денатурации и ренатурации белков.
Денатурация – это процесс нарушения высших уровней организации белковой молекулы (вторичного, третичного, четвертичного) под действием различных факторов(температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи и т.д). При денатурации происходит разрыв нековалентных (в первую очередь водородных) связей в молекуле белка, что сопровождается нарушением четвертичной, третичной и частично вторичной структур белка без каких-либо изменений первичной структуры. Разрыв нековалентных связей приводит к тому, что компактная молекула белка превращается в беспорядочный клубок. Различают 2 вида денатурации:
1)Обратимая денатурация – ренатурация или ренактивация – это процесс, при котором денатурированный белок, после удаления денатурирующих веществ вновь самоорганизуется в исходную структуру с восстановлением биологической активности.
2)необратимая денатурация – это процесс, при котором биологическая активность не восстанавливается после удаления денатурирующих агентов.
Механизм образования пептидной связи, ее свойства и особенности.
Пептидная связь— вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.
|
|
|
Из двух аминокислот и образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.
Свойства пептидной связи:
· 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
· H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также трансориентированы.
· Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.
Первичная структура белка, связи ее стабилизирующие, биологическая роль.
Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура - простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты.
Пространственные конфигурации белков: вторичная, третичная, четвертичная структура белка, связи их стабилизирующие. Биологические функции белков.
Вторичная структура представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной цепи или смежными полипептидными цепями.
Виды:
α-Спираль. Это разновидность вторичной структуры белка, имеющая вид регулярной спирали, образующейся благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипептидной цепи.
Основные особенности α-спирали:
1)спиральная конфигурация полипептидной цепи, имеющая винтовую симметрию;
2)образование водородных связей между пептидными группами каждого первого и четвертого аминокислотных остатков;
|
|
|
3)регулярность витков спирали;
4)равнозначность всех аминокислотных остатков в α-спирали независимо от строения их боковых радикалов;
5)боковые радикалы аминокислот не участвуют в образовании α-спирали.
β-Структура. Это разновидность вторичной структуры, которая имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей. Ее называют также слоисто-складчатой структурой.
Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки — вытянутую (форма палочки, веретена).
Связи, стабилизирующие третичную структуру белка. В стабилизации третичной структуры играют роль связи между боковыми радикалами аминокислот. Эти связи можно разделить на:
1. сильные (ковалентные)
2. слабые (полярные и ван-дер-ваальсовы).
Многочисленные связи между боковыми радикалами аминокислот определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы.
Некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет третичную структуру. Для таких белков введено понятие четвертичной структуры, которая представляет собой организацию нескольких полипептидных цепей с третичной структурой в единую функциональную молекулу белка. Такой белок с четвертичной структурой называется олигомером, а его полипептидные цепи с третичной структурой — протомерами или субъединицами.
При четвертичном уровне организации белки сохраняют основную конфигурацию третичной структуры (глобулярную или фибриллярную). Все белки, у которых обнаружена четвертичная структура, выделены в виде индивидуальных макромолекул, не распадающихся на субъединицы. Контакты между поверхностями субъединиц возможны только за счет полярных групп аминокислотных остатков, поскольку при формировании третичной структуры каждой из полипептидных цепей боковые радикалы неполярных аминокислот спрятаны внутри субъединицы. Между их полярными группами образуются многочисленные ионные (солевые), водородные, а в некоторых случаях и дисульфидные связи, которые прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса.
Характеристика простых и сложных белков, классификация, основные представители, их биологические функции.
По химическому составу белки делятся на 2 класса – простые (при гидролизе распадаются только на аминокислоты), сложные (при гидролизе дают не только аминокислоты, но и другие структуры – простетические группы). Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные имеют шарообразную форму молекулы, растворимы в воде и солевых растворах. Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, делятся на растворимые и нерастворимые.
|
|
|
Функции белков
1) структурная – определяет структуру тела человека, растений, животных, вирусов, микроорганизмов, входят в состав различных биологических мембран.
