 |
Строение белка. Рибосомы. Трансляция.
|
|
|
|
Белки – высокомолекулярные полимерные органические вещества, определя-ющие структуру и жизнедеятельность клетки и организма в целом. Структурной единицей, мономером их биополимерной молекулы является аминокислота. В образовании белков принимают участие 20 аминокислот. Белки выполняют следующие функции:
*ферментативную (например, амилаза, расщепляет углеводы);
*структурную (например, входят в состав мембран клетки);
*рецепторную (например, родопсин, способствует лучшему зрению);
*транспортную (например, гемоглобин, переносит кислород или диоксид углерода); •защитную (например, иммуноглобулины, участвуют в образовании иммунитета); *двигательную (например, актин, миозин, участвуют в сокращении мышечных волокон);
*гормональную (например, инсулин, превращает глюкозу в гликоген);
*энергетическую (при расщеплении 1 г белка выделяется 4,2 ккал энергии).
Тиансляция - это такой матричный процесс в ходе которого на основе матрицы (матричной РНК) синтезируется копня -полипегггндная цепь.Как и любой матричный процесс, трансляция делится на несколькоэтапов: инициация, элонгация и тсрмннания.
Инициация начинается с диссоциации рибосом на субъединицы, что’осуществляется с ПОМОЩЬЮ инициирующего фактора 6. 11осле диссоциации к малой субъединице с помощью инициирующего фактора 2 (IF2) и при участии инициирующего фактора I (IFI) и инициирующего фактора 3 (IF3) присоединяется иницииторнан аа-тРНК или стартовая тРНК
Она имеет особое строение, содержит антикодон ЦАУ и несет остаток метионина, приводит к тому, что биосинтез белка у эукариот начинается с метионина, а инициирующим колоном служит колой АУГ.
После взаимодействия малой субьслнницы с мст-тРНК образовавшийся комплекс связывается с мРНК. Этот процесс происходит с участием инициирующего фактора 1,
|
|
|
инициирующего фактора 3 (IF3) и инициирующего фактора 4 (IF4), завершаясь присоединением лидерного участка м.РНК к определенному участку малой субъединицы. ">тап инициации трансляции завершается объединением иннциаторного комплекса с большой субъединицей при участии инициирующего фактора 5 (IF5), вызывающего диссоциацию других инициирующих факторов с выходом их в гиалоплазму В результате этого в рибосоме формируются активные А- Р- Т- и Е-цектры.
Стартовая мет тРНК вместе с иницир кодоном и оба комплиментар триплета оказ в Р центре. При этом следующий за инициирующим кодоном триплет (второй колон) м РНК располагаете в А-«тре, а мептоинноаыи остатог стартовой аа-т РНК — ■ Т-цсктре
Этап элонгации начинается с присоединения к активированной рибосоме второй аа-т.РНК, которая своим антикодоном взаимодействует по правилу комплементарности со вторым кодоном мРНК, находящимся в A-центре. Это событие происходит с помощью элонгирующего фактора 1 (ЕF1), способного связывать любую аа т.РНК, исключая стартовую мет-т.РНК, и транспортировать ее ' рибосому. В результате действия элонгирующего фактора 1 (Ерь создается ситуация при которой в P-центре располагается мет-т РНК
А-центре - вторая аа-т.РНК, а в Т-центре - 2 аминокислотных оотят’Л этих аа-т.РНК.Наличие аминокислотных остатков в Т-центре активно пептидилтрансферазу, локализованную в этом центре кот!) катализирует реакцию транспептидации. Данная реакция заключается в переносе стартового метаонинового остатка на аминокислотный остаток второй аа-т.РНК с образованием пептидной сзязи между ними В результате транспептидации в A-центре образуется леи-m РНК — вторая т.РНК с дипептидом, а в P-центре остается стартовая т РНК аминокислотного остатка, фиксирующаяся ЦЦА-концом в Е-центре.
|
|
|
Этап терминации осущ с пом рилизинг-фактора. Он способен взаимодействовать с терминирующими кодонами и поэтому связывается с A-центром, содержащим один из них. Второй особенностью рилизинг-фактора является то, что после взаимодействия с A-центром он активирует пептидилтрансферазу Т-центра, которая катализирует отщепление полипептида от пеп-т.РНК в P-центре. Однако, релизинг фактор не содержит свободного акцепторного аминокислотного остатка, к которому мог бы присоединится полипептид.
Паразитиформные клещи.(иксодовые, аргазовые, гамазовые)
Тело несегментированное. Рот аппарат – сложно устроенный хоботок (в его состав входят хелицеры и гипостом). Педипальпы – обоняти осязат ф-ии. Развитие с метаморфозом. Яйцо—личинка (3 пары ног)—нимфа (4 пары конечностей, полов сист не развита)—имаго (более крупн разм и развит полов сист). Есть щиток (у самцов заним все тело, у самок не все), дыхательные стигмы, орг выдел мальпиг сосуды. Способны к трансовариальной передаче возбудит болезней послед поколениям.
Иксодовые: от неск мм до 2 см. на пер конце тела рот аппар сильно выступ вперед, осн компонент хоботка-гипостом, несущий острые зубцы. Хелицеры имеют вид зазаубр стилетов, зазаубр с латер сторон. Питание от 15 до 20 дней. Средн кишка имеет многочисл выросты, заполн кровью при пит. У самца вся спин стор покрыта щитком, у самок заним не больше половины. Личинка – 3 пары ход ног, пит кровью ящериц Нимфа – значит крупнее и пит на зайцах, грызунах, после линьки превращ в половозрел особь – пит на КРС, ч-ке, собаках. Заболевания: клещевой весеннее-летний энцефалит. При кровососании – трансмиссивная передача вирусов хозяину-прокормителю, а при откладке яиц – трансовариальная передача след покол клещей. Виды: таежн, собачий, пастбищный.
Аргазовые:рот аппар располаг на вентр стороне и не выступает вперед, щитка на спин стороне нет, есть хитин бугорки и бляшки. В теч жизни пит многократно и на нов хоз. Заболевания: клещевой возвратный тиф. Место обитания: естественные и искусственные закрытые убежища, в осн в теплом климате.
Генные болезни.
К указанным заболеваниям относятся моногенно обусловленные патологические состояния, наследуемые в соответствии с законами Менделя. Генные болезни подразделяют на наследственные нарушения ферментных систем (энзимопатии), дефекты белков крови (гемоглобинопатии), дефекты структурных белков и генные болезни с невыясненным первичным биохимическим дефектом. Энзимопатии. В основе эзимопатии лежат либо изменения активности фермента, либо снижение интенсивности его синтеза. У гетерозигот-носителей мутантного гена присутствие нормального аллеля обеспечивает сохранение около 50% активности фермента по сравнению с нормальным состоянием. Поэтому наследственные дефекты ферментов клинически проявляются у гомозигот, а у гетерозигот недостаточная активность фермента выявляется специальными исследованиями: 1.Наследственные дефекты обмена углеводов (галактоземия — нарушение метаболизма молочного сахара —лактозы).2.Наследственные дефекты обмена липидов и липопротеинов (нарушения обмена липидов плазмы крови, сопровождающиеся увеличением или снижением в крови холестерина, лецитина).3.Наследственные дефекты обмена аминокислот (фенилкетонурия — нарушение обмена фенилаланина).4.Наследственные дефекты обмена витаминов (гомоцистинурия — развивается как результат генетического). 5. Наследственные дефекты обмена пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований (синдром Леша — Найяна, связанный с недостаточностью фермента, который катализирует превращение свободных пуриновых оснований в нуклеотиды, наследуется по Х-сцепленному рецессивному типу).6. Наследственные дефекты биосинтеза гормонов (тестикулярная феминизация, при которой не образуются рецепторы андрогенов). 7.Наследственные дефекты ферментов эритроцитов. Наследуются как по аутосомно-рецессивному, так и по Х-сцепленному рецессивному типу).
|
|
|
Коллагеновые болезни. В основе возникновения этих заболеваний лежат генетические дефекты биосинтеза и распада коллагена — важнейшего структурного компонента соединительной ткани. К этой группе относят болезнь Эллерса — Данлоса, характеризующуюся большим генетическим полиморфизмом и наследующуюся как по аутосомно-доминантному, так и по аутосомно-рецессивному типу, болезнь Морфана, наследующуюся по аутосомно-доминантному типу, и ряд других заболеваний.
|
|
|
