Структура нервно-мышечного синапса
Структура нервно-мышечного синапса в трехмерном изображении показана на рис. 809252134.
Структура нервно-мышечного синапса в двухмерном изображении, которую легко воспроизвести Вам при ответе, показана на рис. 809252137.
Для НМС характерно наличие большого числа изгибов на пресинаптической и, особенно, на постсинаптической мембране. Благодаря этому, вероятно, возрастает площадь контакта пресинапса с постсинапсом, что увеличивает вероятность взаимодействия.
Терминали аксонов содержат большое количество митохондрий и синаптических пузырьков с медиатором (ацетилхолином). В основном везикулы расположены в определенных местах пресинапса - около так называемых активных зон. В норме везикулы не подходят близко к пресинаптической мембране, вероятно, из-за того, что имеют такой же заряд, как и пресинапс, хотя возможно и наличие жесткой структуры, которая удерживает везикулы в подвешенном состоянии. Каждая везикулам содержит примерно по 1000-10000 молекул ацетилхолина.
Синаптическая мембрана аксона и постсинаптическая мембрана мышечного волокна разделены синаптической щелью. В синаптической щели расположен гликокаликс - волокна, которые выполняют опорную функцию (связь механическая). Здесь расположена ацетилхолинэстераза (АХЭ), способная расщеплять ацетилхолин со скоростью 1 мл/мс.
В области синапса мышечное волокно не имеет поперечной исчерченности, характерно скопление митохондрий и ядер.
Гребешки постсинаптической мембраны следуют с интервалом примерно в 1 мкм. На вершине гребешка концентрация холинорецепторов достигает максимальных значений (примерно 20000 рецепторов на 1 мкм кв.), а в устьях - т.е. в глубине - около 1000 рецепторов. Во внесинаптической зоне, естественно, концентрация холинорецепторов меньше - порядка 50 на 1 мкм кв. Молекулярная масса рецепторов нервно-мышечного синапса определена с помощью методики связывания рецептора бунгаротоксином (яд полосатой крайоты - вид змеи) и равна 250.000. Молекула рецептора состоит из 5 субъединиц – 2‑х α, β, γ, δ. Узнающая субъединица - это α. Внешне рецептор похож на гриб. Внутри рецептора проходит ионный канал, пропускающий Na+.
Рецепторы постсинаптической мембраны
Никотиновый рецепторный канал представляет собой гликопротеин, построенный из пяти субъединиц (рис. 809250501, 809252331).
Рис. 809252331. Никотиновый рецептор, формирующий ионный канал.
|
Две a-субъединицы содержат два связывающих ацетилхолин сайта, ассоциированных с каналом. При взаимодействии этих сайтов с ацетилхолином значительно увеличивается вероятность открытия канала. Три других субъединицы b-субъединица, g-субъединица и d-субъединица доукомплектовывают протеин. Субъединицы, полипептидные цепи которых четыре раза пронизывают липидный бислой, с внешней стороны гликозилированы, а внутри взаимодействуют с белками тубулинового и актинового цитоскелета.
Электронная микроскопия показывает, что никотиновый рецепторный канал - это симметричная структура, похожая на цилиндр, живой поясок с каналом в центре. Приблизительно по одной трети протеина выступает с обеих сторон плазмалеммы наружу и внутрь клетки, остальная часть находится в толще мембраны. Наружный выступ напоминает воронку, являющуюся входом в канал.
|
|
Никотиновые каналы обладают лишь относительной специфичностью. Они обеспечивают диффузию любых катионов. Поскольку покоящаяся мембрана имеет потенциал близкий к равновесному потенциалу для K+, то это означает, что будет диффундировать много больше ионов натрия Na+ и кальция Ca2+ внутрь клетки, чем калия K+ наружу. Это является причиной деполяризации постсинаптической мембраны и возбуждения мышечной клетки. В отличие от других синапсов, этот вид деполяризации получил название потенциала концевой пластинки (ПКП).
Варианты изображения
Н-холинорецептора
(nicotinic acetylcholine receptors)
[33] |
http://www.nature.com/nrn/journal |
http://journals.cambridge.org/ |
http://media-2.web.britannica.com/eb-media |
Рецептор изображен синим, фосфолипидные головки мембраны желтым и прикрепленный цитоплазматический белок розовым. Рецептор приблизительно 12 нм длиной выдвинут приблизительно на 6.5 нм во внеклеточное и на 1.5 нм во внутриклеточное пространство. Узкая пора (длинная стрелка) диаметром ~2 нм сформирована кольцом из пяти aльфа-спиралей. Участок связывания АХ выглядит как карман (короткая стрелка) в aльфа-субъединице и расположен приблизительно в 5 нм от ворот. (По данным Найджела Унвина, MRC Лаборатория Молекулярной Биологии, Кембриджа.) http://medbiol.ru/medbiol/cell_sign3/00033e4a.htm |
Воспользуйтесь поиском по сайту: ©2015 - 2025 megalektsii.ru Все авторские права принадлежат авторам лекционных материалов. Обратная связь с нами...
|