Белковый (азотистый) обмен

Белками (протеинами) называют высокомолекулярные со­единения, построенные из аминокислот, которые обеспечивают структурную организацию и жизнедеятельность организма. Они составляют основу всех тканевых элементов организма, их био­синтез определяет рост и развитие. Постоянное обновление бел­ков — необходимое условие для обеспечения структуры и функ­ции организма на протяжении жизни. Белки обладают и значи­тельной энергетической ценностью (1 г белка дает в метаболичес­ких реакциях 17,22 кДж).

Одна из наиболее важных функций веществ белковой приро­ды — это их участие в реакциях обмена веществ в качестве мощных катализаторов химических реакций — ферментов. Белки обеспечи­вают сократительные процессы (актин, миозин), транспорт газов кровью (гемоглобин), свертывание крови (фибриноген), защиту организма от вирусов, микробов, чужеродного белка (иммуногло­булины), взаимосвязь между органами и тканями (гормоны). Таким образом, белки выполняют пластическую (структурную) и функци­ональную роль. Белки постоянно обновляются, так как в организме непрерывно происходит распад белка и синтез новых белковых структур. Единственным источником для синтеза новых белков организма являются белки пищи. При распаде белков корма осво­бождаются аминокислоты, которые могут всасываться и использо­ваться как структурный элемент для синтеза нового тканевого бел­ка, для образования производных аминокислот (пуриновых и фос-фатидных оснований). Некоторые аминокислоты, подвергаясь дезаминированию, участвуют в углеводном обмене.

Биологическая ценность различных белков неодинакова и за­висит от их аминокислотного состава. Полноценные белки содер­жат все незаменимые аминокислоты, т. е. аминокислоты, которые не образуются в организме, но необходимы для его полноцен­ного развития и функционирования: валин, изолейцин, лейцин, треонин, лизин, триптофан, фенилаланин. Частично заменимыми являются аргинин, гистидин, цистеин и тирозин. Незаменимость аминокислот определяется участием их не только в синтезе специ­фических белков, но и самостоятельно в регуляторных и обмен­ных процессах. Так, для синтеза физиологически активных ве-

 

ществ — адреналина и норадреналина — для процессов метилиро­вания необходим метионин, который может использоваться и при образовании холина и креатина. Фенилаланин и тирозин необхо­димы для образования катехоламинов и тиреоидных гормонов. Триптофан служит источником для синтеза витамина РР и серо-тонина. Аргинин используется в процессе образования мочеви­ны — этапа белкового обмена, необходимого для освобождения организма от конечных продуктов.

Потребность в поступлении незаменимых аминокислот с кор­мом у жвачных животных значительно меньше, так как микро­флора рубца способна синтезировать их в достаточных количе­ствах. У простейших содержание незаменимых кислот в расчете на сухое вещество колеблется от 33 до 44 %, а у бактерий — от 24 до 27 %. Это указывает на то, что аминокислотный состав и перева­римость бактериального и протозойного протеина достаточно не­зависимы от рациона: микробиальный протеин является источни­ком азота постоянного состава. Вместе с этим для жвачных и моногастричных животных актуальной остается проблема полно­ценного питания, обеспечивающего необходимый аминокислот­ный состав и полноценное развитие роста и продуктивности. Для роста шерсти овцам требуется больше серосодержащих аминокис­лот, а для образования казеина — лизина. С момента начала лакта­ции в плазме крови уменьшается концентрация лизина, треонина, гистидина, лейцина, аргинина и глутаминовой кислоты. При до­полнении рациона некоторыми аминокислотами происходит луч­шее усвоение азота корма.