2) Каталитическая – белки обладают свойствами биокатализаторов (ферментов), ускоряя течение биологических процессов в организме.
3) Энергетическая – за счет части аминокислот.
4) Транспортная – белки переносят с кровью и другими биологическими жидкостями вещества, нерастворимые в воде и способствуют транспорту этих веществ через мембраны.
5) Защитная
а) белки стоят на страже химической индивидуальности вида (при поступлении чужеродного белка – антигена, несущего «чужую» генетическую или химическую информацию в организме вырабатываются антитела, образуется комплекс антиген-антитело и он исключается из метаболического круга путем осаждения
б) защита организма при ранении путем свертывания крови (только у млекопитающих).
Биологическая роль ДНК и РНК. Строение нуклеиновых кислот.
Нуклеиновые кислоты – это биополимеры, состоящие из нуклеотидов и выполняющие функцию хранения, передачи и реализации генетической информации. Мономерами нуклеиновых кислот являются нуклеотиды. Каждый нуклеотид содержит 3 компонента: гетероциклическое азотистое основание, моносахарид (пентозу) и остаток фосфорной кислоты.
Молекула ДНК может включать огромное количество нуклеотидов — от нескольких тысяч до сотен миллионов (поистине гигантские молекулы ДНК удается «увидеть» с помощью электронного микроскопа). В структурном отношении она представляет собой двойную спираль из полинуклеотидных цепей, соединенных с помощью водородных связей между азотистыми основаниями нуклеотидов. Благодаря этому полинуклеотидные цепи прочно удерживаются одна возле другой.
При исследовании различных ДНК (у разных видов организмов) было установлено, что аденин одной цепи может связываться лишь с тимином, а гуанин — только с цитозином другой. Следовательно, порядок расположения нуклеотидов в одной цепи строго соответствует порядку их расположения в другой. Этот феномен получил название комплементарности (т. е. дополнения), а противоположные полинуклеотидные цепи называются комплементарными. Именно этим обусловлено уникальное среди всех неорганических и органических веществ свойство ДНК — способность к самовоспроизведению или удвоению.
При этом сначала комплементарные цепи молекул ДНК расходятся (под воздействием специального фермента происходит разрушение связей между комплементарными нуклеотидами двух цепей). Затем на каждой цепи начинается синтез новой («недостающей») комплементарной ей цепи за счет свободных нуклеотидов, всегда имеющихся в большом количестве в клетке. В результате вместо одной («материнской») молекулы ДНК образуются две («дочерние») новые, идентичные по структуре и составу друг другу, а также исходной молекуле ДНК. Этот процесс всегда предшествует клеточному делению и обеспечивает передачу наследственной информации от материнской клетки дочерним и всем последующим поколениям.
Молекулы РНК, как правило, одноцепочечные (в отличие от ДНК) и содержат значительно меньшее число нуклеотидов. Выделяют три вида РНК, различающиеся по величине молекул и выполняемым функциям, — информационную (иРНК), рибосомальную (рРНК) и транспортную (тРНК).
| РНК | Число нуклеотидов в молекуле |
| Информационные | До 30 000 |
| Рибосомальные | До 6000 |
| Транспортные | Около 100 |
Информационная РНК (и-РНК) располагается в ядре и цитоплазме клетки, имеет самую длинную полинуклеотидную цепь среди РНК и выполняет функцию переноса наследственной информации из ядра в цитоплазму клетки.
Транспортная РНК (т-РНК) также содержится в ядре и цитоплазме клетки, ее цепь имеет наиболее сложную структуру, а также является самой короткой. Т-РНК доставляет аминокислоты к рибосомам в процессе биосинтеза белка.
Рибосомальная РНК (р-РНК) содержится в ядрышке и рибосомах клетки, имеет цепь средней длины. Основной функцией рРНК является осуществление процесса трансляции— считывания информации с и-РНК при помощи адапторных молекул тРНК и катализ образования пептидных связей между присоединёнными к тРНК аминокислотами.
Нуклеотиды - структурные мономеры ДНК и РНК, их строение и роль.
Молекула каждого нуклеотида (мононуклеотида) состоит из трёх химически различных частей. Во-первых, это пятиуглеродный сахар (пентоза) – рибоза (в этом случае нуклеотиды называются рибонуклеотидами и входят в состав рибонуклеиновых кислот, или РНК) или дезоксирибоза (нуклеотиды называются дезоксирибонуклеотидами и входят в состав дезоксирибонуклеиновых кислот, или ДНК). Во-вторых, это пуриновое или пиримидиновое азотистое основание. Связанное с углеродным атомом сахара, оно образует соединение, называемое нуклеозидом. И наконец, один, два или три остатка фосфорной кислоты, присоединённые эфирными связями к углероду сахара, образуют молекулу нуклеотида. Азотистые основания нуклеотидов ДНК – это пурины аденин и гуанин и пиримидины цитозин и тимин. Нуклеотиды РНК содержат те же основания, что и ДНК, но тимин в них заменён близким по химическому строению урацилом.
Роль нуклеотидов заключается не только в синтезе нуклеиновых кислот. Некоторые нуклеотиды играют важную роль в жизнедеятельности организмов, являясь коферментами. Примером могут служить аденозинфосфорные кислоты, содержащие аденин, рибозу и несколько остатков фосфорной кислоты. Присоединение каждой новой фосфатной группы к кислоте сопровождается аккумуляцией энергии, а их отщепление – выделением. Превращение аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) в аденозиндифосфорную (АДФ) является основой энергетического обмена внутри клетки.
Первичная, вторичная и третичная структуры РНК и ДНК. Функциональные типы РНК, их роль.
Первичная структура нуклеиновых кислот – это нуклеотидный состав и определенная последовательность нуклеотидных звеньев в полимерной цепи.
Под вторичной структурой нуклеиновых кислот понимают пространственно упорядоченные формы полинуклеотидных цепей.
Вторичная структура ДНК представляет собой две параллельные неразветвленные полинуклеотидные цепи, закрученные вокруг общей оси в двойную спираль.
Такая пространственная структура удерживается множеством водородных связей, образуемых азотистыми основаниями, направленными внутрь спирали.
Вторичная структура РНК. Молекула рибонуклеиновой кислоты построена из одной полинуклеотидной цепи. Отдельные участки цепи РНК образуют спирализованные петли за счёт водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями A-U и G-C. Участки цепи РНК в таких спиральных структурах антипараллельны, но не всегда полностью комплементарны, в них встречаются неспаренные нуклеотидные остатки или даже одноцепочечные петли, не вписывающиеся в двойную спираль. Наличие спирализованных участков характерно для всех типов РНК.
Третичная структура ДНК (суперспирализация ДНК)
Каждая молекула ДНК упакована в отдельную хромосому. В диплоидных клетках человека содержится 46 хромосом. Общая длина ДНК всех хромосом клетки составляет 1,74 м, но она упакована в ядре, диаметр которого в миллионы раз меньше. Чтобы расположить ДНК в ядре клетки, должна быть сформирована очень компактная структура. Компактизация и суперспирализация ДНК осуществляются с помощью разнообразных белков, взаимодействующих с определёнными последовательностями в структуре ДНК. Все связывающиеся с ДНК эукариотов белки можно разделить на 2 группы: гисгоновые и негистоновые белки. Комплекс белков с ядерной ДНК клеток называют хроматином.
Третичная структура РНК
Одноцепочечные РНК характеризуются компактной и упорядоченной третичной структурой, возникающей путём взаимодействия спирализованных элементов вторичной структуры. Так, возможно образование дополнительных водородных связей между нуклеотидными остатками, достаточно удалёнными друг от друга, или связей между ОН-группами остатков рибо-зы и основаниями. Третичная структура РНК стабилизирована ионами двухвалентных металлов, например ионами Mg2+, связывающимися не только с фосфатными группами, но и с основаниями.
Основные параметры двойной спирали ДНК. Правила Чаргаффа.
Пра́вила Ча́ргаффа— система эмпирически выявленных правил, описывающих количественные соотношения между различными типами азотистых оснований в ДНК.
Правила:
1)Количество аденина равно количеству тимина, а гуанина— цитозину: А=Т, Г=Ц.
2)Количество пуринов равно количеству пиримидинов: А+Г=Т+Ц.
3)Количество оснований с аминогруппами в положении 6 равно количеству оснований с кетогруппами в положении 6: А+Ц=Г+Т.
Параметры:
1)Шаг cпирали - это расстояние вдоль оси спирали, соответствующее одному полному витку (повороту на 360 град.). Если n - число пар нуклеотидов на один виток, а h - расстояние между двумя соседними нуклеотидами вдоль оси спирали, то шаг спирали Р будет связан с этими величинами соотношением Р=nh.
2)Угол спирального вращения (t)- это угол между двумя соседними нуклеотидами, t = 360/n, где n - число пар оснований на виток спирали
Генетическая информация, основные виды ее переноса.
Генети́ческая информа́ция — информация о строении белков, закодированная с помощью последовательности нуклеотидов — генетического кода — в генах (особых функциональных участках молекул ДНК или РНК).
Процесс передачи информации идет:
- по каналу прямой связи: ДНК - РНК - белок; и
- по каналу обратной связи: среда - белок - ДНК.
Центральный постулат молекулярной генетики.
Oсновной постулат молекулярной генетики: генетическая информация передается с молекулы ДНК на мРНК (транскрипция), а затем с мРНК (иРНК) к белкам (трансляция);
Репликация. Инициация, элонгация, терминация, их механизмы.
Реплика́ция ДНК— процесс синтеза дочерней молекулы дезоксирибонуклеиновой кислоты на матрице родительской молекулы ДНК. Этот процесс обеспечивает точную передачу генетической информации из поколения в поколение. Репликацию ДНК осуществляет сложный ферментный комплекс, состоящий из 15—20 различных белков, называемый реплисомой
Репликация проходит в три этапа:
1. инициация репликации
2. элонгация
3. терминация репликации.
Инициация
Синтез новых одноцепочечных молекул ДНК может произойти только при расхождении родительских цепей. В определённом сайте (точка начала репликации) происходит локальная денатурация ДНК, цепи расходятся и образуются две репликативные вилки, движущиеся в противоположных направлениях. В образовании репликативной вилки принимает участие ряд белков и ферментов.
Элонгация
Элонгация представляет собой образование и удлинение полипептидной цепи, формирующейся на рибосоме.
Терминация
После завершения процесса репликации молекулы, образовавшиеся разделяются, и каждая дочерняя нить ДНК скручивается вместе с материнской в двойную спираль.
Транскрипция, понятие, характеристика транскриптона и оперона. Условия, необходимые для транскрипции.
Транскри́пция— процесс синтеза РНК с использованием ДНК в качестве матрицы, происходящий во всех живых клетках. Другими словами, это перенос генетической информации с ДНК на РНК.
Транскриптон - Участок ДНК, ограниченный промотором и терминатором, представляет собой единицу транскрипции. Синтез молекул РНК начинается в определенных местах ДНК, называемых промоторами, и завершается в терминаторах.
Оперон - участок ДНК, транскрипция которого осуществляется на одну молекулу информационной РНК под контролем одного специального белка-регулятора.
Факторы транскрипции — белки́, контролирующие процесс синтеза мРНК на матрице ДНК (транскрипцию) путём связывания со специфичными участками ДНК. Транскрипционные факторы выполняют свою функцию либо самостоятельно, либо в комплексе с другими белками.
Генетический (аминокислотный) код, его свойства.
Генети́ческий код— свойственный всем живым организмам способ кодирования аминокислотной последовательности белков при помощи последовательности нуклеотидов.
Свойства
3. Триплетность — значащей единицей кода является сочетание трёх нуклеотидов (триплет, или кодон).
4. Непрерывность — между триплетами нет знаков препинания, то есть информация считывается непрерывно.
