 |
Обмен и функции азотсодержащих соединений
|
|
|
|
ЛД_ Биохимия 2,3,4,3
МОДУЛЬ 1.
СТАТИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ
РАЗДЕЛ 1.
ПРОСТЫЕ БЕЛКИ
1. ПОД ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ БЕЛКА ПОНИМАЮТ:
1. Аминокислотный состав полипептидной цепи
2. способ укладки протомеров в олигомерном белке
3. порядок чередования аминокислот, соединенных в белке пептидными связями
4. укладка полипептидной цепи в виде альфа-спирали
5. способ укладки полипептидной цепи в пространстве
2. ХИМИЧЕСКИЕ АГЕНТЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКА:
1..хлорид натрий
2..серная кислота (конц)
3. ацетат свинца
4. сульфат аммония
5.. верные ответы«2»и«3»
3. ПРОСТЕТИЧЕСКУЮ ГРУППУ ГЕМОГЛОБИНА (ГЕМ) СВЯЗЫВАЕТ С БЕЛКОМ ОСТАТОК АМИНОКИСЛОТЫ:
1. аланина
2. глицина
3. гистидина
4. тирозина
5. валина
4. ПРИСУТСТВИЕ БЕЛКА В РАСТВОРЕ МОЖНО ОПРЕДЕЛИТЬ С ПОМОЩЬЮ РЕАКЦИИ
1. биуретовой
2. Фоля
3. Миллона
4. ксантопротеиновой
5. нингидриновой
5. ВЫСАЛИВАНИЕ БЕЛКОВ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПОД ДЕЙСТВИЕМ ФАКТОРОВ:
1. избытка белка в растворе
2. воздействии низкой температуры
3. высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельныхметаллов
4. действии сильных электролитов
5. действии органических растворителей
6. В ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКЕ БЕЛОК:
1. имеет положительный заряд
2. имеет отрицательный заряд
3. имеет суммарный электрический заряд равный нулю
4. имеет самую высокую степень растворимости
5. в электрическом поле мигрирует от анода к катоду
7. ДЛЯ НАТИВНОЙ И ДЕНАТУРИРОВАННОЙ РИБОНУКЛЕАЗЫ ОБЩИМ ЯВЛЯЕТСЯ
1. п ервичная структура
|
|
|
2. конформация
3. строение активного центра
4. межрадикальные связи
5. функции
8. АЛЬБУМИНЫ - ЭТО:
1. белки плазматических мембран
2. белки плазмы крови
3. ядерные белки
4. белки соединительной ткани, богатые глицином и пролином
5. белки соединительной ткани, богатые глицином и валином
9. ГИДРАТНАЯ ОБОЛОЧКА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА ОБРАЗУЕТСЯ ПРИ УЧАСТИИ ПОЛЯРНЫХ ГРУПП СЛЕДУЮЩИХ АМИНОКИСЛОТ
1. валина
2. цистеина
3. лизина
4. верно «1» и «2»
5. верно «2» и «3»
10. МНОГООБРАЗИЕ БЕЛКОВ ОБЕСПЕЧИВАЕТСЯ ЗА СЧЕТ
1. первичной структуры белка
2. вторичной структуры белка
3. третичной структуры
4. четвертичной структуры
5. молекулярной массы белка
11. К ФАКТОРАМ УСТОЙЧИВОСТИ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ В РАСТВОРЕ ОТНОСЯТСЯ
1. гидратная оболочка
2. заряд
3. отсутствие заряда
4. верно «1» и «2»
5. верно «1» и «3»
12. ДЛЯ ДЕНАТУРИРОВАННОГО БЕЛКА ХАРАКТЕРНО (А)
1. наличие пептидных связей
2. наличие способности к элетрофорезу
3. наличие вторичной и третичной структуры
4. хорошая растворимость в воде
5. наличие биологической активности
13. ОЛИГОМЕРНЫМ БЕЛКОМ ЯВЛЯЕТСЯ
1. гемоглобин
2. миоглобин
3. сывороточный альбумин
4. коллаген
5. фиброин
14. К ФИБРИЛЛЯРНЫМ БЕЛКАМ ОТНОСЯТСЯ
1. альбумины
2. гистоны
3. протамины
4. коллагены
5. глютелины
15. ПРИ ДЕНАТУРАЦИИ БЕЛКА НЕ НАРУШАЮТСЯ СВЯЗИ
1 дисульфидные
2 водородные
3 пептидные
4 ионные
5 гидрофобные
16. СУЛЬФГИДРИЛЬНУЮ ГРУППУ (ТИОГРУППУ) СОДЕРЖИТ АМИНОКИСЛОТА
1 аспарагин
2 гистидин
3 лизин
4 цистеин
5 метионин
17. К ГЕМОПРОТЕИНАМ ОТНОСИТСЯ
1 пепсин
2 липаза
3 химотрипсин
4 цитохром Р450
|
|
|
5 казеин
РАЗДЕЛ 2.
ФЕРМЕНТЫ
1. ФЕРМЕНТЫ - ЭТО:
1. сложные белки
2. производные витаминов
3. белки, являющиеся структурными компонентами клеток
4. биокатализаторы белковой природы
5. углеводы
2. УЧАСТОК АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА, ПРИСОЕДИНЯЮЩИЙ СУБСТРАТ, НАЗЫВАЕТСЯ:
1. каталитический
2. гидрофобный
3. аллостерический
4. гидрофильный
5. контактный
3. ФУНКЦИЯ ФЕРМЕНТОВ
1. транспортная
2. регулирующая
3. структурная
4. сократительная
5. каталитическая
4. ФЕРМЕНТЫ УСКОРЯЮТ РЕАКЦИИ, ТАК КАК
1. изменяют свободную энергию реакции
2. ингибируют обратную реакцию
3. изменяют константу равновесия реакции
4. уменьшают энергию активации
5. избирательно увеличивают скорость прямой реакции
5. ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЕ ОДНУ И ТУ ЖЕ РЕАКЦИЮ, НО
ОТЛИЧАЮЩИЕСЯ ПО НЕКОТОРЫМ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИМ СВОЙСТВАМ, НАЗЫВАЮТСЯ:
1. апоферменты
2. изоферменты
3. коэнзимы
4. протомеры
5. мультимеры
6. В ОСНОВЕ СОВРЕМЕННОЙ КЛАССИФИКАЦИИ ФЕРМЕНТОВ ЛЕЖИТ:
1. тип катализируемой реакции
2. тип разрываемых связей в ходе реакции
3. вид кофактора, входящего в состав фермента
4. химическая природа субстрата
5. природа фермента
7. ФЕРМЕНТЫ, АКТИВАЦИЯ КОТОРЫХ ПРОИСХОДИТ В РЕЗУЛЬТАТЕ ЧАСТИЧНОГО ПРОТЕОЛИЗА НАЗЫВАЮТСЯ
1. мультимеры
2. з имогены
3. изоферменты
4. холоферменты
5. коэнзимы
8. ПРИ ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНЫХ ЗАБОЛЕВАНИЯХ В КАЧЕСТВЕ ЗАМЕСТИТЕЛЬНОЙ ЭНЗИМОТЕРАПИИ ПРИМЕНЯЮТ:
1. эндопептидазу
2. трипсин
3. каталазу
4. рибонуклеазу
5. АсАТ
9. АБСОЛЮТНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТЬЮ ОБЛАДАЕТ
1.химотрипсин
2.папаин
3.нуклеаза
4. аргиназа
5.лизоцим
10. БОЛЬШИНСТВО ФЕРМЕНТОВ ПРОЯВЛЯЮТ МАКСИМАЛЬНУЮ АКТИВНОСТЬ ПРИ РН:
1. кислом (1,5-2)
2. щелочном (8-9)
3. близком к нейтральному
4. только при рН 7
5. любого значения
11. ФЕРМЕНТЫ ДЕНАТУРИРУЮТ ПРИ ТЕМПЕРАТУРЕ
1. 0 о С
2. 80-100 о С
3. 20-30о С
4. 30-40о С
5. 0-100 С
12. ПРИ ЗАБОЛЕВАНИЯХ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ НАБЛЮДАЕТСЯ ДЕФИЦИТ ФЕРМЕНТА:
|
|
|
1. альдолазы
2. пепсина
3. липазы
4. трансаминазы
5. малатдегидрогеназы
13. КОФАКТОР - ЭТО:
1. белковая часть фермента
2 .небелковая часть фермента
3. часть фермента, состоящая из аминокислот
4. часть фермента, осуществляющая гидролиз вещества
5. часть фермента, осуществляющая ингибирование
13. КОФАКТОРЫ, СОДЕРЖАЩИЕ ВИТАМИН В2 НАЗЫВАЮТСЯ
1. никотинамидные
2. пиридоксалевые
3. флавиновые
4. кобамидные
5. биотиновые
14. ВИТАМИН В1 СОДЕРЖИТ КОФАКТОР
1. флавинадениндинуклеотид
2. тиаминдифосфат
3. никотинамидадениндинуклеотид
4. пиридоксальфосфат
5. кобаламин
15. ПЕПСИН ИМЕЕТ ОПТИМУМ РН:
1. 1,5-2,5
2. 4-5
3. 6-7
4. 8-9
5. 10-11
16. АСПАРАГИНАЗА ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ДЛЯ ЛЕЧЕНИЯ:
1. заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии
2. тромбозов
3. лимфогрануломатоза
4. вирусного конъюктивита
5. заболеваний ЖКТ
17. ПРИ ОСТРОМ ПАНКРЕАТИТЕ ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ИМЕЕТ ОПРЕДЕЛЕНИЕ В КРОВИ ФЕРМЕНТА:
1. аланинаминотрансферазы
2. альфа – амилазы
3. лактатдегидрогназы
4. креатинкиназы
5. ЛДГ
18. КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА ОТРАЖАЕТ
1. сродство к ингибитору
2. активность фермента
3. сродство к кофактору
4. сродстов к коферменту
5. сродство к субстрату
19. ПРЕВРАЩЕНИЕ ЗИМОГЕНА В АКТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ ПРОИСХОДИТ
В РЕЗУЛЬТАТЕ
1. фосфорилирования
2. метилирования
3. формирования димеров
4. образования дисульфидных связей
5. гидролиза одной или нескольких пептидных связей
20. ФЕРМЕНТЫ, СИНТЕЗИРУЮЩИЕСЯ В ВИДЕ ЗИМОГЕНОВ
1. амилаза, пепсин, трипсин
2. липаза, нуклеаза, пепсин
3. химотрипсин,трипсин,амилаза
4. химотрипсин, трипсин, фосфотаза
5. пепсин, химотрипсин, трипсин
21. ТРАНСФЕРАЗЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ
1. внутримолекулярного переноса групп
2. гидролиза
|
|
|
3. окислительно-восстановительные
4. негидролитического расщепления субстрата
5. межмолекулярного переноса групп
22. В ОСНОВЕ ОБНАРУЖЕНИЯ ФЕРМЕНТОВ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ СВОЙСТВО
1. каталитической активности
2. специфичности действия
3. термостабильности
4. термолабильности
5. амфотерности
23. ПРИ ЗАБОЛЕВАНИЯХ ПЕЧЕНИ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ ПОВЫШЕНА АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ
1. пепсина
2. трипсина
3. α-амилазы
4. лактазы
5. АЛТ
24. К КАКОМУ КЛАССУ ОТНОСЯТСЯ ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЕ РЕАКЦИИ ПЕРЕНОСА ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ ГРУПП И МОЛЕКУЛЯРНЫХ ОСТАТКОВ С ОДНОЙ МОЛЕКУЛЫ НА ДРУГУЮ?
1. гидролазы
2. трансферазы
3. оксидоредуктазы
4. изомеразы
5. лигазы
25. К КАКОМУ КЛАССУ ОТНОСИТСЯ ФЕРМЕНТ АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА С ИНДЕКСОМ КФ 1.1.1.1?
1. гидролазы
2. трансферазы;
3. изомеразы
4. оксидоредуктазы
5. лиазы
26. ОБЩЕЕ КОЛИЧЕСТВО СУБЪЕДИНИЦ В ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗЕ
1 две
2 три
3 четыре
4 шесть
5 восемь
27. ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЕ ПРОЦЕССЫ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ ОРГАНИЧЕСКИХ ВЕЩЕСТВ, ОТНОСЯТСЯ К КЛАССУ:
1. трансфераз
2. лигаз
3. лиаз
4. гидролаз;
5. изомераз
РАЗДЕЛ 3.
ВИТАМИНЫ
1. ВИТАМИНЫ ВЫПОЛНЯЮТ В ОРГАНИЗМЕ СЛЕДУЮЩУЮ ФУНКЦИЮ:
1. структурную
2. энергетическую
3. кофакторную
4. резервную
5. транспортную
2. СУТОЧНАЯ ПОТРЕБНОСТЬ В ВИТАМИНЕ А:
