Молекулы белков могут имеет различную пространственную конфигурацию (структуру).

Различают 4 структуры белка:

· Первичная – в виде цепочки из аминокислот, соединенных пептидной связью (полипептидная цепочка).

· Вторичная - в виде спирали (структура поддерживается  водородными связями, которые соединяют соседние витки спирали). 

· Третичная – в виде глобулы (образуется за счет гидрофобных, ионных,  дисульфидных (- S - S) связей). Связи в третичной структуре слабые и поэтому конфигурация таких глобулярных белков может быть легко изменена.

· Четвертичная — сложный комплекс, объединяющий несколько третичных структур, обеспечивается наиважнейшими связями: водородными, ионными и гидрофобными. Такая структура характерна только для некоторых белков, например, гемоглобина. Молекула белка под влиянием различных факторов (высоких и низких температур, кислот, щелочей, облучения и т.д.) может изменить свою природную структуру. Это называется денатурацией.  Денатурация может быть обратимой и необратимой. При обратимой денатурации происходит восстановление природной структуры белка - ренатурация. При разрушении пептидных связей первичной структуры происходит необратимая денатурация.

Функции белков:

1. Белки – катализаторы (ферменты) ускоряют химические реакции (например, амилаза превращает крахмал в глюкозу, ДНК-полимераза осуществляет сборку молекул ДНК, уреаза расщепляет мочевину, липазы расщепляют жиры и т.д.)

2. Транспортные белки переносят различные вещества, образуя с ними нестойкие соединения. Белки транспортируют ионы через кле­точные мембраны (например, гемоглобин переносит кислород и углекислый газ, сывороточный альбумин переносит жирные кислоты).

3. Белки-регуляторы - белковые гормоны регулируют различные процессы в организме (например, инсулин регулирует уровень сахара в крови. Структурные (строительные) белки  являются компонентом биологических структур. Белки входят в состав всех клеточных мембран. В соединении с ДНК - в состав хромосом, с РНК - в состав рибосом (например, белок кератин входит в состав волос, ногтей, копыт, коллаген – белок сухожилий, связок, хрящей, актин и миозин – в составе мышц).

5. Защитные белки - антитела (или иммуноглобулины), обеспе­чивают иммунологическую защиту организма, белок фибриноген, превращаясь на воздухе в фибрин - образующий тромбы, защищает организм от потери крови.

6.  Сократительные белки  вызывают сокращение структур. Актин, миозин вызывают мышечное сокращение. Участвуют во всех видах движения клеток и организма.

7.  Запасные белки представляют собой форму запасания аминокислот. Казеин молока, овальбумин яиц, запасные белки семян растений.

8.   Белки - токсины — обладают отравляющими свойствами (например, нейротоксин - действующее начало змеиного яда, блокируют передачу нервного импульса).

9. Энергетическая функция - при расщеплении 1 г белка выделя­ется 17,6 кДж.

Нужно запомнить, чтотолько белки выполняют каталитическую, двигательную, токсическую функцию.

Нуклеиновые кислоты

Нуклеиновые кислоты - биополимеры, мономерами которых являются нуклеотиды.

В клетках имеются два типа нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая кислота - ДНК и рибонуклеиновая кислота - РНК.

Сравнительная характеристика ДНК и РНК

РНК