5. Неперекрываемость — один и тот же нуклеотид не может входить одновременно в состав двух или более триплетов
6. Однозначность (специфичность) — определённый кодон соответствует только одной аминокислоте
7. Вырожденность (избыточность) — одной и той же аминокислоте может соответствовать несколько кодонов.
8. Универсальность — генетический код работает одинаково в организмах разного уровня сложности— от вирусов до человека
9. Помехоустойчивость — мутации замен нуклеотидов, не приводящие к смене класса кодируемой аминокислоты, называют консервативными; мутации замен нуклеотидов, приводящие к смене класса кодируемой аминокислоты, называют радикальными.
Инициация, элонгация и терминация трансляции. Образование инициаторного комплекса. Цикл элонгации, его энергетика.
Трансляция— процесс синтеза белка из аминокислот на матрице информационной (матричной) РНК (иРНК, мРНК), осуществляемый рибосомой.
Инициация.
1. Узнавание стартового кодона (AUG), сопровождается присоединением тРНК аминоацилированной метионином (М) и сборкой рибосомы из большой и малой субъединиц.
Элонгация.
2. Узнавание текущего кодона соответствующей ему аминоацил-тРНК (комплементарное взаимодействие кодона мРНК и антикодона тРНК увеличено).
3. Присоединение аминокислоты, принесённой тРНК, к концу растущей полипептидной цепи.
4. Продвижение рибосомы вдоль матрицы, сопровождающееся высвобождением молекулы тРНК.
5. Аминоацилирование высвободившейся молекулы тРНК соответствующей ей аминоацил-тРНК-синтетазой.
6. Присоединение следующей молекулы аминоацил-тРНК, аналогично стадии (2).
7. Движение рибосомы по молекуле мРНК до стоп-кодона (в данном случае UAG).
Терминация.
Узнавание рибосомой стоп-кодона сопровождается (8) отсоединением новосинтезированного белка и в некоторых случаях (9) диссоциацией рибосомы.
Понятие о ферментах. Свойства ферментов как биокатализаторов.
Ферме́нты — обычно белковые молекулы или молекулы РНК или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества— продуктами.
Ферменты характеризуются следующими основными свойствами.
1. Все ферменты представляют собой глобулярные белки.
Глобулярные белки́— белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры— глобулы (третичные структуры белка)
2. Информация о ферментах, как и о других белках, закодирована в ДНК.
3. Ферменты действуют как катализаторы.
4. Присутствие ферментов не влияет ни на природу, ни на свойства конечного продукта (или продуктов) реакции.
5. Ферменты действуют чрезвычайно эффективно, т. е. очень малое количество фермента вызывает превращение больших количеств субстрата.
6. Ферменты высокоспецифичны, т. е. один фермент катализирует обычно только одну реакцию. 7. Катализируемая ферментом реакция обратима.
8. Активность ферментов меняется в зависимости от рН и температуры, а также от концентрации как субстрата, так и самого фермента
9. Ферменты снижают энергию активации катализируемой реакции.
10. В молекуле фермента есть активный центр, который вступает в контакт с субстратом. Этот активный центр имеет особую форму.
Активный центр ферментов, его структурно-функциональная неоднородность. Единицы активности ферментов.
Активный центр - специфический участок на поверхности фермента, благодаря которому он проявляет специфичность в отношении субстрата. Каждый фермент представляет собой белок с уникальной трехмерной структурой (конформацией), формирующей активный центр, в котором определенный набор субстратов связывается с поверхностью фермента. Важная особенность строения активного центра - его поверхность комплементарна поверхности субстрата.
В активном центре различают две зоны: центр связывания, ответственный за присоединение субстрата, и каталитический центр, отвечающий за химическое превращение субстрата. Центр связывания обычно имеет вид углубления, сформированного на поверхности белковой молекулы определенным расположением аминокислот.
Международная единица активности (E) — это количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата в 1 минуту в оптимальных условиях.
Единица активности в системе СИ (катал) — соответствует количеству фермента, которое катализирует превращение 1 моля субстрата в 1 секунду.
Соотношение между единицами активности:
1 E = 16,67 нанокатал;
1 катал = 6*107 E.
|
|
|
