 |
Технологические свойства белков
|
|
|
|
Наиболее важными технологическими свойствами белков являются:
! гидратация (набухание в воде),
! денатурация,
! способность образовывать пены,
! деструкция и др.
ГИДРАТАЦИЯ И ДЕГИДРАТАЦИЯ БЕЛКОВ.
Гидратацией называется способность белков прочно связывать значительное количество влаги.
Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения.
v Гидрофильность (от др.-греч. ὕδωρ — вода и φιλία — любовь) — характеристика интенсивности молекулярного взаимодействия вещества с водой, способность хорошо впитывать воду, а также высокая смачиваемость поверхностей водой. Наряду с гидрофобностью относится как к твёрдым телам, у которых оно является свойством поверхности, так и к отдельным молекулам, их группам, атомам, ионам.
|
Расположенные на поверхности белковой глобулы гидрофильные группы (аминные, карбоксильные и др.) притягивают молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. В изоэлектрической точке (когда заряд белковой молекулы близок к нулю) способность белка адсорбировать воду наименьшая. Сдвиг рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличению заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным частицам слипаться и выпадать в осадок.
ü В растворах с малой концентрацией белка (например, молоко) белки полностью гидратированы и связывать воду не могут (из-за присутствия избыточного количества воды). белковые растворы содержатся в молоке, жидком тесте, в некоторых смесях на основе яичного меланжа и пр.
|
|
|
ü В концентрированных белковых растворах и обводненных белковых студнях при добавлении воды происходит дополнительная гидратация белков.
C Это наблюдается, например, при добавлении к яичной массе, предназначенной для изготовления омлетов, воды или молока. При последующей тепловой обработке в результате денатурации белков и структурообразования получается студень, удерживающий всю содержащуюся в белковом растворе влагу. Эффективность дополнительной гидратации в данном случае заключается в улучшении реологических показателей студня - снижении его механической прочности и упругости. Все вместе взятое создает ощущение нежности и сочности готового продукта.
! Способность белков к дополнительной гидратации имеет в технологии пищи большое значение. От нее зависят сочность готовых изделий, способность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать влагу, реологические свойства теста и т. д.
Примерами гидратации в кулинарной практике являются:
ü приготовление омлетов,
ü котлетной массы из продуктов животного происхождения,
ü различных видов теста,
ü набухание белков круп, бобовых, макаронных изделий и т. д.
В общественном питании способность белков мяса к дополнительной гидратации используют при мариновании мяса перед жаркой. При этом мясо и рыбу обрабатывают пищевой кислотой (уксусной, лимонной, молочной и др.) или натуральными фруктовыми соками, содержащими смесь пищевых кислот. При этом pH мяса снижается до 3,0...3,5, т. е. ниже изоэлектрической точки основных белков мяса. При тепловой кулинарной обработке такое мясо меньше обезвоживается, что позволяет получать готовые изделия с более высокими органолептическими показателями качества (сочность, вкус, консистенция).
|
|
|
В мясной фарш также добавляют до 8 % воды для получения более сочных рубленых мясных изделий (бифштексы, шницели, котлеты, биточки, зразы, рулеты, фрикадельки, тефтели, люля-кебаб).
В мясной промышленности дополнительная гидратация белков мяса достигается добавлением пищевых фосфатов, смещающих pH мяса в нейтральную и слабощелочную сторону от изоэлектрической точки белков мяса.
Дегидратацией называется потеря белками связанной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т. д. От степени дегидратации зависят такие важные показатели, как
? влажность готовых изделий и
? их выход.
Потеря белками связанной воды происходит под влиянием внешних воздействий. Различают
? необратимую дегидратацию белков, происходящую при замораживании, хранении в замороженном состоянии и размораживании мяса, мясопродуктов, рыбы, при тепловой обработке продуктов,
? и обратимую дегидратацию, являющуюся составной частью целенаправленного технологического процесса - сублимационной сушки продуктов.
