 |
Химическая природа ферментов. Сходство и различие ферментов и небиологических катализаторов.
|
|
|
|
Химическая природа ферментов. Сходство и различие ферментов и небиологических катализаторов.
Ферменты – белки с каталитической активностью, то есть они участвуют во всех химических реакциях, происходящих в организме человека. Ни одна реакция не осуществляется без участия ферментов.
Сходство:
1) Не расходуются в процессе реакции.
2) Не инициируют реакцию, противоречащих законам термодинамики.
3) Снижают энергию активации реакции.
Различия:
1) Ферменты активны в мягких условиях, так как они являются белками: 37 С и нормальных значениях рН.
2) Ферменты обладают специфичностью действия.
3) Активность ферментов регулируется.
Вещество, которое превращается ферментом, называется субстратом.
Строение ферментов. Простые и сложные ферменты.
По химическому составу ферменты бывают: простые и сложные.
Простые ферменты имеют только белковую часть, то есть, состоит из аминокислот. Сложные ферменты включают белковую часть и небелковую часть.
Белковая часть – апофермент. Небелковая часть – кофактор.
Кофакторы делятся на 2 группы:
1) Коферменты – непрочно связаны с белковою частью ферментов и в процессе катализа кофакторы отделяются от апофермента.
2) Простетические группы – прочно связаны с апоферментом и не отделены в процессе катализе.
Главное условие превращения субстрата это присоединение субстрата к активному центру фермента. Активный центр простого фермента представлен группой аминокислот, тогда как активный центр сложного фермента включает аминокислоту и небелковую часть.
При присоединении субстрата в активном центре фермента образуются ионные, гидрофобные, водородные связи, то есть субстрат и его фермент комплементарны. Кроме того, фермент содержит участки, узнающие субстрат, то есть они определяют специфичность действия фермента.
|
|
|
Энзимотерапия.
Использование ферментов в качестве терапевтических средств имеет много ограничений вследствие их высокой иммуногенности. Тем не менее, энзимотерапию активно развивают в следующих направлениях:
Заместительная терапия - использование ферментов в случае их недостаточности;
Элементы комплексной терапии - применение ферментов в сочетании с другой терапией.
Системная энзимотерапия - это лечение с помощью целенаправленно составленных смесей гидролитических ферментов, лечебная эффективность которых основана на комплексном воздействии на ключевые процессы, происходящие в организме.
Механизм действия ферментов. Специфичность ферментов. Виды специфичности.
Процесс из 3 этапов:
1) Образование фермент – субстратного комплекса. Субстрат связывается с активным центром фермента. Ранее было высказано предположение Фишера о том, что субстрат подходит ферменту, как ключ к замку – гипотеза жёсткого соответствия. Позже Кошланд предложил гипотезу индуцированного соответствия. В процессе сближения фермент и субстрат меняют свою конформацию таким образом, что становится возможным взаимодействие между ними.
В процессе формирования субстратного комплекса, возникает пространственное и химическое соответствие между ферментом и субстратом. Отсюда вытекает понятие специфичности действия ферментов: это способность превращать определенный субстрат.
2) Превращение субстрата ферментом: транспорт функциональных групп, перенос электронов, разрыв старых связей, образование новых и тд.
Образование продуктов реакции.
3) Отделение продуктов реакции от ферментов.
ВИДЫ СПЕЦИФИЧНОСТИ:
А) абсолютная специфичность - фермент превращает только один субстрат. Например, фермент аргиназа гидролизует только аргинин.
|
|
|
Б) относительная специфичность - фермент действует в отношении определенных связей в группе субстратов (сложноэфирные связи в триацилглицеролах расщепляет фермент липаза). (пептидные связи во многих белках расщепляются пептидазами).
В) Стереоспецифичность - фермент действует в отношении определенного стереоизомера.
Г) Каталитическая специфичность – фермент катализирует превращение присоединённого субстрата по одному из возможных путей его превращения, это свойство обеспечивается строением активного центра фермента.
Функциональные центры ферментов. Их роль в работе ферментов.
Функциональные центры - участки поверхности молекулы фермента ответственное за взаимодействие с другими белками, причем белками или обладающими каталитической активностью (ферментами) или белками, не обладающими каталитической активностью.
Активный центр ферментов
Фермент вызывает реакцию только когда вступает в контакт с субстратом после образования фермент-субстратного комплекса (ES)
E+S ES E+P (продукт реакции)
В образовании ES комплекса принимает участие активный центр фермента. Он построен из радикалов аминокислот. Они занимают своё место в пространстве.
Активный центр фермента – зона связывания (связывание субстрата) + зона каталитическая (каталитический процесс)
Активный центр образован и радикалами аминокислот, и небелковой частью (кофактором). Последний представлен водорастворимыми витаминами или их производными.
Роль водорастворимых витаминов – обеспечение химических реакций в организме, являются биокатализаторами химических реакций в организме.
|
|
|
