Классификация, характеристика, представители

Все белки принято делить на две группы: простые, или протеины (состоят только из аминокислот), и сложные, или протеиды (в их молекуле помимо белковой части содержится и небелковая часть). Внутри каждой из этих групп существует деление на подгруппы. Простые белки подразделяют в соответствии с их растворимостью в различных веществах, а сложные белки классифицируют по химизму небелковой части молекулы. Следует сразу заметить, что классификация простых белков весьма условна и несовершенна, так как основана на сравнении относительно несущественных признаков. Многие белки, ранее отнесенные в группу простых белков (например, глобулины крови), по результатам исследований строения их молекул оказались двухкомпонентными.

Природные пептиды. В живых организмах обнаружено несколько сотен свободных пептидов. К ним принадлежат некоторые гормоны, токсины, антибиотики, нейропептиды, а также ряд других биологически активных веществ.

Глутатион (γ-глутаминилцистеинилглицин, глу-цис-глц G-SH).

НООС—СН—СН₂—СН₂—СО—NH—СН—СО—NH—СН₂—СООН

│ │

NH₂ СН₂

│

SH

Обнаружен в клетках животных и человека (особенно его много в мозге, хрусталике глаза), бактериях, дрожжах, грибах, зеленых растениях. Принимает активное участие в окислительно-восстановительных процессах:

- 2Н

2G─SH ⇆ G—S—S—О

+2Н

Основная функция глутатиона в клетках заключается в защите сульфгидрильных групп белков от окисления. Он служит также коферментом в ряде ферментативных реакций. У животных и человека глутатион принимает участие в разложении Н₂0₂, образующегося в эритроцитах в результате обменных процессов или аутоокисления лекарственных препаратов. Он участвует в детоксикации ряда чужеродных для живой клетки соединений (галогенсодержащие алифатические или ароматические углеводороды), переводя их в водорастворимую, способную к выделению почками, форму.

Грамицидин S — антибиотик, активно синтезируется бактериями Вас. brevis, по своему химизму является циклическим декапептидом, в составе которого, кроме белковых аминокислот, есть орнитин.

Пептидные антибиотики типа грамицидинов являются ионофорами, они действуют на биологические мембраны, образуя комплексы с ионами металлов, чем нарушают регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий.

Аманитины — токсичные октапептиды ядовитых грибов рода Amanita. Типичным представителем аманитинов является α-аманитин. Он блокирует синтез белка в клетке эукариот на стадии транскрипции. Замена в молекуле α-аманитина диоксиизолейцина на лейцин приводит к образованию нетоксичного соединения.

В амантинах содержится ряд токсичных гептапептидов — фаллоидинов, имеющих сходное с аманитинами строение (бициклическое). Фаллоидины необратимо поражают печень млекопитающих. Роль противоядия фаллоидинам выполняет циклический декапептид — антаманид, содержащийся в тех же грибах, что и токсин. Он уплотняет мембраны клеток печени и понижает их проницаемость по отношению к токсинам. Антаманид является ионофором, связывающим Na⁺ или Са²⁺, сорбированные на поверхности мембраны, и тем самым покрывает определенные участки мембраны, уплотняя ее и меняя ее свойства, в частности, проницаемость. В Amanita muscaria обнаружен другой токсичный для человека пептид — мускарин.

Фолиевая кислота, являющаяся по своей биологической функции витамином, также может быть отнесена к пептидам. В ее составе содержится до 7 остатков глутамина в виде γ-глутаминилпептида (т. е. соединение глутаминовых остатков происходит за счет γ-карбоксильных, а не α-групп).

Помимо перечисленных, пептиды выполняют ряд других, очень интересных и важных функций. Открыты гормоны, ответственные за индукцию сна. Некоторые специфические пептиды, возможно, являются веществами, участвующими в явлениях памяти, выработке условных рефлексов. Не исключено, что долговременная память связана с синтезом в определенных нейронах этих пептидов.

Протеины (простые белки). Ниже представлены группы простых белков, классификация которых основана на растворимости этих соединений в различных растворителях.

