 |
Влияние ферментов на технологические свойства, качество и сохраняемость продовольственного сырья и пищевых продуктов
|
|
|
|
Велика роль ферментов при хранении и переработке пищевых продуктов, особенно свежих плодов, ягод, грибов, овощей, муки, крупы, макаронных изделий, мяса, рыбы, молока, яиц, в производстве растительных масел и хранении масличных семян.
Ферменты, оказывающие влияние на технологические свойства продовольственного сырья, качество и сохраняемость пищевых продуктов, принадлежат преимущественно к двум классам: классу оксидоредуктаз и классу гидролаз.
Ферменты класса оксидоредуктаз. Из них наиболее важны полифенолоксидаза, аскорбинатоксидаза, липоксигеназа, тирозиназа
Полифенолоксидаза содержится в грибах и высших растениях. Представляет собой медьсодержащий белок. Действием полифенолоксидазы объясняется потемнение поверхности разрезанного яблока или картофельного клубня. Она участвует в окислении полифенолов и дубильных веществ, происходящем при скручивании и завяливании чайного листа; ее действием объясняется также потемнение плодов и овощей при сушке.
Система полифенолоксидазы, полифенолов и соответствующих хинонов может окислять аскорбиновую кислоту в дегидроаскорбиновую.
В растениях имеется и особая оксидаза, осуществляющая превращение аскорбиновой кислоты в дегидроаскорбиновую. Называется она аскорбинатоксидаза, также являющаяся медьсодержащим белком. Высокой активностью отличается аскорбинатоксидаза в тыкве, капусте и кабачках.
Тирозиназа окисляет тирозин с образованием темноокрашенных соединений, называемых меланинами.
Активная тирозиназа содержится в грибах и ржаной муке. Темный цвет ржаного хлеба объясняют действием именно тирозиназы. Каталитическое действие тирозиназы является причиной потемнения макарон при сушке. Поэтому макаронную муку проверяют на тирозиназную активность. Мука с высокой тирозиназной активностью является нежелательным для производства макаронных изделий.
|
|
|
В некоторых видах продовольственного сырья присутствует фермент липоксигеназа, катализирующий окисление кислородом воздуха некоторых ненасыщенных высокомолекулярных жирных кислот в свободном и связанном состоянии.
Липоксигеназа не содержит ни меди, ни железа. Это – белок-глобулин. Наиболее активна липоксигеназа в семенах сои; семена других бобовых культур и злаков содержат значительно менее активную липоксигеназу.
Из всех ненасыщенных жирных кислот липоксигеназа окисляет с достаточной скоростью лишь линолевую и линоленовую кислоты.
Окисление таких жирных кислот приводит к образованию гидроперекисей. Они, в свою очередь, обладая весьма высокой окислительной способностью, могут окислять далее новые порции ненасыщенных жирных кислот, каротиноиды, витамин А, аминокислоты, хлорофилл, аскорбиновую кислоту. Так как липоксигеназа катализирует вторичное окисление каротиноидов, сопровождающееся потерей характерной для них желтой (кремовой) окраски, ее применяют для отбеливания пшеничной муки.
Липоксигеназа играет важную роль при разрушении каротина в процессе сушки и хранения различных пищевых продуктов. Отметим также, что липоксигеназа играет существенную роль в процессах прогоркания муки и крупы при хранении.
Ферменты класса гидролаз. Триацилглицероллипаза, или просто липаза, катализирует гидролиз сложноэфирных связей в молекулах моно-, ди- и триацилглицеролов.
Липазы различного происхождения весьма существенно различаются между собой по свойствам и характеру действия.
В организме животных и человека наиболее активная липаза содержится в соке, выделяемом поджелудочной железой, а также в печени.
|
|
|
В растениях и микроорганизмах липаза содержится в двух формах- в растворимом и нерастворимом. Нерастворимая липаза содержится в семенах клещевины.
Липаза, содержащаяся в семенах злаков, многих масличных культур и в микроорганизмах, в противоположность клещевинной липазе является растворимой.
