 |
E) химическая природа небелкового компонента.
|
|
|
|
242. С остатками каких аминокислот образуется сложноэфирная связь в молекулах фосфопротеинов?:
A)серина и тирозина;
B) серина и цистеина;
C) тирозина и цистеина;
D)треонина и цистеина;
E) треонина и лизина.
243. В первичной структуре белка представлен следующий тип специфических ковалентных связей:
A)сложноэфирная;
B) гликозидная;
C) эфирная;
D)пептидная;
E) тиоэфирная.
244. Какие типы химической связи представлены во вторичной структуре белка?:
A)пептидная; водородная между СО- и NH-группами остатков аминокислот;
B) дипольная связь;
C) пептидная; водородная между СО- и ОH-группами остатков аминокислот;
D)пептидная; дипольная связь;
E) пептидная; водородная между СО- и SH-группами остатков аминокислот.
245. Каково значение третичной структуры белка в организме человека?:
A)реализация клеточной детерминации;
B) реализация клеточной специализации;
C) реализация клеточной дифференцировки;
D)матрица для образования четвертичной структуры белка;
E) реализация биологической роли конкретного белка.
246. Какова организация четвертичной структуры белка?:
A)состоит из доменов;
B) состоит из протомеров;
C) состоит из тетрамеров;
D)состоит из белковых фибрилл;
E) состоит из олигомеров.
247. Как называется разрыв ковалентных связей в молекуле белка с его фрагментацией и утратой биологической активности?:
A)денатурация;
B) деформация;
C) диссоциация;
D)деструкция;
E) делеция.
248. Как называется разрыв нековалентных связей в молекуле белка с обратимой утратой им биологической активности?:
A)денатурация;
B) деформация;
C) диссоциация;
D)деструкция;
E) делеция.
249. Каково отличие ферментов от неферментных катализаторов?:
A)ускоряют энергетически возможные реакции;
|
|
|
B) могут иметь абсолютную специфичность;
C) не изменяют направление реакции;
D)не входят в состав продуктов реакции;
E) не расходуются в процессе катализа.
250. Каково сходство между ферментами и неферментными катализаторами?:
A)имеют очень высокую эффективность (около 100 %);
B) действуют в мягких условиях;
C) обладают программированностью дйствия;
D)не входят в состав продуктов реакции;
E) могут иметь относительную специфичность.
251. В основе классификации ферментов положен следующий принцип:
A)тип катализируемой реакции;
B) структурная организация фермента;
C) характер образуемых продуктов реакции;
D)химическая структура фермента;
E) химическая структура субстратов.
252. Сколько всего существует классов ферментов?:
A)4;
B) 6;
C) 8;
D)9;
E) 10.
253. Какую реакцию могут осуществлять лиазы?:
A)дегидрирование;
B) дегидратацию;
C) гидролиз;
D)перенос аминогрупп;
E) перенос ацильных групп.
254. Какой класс ферментов осуществляет синтез биомолекул за счет присоединения одной к другой с затратой энергии?:
A)лигазы;
B) лиазы;
C) гидролазы;
D)декарбоксилазы;
E) карбоксилазы.
255. Какой класс ферментов осуществляет расщепление ковалентных связей негидролитическим путем между атомами углерода, азота, кислорода и серы?:
A)лигазы;
B) лиазы;
C) альдолазы;
D)декарбоксилазы;
E) рацемазы.
256. Какой класс ферментов осуществляет расщепление гликозидных связей?:
A)дегидратазы;
B) эстеразы;
C) гликозидазы;
D)гидролазы;
E) альдолазы.
257. Какой класс ферментов осуществляет отщепление от субстрата СО2?:
A)лигазы;
B) лиазы;
C) эпимеразы;
D)декарбоксилазы;
E) карбоксилазы.
258. К 4 классу ферментов относятся:
A)лиазы;
B) лигазы;
C) гидролазы;
D)альдолазы;
E) изомеразы.
259. К 6 классу ферментов относятся:
A)лиазы;
B) лигазы;
C) гидролазы;
D)альдолазы;
E) изомеразы.
260. Какой класс ферментов осуществляет межмолекулярный перенос метильных групп?:
|
|
|
A)метилтрансферазы;
B) метилентрансферазы;
C)трансферазы;
D)лиазы;
E) лигазы.
261. В какой класс ферментов входят рацемазы?:
A)первый;
B) третий;
C)пятый;
D)седьмой;
E) девятый.
262. В какой класс ферментов входят оксигеназы?:
A)первый;
B) третий;
C) пятый;
D)седьмой;
E) девятый.
263. Как называются ферменты, имеющие определенную топическую локализацию в клетках и тканях?:
A) специфичные;
B) тканевые;
C) маркерные;
D) клеточные;
E) атрибутивные.
264. Как называется белковая часть двухкомпонентных ферментов?:
A) кофермент;
B) апофермент;
C) холофермент;
D) профермент;
E) простетическая группа.
265. Как называется небелковая структура двухкомпонентных ферментов, слабо связанная с белковой частью?:
A) кофермент;
B) апофермент;
C) холофермент;
D) профермент;
E) простетическая группа.
266. Какова функция коферментов и простетических групп в составе двухкомпонентных ферментов?:
A) прикрепление фермента к мембранным структурам клетки;
B) участие в акте катализа;
C) участие в диссоциации фермента;
D) солюбилизация фермента;
E) аллостерическая регуляция активности фермента.
267. Такие коферменты, как НАД+, НАДФ+, ФАД, относятся по химической структуре к:
A) порфиринам;
B) производным нуклеотидов;
C) пептидам;
D) динуклеотидам;
E) производным витаминов В1, В6, В12.
268. Компонент антиоксидантной защиты организма человека – глютатион, относят по химической структуре к такой группе коферментов:
A) производным аминокислот;
B) полипептидам;
C) олигопептидам;
D) производным витамина Е;
E) производным витамина С.
269. Как называются ферменты, содержащие в своем составе недиссоциируемый специфический ион металла?:
A) истинными металлоферментами;
B) активируемыми металлоферментами;
C) металлокоферментами;
D) псевдометаллоферментами;
E) ферроферментами.
270. Как называются ферменты, содержащие в своем составе легко диссоциируемый неспцифический ион металла?:
A) истинными металлоферментами;
B) металлоферментами, активируемыми ионами металлов;
C) металлокоферментами;
D) псевдометаллоферментами;
E) ферроферментами.
271. Как называются ферменты, состоящие из нескольких субъединиц (протомеров), объединенных в четвертичную структуру в количестве 2, 4, 6 и выполняющих как каталитические, так и регуляторные функции?:
|
|
|
A) ферментные ассоциации;
B) доменные ферменты;
C) сложные ферменты;
D) олигомерные ферменты;
E) мультиферментные комплексы.
272. Как называется группа ферментов, катализирующих одну и ту же биохимическую, но отличающиеся по химической структуре, физико-химическим свойствам, каталитической акивности и топической локализации?:
A) аллоферменты;
B) полиферменты;
C) гомологичные ферменты;
D) гетерологичные ферменты;
E) изоферменты.
273. Как называются функционально инертные участки полипептидной цепи фермента, не принимающие участия ни в катализе, ни в его регуляции, но структурирующие энзим?:
A) якорный участок;
B) несущая часть;
C) неактивный центр;
D) балластная область;
E) холоферментом.
274. Как называется участок фермента, взаимодействующий с субстратом при ферментативной реакции и необходимый для превращения его в процессе катализа?:
A) якорный участок;
B) реакционный центр;
C) каталитический участок;
D) активный центр;
E) аллостерический центр.
275. За счет каких связей остатки неполярных аминокислот якорного участка присоединяют субстрат?:
A) гидрофобных взаимодействий;
B) водородных связей;
C) дипольных связей;
D) неполярных ковалентных связей;
E) полярных ковалентных связей.
276. Как называется стерически отдаленный от активного центра участок фермента, регулирующий активность фермента за счет изменения его конформации после связывания с регуляторными молекулами?:
A) аллостерический центр;
B) якорный центр;
C) активаторный центр;
D) ингибиторный центр;
E) конформационный центр.
277. На какой стадии ферментативного катализа происходит образование фермент-субстратного комплекса?:
A) на первой стадии;
B) на второй стадии;
C) на третьей стадии;
D) на четвертой стадии;
E) на пятой стадии.
278. Как можно объяснить катализ одним и тем же ферментом сходных по химической структуре, но отличающихся стереохимически субстратов?:
A) теорией ферментативного катализа Лайнуивера-Берка;
B) теорией ферментативного катализа Михаэлиса-Ментен;
|
|
|
C) теорией «ключа (субстрата) к замку (ферменту)» Э. Фишера;
D) теорией «индуцированного взаимодействия фермента и субстрата» Д. Кошланда;
E) наличием абсолютной специфичности у ферментов.
279. Как называется величина, характеризующая сродство фермента к субстрату и определяющая активность данного фермента?:
A) степенью сродства фермента и субстрата;
B) константой Михаэлиса;
C) скоростью ферментативной реакции;
D) скоростью насыщения фермента;
E) константой активности фермента.
280. Какая зависимость существует между активностью фермента и константой Михаэлиса?:
A) чем ниже константа Михаэлиса, тем выше активность фермента;
B) чем выше константа Михаэлиса, тем выше активность фермента;
C) константа Михаэлиса не влияет на активность фермента;
D) при возрастании константы Михаэлиса на 1 единицу активность фермента увеличивается вдвое;
E) при возрастании константы Михаэлиса на 1 единицу активность фермента увеличивается в квадрате.
281. Константа Михаэлиса равна концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции:
A) равна скорости аналогичной неферментативной реакции;
B) минимальна;
C) максимальна;
D) половине максимальной;
E) не изменяется.
282. Скорость ферментативной реакции становится максимальной, когда концентрация субстрата в среде:
A) равна по величине константе Михаэлиса;
B) значительно меньше по величине, чем константа Михаэлиса;
C) значительно больше по величине, (на 50% и более) чем константа Михаэлиса;
D) приближается к нулю;
E) соответствует насыщенному раствору.
283. Что представляет собой график уравнения Михаэлиса-Ментен?:
A) прямую зависимость;
B) обратную зависимость;
C) гиперболу;
D) параболу;
E) 3 графически разных участка.
284. Уравнение Лайнуивера-Берка отражает зависимость скорости ферментативной реакции от:
A) концентрации фермента;
B) температуры реакционной среды;
C) концентрации ингибитора;
D) рН реакционной среды;
|
|
|
