Элементарный состав белков.

В настоящее время установлено, что в живой природе не существует небелковых организмов. Белки наиболее важная часть веществ, входящих в состав организма. Впервые белки были обнаружены схожие с яичным белком Н.Мульдером (1838), который назвал их протеинами (протос - первый), основываясь на представлении, что протеины – важнейшая часть живой материи, без которой невозможна жизнь. «Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, не находящееся в стадии разложения мы без исключения встречаем и явления жизни» (Ф. Энгельс)Белки – это высокомолекулярные полимерные соединения, образующие при гидролизе аминокислоты. Белки состоят из след.элементов:C-50-55%, O-21,5-23,5%, H-6,5-7,3%, N-15-17,6%, S-0,3-2,5%, P-0,5-0,6%.

В организмах обнаружено свыше 60 химических элементов, которые названы биоорганическими – это С, Н, N, О, S, P, Na,K,Ca,Mg, Zn, Fe, Mn, Cu, Mo, B, V, I, Cl.

Макроэлементы – это вещества, концентрации которых превышают 0,001% (О, С, Н, Са, N, P, S, Mg, Na, Cl, Fe); микроэлементы, доля которых составляет 0,001-0,000001% (Mn, Zn, Cu, B, Mo, Co,); а также ультра-микроэлементы, содержание которых не превышает 0,000001% (Hg, Au, U, Ra).

В состав клетки входят такие вещества как вода, (70%), углеводы (3%), аминокислоты (0,4%), нуклеотиды (0,4%), липиды (2%), белки (15%), ДНК (1%) РНК (6%,) неорганические ионы (1%).

Нуклеотиды и нуклеозиды.

Нуклеотид. Молекула нуклеотида состоит из трех частей —углеводного компонента, азотистого основания и фосфорной кислоты. Сахар, входящий в состав нуклеотида, содержит пять углеродных атомов, т. е. представляет собой пентозу. В зависимости от вида пентозы, присутствующей в нуклеотиде, различают два типа нуклеиновых кислот — рибонуклеиновые кислоты (РНК), которые содержат рибозу, и дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК), содержащие дезоксирибозу.. В обоих типах нуклеиновых кислот содержатся основания четырех разных видов: два из них относятся к классу пуринов и два — к классу пиримидинов. Основной характер этим соединениям придает включенный в кольцо азот. К числу пуринов относятся аденин (А) и гуанин (Г), а к числу пиримидинов — цитозин (Ц) и тимин (Т) или урацил (У) (соответственно в ДНК или РНК). В молекуле пуринов имеется два кольца, а в молекуле пиримидинов — одно. Основания принято обозначать первой буквой их названия: А, Г, Т, У и Ц. Нуклеиновые кислоты являются кислотами потому, что в их молекуле содержится фосфорная кислота. Сахар, основание и фосфорная кислота, объединяясь, образуют молекулу нуклеотида. Соединение сахара с основанием происходит с выделением молекулы воды, т. е. представляет собой реакцию конденсации.. Роль нуклеотидов в организме не ограничичается тем, что они служат строительными блоками нуклеиновых кислот; некоторые важные коферменты также представляют собой нуклеотиды. Таковы, например, аденозинтрифосфат (АТФ), циклический аденозинмонофосфат (цАМФ), кофермент А, никотинамидаденинди-нуклеотид (НАД), никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ) и флавинадениндинуклеотид (ФАД).

Нуклеозид. Соединения азотистого основания с углеводным компонентом называются нуклеозидами. Нуклеозиды – это N-гликозиды, образованные нуклеиновыми основаниями и рибозой или дезоксирибозой..В зависимости от природы моносахаридного остатка нуклеозиды делят:на рибонуклеозиды и дезоксирибонуклеозиды. Названия нуклеозидов строят на основе тривиальных названий нуклеиновых оснований, добавляя окончание –идин для производных пиримидина и -озин для производных пурина. К названиям дезоксирибонуклеозидов добавляют приставку дезокси-. Исключение составляет нуклеозид, образованный тимином и дезоксирибозой, к которому приставка дезокси- не добавляется, так как тимин образует нуклеозиды с рибозой лишь в очень редких случаях.

Формы белковых молекул.

Белки – это высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот. В создание белков участвует 20 аминокислот. Они связываются между собой в длинные цепи, которые образуют основу белковой молекулы большой молекулярной массы. По форме частиц природные белки разделяются на две большие группы: фибриллярные и глобулярные белки. Частицы первых имеют удлиненную, иногда, нитевидную, форму. Длина молекул этих белков и десятки и сотни раз превышает их диаметр. Частицы глобулярных белков имеют форму, приближающуюся к сферической. В последнем случае длина частицы превышает диаметр не более чем в 3—10 раз.Свойства глобулярных и фибриллярных белков различны. Первые — растворимы в иоде и соленых растворах, большинство вторых — не растворимы в воде. Между этими группами белков существуют переходные состояния. К глобулярным белкам относятся, например, альбумины и глобулины крови и тканей, гемоглобин и др. К фибриллярным белкам относятся: миозин мышц, фиброин шелка, коллаген соединительной ткани, эластин эластической ткани и т. д. Особое значение имеют реитгеноструктурные исследования фибриллярных белков. Они показали, например, что миозин мышечного волокна или кератин волос состоят из параллельно расположенных или пептидных цепей, которые способны то образовывать складки, то расправляться, т. е. способны к сокращению и растяжению..

Общая характеристика ферментов.

ФЕРМЕНТЫ

Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции обмена веществ в организме.

Скорость химической реакции можно увеличить 2-мя путями:1) увеличить число активных молекул, сообщив определенное дополнительное количество энергии, которое называют «энергия активации». Активировать молекулы можно путем нагревания, повышения давления, облучения и т.д;

2) уменьшить высоту энергетического барьера.

Сущность катализа заключается в том, что катализаторы снижают энергетический барьер, т.е. снижают уровень энергии активации реакции.

Так, энергия активации разложения Н₂О₂ без катализатора составляет 75,6 кДж/моль,

в присутствии фермента каталазы, энергия активации разложения Н₂О₂ снижается до 23,1 кДж, а скорость реакции увеличивается в 2*10¹¹ раз. Общие черты ферментов.

1.Участвуют в реакции и остаются неизменными после завершения реакции (хотя в последние годы получены данные, что некоторые ферменты после реакции подвергаются модификации и даже распаду);2. Действуют в малых количествах (например, 1 молекула фермента реннина в желудке теленка створаживает 10⁶ молекул казеина за 10 мин.);

3. Не сдвигают химическое равновесие реакции и не влияют на величину свободной энергии.

4.Каталитическая активность проявляется в очень мягких условиях (умеренные температуры 37-40ºС, нормальное давление, близкие к нейтральным значения рН среды 6,0÷8,0). Например, гидролиз белка в присутствии неорганических кислот и щелочей протекает при 100ºС и выше в течение нескольких десятков часов. При участии ферментов этот процесс протекает за десятки минут при 30÷40ºС;

5.Ферменты обладают высокой специфичностью действия, т.е. каждый фермент катализирует в основном только строго определенную химическую реакцию (например, платина катализирует несколько десятков химических реакций);6.Активность ферментов в клетках строго контролируется и регулируется;

7.Не вызывают каких-либо побочных реакций;

8.Различия связанные с белковой природой ферментов (термолабильность, зависимость от рН среды, наличие активаторов и ингибиторов и др.).

По строению ферменты делятся на:

1.простые или однокомпонентные;

2.сложные или двухкомпонентные (холоферменты).Простые ферменты представляют собой простые белки и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. К числу простых ферментов относятся гидролитические ферменты (пепсин, трипсин, уреаза и др.).

Сложные белки являются сложными белками и, помимо, полипептидных цепей содержат небелковый компонент (кофактор). К сложным белкам относится большинство ферментов.Белковая часть двухкомпонентного фермента называется апоферментом. Кофакторы могут иметь различную прочность связи с апоферментом.Если кофактор прочно связан с полипептидной цепью, он называется простетической группой. Между простетической группой и апоферментом – ковалентная связь.

Если кофактор легко отделяется от апофермента и способен к самостоятельному существованию, то такой кофактор называется коферментом.

Активный центр фермента – это часть его молекулы, непосредственно взаимодействующая с субстратами, участвующая в акте катализа.

Способность фермента катализировать определенный тип реакции называют специфичностью.

Специфичность бывает трех видов:

1. относительная или групповая специфичность, 2. абсолютная специфичность, 3. стехиометрическая специфичность Ферменты – биологические катализаторы белковой природы. Все ферменты делятся на 6 классов:

1-й класс: оксидоредуктазы - катализируют окислительно-восстановительные реакции.

2-й класс: трансферазы – катализируют реакции переноса химических групп.

3-й класс: гидролазы – катализируют гидролиз сложных соединений с присоединением по кон­цам расщепленной связи остатков воды.

4-й класс: лиазы – катализируют все реакции негидролитического расщепления веществ

5-й класс: изомеразы - катализируют реакции взаимопревращения изомеров.

6-й класс: лигазы - катализируют соединение более простых молекул в сложные,

⇐ Предыдущая12345678910Следующая ⇒

Поделиться:

Воспользуйтесь поиском по сайту: