 |
Регуляция обмена веществ. Гормоны
|
|
|
|
1. ПРИ ПОВЫШЕНИИ ОСМОТИЧЕСКОГО ДАВЛЕНИЯ УВЕЛИЧИВАЕТСЯ СИНТЕЗ И СЕКРЕЦИЯ:
1. альдостерона
2. кортизола
3. вазопрессина
4. адреналина
5. глюкагона
2. К ГОРМОНАМ, УВЕЛИЧИВАЮЩИМ УРОВЕНЬ КАЛЬЦИЯ В КРОВИ,
ОТНОСЯТСЯ:
1. паратгормон
2. кальцитонин
3. кальцитриол
4. кортизол
5. верно «1» и «3»
3. ПОВЫШЕННЫЙ СИНТЕЗ ЙОДТИРОНИНОВ ПРИВОДИТ К РАЗВИТИЮ:
1. микседемы
2. кретинизма
3. тиреотоксикоза
4. акромегалии
5. карликовости
4. ТИРЕОИДНЫЕ ГОРМОНЫ В КАЧЕСТВЕ ЛЕКАРСТВЕННЫХ СРЕДСТВ ПРИМЕНЯЮТ ПРИ:
1. сахарном диабете
2. аддиносовой болезни
3. микседеме
4. акромегалии
5. несахарном диабете
5. ГЛЮКАГОН В ЖИРОВОЙ ТКАНИ АКТИВИРУЕТ:
1. гормончувствительную ТАГ-липазу
2. глюкозо – 6- фосфатдегидрогеназу
3. ацетил-КоА-дегидрогеназу
4. липопротеинлипазу
5. пируваткиназу
6. НЕСАХАРНЫЙ ДИАБЕТ РАЗВИВАЕТСЯ В РЕЗУЛЬТАТЕ:
1. понижения секреции вазопрессина
2. нарушения углеводного обмена
3. повышения секреции вазопрессина
4. повышения экскреции натрия с мочой
5. повышения секреции альдостерона
7. ГЛЮКОКОРТИКОИДНЫЕ ГОРМОНЫ КАК ЛЕКАРСТВЕННЫЕ ПРЕПАРАТЫ ПРИМЕНЯЮТ ПРИ:
1. аддисоновой болезни
2. сахарном диабете
3. базедовой болезни
4. болезни Кушинга
5. болезни Паркинсона
8. БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНОЙ ФОРМОЙ ВИТАМИНОВ ГРУППЫ Д ЯВЛЯЕТСЯ:
1. 7-дегидрохолестерол
2. 25- оксихолекальциферол
3. эргостерол
4. 1,25 – диоксихолекальциферол
5. холекальциферол
9. ПРЕПАРАТЫ ИНСУЛИНА НЕ НАЗНАЧАЮТ ВНУТРЬ, ТАК КАК ОНИ:
|
|
|
1. инактивируются соляной кислотой
2. выводятся с калом
3. подвергаются протеолизу в желудке и кишечнике
4. связываются с желчными кислотами
5. верно «1» и «3»
10. МЕСТО СИНТЕЗА ТИРОКСИНА:
1. щитовидная железа
2. гипофиз
3. гипоталамус
4. надпочечники
5. почки
11. МЕСТО СИНТЕЗА АЛЬДОСТЕРОНА:
1. щитовидная железа
2. гипофиз
3. гипоталамус
4. надпочечники
5. почки
12. ТРАНСПОРТНЫЙ БЕЛОК ДЛЯ КОРТИЗОЛА:
1. альбумин
2. транскальциферин
3. транскортин
4. нейрофизин
5. трансферрин
13. ТРАНСПОРТНЫЙ БЕЛОК ДЛЯ КАЛЬЦИТРИОЛА:
1. альбумин
2. транскальциферин
3. транскортин
4. нейрофизин
5. трансферрин
14. ТРАНСПОРТНЫМ БЕЛКОМ АДГ ЯВЛЯЕТСЯ:
1. альбумин
2. транскальциферин
3. транскортин
4. нейрофизин
5. трансферрин
15. РЕЗУЛЬТАТОМ НЕДОСТАТОЧНОГО ПОСТУПЛЕНИЯ ЙОДА В ОРГАНИЗМ ЯВЛЯЕТСЯ:
1. кретинизм
2. микседема
3. токсический зоб
4. зоб хашимото
5. эндемический зоб
16. НАКОПЛЕНИЕМ ПРОТЕОГЛЮКАНОВ СОПРОВОЖДАЕТСЯ:
1. кретинизм
2. микседема
3. токсический зоб
4. зоб Хашимото
5. эндемический зоб
17. ДЕПОНИРОВАНИЕ ЭНЕРГЕТИЧЕСКОГО МАТЕРИАЛА ПОСЛЕ ПРИЕМА УГЛЕВОДОВ СТИМУЛИРУЕТ
1. глюкагон
2. альдостерон
3. инсулин
4. адреналин
5. кортизол
18. РАСПАД ГЛИКОГЕНА В ПЕЧЕНИ И МЫШЦАХ СТИМУЛИРУЕТ:
1. адреналин
2. инсулин
3. кортизол