Липаза имеет большое значение при хранении муки и крупы, особенно содержащих значительные количества жира (например, пшена). При повышенной влажности этих продуктов и высокой температуре хранения липаза быстро расщепляет жиры с образованием свободных жирных кислот, что увеличивает кислотное число (кислотность) продукта и приводит к быстрому прогорканию.
Пектаза (пектинэстераза) – один из ферментов, осуществляющих гидролиз пектиновых веществ. Как известно, растворимый пектин - сложный эфир полигалактуроновой кислоты и метилового спирта. Именно эту сложноэфирную связь и расщепляет пектаза с образованием свободной полигалактуроновой кислоты и метилового спирта. Пектазы много в картофеле, плодах цитрусовых растений.
Фермент миросульфатаза гидролитически расщепляет гликозид синигрин семян черной горчицы с образованием бисульфата калия.
Фитаза – фермент, отщепляющий остатки фосфорной кислоты от инозитфосфорной кислоты, которая в виде кальций-магниевой соли представляет собой фитин. Активная фитаза содержится в дрожжах и семенах, в том числе злаковых. Фитаза играет большую роль в качестве фактора пищевой ценности хлеба. Инозитфосфорная кислота, образуя нерастворимые соли с кальцием,препятствует его усвоению организмом. Поэтому фитаза дрожжей и муки, расщепляющая в процессе брожения теста большую часть содержащейся в нем инозитфосфорной кислоты, способствует лучшему усвоению солей кальция.
Амилазы – ферменты, под действием которых происходит гидролиз крахмала с образованием декстринов и мальтозы. Наиболее активные амилазы содержатся в слюне, в соке поджелудочной железы человека и животных, в плесневых грибах, в проросшем зерне.
Амилазы гидролизуют как неизмельченные крахмальные зерна. так и клейстер. Однако действие амилазы на неизмененные или даже механически поврежденные крахмальные зерна является весьма слабым по сравнению с их действием на оклейстеренный крахмал. Поэтому в отраслях пищевой промышленности осахаривание крахмала солодом как источником активной амилазы производится лишь после заваривания муки или измельченного картофеля. Амилазы представлены тремя ферментами –α-амилазой, β-амилазой и глюкоамилазой.
|
|
|
Ни α-амилаза, ни β-амилаза в отдельности не могут полностью гидролизовать крахмал или гликоген с образованием мальтозы. В проросшем зерне пщеницы и ржи содержится весьма активная α-амилаза. Поэтому в процессе брожения теста из муки, полученной из проросшего зерна, в нем накапливается значительное количество декстринов, придающих мякишу хлеба плохую эластичность, заминаемость, недостаточную пористость и неприятный вкус. Поскольку α-амилаза весьма чувствительна к высокой кислотности и резко снижается при этом ее активность, то тесто из муки, полученной из проросшего зерна, замешивают обычно на так называемых жидких дрожжах или молочнокислых заквасках. Таким образом обеспечивают накопление в тесте повышенного количества молочной кислоты, угнетающей а-амилазу и образование декстринов.
Глюкоамилаза гидролизует крахмал с образованием преимущественно глюкозы и небольшого количества декстринов. Поэтому с его помощью получают глюкозную патоку и кристаллическую глюкозу.
Протопектиназа – фермент, расщепляющий протопектин. В результате образуется растворимый пектин.
Препараты,содержащие ферменты, гидролитически расщепляющие пектиновые вещества, получают из плесневых грибов. Эти препараты применяются в пищевой промышленности для осветления фруктовых соков, а также плодовых и виноградных вин, в которых обычно содержится большое количество растворимого пектина, затрудняющего фильтрование и являющегося причиной их недостаточной прозрачности.