1. 100 мг
2. 2.5 мкг
3. 1.5 мг
4. не установлена
5. 50 мг
3. ПАНТОТЕНОВАЯ КИСЛОТА ВХОДИТ В СОСТАВ КОФАКТОРА:
1. НАД+
2. НSКоА
3. ФАД
4. ТДФ
5. ПАЛФ
4. ВИТАМИН РР ВХОДИТ В СОСТАВ СЛЕДУЮЩИХ КОФАКТОРОВ:
1. НАД+
2. ПАЛФ
3. НАДФ+
4. верные ответы «1» и «2»
 | ||
 |
5 .верные ответы«1»и«3»
5. ОДНИМ ИЗ НАИБОЛЕЕ ЭФФЕКТИВНЫХ ПРИРОДНЫХ АНТИОКСИДАНТОВ ЯВЛЯЕТСЯ
1. филлохинон
2. викасол
3. холекальциферол
4. ретинол
5. токоферол
6. ВИТАМИН В 2 – ЭТО:
1. липоевая кислота
2. убихинон
3. рибофлавин
4. фактор роста
5. антирахитический
7. НА ПРОНИЦАЕМОСТЬ КАПИЛЛЯРОВ ВЛИЯЕТ:
1. никотинамид
2. рибофлавин
3. пиридоксин
4. рутин
5. пангамовая кислота
8. АНТИВИТАМИНЫ ИСПОЛЬЗУЮТСЯ ПРИ ЛЕЧЕНИИ:
1. авитаминозов
2. бактериальных инфекций
3. опухолевых заболеваний
4. анемии
5. верно «2» и «3»
9. ДЛЯ НОРМАЛЬНОГО СВЕТОВОСПРИЯТИЯ НЕОБХОДИМ:
1. ретинол
2. токоферол
|
|
|
3. рибофлавин
 | |||
 | |||
 |
4. биотин
5. пиридоксин
10. КСЕРОФТАЛЬМИЮ ВЫЗЫВАЕТ ДЕФИЦИТ В ОРГАНИЗМЕ ВИТАМИНА:
1. аскорбиновой кислоты
2. тиамина
3. ретинола
4. холекальциферола
5. токоферола
11. АНТИВИТАМИНОМ ПАРААМИНОБЕНЗОЙНОЙ КИСЛОТЫ ЯВЛЯЕТСЯ:
1. дикумарол
2. стрептоцид
3. пенициллин
4. фенобарбитал
5. изониазид
12. МЕТАЛЛОСОДЕРЖАЩИЙ ВИТАМИН
1. витамин В1
2. витамин В2
3. витамин В6
4. в итамин В12
5. витамин В3
13. ПРИЧИНОЙ РАЗВИТИЯ АНЕМИИ МОЖЕТ БЫТЬ ДЕФИЦИТ
1. витамина А
2. витамина РР
3. витамина Д
4. биотина
5. в итамина В12
14. ПРИ ДЕФИЦИТЕ ВИТАМИНА В2 СНИЖАЕТСЯ АКТИВНОСТЬ
1. малатдегидрогеназы
2. сукцинатдегидрогеназы
3. изоцитратдегидрогеназы
4. глутаматдегидрогеназы
5. лактатдегидрогеназы
15. ДЛЯ ГИДРОКСИЛИРОВАНИЯ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА В КОЛЛАГЕНЕ НЕОБХОДИМ
1. пиридоксин
2. пантотеновая кислота
3. а скорбиновая кислота
4. никотинамид
5. рибофлавин
16. ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ТДФ
1. биотин
2. пиридоксин
3. рибофлавин
4. аскорбиновая кислота
5. тиамин
17. ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ – КОФАКТОР
1. лактатдегидрогеназы
2. химотрипсина
3. сукцинатдегидрогеназы
4. пируваткарбоксилазы
5. глутаматдекарбоксилазы
18. ВИТАМИН, НЕ ОБРАЗУЮЩИЙ КОФАКТОРА
1. В1
2. В2
3. В3
4. В6
5. С
19. ВИТАМИНЫ, ЯВЛЯЮЩИЕСЯ ПРОИЗВОДНЫМИ СТЕРОЛОВ
1. В12
2. Д
3. Филлохинон
4. А
5. РР
20. В ЖИВОТНОМ ОРГАНИЗМЕ ИЗ ТРИПТОФАНА СИНТЕЗИРУЕТСЯ ВИТАМИН
1. никотиновая кислота
2. рибофлавин
3. биотин
4. пантотеновая кислота
5. фолиевая кислота
21. НЕДОСТАТОК ВИТАМИНА D У ВЗРОСЛОГО ЧЕЛОВЕКА МОЖЕТ ВЫЗВАТЬ
1 рахит
2 остеопороз
3 ксерофтальмию
4 макроцитарную анемию
5 цингу
22. ДОБАВЛЕНИЕ МАСЛА К РАСТИТЕЛЬНОЙ ПИЩЕ СПОСОБСТВУЕТ ВСАСЫВАНИЮ ВИТАМИНА
1 тиамина
2 биотина
3 рибофлавина
4 аскорбиновой кислоты
5 ретинола
МОДУЛЬ 2.
ВВЕДЕНИЕ В ОБМЕН ВЕЩЕСТВ.
БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ
1. ОБМЕНОМ ВЕЩЕСТВ НАЗЫВАЕТСЯ
1. совокупность биохимических превращений, протекающих в организме и обеспечивающих жизнедеятельность организма
2. распад белков, липидов, углеводов
3. биосинтез белков, липидов, углеводов
4. биосинтез нуклеиновых кислот
5. биосинтез субклеточных структур
2. КАТАБОЛИЗМОМ НАЗЫВАЮТ
1. распад белков в организме
2. распад липидов в организме
3. совокупность биохимических процессов, ведущих к расщеплению молекул, освобождению энергии и синтезу новых макромолекул
4. совокупность биохимических процессов, обеспечивающих расщепление макромолекул и мономеров до конечных продуктов с выделением энергии
5. совокупность биохимических реакций, включающих процессы синтеза компонентов различных структур организма
3. АНАБОЛИЗМОМ НАЗЫВАЮТ
1. совокупность биохимических процессов, ведущих к расщеплению молекул,
освобождению энергии и синтезу новых макромолекул
2. совокупность биохимических процессов, обеспечивающих расщепление макромолекул до конечных продуктов
3. совокупность биохимических процессов, обеспечивающих жизнедеятельность организма
4. совокупность биохимических реакций, включающих процессы синтеза различных структур организма, идущих с затратой энергии
5. биохимические процессы, ведущие к образованию энергии в клетке
4. МЕТАБОЛИЗМОМ НАЗЫВАЮТ:
1. распад белков в клетках
2. биосинтез белков в клетках
3. совокупность внутриклеточных биохимических процессов, ведущих к расщеплению отдельных молекул, освобождению энергии и синтезу новых макромолекул
4. биосинтез и распад нуклеиновых кислот
5. совокупность биохимических реакций, включающая процессы синтеза компонентов различных структур организма
5. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ – ЭТО:
1. совокупность окислительно-восстановительных реакций, протекающих с выделением энергии
2. совокупность окислительно-восстановительных реакций, протекающих с затратой энергии
3. совокупность биохимических реакций, приводящих к синтезу новых веществ
4. совокупность окислительных реакций
 | |
 |
5. совокупность восстановительных реакций
6. ИНГИБИТОРОМ ПЕРЕНОСА ЭЛЕКТРОНОВ ОТ ЦИТОХРОМОКСИДАЗЫ НА КИСЛОРОД В ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ ЯВЛЯЕТСЯ:
1. ротенон
2. цианиды
3. барбитураты
4. олигомицин
5. водород
7. СУБСТРАТНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ – ЭТО:
1. образование АТФ, происходящее с потреблением кислорода
2. образование АТФ, сопряженное с переносом электронов по дыхательной цепи
3. образование АТФ в процессе биологического окисления
4. образование АТФ с использованием разобщителей
5. образование АТФ, сопряженное с разрывом макроэргических фосфатных связей субстратов
8. В ЦИКЛЕ КРЕБСА ДЕКАРБОКСИЛИРУЮТСЯ:
1. изоцитрат, альфа-кетоглутарат
2. цитрат, сукцинил КоА
3. изоцитрат, оксалоацетат
4. альфа-кетоглутарат, пируват
5. пируват, изоцитрат
9. В реакциях инактивации активных форм кислорода НЕ участвует фермент:
1. глутатионпероксидаза
2. глутатионредуктаза
3. глутаматдегидрогеназа
 | ||||
| ||||
 | ||||
 |
4. каталаза
5. супероксиддисмутаза
10. В СОСТАВ НАД+ ВХОДИТ:
1. амид никотиновой кислоты
2. изоаллоксазин
3. ГМФ
4. рибитол
5. гем
11. РАЗОБЩАЮЩИМ ДЕЙСТВИЕМ НА ПРОЦЕССЫ ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ ОБЛАДАЮТ:
1. ингибиторы цитохромоксидазы
2. протонофоры
3. гидрофобные кислоты
4. глюкоза
5. верно «2, и «3»»
12. В СОСТАВ ПРОСТЕТИЧЕСКИХ ГРУПП ФЛАВИНОВЫХ ДЕГИДРОГЕНАЗ ВХОДИТ ВИТАМИН:
1. В1
2. В 2
3. В5
4. В3
5. В6
13. СВОБОДНЫЕ РАДИКАЛЫ МОГУТ ОБРАЗОВАТЬСЯ:
1. в процессе тканевого дыхания