Нормальное протекание процессов белкового обмена, полно­ценное осуществление физиологических функций невозможны без достаточного белкового питания. Поскольку отличительной особенностью химического состава белков является наличие в нем азота, то количественное соотношение различных сторон белкового обмена можно оценить по азотистому балансу. Для этого определяется соотношение азота, поступившего в организм за сутки с пищей, и азота, выделенного из организма в результате распада белков. Поскольку выделение азота происходит главным образом с мочой, то формула азотистого баланса выглядит следу­ющим образом:

Азот пищи — Азот кала

К.

Азот мочи

Исходя из того, что в белке в среднем содержится 16 % азота, легко рассчитать поступление белка в организм: 1 г азота соответ­ствует 6,25 г белка. В организме взрослого здорового животного при оптимальных условиях кормления и содержания должно под­держиваться азотистое равновесие, однако для обеспечения того или иного вида продуктивности при усиленном росте, беременно-

сти или лактации часть азота корма должна задерживаться в организме, т. е. азотистый баланс должен быть положительным. Если из организма выделяется больше азота, чем поступает, а это может быть связано с нарушением поступления полноценного белка или в период заболевания, азотистый баланс может быть отрицательным.

Распад белков в организме при отсутствии их поступления с кормом приводит к потере тканевого белка, обусловленной про­цессами жизнедеятельности. М. Рубнер ввел понятие «коэффи­циент изнашивания» — это потеря белка, пересчитанная на 1кг массы тела в условиях покоя (0,028...0,065 г азота на 1 кг массы в сутки). Для покрытия этого белкового дефицита организм дол­жен получать извне избыточное количество белка, что позволит «выбрать» нужные аминокислоты из более значительной массы белкового питания.

Вместе с этим белки пищи обладают специфически динами­ческим действием и способностью повышать интенсивность об­мена веществ. После поступления белков с пищей интенсив­ность обмена повышается и составляет 40...50 % калорийности введенного белка. Таким образом, для поддержания азотистого равновесия с пищей должно поступать больше белка, так как это количество должно компенсировать сложившийся дефицит и по­крыть затраты на динамическое воздействие принятой пищи. При белковом голодании снижается интенсивность синтеза и распада белка, что влечет за собой нарушение синтеза функцио­нально необходимых белков, нарушает функцию многих органов и систем, прекращает рост организма и формирование скелета. Белковое голодание приводит к усиленному распаду белков ске­летной мускулатуры, печени и других органов. Освобождающие­ся аминокислоты в ходе перераспределения аминокислотных запасов используются для синтеза белков ЦНС, сердечной мыш­цы, гормонов. Организм приспосабливается к новым экстре­мальным условиям существования. В дальнейшем существенно снижается активность ферментов, развивается дегенерация эн­докринных желез и нарушается работа печени и почек. Таким образом, для обеспечения жизнедеятельности и поддержания азотистого равновесия в организм животных должно поступать определенное количество белка — это минимальное количество белка, необходимое для поддержания основного обмена, называ­емое белковым минимумом. Белковый минимум (в граммах на 1кг живой массы) составляет для овцы и свиньи 1, для лошади в по­кое — 0,7...0,8, а при работе — 1,2...1,42; для нелактирующей ко­ровы—0,6...0,7, а для лактирующей — 1. Из этого следует, что поступающее при белковом минимуме количество способно не только компенсировать метаболическое изнашивание белков, но и оплатить энегетические затраты, связанные со специфически динамическим действием принятой пищи.

 

28 — 3389

11.2.1. ОСНОВНЫЕ ЭТАПЫ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА

Первый этап. Пищеварительные процессы обеспечива­ются функционированием ферментативных систем, участвующих в расщеплении белков до аминокислот и последующем их всасы­вании в кровь. Ферментативные процессы расщепления белка осуществляются протеиназами — гидролитическими ферментами, разрушающими пептидные связи, в результате чего из белков об­разуются крупные полипептиды (пептоны и альбумозы). В даль­нейшем при участии карбопептидаз, аминопептидаз, дипептидаз белковая молекула разрушается до стадии аминокислот. Амино­кислоты транспортируются через эпителиальную клетку кишеч­ника и поступают с кровотоком через воротную вену в печень, где часть их задерживается и трансформируется, а часть переносится к различным органам и тканям. Заметим, что всасывание амино­кислот в кишечнике — энергозависимый процесс, требующий расходования АТФ.

