 |
Пептиды реакция образования пептидов.
|
|
|
|
Пептидные связи соединяют аминокислоты в пептиды. α-карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с α-аминогруппой другой аминокислоты с образованием пептидной связи.
Полипептидные цепи белков представляют собой полипептиды, т.н. линейные полимеры α-аминокислот, соединенных пептидной связью. Мономеры аминокислот, входящих в состав полипептидов, называются аминокислотными остатками. Цепь повторяющихся групп –NH-CH-CO- называется пептидным остовом. Аминокислотный остаток, имеющий свободную α-аминогруппу, называется N-концевым, а имеющий свободную α-карбоксильную группу – С-концевым.Пептиды пишутся и читаются с N-конца! Пептидные связи очень прочные, и для их химического неферментативного гидролиза требуются жесткие условия: высокие температуры и давление, кислая среда и длительное время.
В живой клетке, где нет таких условий, пептидные связи могут разрываться с помощью протеолитических ферментов, называемых протеазами или пептидгидролазами.
Наличие пептидных связей в белке можно определить с помощью биуретовой реакции.
Свободное вращение в пептидном остове возможно между атомом азота пептидной группы и соседним α-углеродным атомом, а также между α-углеродным атомом и углеродом карбонильной группы. Благодаря этому линейная структура может приобретать более сложную пространственную конформацию.
Нуклеиновые кислоты.
Нуклеиновые кислоты – это высокомолекулярные органические полимеры (полинуклеотиды),обеспечивающие хранение и передачу генетической информации.
Были открыты в 1870 г. немецким ученым Мишером. Нуклеиновые кислоты были открыты в ядре клетки в виде соединений с белком, отсюда и термин (от лат. nucleus – ядро).
|
|
|
В зависимости от химического строения и биологических функций нуклеиновые кислоты делят на 2 большие группы;
1.рибонуклеиновые кислоты (РНК);
2.дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК).
В клетке существует 3 основных типа РНК:
1.рибосомная РНК – рРНК;
2.матричная РНК – мРНК;
3.транспортная РНК – тРНК.
Каждая из этих видов РНК выполняет свою специфическую роль в процессе биосинтеза белка.
Химическое строение РНК и ДНК.
Нуклеиновые кислоты состоят из мононуклеотидов. Мононуклеотиды нуклеиновых кислот в свою очередь состоят из трех компонентов:1.азотистого основания,2.углеводного компонента,3.фосфорной кислоты.В состав нуклеиновых кислот входят пентозы: рибоза и дезоксирибоза в β-D-фуранозной
β-D-рибоз 
а β-D-дезоксирибоза
В состав РНК и ДНК входят пуриновые и пиримидиновые азотистые основания.
Пиримидиновые азотистые основания являются производными гетероциклического соединения пиримидина
В составе нуклеиновых кислот обнаружены следующие основные производные пиримидина: Цитозин (Ц),Урацил (У),Тимин (Т)
Главные пуриновые основания в составе нуклеиновых кислот: Аденин (А),Гуанин (Г)
Структура нуклеиновых кислот.
Имеются 3 уровня структуры.Первичная структура РНК и ДНК.
Вторичная структура ДНК характеризуется правилом Э. Чаргаффа
Третичная структура ДНК
Простые белки.
Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.До 80-х годов XX века в научной литературе на русском языке простые белки часто обозначались термином «протеины». Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.Среди глобулярных белков можно выделить: альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
|
|
|
глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;
проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;
глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.
Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах.
РНК и ДНК.
ДНК — макромолекула обеспечивающая хранение, передачу из поколения в поколение и реализацию генетической программы развития и функционирования живых организмов. ДНК содержит информацию о структуре различных видов РНК и белков.
С химической точки зрения ДНК — это длинная полимерная молекула, состоящая из повторяющихся блоков — нуклеотидов. Каждый нуклеотид состоит из азотистого основания, сахара (дезоксирибозы) и фосфатной группы. Связи между нуклеотидами в цепи образуются за счёт дезоксирибозы и фосфатной группы (фосфодиэфирные связи). В подавляющем большинстве случаев макромолекула ДНК состоит из двух цепей, ориентированных азотистыми основаниями друг к другу. Эта двухцепочечная молекула спирализована. В целом структура молекулы ДНК получила название «двойной спирали».
|
|
|
В ДНК встречается четыре вида азотистых оснований (аденин, гуанин, тимин и цитозин). Азотистые основания одной из цепей соединены с азотистыми основаниями другой цепи водородными связями согласно принципу комплементарности: аденин соединяется только с тимином, гуанин — только с цитозином. Последовательность нуклеотидов позволяет «кодировать» информацию о различных типах РНК, наиболее важными из которых являются информационные, или матричные (мРНК), рибосомальные (рРНК) и транспортные (тРНК).
Существуют:1 – матричные РНК (мРНК);2 – рибосомные РНК (рРНК);3 – транспортные РНК (тРНК). Рибосомные РНК. На долю рРНК приходится 80-90% клеточной РНК. Локализованы в рибосомах, в комплексе с рибосомными белками. Рибосомы состоят из двух частей и представляют собой нуклеопротеины, состоящие из рРНК и белка в соотношении 1:1 (для эукариот) и 2:1 (для прокариот). Биологическая роль рРНК – являются структурной основой рибосом, взаимодействует с мРНК и тРНК в процессе биосинтеза белка, принимает участие в процессе сборки полипептидной цепи.У эукариот обнаружено 4 типа рРНК с различным коэф. седиментации: 18S(в малой части рибосомы), а 28S, 5,8S и 5S (сведбергов) – в большой части рибосомы.. Они различаются молекулярной массой (35 000-1 600 000) и локализацией в рибосомах.
Вторичная структура рРНК характеризуется спирализацией цепи самой на себя, третичная – ее компактной укладкой.
Матричные РНК. Матричная РНК составляет 2-3% от всей клеточной РНК, синтезируется мРНК в ядре клетки на матрице ДНК (процесс транскрипции), переписывая с нее генетическую информацию по принципу комплементарности.
РНК и ДНК состоят из различных нуклеотидов, отличающихся пентозой и набором азотистых оснований: РНК Рибоза,Н3РО4,Азотистые основания (А, Г, Ц, У)
ДНК:Дезоксирибоза,Н3РО4,(А, Г, Ц, Т)
|
|
|