При быстром размораживании мяса дегидратация белков - это результат неполного восстановления белковых систем, нарушенных в период замораживания. Дегидратация белков рыбы связана с денатурацией их при замораживании и последующем хранении. При размораживании этих продуктов часть воды выделяется в окружающую среду в капельножидком состоянии. Вместе с водой из продукта удаляются растворимые вещества - экстрактивные, минеральные, витамины, белки и др.
Необратимая дегидратация белков с выделением воды в окружающую среду происходит, например, при варке мяса. В окружающую среду переходит около половины содержащихся в продукте воды и растворимых веществ.
При выпечке изделий из теста возникают денатурация и дегидратация белков клейковины. Однако вода в этом случае не выделяется в окружающую среду, а поглощается клейстеризующимся крахмалом муки.
Таким образом, необратимая дегидратация белков может быть причиной уменьшения массы продукта, некоторого снижения его пищевой ценности, в том числе и органолептических показателей.
|
|
|
! Для улучшения качества блюд и кулинарных изделий широко используют направленное изменение реакции среды.
Например, создают кислую среду со значениями рН значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта при:
ü мариновании мяса, птицы, рыбы перед жаркой;
ü добавлении лимонной кислоты или белого сухого вина при припускании рыбы, цыплят;
ü использовании томатного пюре при тушении мяса и др.
Благодаря меньшей дегидратации белков изделия получаются более сочными.
ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ.
Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. нативной (естественной) пространственной структуры. Первичная структура, а, следовательно, и химический состав белка не меняются.
! При кулинарной обработке денатурацию белков чаще всего вызывает нагревание.
Тепловая денатурация белков является одним из основных физико-химических процессов, лежащих в основе выпечки хлеба, печенья, бисквитов, пирожных, сухарей, сушки макаронных изделий, получения экструдатов и сухих завтраков, варки, жарения овощей, рыбы, мяса, консервирования, пастеризации и стерилизации молока. Данный вид превращений относится к полезным, так как он ускоряет переваривание белков в желудочно-кишечном тракте человека (облегчая доступ к ним протеолитических ферментов) и обусловливает потребительские свойства пищевых продуктов (текстуру, внешний вид, органолептические свойства). В связи с тем, что степень денатурации белков может быть различной (от незначительной до полного изменения расположения пептидных цепей с образованием новых ковалентных –S–S-связей), то и усвояемость полимеров может не только улучшаться, но и ухудшаться.
! Процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках происходит по-разному.
? В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы; водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-новому. При этом полярные (заряженные) гидрофильные группы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность ее выходят реакционноспособные гидрофобные группы (дисульфидные, сульфгидрильные и др.), не способные удерживать воду.
|
|
|
? Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, которые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрываются, и фибрилла (нить) белка сокращается в длину. Так денатурируют белки соединительной ткани мяса и рыбы.
! Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка:
* потерей индивидуальных свойств (например, изменение окраски мяса при его нагревании вследствие денатурации миоглобина);
* потерей биологической активности (например, в картофеле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при денатурации белки-ферменты теряют активность);
* повышением атакуемости пищеварительными ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче);
* потерей способности к гидратации (- растворению, набуханию);
* потерей устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием (свертыванием, или коагуляцией, белка).
АГРЕГИРОВАНИЕ — это взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. Внешне это выражается по-разному в зависимости от концентрации и коллоидного состояния белков в растворе.
! Так, в малоконцентрированных растворах (до 1%) свернувшийся белок образует хлопья (пена на поверхности бульонов).
! В более концентрированных белковых растворах (например, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе.
! Белки, представляющее собой более или менее обводненные гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации и др.), при денатурации уплотняются, при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду.
! Белковый гель, подвергнутый нагреванию, как правило, имеет меньшие объем, массу, большие механическую прочность и упругость по сравнению с исходным гелем нативных (натуральных) белков.
! Скорость агрегирования золей белка зависит от рН среды. Менее устойчивы белки вблизи изоэлектрической точки.
|
|
|
ДЕСТРУКЦИЯ БЕЛКОВ.
При нагревании пищевых продуктов выше 100°С происходит разрушение макромолекул денатурированных белков. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться такие летучие продукты, как аммиак, сероводород, диоксид углерода и другие соединения. Накапливаясь в продукте и окружающей среде эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи.
? При температуре от 60°С до 100°С со значительной скоростью протекает взаимодействие белков с восстанавливающими сахарами, сопровождающееся образованием карбонильных соединений и темноокрашенных продуктов – меланоидинов (реакция Майяра). Сущность реакций меланоидинообразования заключается во взаимодействии группы –NH2 аминокислот с гликозидными гидроксилами сахаров (Н2). Сахароаминные реакции являются причиной не только потемнения пищевых продуктов, но и уменьшения в них сухого вещества и потерь незаменимых аминокислот (лизина, треонина). Меланоидины понижают биологическую ценность изделий, так как снижается усвояемость аминокислот из-за того, что сахароаминные комплексы не подвергаются гидролизу ферментами пищеварительного тракта. К тому же количество незаменимых аминокислот уменьшается. Это уменьшение происходит не только за счет взаимодействия их с восстанавливающими сахарами, но и за счет взаимодействия между собой функциональных групп –NH2 и –СООН самого белка. Реакции протекают с образованием внутренних ангидридов, циклических амидов и w–e изопептидных связей.
? При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелкового характера (например, переход коллагена в глютин).
|
ПЕНООБРАЗОВАНИЕ. Белки в качестве пенообразователей широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), взбивании сливок, сметаны, яиц и др.).
Белок куриного яйца используют в свежем, высушенном и замороженном виде. В качестве эффективного начала, ответственного за пенообразующую способность белка, отмечают овоглобулин.
При механизированном способе взбивания систем кратность пены возрастает, для белка куриного яйца она составляет 5,0 – 8,0.
Имеется определенная взаимосвязь между процессом формирования межфазного адсорбционного слоя и режимом взбивания смеси: скоростью и продолжительностью взбивания, а также формой рабочего органа. Указанная зависимость носит сложный и специфический для каждой системы характер, главное – режим взбивания (или условия взбивания) должен обеспечить максимально благоприятные условия для проявления свойств пенообразователя – скорости адсорбции и формирования слоя.
! Устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры.
При использовании в качестве пенообразователя белка куриного яйца глобулы белка в адсорбционном слое претерпевают конформационные (денатурационные) изменения, которые на первом этапе процесса способствуют формированию прочных эластичных межфазных структур. По мере увеличения продолжительности взбивания и углубления денатурационных изменений белка межфазные слои утрачивают эластичность и приобретают жесткость.
Для выпекаемых изделий межфазный адсорбционный слой должен быть эластичным, иначе под давлением расширяющегося от нагревания воздуха они могут лопнуть, что повлечёт за собой уменьшение объёма и увеличение плотности изделий.
Вместе с тем, если пенная масса (белковая) взбита недостаточно и межфазные слои не сформировались в достаточной степени, пена вследствие её неустойчивости при перемешивании с другими компонентами будет разрушаться.
На практике необходимую устойчивость взбитой белковой массы и достаточную прочность межфазного адсорбционного слоя определяют по способности пены сохранять приданную ей форму и держаться на венчике, не сползая с него (птичий клюв)
Технологий приготовления меренги, как известно, три: французская, швейцарская и итальянская меренги.
http://its-al-dente.livejournal.com/tag/
? Температурный оптимум для пенообразования белка куриного яйца лежит в интервале 20–30 0С,
? максимальная устойчивость пены наблюдается при 20 0С.
Влияние добавок сахарозы к массе белка куриного яйца проявляется в связывании ею влаги и соответствующем увеличении вязкости системы, что ухудшает условия адсорбции пенообразователя в межфазный слой, поэтому системы на основе белка куриного яйца с сахаром взбивают при температуре порядка 50 0С.
Одновременное связывание влаги сахарозой и увеличение вязкости системы ведут к повышению устойчивости пены. Не исключено, что повышенная устойчивость пены в сахаро-белковых системах обусловлена дегидратирующим и денатурирующим эффектом сахарозы на белок.
Используемое на практике подкисление белковых систем, как и добавление поваренной соли, несколько снижает пенообразующую способность белка и незначительно сказывается на устойчивости пены.
! Присутствие желтка, содержащего жир, снижает пенообразующую способность белка.
Жиры, вследствие образования комплексов с пенообразователями, отрицательно влияют на их пенообразующую способность и устойчивость образуемых пен.
! Для сливок отрицательный эффект жира устраняется из-за того, что он находится в эмульгированном состоянии, а также застывает при охлаждении. Более того, в застывшем состоянии он укрепляет структуру системы и повышает устойчивость пены.
Лучшие результаты получаются при взбивании сливок, содержащих 30…35 % жира и охлажденных до 4…7 0С. Взбивание следует вести при охлаждении, не допуская повышения температуры системы.
В качестве пенообразователя в сливках выступают молочные белки, которые одновременно являются эмульгаторами молочного жира.
Поэтому чем ниже дисперсность жира, тем лучше сливки взбиваются. И наоборот, при взбивании гомогенизированных сливок пена не образуется, видимо, вследствие повышенного участия белков в эмульсионной структуре системы. Отрицательный эффект на пенообразующую способность сливок оказывает также процесс их пастеризации, в ходе которой белки претерпевают нежелательные денатурационные изменения. Можно подвергать пастеризации только сливки с жирностью не менее 30 %. После пастеризации их необходимо быстро охладить до 15 0С и выдержать при этой температуре некоторое время.
Кислотность сливок практически не сказывается на их пенообразующей способности.
? Объём сливок при взбивании увеличивается в 2 – 2,5 раза,
? прочность пены в процессе взбивания возрастает и становится максимальной спустя 2-3 мин после достижения максимального объёма.
Важны и другие технологические свойства белков. Так, их используют в качестве эмульгаторов при производстве белково-жировых эмульсий, как наполнители для различных напитков. Напитки, обогащенные белковыми гидролизатами (например, соевыми), обладают низкой калорийностью и могут храниться длительное время даже при высокой температуре без добавления консервантов.
 |
Область применения белковых гидролизатов:
? для использования в пищевой промышленности: мясной, рыбной, пищеконцентратной;
? при производстве хлеба, хлебобулочных и кондитерских изделий,
? пищевых ароматизаторов,
? комплексных пищевых добавок и функциональных смесей,
? бульонов, супов, соусов, каш, пюре быстрого приготовления.
Рекомендуемая дозировка: 0,2%-2,0% от массы готового продукта
Имеет сбалансированный и приятный вкус. Он может быть использован в качестве основы или усиливающего агента вкуса во всех видах мясных и рыбных блюд, бульонов, соусов, закусок, и т. п.
Это популярный ингредиент для специй, чипсов, бульонов и супов быстрого приготовления. Широкое распространение получил в пищевом производстве как вкусообразователь, усилитель естественного вкуса таких продуктов как мясо, овощи, рыба. Делает блюда еще вкуснее. В один момент обычная овсяная каша может стать любимым блюдом, если ее варить с белковым гидролизатом. У Вас будет самый вкусный овощной, мясной суп, если в него положить белковый гидролизат. При этом не изменится основной вкус блюда. Это полезный натуральный продукт из растительного сырья, не имеет индекса "Е", является натуральным усилителем вкуса.
 |
Белки способны связывать вкусовые и ароматические вещества. Этот процесс обусловливается как химической природой этих веществ, так и поверхностными свойствами белковой молекулы, факторами окружающей среды.
G При длительном хранении происходит "старение" белков, при этом снижается их способность к гидратации, удлиняются сроки тепловой обработки, затрудняется разваривание продукта (например, варка бобовых после длительного хранения).
G При нагревании с восстанавливающими сахарами белки образуют меланоидины.
|
|
|