У жвачных в рубце большая часть белков и других азотистых соединений пищи до поступления в последующие отделы пищева­рительного тракта подвергается специфическим превращениям. Рубцовые микроорганизмы, обладая в числе прочих и протеолити-ческой активностью, расщепляют белки корма до пептидов и ами­нокислот и служат источником образования аммиака в процессе дезаминирования. Образующийся аммиак используется в основном для синтеза микробиальных белков, но некоторое его количество поступает через стенку рубца в кровь. Высвобождение аммиака под действием микробиальных дезаминаз происходит достаточно быст­ро, причем различные кормовые источники азота существенно раз­личаются по скорости образования аммиака в зависимости от под­готовки корма: силосованные корма, где процесс ферментативного расщепления составляющих корма в основном уже прошел, обеспе­чивают значительно более высокий выход аммиака.

Особенно важным источником аммиака является мочевина эн­догенного и экзогенного происхождения, которая расщепляется микробиальными уреазами до аммиака и диоксида углерода. Высво­бождение аммиака происходит и из других небелковых соедине­ний азота. Кроме того, до аммиака могут восстанавливаться ни­траты простейшими микроорганизмами рубца на стадии проме­жуточного обмена азота. Благодаря этому можно использовать мочевину и аммонийсодержащие соединения в качестве пищевых добавок в рационах жвачных животных для восполнения белка и оптимизации азотистого баланса. Известно, что мочевина посто­янно присутствует в кровотоке жвачных животных, но при быст­ром ее поступлении в кровь и достижении опасных концентраций она выводится почками, а при небольших концентрациях экскре-тируется слюнными железами и со слюной поступает в рубец, где вновь подвергается микробному метаболизму. Другая группа азот-

содержащих веществ в рубцовом содержимом представлена нук­леиновыми кислотами, которые быстро расщепляются фермен­тами микроорганизмов до мономеров и используются микроорга­низмами рубца для белоксинтетической деятельности.

Источники азота, быстро образующие аммиак, способствуют перевариванию целлюлозы и крахмала, поскольку он необходим для питания и размножения целлюлозолитических и амилолити-ческих бактерий. Для синтеза аминокислот из аммиака необходи­мы углеродный скелет и энергия, при этом микроорганизмы спо­собны использовать различные источники углерода (углеводы, изо-валериановую кислоту, ацетат и другие летучие жирные кислоты). Синтез определенных аминокислот требует специфичных угле­родных скелетов: изовалериат для лейцина, 2-метилбутират для изолейцина, изобутират для валина, фенилацетат для фенилала-нина, индол-3-ацетат для триптофана. Наряду с синтезом амино­кислот в рубце происходит всасывание аммиака при его концен­трации 7 мг%. Аммиак с кровотоком поступает в печень, где он ис­пользуется для синтеза мочевины. Аммиак в ионной форме — ион аммония не способен адсорбироваться клеточной мембраной, и только при повышении рН ионы аммония, превращаясь в аммиак, быстро всасываются за счет легкого проникновения через клеточ­ную мембрану. Некоторое количество аммиака может трансформи­роваться в мочевину и в слизистой оболочке рубца.

Второй этап. Промежуточный обмен белков начинается в печени, куда поступают всосавшиеся в желудочно-кишечном тракте аминокислоты. Здесь происходит их трансформация — дезаминиро-вание, переаминирование (или трансаминирование), декарбоксили-рование при участии специфических ферментов и образование но­вых аминокислот с отщеплением амино- и кетогруппы. Безазотис­тые остатки аминокислот используются в синтезе жиров, углеводов и других метаболически значимых соединений. В процессе промежу­точного обмена аминокислот образуются и физиологически актив­ные соединения: при декарбоксилировании — амины (катехолами-ны, гистамин, серотонин) и гамма- аминомасляная кислота.

Начальным звеном биосинтеза белков является транспорт их из крови в клетки, где свободные аминокислоты образуют комп­лексные соединения с АТФ и тРНК и доставляются к рибосомам. Структурные компоненты клетки рибосомы (или их объедине­ние полисомы) «сшивают» аминокислоты в определенной после­довательности и формируют первичную полипептидную цепь. Дальнейшие внутриклеточные превращения полипептидной цепи (приобретение вторичной и третичной структуры за счет включе­ния в состав молекулы фосфатных и кальциевых сшивок) опреде­ляют конечный результат белкового синтеза — появление специ­фичного белка с определенной молекулярной массой и характер­ными свойствами. Наряду с синтезом новых белковых молекул в клетке возможна деградация новообразованного белка под дей-

 

28*

ствием протеиназ, которые являются эндопептидазами и локали­зуются в основном в лизосомах. Если клетка выработала излишнее количество белка или его выведение затруднительно, то включает­ся внутриклеточная система деградации белка, активируются хра­нители гидролитических ферментов (лизосомы) и цитоплазма ос­вобождается от белковых «излишков».

Третий этап. Конечными продуктами белкового обмена являются диоксид углерода, вода и азотсодержащие вещества — мо­чевина, мочевая кислота, аммиак, креатинин, гиппуровая кислота и индикан. Эти продукты должны быть выведены из организма либо обезврежены в ходе дальнейших метаболических реакций. Так, часть аммиака обезвреживается за счет образования глютами-новой кислоты и глютамина либо преобразовывается в менее ток­сичный продукт — мочевину. Удаление печени — основного моче-винобразовательного органа — приводит к аммиачному отравле­нию, которое сказывается прежде всего на состоянии ЦНС. Моче­вая кислота, являющаяся конечным продуктом обмена нуклеи­новых кислот, как и мочевина, выводится из организма через поч­ки. Некоторые количества аммиака могут связываться непосред­ственно в почках с образованием аммонийных солей.

В кишечнике под влиянием гнилостных бактерий белок пищи может преобразовываться в индол и скатол, которые, поступая в кровь, инактивируются за счет связывания с серной кислотой. Образовавшиеся индоксил-серная (индикан) и скатоксил-серная кислоты выводятся с мочой.

При нарушении образования мочевины в печени или прекра­щении выведения продуктов белкового обмена в организме разви­вается гиперазотемия — накопление в крови аммиака, аминокис­лот и полипептидов. Переизбыток полипептидов вызывает значи­тельное падение кровяного давления (пептонный шок), замедле­ние сердечной деятельности и увеличение проницаемости ка­пилляров. Эта реакция обусловлена высвобождением значитель­ных количеств гистамина, который вызывает сосудистые рас­стройства и увеличение кровенаполнения печени за счет сужения печеночных вен, спазм сосудов селезенки и уменьшение объема кровотока почек. Накопление крови в печени и изменения в поч­ках сопровождаются замедлением свертываемости крови. В даль­нейшем развивается порозность капилляров, в крови увеличивает­ся уровень калия, а кальция снижается. Падение активности холин-эстеразы приводит к изменению активности вегетативной нерв­ной системы. При нарушении деятельности почек в моче накап­ливаются до опасных пределов мочевина и индикан, а в крови по­являются фенол, паракрезол и другие токсические продукты, что приводит к тяжелому отравлению организма (уремия). Наряду с почками выведение конечных продуктов белкового обмена осуще­ствляется желудочно-кишечным трактом, потовыми железами и, в' меньшей степени, через легкие с выдыхаемым воздухом.

⇐ Предыдущая57585960616263646566Следующая ⇒

Поделиться:

Воспользуйтесь поиском по сайту: