 |
Понятие кислых основных и нейтральных белков.
|
|
|
|
Молекулярная масса белков. Седиментационный анализ белков. Физические свойства. Растворимость в воде и других растворителях.Коллоидные свойства раствора белка.
Молекулярная масса белка может колебаться от 6 000 до 1 000 000 дальтон. Она зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков- и от количества входящих в него протомеров.
Седиментационный анализ, совокупность методов определения размеров частиц в дисперсных системах по установившейся скорости седиментации(оседание или всплывание частиц дисперсной фазы) и параметрам седиментационно-диффузионного, или седиментационного, равновесия.
По форме молекулы белка делятся на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные имеют более компактную структуру, их гидрофобные радикалы в большенстве своем спрятаны в гидрофобное ядро. Они лучше растворимы в жидкостях организма, чем фибриллярные белки.
Белки – твердые вещества. Они бывают как растворимы, так и нерастворимы в воде. Белки очень часто образуют коллоидные растворы.
Белки, имеющие суммарный положительный или отрицательный заряд, лучше растворимы, чем белки, находящие в изоэлектрической точке(значение рН, при котором белок приобретает суммарно нулевой заряд)
Растворимость белка определяется составом растворителя, некоторые белки легче растворяются в слабом солевом растворе, чем в дисцилллированной воде, с другой стороны увеличение концентраций солей может способствовать выпадению определенных белков в осадок.
От заряда белковых молекул зависит их:
растворимость (минимальна в ИЭТ);
электрофоретическая подвижность;
структура и биологическая активность.
При растворении в водной среде на поверхности белковой молекулы формируется
|
|
|
гидратная оболочка.
Устойчивость белка в растворе зависит:
1) от заряда белковой молекулы;
2) наличия гидратной оболочки;
3) от молекулярной массы белка
Так как большинство белков несет много заряженных
групп, то в целом они водорастворимы. Растворимость объясняется:
o наличием заряда и взаимоотталкиванием заряженных
молекул белка,
o наличием гидратной оболочки – чем больше полярных и/или заряженных аминокислот в белке, тем больше гидратная оболочка (100 г белка альбумина связывает 30-50 г воды)
Влияние рН на заряд белка
При смещении рН в растворе изменяется концентрация ионов Н+ При закислении среды (при снижении рН) ниже изоэлектрической точки ионы Н+ присоединяются к отрицательно заряженным группам глутаминовой и аспарагиновой кислот и нейтрализуют их.
Заряд белка становится положительным. При увеличении рН в растворе выше изоэлектрической точки концентрация ионов Н+ снижается и положительно заряженные группы белка
(NH3+-группы лизина и аргинина) теряют протоны, их заряд исчезает. Суммарный заряд белка становится отрицательным.
КОЛЛОИДНЫЕ СВОЙСТВА Размер белковых молекул в пределах 1мкм до 1нм, следовательно, они являются коллоидными частицами, которые в воде образуют коллоидные растворы: ВЯЗКОСТЬ ГЕЛЕОБРАЗОВАНИЕОПТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА НЕ ПРОХОДЯТ ЧЕРЕЗ ПОЛУПРОНИЦАЕМЫЕ МЕМБРАНЫ НИЗКАЯ СКОРОСТЬ ДИФФУЗИИ
Тема 2. Вопрос 2.
· Белки как амфотерные полиэлектролиты
При изучении химического состава белка было установлено, что в его молекуле имеются свободные аминные (NH2) и карбоксильные (СООН) группы, которые в растворе находятся в виде NH3 и СООН. Следовательно, белки в растворе обладают амфотерными свойствами (амфолит, амфион).
В щелочных растворах белок играет роль аниона: например, при действии едкого натра происходит потеря Н+ из NH+3 В кислых растворах, наоборот, белок играет роль катиона, как в случае с соляной кислотой Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как аниона или катиона, является концентрация водородных ионов, или значение рН среды. При повышении концентрации водородных ионов (среда кислая - рН 0-7) белок становится катионом, при ее понижении (среда щелочная- рН 7 -14), наоборот, белковые частицы становятся анионами. Такая способность белка проявлять или кислотные, или щелочные свойства характеризует его как амфотерное соединение. Амфотерность белков лежит в основе белковой буферной системы, которая участвует в поддержании определенной реакции среды крови. Амфотерные свойства белков используются для разделения их на отдельные фракции (метод электрофореза) с целью диагностики различных заболеваний и контроля за состоянием больного.Белки проявляют амфотерные свойства – способность проявлять одновременно свойства кислот (донор H+ группы СООН) и оснований (акцептор Н+ группы NH2) Кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновый и глутаминовой аминокислот.
|
|
|
Щелочные свойства – радикалы аргинина, лизина, гистидина (аминогруппа)
Понятие кислых основных и нейтральных белков.
Белки можно разделить на нейтральные, кислые и основные.
Нейтральные белки содержат равное число групп, склонных к ионизации: кислотных и основных. Изоэлектрическая точка таких белков находится в среде, близкой к нейтральной, если рН < pI, то белок становится положительно заряженным катионом, pH > pI, то белок становится отрицательно заряженным анионом.
+Н + ОН–
+ NH 3 - белок - COOН <——> + NH 3 - белок - COO– <——> NH 2 - белок - COO–
рН < pI водный растворI pH > pI
Кислые белки содержатнеравное число групп, склонных к ионизации: карбоксильных больше, чем аминогрупп. В водном растворе они приобретают отрицательный заряд, а раствор становится кислым. При добавлении кислоты (Н+) белок вначале входит в изоэлектрическую точку, а затем в избытке кислоты – превращается в катион. В щелочной среде такой белок заряжен отрицательно(исчезает заряд аминогруппы).
+ NH 3 - белок - COO– + Н+ + NH 3 - белок - COO– + Н+ + NH 3 -белок- COOН
Основные белки содержат неравное число групп, склонных к ионизации: аминогрупп больше, чем карбоксильных. В водном растворе они приобретают положительный заряд, а раствор становится щелочным. При добавлении щелочи (ОН–) белок вначале входит в изоэлектрическую точку, а далее в избытке щелочи – превращается в анион. В кислой среде такой белок заряжен положительно(исчезает заряд карбоксильной группы)
|
|
|
· Буферные свойства белков.
Буферные свойства белков – это способность поддерживать неизменным рH крови, основанной на способности присоединять ионы водорода при закислении среды или отдавать их при защелачивании.
Буферное свойство белков – это способность поддерживать рH на определенном постоянном уровне.
· Основа буферных свойств белков – их амфотерность.
· Величина pH крови человека 7,36-7,44
· Механизмы поддержания кислотно щелочного равновесия внутренней среды организма
|
|
|