4. глюкагон
5. кальцитриол
19. СКОРОСТЬ ПОСТУПЛЕНИЯ ГЛЮКОЗЫ В КЛЕТКИ МЫШЦ И ЖИРОВОЙ ТКАНИ УВЕЛИЧИВАЕТ
1. адреналин
2. инсулин
3. кортизол
4. глюкагон
5. кальцитриол
20. ПОД ВЛИЯНИЕМ ИНСУЛИНА В КЛЕТКАХ-МИШЕНЯХ
1. ускоряется гнг
2. ускоряется липолиз в жировой ткани
3. ускоряется поступление аминокислот в ткани
|
|
|
4. фосфорилируется гормончувствительная липаза
5. фосфорилируется гликогенфосфорилаза
21. ПРИ ГОЛОДАНИИ ГЛЮКАГОН В ЖИРОВОЙ ТКАНИ АКТИВИРУЕТ
1. гормончувствительную ТАГ-липазу
2. глюкозо-6-фосфатазу
3. ацил-КоА-дегидрогеназу
4. липопротеинлипазу
5. пируваткиназу
22. АДРЕНАЛИН В МЫШЦАХ ИНГИБИРУЕТ
1. киназу фосфорилазы
2. гликогенсинтазу
3. гликогенфосфорилазу
4. протеинкиназу а
5. аденилатциклазу
23. ГЛЮКАГОН В ЖИРОВОЙ ТКАНИ
1. активирует пируваткиназу
2. индуцирует синтез ацетил-Коа-карбоксилазы
3. активирует глюкозо-6-фосфатдедидрогеназу
4. активирует липопротеинкиназу
5. стимулирует фосфорилирование гормончувствительной ТАГ-липазы
24. У БОЛЬНОГО САХАРНЫМ ДИАБЕТОМ 1 ТИПА ОТМЕЧАЕТСЯ
1. снижение уровня лпонп в крови
2. рН крови 7,4
3. снижение концентрации мочевины в крови
4. уменьшение концентрации β-гидроксибутирата в моче
5. повышение уровня ацетоацетата в крови
25. В РЕГУЛЯЦИИ ВОДНО-СОЛЕВОГО ОБМЕНА УЧАСТВУЮТ
1. кальцитонин
2. паратгормон
3. глюкагон
4. альдостерон
5. кальцитриол
26. СНИЖЕНИЕ РЕАБСОРБЦИИ ВОДЫ – ОСНОВНОЕ ПРОЯВЛЕНИЕ
1. рахита
2. гиперальдостеронизма
3. несахарного диабета
4. стероидного диабета
5. голодания
27. ПРИЧИНОЙ ГИПЕРКАЛЬЦИЕМИИ МОЖЕТ БЫТЬ
1. мышечная слабость
2. кальцификация мягких тканей
3. повышенная утомляемость
4. образование камней в мочевых путях
5. повышение секреции паратгормона
28. В СВЯЗЫВАНИИ И НАКОПЛЕНИИ КАЛЬЦИЯ УЧАСТВУЮТ
1. лимонная кислота
2. уксусная кислота
3. янтарная кислота
4. фитиновая кислота
5. молочная кислота
29. АНТИДИУРЕТИЧЕСКИМ ДЕЙСТВИЕМ ОБЛАДАЕТ
1. адреналин
2. тестостерон
3. эстрадиол
4. вазопрессин
5. пнуф
30. НАИБОЛЕЕ АКТИВНЫМ МИНЕРАЛОКОРТИКОИДОМ ЯВЛЯЕТСЯ
1. 11- дезоксикортикостерон
2. альдостерон
3. кортикостерон
4. гидрокортизон
5. паратгормон
31. АДРЕНАЛИН СТИМУЛИРУЕТ АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА
1. фосфатазы
2. амилазы
|
|
|
3. нуклеазы
4. аденилатциклазы
5. гликогенсинтазы
32. ГОРМОН, СТИМУЛИРУЮЩИЙ АНАБОЛИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ,
СИНТЕЗ ГЛИКОГЕНА В ПЕЧЕНИ
1. адреналин
2. норадреналин
3. инсулин
4. тироксин
5. глюкагон
33. НОРАДРЕНАЛИН И АДРЕНАЛИН СИНТЕЗИРУЮТСЯ:
1. в щитовидной железе;
2. в мозговом веществе надпочечников;
3. в передней долей гипофиза.
4. в коре надпочечников
5. в поджелудочной железе
34. В ОБРАЗОВАНИИ АКТИВНОЙ ФОРМЫ ИНСУЛИНА ПРИНИМАЮТ УЧАСТИЕ КАТИОНЫ:
1. Na+
2. Zn2 +
3. Fe2+
4. Mg2+
5. Cu2+
МОДУЛЬ 7.
БИОХИМИЯ ОРГАНОВ И ТКАНЕЙ
1. К ИНДИКАТОРНЫМ ФЕРМЕНТАМ ОТНОСЯТСЯ:
1. органоспецифические ферменты
2. ферменты, синтезируемые в печени
3. ферменты, попадающие в кровь при повреждении тканей
4. ферменты, синтезируемые в любой ткани
5. ферменты свертывающей системы крови
2. ФУНКЦИЯ ГАПТОГЛОБИНА:
1. связывает свободный гемоглобин
2. транспортирует железо
3. связывает гем гемоглобина
4. транспортирует медь
5. транспортирует билирубин
3. КОНЕЧНЫМ ПРОДУКТОМ ПРЕОБРАЗОВАНИЯ БИЛИРУБИНА В ПЕЧЕНИ ЯВЛЯЕТСЯ:
1. уробилиноген
2. ди- и трипирролы
3. стеркобилиноген
4. моноглюкурониды билирубина
5. стеркобилин
4. ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ БИЛИРУБИНА В ПЕЧЕНИ ПРОИСХОДИТ ПРИ УЧАСТИИ ФЕРМЕНТА:
1.билирубинредуктазы
2. УДФ-глюкуронилтрансферазы
3. цитохрома Р-450
4. сульфотрансферазы
5. каталазы
5. ЖЕЛЕЗОСОДЕРЖАЩИМ БЕЛКОМ ЯВЛЯЕТСЯ:
1. церулоплазмин
2. карбоангидраза
3. ферритин
4. пластоцианин
5. альбумин
6. ПРИ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА В КРОВИ ПОВЫШАЕТСЯ АКТИВНОСТЬ:
1. МВ изоформы креатинкиназы
2. аланинаминотрансферазы
3. аспартатаминотрансферазы
4. щелочной фосфотазы
5. верно «1» и «3»
7. СОДЕРЖАНИЕ ОБЩЕГО БИЛИРУБИНА В КРОВИ СОСТАВЛЯЕТ В НОРМЕ (МКМОЛЬ/Л):
1. 4,0-6,5
2. 8,2-20,5
3. 30,5-40,5
4. 3,5-20,5
5.90-120
8. СНИЖЕНИЕ УСТОЙЧИВОСТИ ОРГАНИЗМА К ИНФЕКЦИОННЫМ ЗАБОЛЕВАНИЯМ МОЖЕТ БЫТЬ СВЯЗАНО С НАРУШЕНИЕМ СИНТЕЗА:
|
|
|
1. альбуминов
2. альфа-глобулинов
3. бета-глобулинов
4. гамма-глобулинов
5. фибриногена
9. В НОРМЕ С МОЧОЙ ВЫВОДИТСЯ:
1. моноглюкуронид билирубина
2. билирубин
3. уробилиноген
4. стеркобилиноген
5. стеркобилин
10. ИЗБЫТОК ЖЕЛЕЗА В РЕТИКУЛОЭНДОТЕЛИАЛЬНЫХ КЛЕТКАХ ПЕЧЕНИ И СЕЛЕЗЕНКИ ДЕПОНИРУЕТСЯ В СОСТАВЕ:
1. ферритина
2. церулоплазмина
3. трансферрина
4. гемосидерина
5. верно «1» и «4»
11. В ЭРИТРОЦИТАХ ГЛЮКОЗА МОЖЕТ ВКЛЮЧАТЬСЯ В СЛЕДУЮЩИЕ МЕТАБОЛИЧЕСКИЕ ПУТИ
 | ||
 |
1. аэробный распад до СО2 и Н2О
2. анаэробный гликолиз
3. пентозофосфатный путь превращения глюкозы
4. верно «1» и «3»
5. верно «2» и «3»
12. К БЕЛКАМ ОСТРОЙ ФАЗЫ ОТНОСЯТСЯ
1. гаптоглобин
2. фибриноген
3. С -реактивный белок
4. альбумин
5. трансферин
13. ТРАНСПОРТИРУЕТ ИОНЫ ЖЕЛЕЗА
1. Альбумин
2. трансферин
3. церулоплазмин
4. гаптоглобин
5. фибриноген
14. ПРИЧИНОЙ СЕРПОВИДНОКЛЕТОЧНОЙ АНЕМИИ ЯВЛЯЕТСЯ
1. нарушение всасывания железа
2. нарушение синтеза гема
3. изменение вторичной структуры цепей глобина
4. изменение первичной структуры полипептидной цепи
5. нарушение распада гема
15. НЕПРЯМОЙ БИЛИРУБИН ПРЕВРАЩАЕТСЯ В ПРЯМОЙ БИЛИРУБИН ПУТЕМ
1. связывания с альбуминами
2. взаимодействия с ФАФС в печени
3. взаимодействия с УДФ-глюкуроновой кислотой в печени
4. связывания в кишечнике с УДФ глюкуроноволй кислотой
5. взаимодействия с ФАФС в кишечнике
16. ОСНОВНАЯ ФУНКЦИЯ ГАПТОГЛОБИНА
1. участие в реакциях острой фазы
2. участие в реакциях иммунитета
3 .связывание гемоглобина
4. транспорт железа
5. участие в процессах свертывания крови
17. ДИСПРОТЕИНЕМИИ ЭТО
1. увеличение концентрации общего белка в крови
2. уменьшение концентрации общего белка в крови
3. снижение в крови количества фибриногена
4. нарушение соотношения в крови белковых фракций
5. снижение в крови количества альбуинов
18. СОДЕРЖАНИЕ ОСТАТОЧНОГО АЗОТА В КРОВИ СОСТАВЛЯЕТ
1. 14,3-28,6 ммоль/л
2. 3,3-6,6 ммоль/л
3. 4,4-17,7 ммоль/л
4. 42,0-71,0 ммоль/л
5. 3,9-6,5 ммоль/л
19. ПРИ ПАРАПРОТЕИНЕМИИ В КРОВИ ПОЯВЛЯЕТСЯ
1. протромбин
2. фибриноген
3. трансферин
4. криоглобулин
5. фетопротеин
20. ВЫБЕРИТЕ ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ
1. суточная потребность в железе равна 10-20 мг
|
|
|
2. после распада гема железо используется повторно
3. основная масса железа находится в цитохромах
4. железо растительных продуктов хорошо усваивается в желудочно-
кишечном тракте
5. роль депо железа в организме выполняет белок трансферрин
21. ДЛЯ ГИДРОКСИЛИРОВАНИЯ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА В КОЛЛАГЕНЕ НЕОБХОДИМ ВИТАМИН
1. пиридоксин
2. пантотеновая кислота
3. аскорбиновая кислота
4. тиамин
5. рибофлавин
22. В ОБРАЗОВАНИИ ДЕСМОЗИНА УЧАСТВУЮТ
1. пролин
2. оксипролин
3. аргинин
4. лизин
5. валин
23. КОЛЛАГЕН СИНТЕЗИРУЕТСЯ В
1. макрофагах
2. остеокластах
3. фибробластах
4. тучных клетках
5. гепатоцитах
24. В ФИБРОБЛАСТАХ НА ПОЛИРИБОСОМАХ ОДНОВРЕМЕННО С
СИНТЕЗОМ БЕЛКА ПРОИСХОДИТ МОДИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ
1. фосфорилирование серина, треонина
2. гидроксилирование пролина, лизина
3. сульфатирование тирозина, серина
4. гликозилирование лизина, аспартата
5. метилирование
25. ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА НЕОБХОДИМО ДЛЯ
1. формирования активного центра белка
2. образования межцепочечных связей
3. образования дисульфидных мостиков
4. поддержания отрицательного заряда белка
5. нейтрализации положительного заряда
26. МОЛЕКУЛА ПРЕПРОКОЛЛАГЕНА ПОСТУПАЕТ В
1. цитозоль
2. полость эндоплазматического ретикулума
3. межклеточное пространство
4. аппарат гольджи
5. митохондрии
27. БЕЛКИ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ
1. миоглобин
2. муцин
3. казеин
4 .коллаген
5. гемоглобин
28. ФИБРОНЕКТИН ПО ХИМИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЕ ЯВЛЯЕТСЯ
1. гликопротеином
2. простым белком
3. липопротеином
4. протеогликаном
5. гемопротеином
29. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ФИБРОНЕКТИНА
1. транспорт липидов
2. резервный белок
3. связывает ионы кальция
4. структурирует межклеточный матрикс
5. поддержание тургора
30. КОЛИЧЕСТВО ПЕПТИДНЫХ ЦЕПЕЙ В МОЛЕКУЛЕ ТРОПОКОЛЛАГЕНА
1. одна
2. две
3. три
4. четыре
5. шесть
31. АМИНОКИСЛОТА В НАИБОЛЬШЕМ КОЛИЧЕСТВЕ ПРЕДСТАВЛЕННАЯ В КОЛЛАГЕНЕ
1. глицин
2. лизин
3. аланин
4. пролин
5. валин
32. В МОЛЕКУЛЕ КОЛЛАГЕНА ЧЕТВЕРТЬ АМИНОКИСЛОТ - ЭТО
1. пролин и гидроксипролин
2. лизин и гидроксилизин
3. глицин и аланин
4. цистеин и метионин
5. валин и треонин
33. МАРКЕРОМ РАСПАДА КОЛЛАГЕНА ЯВЛЯЕТСЯ
1. гидроксипролин
2. аланин
3. глицин
4. цистеин
5. валин
34. АМИНОКИСЛОТА, ОТСУТСТВУЮЩАЯ В СОСТАВЕ МОЛЕКУЛЫ КОЛЛАГЕНА
1. триптофан
2. лизин
3. глицин
4. пролин
5. гидроксипролин
35.. В НОРМЕ ЦВЕТ МОЧИ:
1 ярко-желтый
2 цвет «пива»
3 мясных помоев
4 синий
5 соломенно-желтый
36. ЗАПАХ МОЧИ В НОРМЕ:
1. аммиачный
2. гнилостный
3. фруктовый
4. нерезкий специфический
5. каловый
37. ОТНОСИТЕЛЬНАЯ ПЛОТНОСТЬ МОЧИ В НОРМЕ:
1. 1,001 – 1,004 г/см3
2. 1,025 – 1,030 г/см3
3. 1,015 – 1,025 г/см3
4. 1,030 – 1,033 г/см3
5. 1,050-10,65 г/см3
38. КАЧЕСТВЕННЫМИ РЕАКЦИЯМИ НА БЕЛОК В МОЧЕ ЯВЛЯЮТСЯ:
1. реакция Фелинга
2. проба Геллера
3. проба Гмелина
4. проба с концентрированной сульфосалициловой кислотой
5. верно «2» и «4»
39. КАЧЕСТВЕННЫМИ РЕАКЦИЯМИ НА ГЛЮКОЗУ В МОЧЕ ЯВЛЯЮТСЯ:
1. реакция Фелинга
2. проба Гмелина
3. проба Ниландера
4. верно «1» и «2»
5. верно «1» и «3»
40. ОБЩИЙ АЗОТ МОЧИ В НОРМЕ СОСТАВЛЯЕТ:
1. 5-10 г/сут
2. 10-16 г/сут
3. 18-19 г/сут
4. 10-12 г/сут
5. 12-13 г/сут
41. ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ АЗОТИСТЫХ КОМПОНЕНТОВ МОЧИ НАИБОЛЬШЕЕ КОЛИЧЕСТВО АММИАКА ВЫВОДИТСЯ В СОСТАВЕ:
1. креатинина
2. аммонийных солей
3. индикана
4. мочевины
5. мочевой кислоты
42. ПРИ ПОРАЖЕНИИ ПАРЕНХИМЫ ПЕЧЕНИ В МОЧЕ ОБНАРУЖИВАЕТСЯ СЛЕДУЮЩИЙ ПАТОЛОГИЧЕСКИЙ КОМПОНЕНТ:
1. кровь
2. креатин
3. уробилиноген
4. белок
5. глюкоза
43. МОЧЕВАЯ КИСЛОТА ЯВЛЯЕТСЯ КОНЕЧНЫМ ПРОДУКТОМ РАСПАДА:
1. пиримидиновых оснований
2. мочевины
3. пуриновых оснований
4. уробилиногена
5. липидов
44. ЕСЛИ ОБЪЕМ МОЧИ БОЛЬШЕ НОРМЫ, ТО ЭТО НАЗЫВАЕТСЯ:
1. полиурией
2. олигурией
3. анурией
4. кетонурией
5. глюкозурией
45. ЕСЛИ ОБЪЕМ МОЧИ МЕНЬШЕ НОРМЫ, ТО ЭТО:
1. полиурия
2. олигурия
3. анурия
4. глюкозурия
5. кетонурия
46. НОРМАЛЬНАЯ ОКРАСКА МОЧИ ПРЕИМУЩЕСТВЕННО ЗАВИСИТ ОТ НАЛИЧИЯ ПИГМЕНТА:
1. урохрома
2. уробилина
3. стеркобилиногена
4. гомогентизиновой кислоты
5. уробилиногена
1. Какие из отмеченных свойств характерны для белков
+1. Коллоидные
-2. Термостабильность
-3. Устойчивость к изменениям рН
+4. Амфотерность
+5. Денатурация
2. Какова роль ковалентных связей белков:
+1. Стабилизируют третичную структуру белка
-2. Поддерживают алфа-спиральную конфигурацию полипептидной цепи
+3. Используются при соединении аминокислот в первичной структуре белка
3. Для каких белков преобладающей является бета-структура полипептидной цепи:
-1. Гемоглобин
+2. Фиброин шелка
-3. Миоглобин
-4. Сывороточный альбумин
4. Какие связи участвуют в образовании третичной структуры белка:
-1. Пептидные
+2. Водородные
+3. Ионные
+4. Дисульфидные
+5. Ван-дер-Ваальса
5. Что обеспечивает четвертичная структура белков:
-1. Растворимость
-2. Видовую специфичность
+3. Кооперативный эффект
6. Нативная структура белка определяется:
-1. Первичной структурой
-2. Вторичной структурой
+3. Третичной структурой
7. Генетически детерминирована:
+1. Первичная структура
-2. Вторичная структура
-3. Третичная структура
-4. Четвертичная структура белка
8. Какие из отмеченных свойств характерны для нативных белков:
+1. Специфическое взаимодействие
-2. Термостабильность
-3. Устойчивость к изменению рН
9. Что обеспечивает первичная структура белков:
-1. Растворимость
+2. Видовую специфичность
-3. Функциональную активность
+4. Формирование последующих уровней структурной организации молекулы
10. Какое из отмеченных свойств характерно для денатурированных белков:
-1. Наличие водородных связей
+2. Наличие пептидных связей
-3. Наличие вторичной и третичной структуры
-4. Гиперхромный эффект
-5. Хорошая растворимость в воде
11. Какие белки обладают наибольшей степенью альфа-спирализации полипептидной цепи:
-1. Коллаген
-2. Инсулин
+3. Гемоглобин
+4. Миоглобин
-5. Кератин
12. Как тип четвертичной структуры влияет на характер выполняемой белком функции:
-1. Определяет конформацию молекулы
-2. Формирует активный центр
+3. Обеспечивает кооперативный эффект
13. Какие свойства характерны для белков:
+1. Амфотерность
-2. Устойчивость к изменению рН
+3. Способность вращать плоскость поляризованного луча
+4. Термолабильность
14. Назовите первый этап выделения белков из ткани:
-1. Экстракция растворителями
-2. Выделение индивидуальных белков из смеси
-3. Определение молекулярной массы и проверка гомогенности
+4. Гомогенизация
-5. Осветление экстракта
15. В каком направлении будут перемещаться белки сыворотки крови при электрофорезе при рН=8.6
-1. Катоду
+2. Аноду
-3. Остаются на старте
16. Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы в пределах 5^5. Какой заряд имеют белки цитоплазмы при физиологическом значении рН=7.36
-1. +
+2. -
17. Какой белок будет выходить первым из колонки^ заполненной сефадексом - G-100^ если смесь содержит белки с М.м.
+1. 430 тыс
-2. 95 тыс
-3. 10 тыс
18. Какой метод можно использовать для группового фракционирования белков:
-1. Кристаллизацию
+2. Осаждение органическими растворителями
-3. Препаративное ультрацентрифугирование
+4. Высаливание
19. Какие вещества служат для высаливания белков:
+1. Щелочноземельные металлы;
-2. Сахароза
-3. Кислоты
-4. Тяжелые металлы
20. Какой метод можно использовать для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей:
-1. Высаливание
-2. Ультрацентрифугирование
-3. Электрофорез
+4. Диализ
21. На чем основан метод гель-фильтрации:
+1. Различиях молекулярной массы
-2. Различиях величин заряда
+3. Различиях формы и размеров молекул
-4. Различиях растворимости
22. От чего зависит скорость седиментации белков:
-1. От числа растворенных молекул
+2. От молекулярной массы белков
-3. От величины заряда белковых молекул
23. Смесь аминокислот содержащая 1. валин 2. аспарагиновую кислоту 3. лизин была подвергнута фракционированию методом элекрофореза на бумаге при рН=6.6. Какие аминокислоты останутся на линии старта?
+1. Валин
-2. Аспарагиновая кислота
-3. Лизин
24. На каком свойстве белков основано фракционирование органическими растворителями:
-1. Величине молекулярной массы
-2. Амфотерности
+3. Гидратации
-4. Самосборка
25. На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии:
-1. Амфотерности
-2. Способности к ионизации
-3. Величине молекулярной массы
-4. Растворимости
+5. Специфическом взаимодействии с лигандами
26. Пептидная связь в белках:
+1. Имеет частично двойной характер
-2. Является нековалентной
+3. Невозможно свободное вращение
+4. Является плоской
-5. Имеет cis-конформацию в альфа-спирали
27. Какая из перечисленных аминокислот является диаминокарбоновой кислотой (4 группа):
-1. Лейцин
+2. Лизин
-3. Серин
-4. Глицин
-5. Пролин
28. Кроме глицина все аминокислоты^ входящие в состав белков^ являются:
-1. Левовращающими изомерами
-2. Имеют D-конфигурацию
-3. Оптически неактивны
+4. Имеют L-конфигурацию
-5. Являются L- или D-аминокислотами
29. Какие ферменты обладают относительной групповой специфичностью:
-1. D-оксидаза
-2. Липаза
+3. Пепсин
-4. Уреаза
+5. Трипсин
30. Как называется дополнительная группа фермента^ прочно связанная с его белковой частью:
-1. Кофактор
-2. Кофермент
-3. Холофермент
-4. Апофермент
+5. Простетическая группа
31. При какой температуре ферменты денатурируют:
-1. 0 °С
+2. 80-100 °С
-3. 20-30 °С
-4. 30-40 °С
32. Какие изоформы лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в сердце:
+1. ЛДГ1
+2. ЛДГ2
-3. ЛДГ3
-4. ЛДГ4
-5. ЛДГ5
33. Какие свойства присущи как неорганическим катализаторам^ так и ферментам одновременно:
+1. Не сдвигают подвижного равновесия
-2. Высокая специфичность
+3. Влияют только на скорость химической реакции
-4. Регулируемость количества и активности
-5. Физиологические условия протекания
34. К какому классу относят ферменты^ катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ:
-1. Лиазы
+2. Лигазы
-3. Оксидоредуктазы
-4. Трансферазы
35. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов:
-1. 50-60 °С
-2. 15-20 °С
-3. 80-100 °С
+4. 35-40 °С
36. Если константа Михаэлиса велика^ то для достижения 1/2 Vmax потребуется:
-1. Мало субстрата
+2. Много субстрата
-3. Количество субстрата не играет роли
37. Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата:
-1. Реакцию нулевого порядка
-2. Реакцию смешанного порядка
+3. Реакцию первого порядка
-4. Всю кривую
38. Чем выше константа Михаэлиса^ тем сродство фермента к субстрату:
-1. Выше
+2. Ниже
-3. Остается неизменным
39. Какой фермент обладает абсолютной специфичностью:
-1. Химотрипсин
-2. Пепсин
+3. Уреаза
-4. Липаза
-5. L-оксидаза
40. Как называется участок молекулы фермента^ ответственный одновременно и за присоединение вещества^ подвергающегося ферментативному действию^ и за осуществление ферментативного катализа:
-1. Гидрофобный центр
-2. Каталитический центр
+3. Активный центр
-4. Адсорбционный центр
-5. Аллостерический центр
41. При каком рН большинство ферментов проявляют максимальную активность:
-1. Кислом^ рН=1.5-2.0
-2. Щелочном, рН=8.0-9.0
+3. Близком к нейтральному
-4. Только при рН=7^0
42. Какие изоферменты лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в печени:
-1. ЛДГ1
-2. ЛДГ2
-3. ЛДГ3
+4. ЛДГ4
+5. ЛДГ5
43. Как ферменты влияют на энергию активации:
-1. Увеличивают
+2. Уменьшают
-3. Не изменяют
44. К какому классу относятся ферменты^ катализирующие внутримолекулярный перенос группы:
-1. Оксидоредуктазы
-2. Лиазы
+3. Изомеразы
-4. Трансферазы
45. Какое значение рН является оптимальным для пепсина:
+1. 1-2
-2. 3-5
-3. 5-7
-4. Близкое к нейтральному
46. Сродство фермента к субстрату характеризует:
-1. Константа седиментации
+2. Константа Михаэлиса
-3. Константа равновесия
47. Уравнение Холдейна и Бриггса описывает на графике зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата:
-1. Реакцию первого порядка
+2. Всю кривую
-3. Реакцию нулевого порядка
-4. Реакцию смешанного порядка
48. График^ построенный по уравнению Лайнуивера и Берка^ позволяет точно определить:
-1. Концентрацию фермента
+2. Константу Михаэлиса
-3. Концентрацию субстрата
-4. Скорость реакции
+5. Максимальную скорость реакции
49. Коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ) уменьшается при:
-1. Инфаркте миокарда
+2. Гепатите
-3. Подагре
50. Органоспецифичными для печени являются ферменты:
+1. Аргиназа
-2. Альдолаза Ф-1,6-БФ
-3. Кислая фосфатаза
-4. Гистидаза
51. Ферментом мембранного происхождения в сыворотке крови является:
-1. Липаза
+2. гамма-глутаминилтрансфераза
-3. Орнитинкарбамоилтрансфераза
-4. Гексокиназа
52. Для заместительной терапии используются ферменты:
-1. Лактатдегидрогеназа
-2. Катехол-О-метилтрансфераза
+3. Пепсин
-4. Фосфолипаза С
53. К аминокислотам с гидрофобными радикалами относятся:
+1. лейцин
+2. валин
-3. аспарагиновая кислота
-4. лизин
-5. аргинин
54. Радикалы аминокислот взаимодействуют при образовании:
-1. первичной структуры
-2. вторичной структуры
+3. третичной структуры
55. Какие реакции будут положительны с пептидом цис-фен-глу-три:
+1. биуретовая
+2. ксантопротеиновая
+3. Фоля
56. В образовании водородных связей могут участвовать радикалы аминокислот:
+1. асн
+2. глн
+3. сер
-4. ала
-5. лей
57. Порядок чередования аминокислот в белках обуславливает:
+1. первичная структура
-2. вторичная структура
-3. третичная структура
-4. четвертичная структура
58. Наименование структуры^ стабилизируемой водородными связями между пептидными группировками:
-1. первичная
+2. вторичная
-3. третичная
-4. четвертичная
59. Пространственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке характеризует:
-1. первичную структуру
-2. вторичную структуру
-3. третичную структуру
+4. четвертичную структуру
60. Конформация полипептидной цепи^ стабилизируемая связями между радикалами аминокислот^ является:
-1. первичной структурой
-2. вторичной структурой
+3. третичной структурой
-4. четвертичной структурой
61. С миоглобином могут взаимодействовать:
+1. кислород
-2. оксид азота
-3. перекись водорода
-4. углекислый газ
62. Каким количеством аминокислот отличаются гемоглобины A и S:
+1. 1
-2. 3
-3. 5
-4. 7
-5. 9
63. Для ферментов^ обладающих абсолютной специфичностью^ характерно:
+1. превращение одного единственного субстрата
-2. превращение группы субстратов с одинаковым типом связей
-3. превращение стереоизомеров одного типа
64. Для точного количественного определения величины максимальной скорости реакции предпочтителен график^ построенный по уравнению:
-1. Михаэлиса-Ментен
-2. Холдейна-Бриггса
+3. Лайнуивера-Бэрка
65. Для точного количественного определения величины константы Михаэлиса предпочтителен график^ построенный по уравнению:
-1. Михаэлиса-Ментен
-2. Холдейна-Бриггса
+3. Лайнуивера-Бэрка
66. Линейная зависимость скорости реакции от концентрации фермента достигается при:
-1. недостатке субстрата
-2. равном количестве субстрата и фермента
+3. избытке субстарата
67. Какие цветные реакции можно использовать для обнаружения белков:
+1. биуретовую
+2. ксантопротеиновую
+3. Миллона
-4. Либермана-Бурхарда
68. Превращения пирувата в лактат отличаются по скорости в мышце сердца и печени^ поскольку лактатдегидрогеназа в этих органах:
+1. представлена разными изоформами
-2. имеет разные кофакторы
-3. расположена в разных компартментах
69. Реакция асп+тРНК+АТФ R Rасп-тРНК + АМФ +ФФ катализируется ферментами класса:
-1. оксидоредуктаз
-2. трансфераз
-3. гидролаз
-4. лиаз
-5. изомераз
+6. лигаз
70. Реакция алкоголь+НАД R ацетальдегид +НАДН+Н+ катализируется ферментом класса:
+1. оксидоредуктазы
-2. трансферазы
-3. гидролазы
-4. лиазы
-5. изомеразы
-6. лигазы
71. Реакция триглицериды+вода - глицерин+жирные кислоты катализируется ферментом класса:
-1. оксидоредуктаз
-2. трансфераз
+3. гидролаз
-4. лиаз
-5. изомеразы
-6. лигазы
72. Реакция глюкозо-6-фосфат R фруктозо-6-фосфат катализируется ферментом класса:
-1. оксидоредуктаз
-2. трансфераз
-3. гидролаз
-4. лиаз
+5. изомераз
-6. лигаз
73. Активность фосфорилазы изменяется благодаря:
+1. фосфорилированию-дефосфорилированию
-2. аминированию-дезаминированию
-3. денатурации-ренативации
74. Для очистки поверхности ран используют:
-1. альдолазу
-2. гексокиназу
+3. трипсин
-4. лактатдегидрогеназу
-5. фосфоглюкомутазу
75. Для уменьшения антигенных свойств ферментов-лекарственных препаратов используют:
-1. частичный протеолиз ферментов
-2. тепловую денатурацию
+3. инкапсулирование
+4. применение протеолипосом
76. Ферменты - аналитические реагенты для определения субстратов должны обладать:
+1. абсолютной специфичностью
-2. аллостерическим центром
-3. чувствительностью к тяжелым металлам
-4. зависимостью от АТФ
77. Для снятия повязки с поверхности раны используют слабый раствор перекиси водорода в расчете на действие:
+1. каталазы
-2. глутаматдегидрогеназы
-3. супероксиддисмутазы
-4. трипсина
-5. гиалуронидазы
78. В состав гистонов входят положительно заряженные аминокислоты:
+1. лизин
+2. аргинин
-3. аланин
-4. тирозин
-5. триптофан
79. Какие ферменты обладают относительной групповой специфичностью:
-1. D-оксидаза
-2. Липаза
+3. Пепсин
-4. Уреаза
+5. Трипсин
80. Как называется дополнительная группа фермента прочно связанная с его белковой частью:
-1. Кофактор
-2. Кофермент
-3. Холофермент
-4. Апофермент
+5. Простетическая группа
81. При какой температуре ферменты денатурируют:
-1. 0 С
+2. 80-100 С
-3. 20-30 С
-4. 30-40 С
82. Какие изоформы лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в сердце:
+1. ЛДГ1
+2. ЛДГ2
-3. ЛДГ3
-4. ЛДГ4
-5. ЛДГ5
83. Какие свойства присущи как неорганическим катализаторам^ так и ферментам одновременно:
+1. Не сдвигают подвижного равновесия
-2. Высокая специфичность
+3. Влияют только на скорость химической реакции
-4. Регулируемость количества и активности
-5. Физиологические условия протекания
84. К какому классу относят ферменты^ катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ:
-1. Лиазы
+2. Лигазы
-3. Оксидоредуктазы
-4. Трансферазы
85. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов:
-1. 50-60 С
-2. 15-20 С
-3. 80-100 С
+4. 35-40 С
86. Если константа Михаэлиса велика^ то для достижения 1/2 Vmax потребуется:
-1. Мало субстрата
+2. Много субстрата
-3. Количество субстрата не играет роли
87. Уравнение Михаэлиса и Ментен описывае
|
|
|