Протеазы – это ферменты, катализирующие гидролиз белков и пептидов. Их еще называют пептид-гидролазами. Протеазы обычно делят на пептидазы и протеиназы. Велика роль протеаз в процессах послеубойных изменений мяса, особенно говядины. В частности, такое явление, как созревание мяса, во многом связано с действием протеолитических ферментов, т.е. протеаз.
|
|
|
Из лиаз отметим лизиндекарбоксилазу, катализирующую декарбоксилирование лизина с образованием пентаметилендиамина, больше известного под названием кадаверин (трупный яд). Трупный яд образуется при гниении белков мяса и других видов. При ферментативном декарбоксилировании орнитина образуется тетраметилендиамин, известный еще как путресцин (гнойный яд). Микроорганизмы вызывают гниение белковых веществ в больших масштабах, особенно при хранении скоропортящихся животных продуктов из-за высокого содержания в них (продуцирования) соответствующих ферментов.
3.9. Использование ферментов в пищевой промышленност и
Главными свойствами ферментов, на которых основывается эффективность практического применения ферментных препаратов, является их специфичность и высокая лабильность. Возможность осуществить необходимые химические изменения одного вещества, не затронув остальных составных частей обрабатываемого материала, дает большие преимущества при переработке различных видов пищевого сырья.
Так как наибольшее практическое применение получили гидролитические ферменты, правомерно сравнить ферментативный гидролиз с кислотным гидролизом того же сырья.
Особое значение приобретает замена кислотного гидролиза ферментативной обработкой в отраслях продовольственного комплекса, когда требуется удалить или расщепить те или иные составные части сырья, полупродуктов и даже готовых продуктов, не изменив при этом вкуса и аромата.
Потребность в широком использовании в пищевой промышленности ферментов, особенно получаемых из микроорганизмов, связана с возможностью осуществления необходимых химических изменений, не прибегая к сильнодействующим реактивам и высоким температурам.
Ферменты невозможно получить при помощи химического синтеза, поэтому стоит вопрос об экономической целесообразности того или иного вида сырья для получения ферментов. Ферменты содержатся во всех без исключения растительных и животных организмах и клетках микроорганизмов, однако использование их для извлечения ферментов становится возможным, когда в материале содержится достаточно большое количество ферментов и их выход будет достаточно высоким.
Из всех видов сырья животного происхождения богаты ферментами поджелудочная железа и слизистая оболочка желудка животных, что и позволило использовать эти по сути своей отходы мясной промышленности для извлечения ферментов. При этом получают ферментный препарат панкреатин, содержащий амилазу, протеиназы, липазу и некоторые другие ферменты. Из этих же видов сырья получают высокоочищенные пепсины, трипсины, хемотрипсины и липазу.
|
|
|
Однако для широкого использования в отраслях продовольственного комплекса животные протеазы малодоступны из-за ограниченных ресурсов сырья.
Важное промышленное значение имеет сычужный фермент, или ренин, выделяемый из четвертого отдела желудка телят и ягнят. Этот фермент используется в сыроделии и отличается от пепсина тем, что, обладая высокой свертывающей сполсобностью, не вызывает глубокого протеолиза казеина. Высушенные желудки телят и ягнят измельчают и экстрагируют фермент солевыми растворами. Добавлением дополнительного количества соли фермент выделяют и доводят до требуемых кондиций.
Важную роль играет и липаза. Пикантный и характерный вкус итальянских сыров обусловлен действием добавленной в молоко преджелудочной эстеразы.
Проводятся работы по замене реннина микробными протеиназами, однако они имеют те же недостатки, что и пепсин.
В пищевой промышленности также находят применение ферменты растительного происхождения. Широко известны такие растительные протеиназы, как папаин, бромелин и фицин.
Папаин получают из млечного сока плодов дынного дерева – папайи. На плодах дынного дерева, достигших определенной величины, делают продольные насечки и собирают вытекающий млечный сок. После серии обработок получают преперат папаина, пригодный для использования в пищевой промышленности. Он широко применяется в некоторых странах для мягчения мяса. Скорость мягчения при этом возрастает в десятки раз по сравнению с автолитическим путем такого мягчения. Ферментативной обработке рекомендуется подвергать такие части говяжьей туши, которые полноценны по своему белковому составу, но непригодны для использования при приготовлении натуральных полуфабрикатов из-за повышенной жесткости.
В некоторых странах для мягчения мяса применяют препараты протеиназ, полученные из плесневых грибов.
Препараты протеолитических ферментов применяют также с целью ускорения созревания рыбы, в частности сельди.
Бромелин получают из стеблей ананаса, фицин – из сока деревьев и листьев рода Ficus (инжирное дерево). Фицин также применяют для мягчения мяса.
В некоторых странах применяются ферментные препараты, полученные из солода, используемые для улучшения качества хлеба. В нашей стране такое производство считается экономически невыгодным.
В последнее время в общественном питании и домашней кулинарии находит применение киви как богатый источник протеолитических ферментов. Его назначение также – мягчение мяса.
Препараты липоксигеназы успешно используются в пищевой промышленности, в частности для придания муке очень белого цвета. Это достигается путем обесцвечивания каротина его биохимическим окислением.
Однако, в целом следует отметить, что даже перечисленные виды растительного и животного сырья не могут служить основой для создания крупного промышленного производства ферментов, которое могло бы удовлетворить потребности пищевой и других отраслей экономики и социальной сферы.
Поэтому основным источником для получения ферментов являются культуры микроорганизмов. Микроорганизмы представляют собой неограниченный источник сырья для получения ферментов.
Очень важно, что большинство микроорганизмов, из которых выделяют ферменты, способны расти на относительно простых и дешевых питательных средах.
Добавление ферментных препаратов, полученных из микроорганизмов, к пшеничной муке сокращает процесс хлебопечения и улучшает вкус хлеба.
При переработке плодов и овощей применение ферментов или ферментных препаратов позволяет увеличить выход соков, вин, овощных пюре, облегчает процесс осветления соков и вин, улучшает качество продуктов. Увеличение выхода сока из растительных тканей связано с интенсификацией таких процессов, как гидролиз целлюлозы, гемицеллюлоз, протопектина, пектина и других веществ. Для этих целей используются целлюлазы,, протопектиназы, пектинэстеразы, полигалактуроназы и другие ферменты.
Вкус соков нередко ухудшается из-за присутствия в плодах полифенолов. Этот недостаток можно устранить использованием некоторых оксидаз.
Для того, чтобы хорошо осветлить соки и избежать их помутнения при хранении, важно полностью прогидролизовать содержащиеся в них белки, что достигается использованием протеаз.
В производстве соков чаще используются не индивидуальные ферменты, а концентрированные ферментные препараты, содержащие различные гидролазы, расщепляющие компоненты, обусловливающие мутность.
Липазы микроорганизмов в сочетании с другими ферментами используются для биологической очистки сточных вод. Кислая липаза применяется в хлебопечении, что содействует отдалению черствения хлеба. Липолитические ферменты в промышленных масштабах применяются для ферментации яичного желтка, улучшения его эмульгирующих и структурных свойств.
Ферментативные технологии стали настоящим масложировой отрасли. Энзимно переэтерифицированные масла имеют не только улучшенные органолептические свойства, но и большую усвояемость. Маргарины, полученные методом энзимной переэтерификации, имеют более низкие значения перекисного числа, чем маргарины химической переэтерификации. Низкие значения перекисных чисел переэтерифицированных с использованием ферментов жиров позволяют получать на их основе продукты, отличающиеся более высокими сроками годности.
Целлюлазу и протеазы используют для извлечения масел из копры, грецких и кедровых орехов вот уже более 80 лет. Начиная с 1971 года, комплекс ферментов используется для обработки жмыхов и шротов для увеличения выхода масла и повышения их пищевой ценности.
В отечественной практике запатентован способ извлечения масла из высокомасличного сырья с предварительной ступенчатой обработкой ферментами.
В связи с интенсивным развитием биотехнологий области применения ферментных препаратов и ферментов в отраслях продовольственного комплекса расширяются и имеют большие перспективы.
4. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ
|
|
|