2. при работе моно- и диаминооксидаз
3. в микросомальном окислении
4. под действием ионизирующей радиации
5. всё верно
14. ГИПОЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ СОСТОЯНИЕ, ВОЗНИКАЮЩЕЕ ПРИ ДЕФИЦИТЕ ВИТАМИНА В1, ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ НАРУШЕНИЕМ РЕАКЦИИ:
1. образования ацетил КоА из пирувата
2. образования цитрата
3. окисления сукцината
4. окисления альфа-кетоглутарата
5. верно «1» и «4»
15. АНТИОКСИДАНТНЫМИ ФЕРМЕНТАМИ ЯВЛЯЮТСЯ:
1. глутатионпероксидаза селенсодержащая
2. глутатион s- трансфераза
3. каталаза
4. супероксиддисмутаза
5. все верно
16. СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ПУТИ МЕТАБОЛИЗМА
1. ЦТК
2. гликолиз
3. бета – окисление
4. верно «1» и «2»
5. верно «2» и «3»
17. ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА
1. ЦТК
2. гликолиз
3. окислительное декарбоксилирование пирувата
4. верно «1» и «2»
5. верно «1» и «3»
18 ПОСТУПИВШИЙ В КЛЕТКИ КИСЛОРОД МОЖЕТ БЫТЬ ИСПОЛЬЗОВАН
1. в тканевом дыхании
2. в реакциях дегидрирования
3. в реакциях переаминирования
4. в реакциях коньюгации
5. в реакциях декарбоксилирования
19. СУБСТРАТОМ, ДЕГИДРИРОВАНИЕ КОТОРОГО ОБЕСПЕЧИВАЕТ РАБОТУ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ I ТИПА, ЯВЛЯЕТСЯ
1. оксалоацетат
2. сукцинат
3. ВЖК
4. сукцинил- КоА
5. лактат
20. ПРИ ПРЕВРАЩЕНИИ АЦЕТИЛ-КОА В ЦТК ДО СО2 И Н2О С УЧЕТОМ ЦТЭ ОБРАЗУЮТСЯ
1. 3 моля АТФ
2. 11 молей АТФ
3. 12 молей АТФ
4. 15 молей АТФ
5. 38 молей АТФ
21. В ЦИТРАТНОМ ЦИКЛЕ ОБРАЗУЕТСЯ МОЛЕКУЛ СО2
1. 1
2. 3
3. 4
4. 2
5. 6
22. ФЕРМЕНТ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЙ РЕАКЦИЮ СУБСТРАТНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
1. цитратсинтаза
2. изоцитратдегидрогеназа
3. малатдегидрогеназа
4. сукцинатдегидрогеназа
5. сукцинаттиокиназа
23. ОКСАЛОАЦЕТАТ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ДЛЯ БИОСИНТЕЗА
1. жирных кислот
2. холестерола
3. кетоновых тел
4. гема
5. глюкозы
24. РЕАКЦИЮ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ АДФ В МИТОХОНДРИЯХ КАТАЛИЗИРУЕТ ФЕРМЕНТ
1. каталаза
2. НАДН-дегидрогеназа
3. QН2-дегидрогеназа
4. АТФ-синтетаза
5. Nа+/К+-АТФ-аза
25. РАСПОЛОЖЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ В ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ ЗАВИСИТ
ОТ
1. молекулярной массы
2. степени гидрофобности
3. кофактора
4. металла, входящего в состав гема
5. окислительно-восстановительного (Redox) потенциала
26. БЕЛОК-ПРОТОНОФОР БУРОЙ ЖИРОВОЙ ТКАНИ
1. валиномицин
2. грамицидин А
3. транслоказа адениловых нуклеотидов
4. термогенин
5. анионтранспортный белок
27. ПЕРОКСИД ВОДОРОДА – СУБСТРАТ ДЛЯ
1. супероксиддисмутазы
2. НАДФН-оксидазы
3. глутатионредуктазы
4. каталазы
5. цитохромоксидазы
28. ВОССТАНОВЛЕНИЕ ПЕРОКСИДА ВОДОРОДА В ПРИСУТСТВИИ ГЛУТАТИОНА КАТАЛИЗИРУЕТ ФЕРМЕНТ
1. глутатионредуктаза
2. каталаза
3. НАДФН-оксидаза
4. моноаминоксидаза
5. глутатионпероксидаза
29. КИСЛОТА – АНТИОКСИДАНТ
1. яблочная
2. лимонная
3. молочная
4. янтарная
5. мочевая
30. АНТИОКСИДАНТ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН
1. кальцитриол
2. ретинол
3. аскорбат
4. токоферол
5. ниацин
31. СУММАРНЫЙ ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ЭФФЕКТ ЦИКЛА КРЕБСА:
1 4 моль АТФ;
2 2 моль АТФ;
3 моль АТФ;
4 12 моль АТФ
5 18 моль АТФ
32. К МАКРОЭРГИЧЕСКИМ СОЕДИНЕНИЯМ ОТНОСЯТСЯ ВСЕ, КРОМЕ:
1. АДФ
2. карбамоилфосфата
3. глюкозо-6-фосфата
4. креатинфосфата;
5. фосфоенолпировиноградной кислоты.
33. ФЕРМЕНТ, УЧАСТВУЮЩИЙ В НЕЙТРАЛИЗАЦИИ СУПЕРОКСИДАНИОН-РАДИКАЛА
1 .супероксиддисмутаза
2. моноаминоксидаза
3. ксантиноксидаза
4. НАДН-оксидаза
5. НАДФН-оксидаза
МОДУЛЬ 3.
ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ
1. ПОД ПРОЦЕССОМ ПЕРЕВАРИВАНИЯ УГЛЕВОДОВ ПОНИМАЮТ:
1. расщепление до СО2 Н2О
2. расщепление до лактата
3. гидролитическое расщепление до моносахаров
4. расщепление до ацетил СоА
5. расщепление до пирувата
2. СУТОЧНАЯ ПОТРЕБНОСТЬ В УГЛЕВОДАХ ДЛЯ ВЗРОСЛОГО ЧЕЛОВЕКА СОСТАВЛЯЕТ:
1. 200-300 г
2. 400-600 г
3. 1000-1100 г
4. 100-200 г
5. 800-900 г
3. ДЕПОНИРОВАНИЯ ГЛИКОГЕНА В ПЕЧЕНИ УСИЛИВАЕТСЯ ПОД ДЕЙСТВИЕМ СЛЕДУЮЩЕГО ГОРМОНА:
1. инсулина
2. адреналина
3. кортизола
4. альдостерона
5. трийодтиронина
4. АЭРОБНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ГЛЮКОЗЫ:
1. окисление глюкозы до лактата
2. глюкозы до СО2 и Н2О
 | ||
 |
3. окисление в бескислородной среде
4. окисление в присутствии О2
5. верно «2» и «4»
5. ФЕРМЕНТАМИ ГЛИКОЛИЗА ЯВЛЯЮТСЯ:
1. гликогенфосфорилаза
2. фосфофруктокиназа
3. пируваткиназа
4. малатдегидрогеназа
5. верно «2» и «3»
6. РЕГУЛЯТОРНЫМИ ФЕРМЕНТАМИ ГЛИКОЛИЗА ЯВЛЯЮТСЯ:
1. гексокиназа
2. глюкозо-6- фосфатизомераза
3. фосфофруктокиназа
4. верно «1» и «2»
5. верно «1» и «3»
7. МЕТАБОЛИТЫ ПЕНТОЗОФОСФАТНОГО ПУТИ МОГУТ ВКЛЮЧАТЬСЯ
В ПРОЦЕССЫ:
1. синтеза липидов
2. синтеза макроэргов
3. общего пути катаболизма
4. тканевого дыхания
5. фотосинтеза
8. ГОРМОНЫ, ПОВЫШАЮЩИЕ УРОВЕНЬ ГЛЮКОЗЫ В КРОВИ:
1. адреналин
2. глюкокортикоиды
3. инсулин
 | ||
| ||
 |
4. верно «1» и «2»
5. верно «1» и «3»
9. В ГЛИКОЛИЗЕ И ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗЕ УЧАСТВУЕТ:
1. глюкокиназа
2. фосфофруктокиназа
3. пируваткиназа
4. альдолаза
5. гексокиназа
10. ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ЭФФЕКТ АНАЭРОБНОГО ГЛИКОГЕНОЛИЗА СОСТАВЛЯЕТ:
1. 15 моль АТФ
2. 3 моль АТФ
3. 2 моль АТФ
4. 30 моль АТФ
5. 36 моль АТФ
11. КРАХМАЛ
1. построен из остатков фруктозы
2. содержит мономеры, связанные α -1,3-гликозидной связью
3. имеет линейное расположение мономеров
4. поступает в организм в составе растительной пищи
5. является формой депонирования глюкозы в клетках животных
12. ГАЛАКТОЗА ОБРАЗУЕТСЯ ПРИ ПЕРЕВАРИВАНИИ
1. сахарозы
2. крахмала
3. мальтозы
4. лактозы
 | ||
 |
5. изомальтозы
13. ОСНОВНОЙ УГЛЕВОД ПИЩИ ВЗРОСЛОГО ЧЕЛОВЕКА
1. сахароза
2. крахмал
3. мальтоза
4. целлюлоза
5. лактоза
14. ФЕРМЕНТ СЕКРЕТА ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
1. сахараза
2. мальтаза
3. пепсин
4. амилаза
5. гексокиназа
15. ПРИ ПЕРЕВАРИВАНИИ УГЛЕВОДОВ ПРОИСХОДИТ
1. расщепление дисахаридов до моносахаридов
2. расщепление полисахаридов до моносахаридов
3. образование продуктов, которые могут всасываться клетками слизистой кишечника
4. верно «1», «2»
5. верно «1», «2», «3»
16. ПЕРЕВАРИВАНИЕ УГЛЕВОДОВ В РОТОВОЙ ПОЛОСТИ ПРОИСХОДИТ ПОД ДЕЙСТВИЕМ ФЕРМЕНТОВ
1. пепсина
2. мальтазы
3. α -амилазы
4. лактазы
5. сахаразы
17. СУБСТРАТОМ ДЛЯ АМИЛАЗЫ ЯВЛЯЕТСЯ
1. крахмал
2. сахароза
3. лактоза
4. изомальтоза
5. мальтоза
18. ГЛИКОГЕНФОСФОРИЛАЗА КАТАЛИЗИРУЕТ
1. расщепление гликозидной связи в точке ветвления молекулы гликогена
2. образование глю -6-фосфата
3. образование свободной глюкозы
4. реакцию с участием АТФ
5. образование глю -1-фосфата
19. ФЕРМЕНТ, НАСЛЕДСТВЕННЫЙ ДЕФЕКТ КОТОРОГО ЯВЛЯЕТСЯ ПРИЧИНОЙ АГЛИКОГЕНОЗА
1. фосфоглюкомутаза
2. глюкозо - 6-фосфатаза
3. протеинкиназа
4. киназа гликогенфосфорилазы
5. УДФ –глюкопирофосфорилаза
20. ФРУКТОЗО-2.6-БИСФОСФАТ АКТИВИРУЕТ
1. глюкокиназу
2. фруктозо-1,6-бисфосфатазу
3. пируваткиказу
4. фосфофруктокиназу
5. пируваткарбоксилазу
21. ПРИ ГАЛАКТОЗЕМИИ НАРУШЕН СИНТЕЗ
1. галактокиназы
2. галактозо-1фосфат-уридилтрансферазы
3. УДФ-галактозо-4-эпимеразы
4. УДФ-галактозо-пирофосфорилазы
5. глюкозо-1фосфат-уридилтрансферазы
22. ПРИЧИНЫ НЕПЕРЕНОСИМОСТИ САХАРОЗЫ
1. отсутствие в слизистой кишечника сахаразы
2. отсутствие в слизистой кишечника лактазы
3. отсутствие в слизистой кишечника мальтазы
4. отсутствие амилазы
5. отсутствие изомальтазы
23. ПРИЧИНЫ НЕПЕРЕНОСИМОСТИ ЛАКТОЗЫ МОЛОКА
1. отсутствие в слизистой кишечника сахаразы
2. отсутствие в слизистой кишечника лактазы
3. отсутствие в слизистой кишечника мальтазы
4. отсутствие амилазы
5. отсутствие изомальтазы
24. ПРИ САХАРНОМ ДИАБЕТЕ НАБЛЮДАЕТСЯ
1. гипогликемия
2. гипергликемия
3. глюкозурия
4. верно «1» и «3»
5. верно «2» и «3»
25. ПРИЧИНАМИ ГИПЕРГЛИКЕМИИ ЯВЛЯЮТСЯ
1. понижение секреции глюкокортикоидов
2. инсулинома
3. почечная глюкозурия
4. голодание
5. феохромоцитома
26. ГИПОГЛИКЕМИЯ НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ
1. тиреотоксикозе
2. голодании
3. стрессе
4. сахарном диабете
5. феохромоцитоме
27. КОНЕЧНЫМ ПРОДУКТОМ РАСПАДА ГЛЮКОЗЫ В АНАЭРОБНЫХ УСЛОВИЯХ ЯВЛЯЕТСЯ
1. пируват
2. лактат
3. малат
4. пентозы
5. ацетил-КоА
28. ПРИЧИНОЙ НАСЛЕДСТВЕННОЙ НЕПЕРЕНОСИМОСТИ ФРУКТОЗЫ ЯВЛЯЕТСЯ ОТСУТСТВИЕ ФЕРМЕНТА
1. фруктокиназы
2. фруктозо-монофосфатальдолазы
3. фосфоглюкомутазы
4. глюкозо-6-фосфатазы
5. фруктозо-1,6-дифосфатазы
29. ГЛИКОГЕНОЗ I ТИПА НАЗЫВАЮТ БОЛЕЗНЬЮ
1. Помпе
2. Гирке
3. Мак-Ардля
4. Андерсена
5. Кори
30. ГАЛАКТОЗЕМИЯ ПРОЯВЛЯЕТСЯ
1. гипергликемией
2. умственной отсталостью
3. катарактой
4. верно «1» и «2»
5. верно «2» и «3»
31. ПРИ ГАЛАКТОЗЕМИИ ИЗ ПИТАНИЯ СЛЕДУЕТ ИСКЛЮЧИТЬ
1. молоко
2. фрукты и сахар
3. жиры
4. печень
5. мясо
32. ФРУКТОЗЕМИЯ ПРОЯВЛЯЕТСЯ
1. фруктозурией
2. катарактой
3. умственной отсталостью
4. алкалозом
5. глюкозурией
33. ПРИ ФРУКТОЗЕМИИ ИЗ ПИТАНИЯ СЛЕДУЕТ ИСКЛЮЧИТЬ
1. молоко
2. печень
3. сахар
4. жиры
5. мясо
34. В ПРОЦЕССЕ АЭРОБНОГО ОКИСЛЕНИЯ ГЛЮКОЗЫ ПРИНИМАЮТ УЧАСТИЕ СЛЕДУЮЩИЕ ЧЕЛНОЧНЫЕ МЕХАНИЗМЫ
1. малат-аспартатный челнок
2. карнитиновый челнок
3. α-глицерофосфатный челнок
4. верно «2» и «3»
5. верно «1» и «3»
35. ЭНЕРГЕТИЧЕСКИ НАИБОЛЕЕ ВЫГОДЕН ОБМЕН УГЛЕВОДОВ,
ИДУЩИЙ ПО ПУТИ:
1. гликогенолиза
2. гликогеногенеза
3. аэробного дихотомического окисления
4. гликолиза
5. глюконеогенеза
36. СВОБОДНАЯ ГЛЮКОЗА В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА В ОСНОВНОМ НАХОДИТСЯ В:
