Молекулы белков могут имеет различную пространственную конфигурацию (структуру).
Различают 4 структуры белка: · Первичная – в виде цепочки из аминокислот, соединенных пептидной связью (полипептидная цепочка). · Вторичная - в виде спирали (структура поддерживается водородными связями, которые соединяют соседние витки спирали). · Третичная – в виде глобулы (образуется за счет гидрофобных, ионных, дисульфидных (- S - S) связей). Связи в третичной структуре слабые и поэтому конфигурация таких глобулярных белков может быть легко изменена. · Четвертичная — сложный комплекс, объединяющий несколько третичных структур, обеспечивается наиважнейшими связями: водородными, ионными и гидрофобными. Такая структура характерна только для некоторых белков, например, гемоглобина. Молекула белка под влиянием различных факторов (высоких и низких температур, кислот, щелочей, облучения и т.д.) может изменить свою природную структуру. Это называется денатурацией. Денатурация может быть обратимой и необратимой. При обратимой денатурации происходит восстановление природной структуры белка - ренатурация. При разрушении пептидных связей первичной структуры происходит необратимая денатурация. Функции белков: 1. 2. Транспортные белки переносят различные вещества, образуя с ними нестойкие соединения. Белки транспортируют ионы через клеточные мембраны (например, гемоглобин переносит кислород и углекислый газ, сывороточный альбумин переносит жирные кислоты). 3. Белки-регуляторы - белковые гормоны регулируют различные процессы в организме (например, инсулин регулирует уровень сахара в крови. Структурные (строительные) белки являются компонентом биологических структур. Белки входят в состав всех клеточных мембран. В соединении с ДНК - в состав хромосом, с РНК - в состав рибосом (например, белок кератин входит в состав волос, ногтей, копыт, коллаген – белок сухожилий, связок, хрящей, актин и миозин – в составе мышц).
5. Защитные белки - антитела (или иммуноглобулины), обеспечивают иммунологическую защиту организма, белок фибриноген, превращаясь на воздухе в фибрин - образующий тромбы, защищает организм от потери крови. 6. Сократительные белки вызывают сокращение структур. Актин, миозин вызывают мышечное сокращение. Участвуют во всех видах движения клеток и организма. 7. Запасные белки представляют собой форму запасания аминокислот. Казеин молока, овальбумин яиц, запасные белки семян растений. 8. 9. Нужно запомнить, чтотолько белки выполняют каталитическую, двигательную, токсическую функцию. Нуклеиновые кислоты Нуклеиновые кислоты - биополимеры, мономерами которых являются нуклеотиды. В клетках имеются два типа нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая кислота - ДНК и рибонуклеиновая кислота - РНК. Сравнительная характеристика ДНК и РНК
РНК | |||||||||||
СХОДСТВА | 1. Мономеры- нуклеотиды. 2. Состоят из пятиуглеродного сахара, 4-х типов азотистых оснований и остатка фосфорной кислоты. 3. Образуются в ядре, содержатся в митохондриях, хлоропластах | ||||||||||
РАЗЛИЧИЯ: | |||||||||||
1) Сахар | Дезоксирибоза | Рибоза | |||||||||
2) Азотистые основания | Пуриновые: Г (гуанин) и А (аденин)
Пиримидиновые: Т (тимин) и Ц (цитозин), Не содержит урацил. | А (аденин), Г (гуанин), Ц (цитозин), У (урацил). Не содержит тимин | |||||||||
3) Структура | В виде двойной спирали | В виде одинарной цепи нуклеотидов | |||||||||
4) Разновидности | Нет | Информационная РНК (и-РНК) – 5% Транспортная РНК (т-РНК)- 10% Рибосомальная РНК (р-РНК) – 85% | |||||||||
5)Местонахождение | В основном – в ядре, |
|
|