Альбумины. Это водорастворимые белки, осаждающиеся при насыщении растворов нейтральными солями, например (NH₄)₂S0₄. Добавление одной соли обычно не приводит к осаждению белков (за исключением, (NH₄)₂S0₄ требуется смесь солей, преимущественно одно- и двухвалентных катионов (NaCl и MgS0₄ или Na₂S0₄ и MgCl₂). Сульфат аммония начинает осаждать альбумины при 65% насыщения, а полное осаждение наступает при 100% насыщения.

Альбумины широко распространены в природе. Они составляют около 50% всех белков плазмы крови человека. Высоко содержание альбумина в белке яиц (до 50%). Белок, обладающий сходной растворимостью и получивший название лактальбумин, выделен из молока; богаты альбуминами и растения.

Глобулины. Растворимы в слабых растворах нейтральных солей, однако высокие концентрации последних осаждают глобулины. (NH₄)₂ S0₄ высаливает глобулины уже при 50% насыщения, хотя надо иметь в виду, что полного разделения альбуминов и глобулинов как при этой концентрации сульфата аммония, так и при других не происходит. В воде глобулины нерастворимы, поэтому выпадают в осадок при отделении солей диализом. Глобулины составляют большую часть белков семян многих растений, особенно бобовых и масличных, например легумин в семенах гороха, фазеолин — фасоли, эдестин — конопли.

Проламины. Хорошо растворимы в 60—80%-ном этиловом спирте, в их составе много аминокислоты пролина, а также глутаминовой кислоты. В очень незначительном количестве в эти белки входят лизин, аргинин, глицин. Проламины характерны исключительно для семян злаков, где выполняют роль запасных белков: в семенах пшеницы и ржи — белок глиадин, в семенах ячменя — гордеин, кукурузы — зеин. Все указанные проламины представляют собой комплексы белков, различающихся по составу и молекулярной массе.

Глютелины. Хорошо растворимы в щелочных растворах (0,2—2% NaOH). Это белки растений, содержатся в семенах злаков и других культур, а также в зеленых частях растений. Комплекс щелочерастворимых белков семян пшеницы получил название глютенин, риса — оризенин. Глиадин семян пшеницы в соединении е глютенином образует клейковину, свойства которой в значительной мере определяют технологические качества муки и теста.

Гистоны. Представляют собой щелочные белки с молекулярной массой 12 000—30 000, на долю основных кислот в них приходится 20—30%. Гистоны растворимы в слабых кислотах (0,2 н. НС1), осаждаются аммиаком, спиртом. Они не содержат триптофана и, в большинстве случаев, цистеина, цистина. Гистоны присутствуют главным образом в ядрах клеток животных, растений и играют важную роль в структуре хроматина, так как количественно преобладают среди белков хромосом.

Гистоны — сравнительно консервативные в эволюционном плане белки. Показано, что гистоны животных и растений характеризуются близкими величинами отношения аргинина к лизину и содержат довольно сходный набор фракций.

Протамины. Это сильно основные белки с низкой молекулярной массой (до 12 000), благодаря чему некоторые из них проходят через целлофан при диализе. Протамины растворимы в слабых кислотах, не осаждаются при кипячении; в их молекуле содержание щелочных аминокислот составляет около 80%, особенно много аргинин. В протаминах нет цистеина, триптофана и аспаргина, очень часто отсутствуют тирозин, фенилаланин, поэтому они не дают многих цветных реакций на белок. Благодаря высокой концентрации в молекуле протаминов основных аминокислот, она представляет собой поливалентный органический катион и легко реагирует с молекулами, имеющими избыток отрицательно заряженных групп, в частности нуклеиновыми кислотами.

Протамины широко распространены в природе. Они содержатся в половых клетках животных и человека и составляют основную массу белков хроматина этого типа. Протамины придают ДНК биохимическую инертность, что является необходимым условием сохранения наследственных свойств организма. Показано, что синтез протаминов происходит в процессе сперматогенеза в цитоплазме половой клетки, после этого протамины фосфорилируются, проникают в клеточное ядро и по мере созревания спермы вытесняют гистоны из нуклеопротеина, образуя прочный комплекс с ДНК. В результате такого взаимодействия наследственные свойства организма оказываются защищенными от неблагоприятных воздействий. Протамины в большом количестве встречаются в сперме рыб; наиболее хорошо из них изучены сальмин из лососевых рыб, клупеин из сельди. Протамины обнаружены и у представителей растительного царства — они выделены из спор плауна.

Протеиноиды. Трудно растворимые белки, для них характерно высокое содержание серы. К протеиноидам относятся фибриллярные белки: фиброин — белок шелка, кератины — белки волос, рогов, копыт, коллагены — белки соединительной ткани, спонгин — белок морских губок и др.

Сложные белки (протеиды). Липопротеиды. Простетической группой в этих сложных белках являются липиды. Связь между компонентами липопротеидов может быть различной степени прочности. Полагают, что основной вклад в стабилизацию комплексов дают силы слабого взаимодействия (гидрофобные, ионные, водородные), роль ковалентных связей незначительна.

В составе липопротеидов обнаружены как полярные, так и нейтральные липиды, а также холестерин и его эфиры. Липопротеины широко распространены в природе, они встречаются у всех представителей живых организмов. Являются обязательными компонентами всех клеточных мембран, где их небелковая часть представлена, в основном, полярными липидами — фосфолипидами, гликолипидами. Липопротеины всегда присутствуют в крови.

Фосфопротеиды. Характерной особенностью фосфопротеинов является присутствие в значительных количествах ортофосфорной кислоты, которая связана обычно с оксигруппой серин, реже треонин сложноэфирной связью. Другие оксиаминокислоты (тирозин, гидроксипролин) не образуют фосфорные эфиры.

К фосфопротеидам относятся многие белки, играющие важную роль в питании молодых организмов. Это основной белок молока казеин, осаждающийся при створаживании, яичного желтка — вителлин и фосвитин, икры рыб — ихтулин. Они содержат 1—10% фосфора. Фосфопротеины обнаруженны в мозге.

Металлопротеиды. Комплексы ионов металлов с белками, в которых ионы металлов присоединены к белку непосредственно, являясь составной частью структуры белковых молекул, называются металлопротеинами.

В составе металлопротеинов часто встречаются такие металлы, как Сu, Fe, Zn, Mo и др. Типичными металлопротеинами являются некоторые ферменты, содержащие перечисленные металлы, а также Mn, Ni, Se, Са и др.

К медьсодержащим белкам относятся, например, цитохромоксидаза, пластопианин (переносчики электронов), белок крови церулоплазмин; к железосодержащим — лактоферрин (белок молока), трансферрин (белок крови), ферритин и др. В сыворотке крови найден специфический никельсодержащий белок класса макроглобулинов, названный никелеплазмином.

Обнаружены белки — селенопротеины, в которых селен, вероятнее всего, ковалентно присоединен к ароматической или гетероциклической (гем) группе. Один из селенопротеинов содержится в мышцах животных.

У некоторых морских животных обнаружен белок, содержащий ванадий,— ванадохром, являющийся, вероятнее всего, переносчиком кислорода.

Гликопротеиды. Это сложные белки, в составе которых имеется углеводный компонент. Белок в данных соединениях является своеобразной основой, к нему прикрепляются углеводные группировки. Общепризнанная и устоявшаяся классификация этих белков отсутствует. В соответствии с особенностями химического строения гликопротеины могут быть подразделены на истинные гликопротеины и протеогликаны (гликозаминопротеогликаны).

Хромопротеиды. К хромопротеинам относятся сложные белки, у которых небелковой частью являются окрашенные соединения, принадлежащие к различным классам органических веществ: порфириновые структуры, флавинадениндинуклеотид (ФАД), флавинаденинмононуклеотид (ФМН) и др.

Гемоглобин и другие дыхательные пигменты. Гемоглобин (сокращенное обозначение — Нb) составляет молекулярную основу дыхательной функции крови, т. е. способности транспортировать 0₂ и С0₂.

Первые подробные исследования строения гемоглобина были выполнены в 1896—1901 гг. профессором Петербургского института экспериментальной медицины М. В. Ненцким. Он же впервые предложил структурную формулу небелкового компонента гемоглобина, в основе которой лежали 4 пиррольных цикла, расположенные вокруг атома железа, что правильно отражает основные структурные особенности небелковой части молекулы. К настоящему времени установлено, что гемоглобины различных видов состоят из белка глобина и гема (ферропротопорфирина), нековалентно связанных между собой. Отличия в свойствах гемоглобинов у разных видов животных обусловлены, в основном, глобиновым компонентом.

⇐ Предыдущая12345678910Следующая ⇒

Поделиться:

Воспользуйтесь поиском по сайту: