 |
Полунасыщенном растворе сульфата аммония
|
|
|
|
4. полунасыщенном растворе сульфата меди
5. насыщенном растворе сульфата аммония
#q127
Смесь белков с различной молекулярной массой можно
Разделить
Гель-фильтрацией
Ультрафильтрацией через фильтры с молекулярным
Размером пор
3. диализом
Ультрацентрифугированием
Высаливанием
#q128
Положительную ксантопротеиновую реакцию дают
Фенилаланин
2. метионин
Триптофан
4. аргинин
5. аспарагин
#q129
Шапероны участвуют в образовании
1. первичной структуры белков
2. первичной структуры нуклеиновых кислот
Третичной структуры белков
4. четвертичной структуры белков
5. сложных белковых комплексов
#q130
Гидрофильными аминокислотами являются
1. фенилаланин
2. лейцин
Треонин
Серин
5. аланин
#q131
Фолдинг белка - это
1. формирование первичной структуры
2. модификация аминокислотных остатков
Формирование третичной структуры
4. транспорт в митохондрии
#q132
Аминокислоты, незаменимые для человека
Изолейцин
2. аланин
3. глицин
Валин
5. аспарагин
#q133
Гидрофильные аминокислоты – аминокислоты с положительным зарядом в радикале
Гистидин
2. валин
Аргинин
Лизин
5. изолейцин
#q134
Аминокислота, являющаяся производным глутаровой кислоты
1. аспарагиновая кислота
Глутаминовая кислота
3. аргинин
4. лизин
5. гистидин
#q135
Избыточным отрицательным зарядом обладают аминокислоты
1. аспарагин
2. глутамин
Глутамат
4. аргинин
Аспартат
#q136
Белки с различной молекулярной массой нельзя разделить, используя
Трихлоруксусную кислоту
Гидроксид натрия
|
|
|
Сульфат меди
4. сульфат аммония
#q137
Положительно заряженные белки
1. альбумины
2. глобулины
3. глутелины
Гистоны
Протамины
#q138
К простым белкам нельзя отнести – сложные белки
1. протамины
Миоглобин
3. гистоны
Флавопротеины
Гемоглобин
#q139
Для очистки белков от солей используют методы
Гель-фильтрации
Диализа
3. бумажной хроматографии
4. гидролиза
5. все вышеперечисленные
#q140
Положительную реакцию Фоля дают
1. триптофан
2. гистидин
Метионин
4. треонин
Цистеин
#q141
Наиболее прочные связи в молекуле белка
Пептидные
2. дисульфидные
3. водородные
4. ионные
5. гидрофобные
#q142
Субъединичный состав олигомерных белков определяет
1. первичную структуру
2. вторичную структуру
3. третичную структуру
Четвертичную структуру
5. доменное строение
#q143
Фермент амилаза относится к
1. оксидоредуктазам
Гидролазам
3. лиазам
4. синтетазам
5. изомеразам
#q144
Смесь ферментов нельзя разделить
1. высаливанием
Диализом
3. гель-фильтрацией
4. электрофорезом
5. ионообменной хроматографией
#q145
Фермент, который катализирует превращение альдоз в кетозы должен быть
Отнесен к классу
1. оксидоредуктаз
2. трансфераз
3. гидролаз
Изомераз
5. лиаз
#q146
Фермент холинэстераза гидролизует связи
Сложноэфирные
2. гликозидные
3. пептидные
4. дисульфидные
5. водородные
#q147
Молекула гема состоит из четырех колец производных
Пиррола
2. пурина
3. пиримидина
4. имидазола
5. пиридина
#q148
Активировать ферменты могут
Субстрат
Аллостерический активатор
3. продукт реакции
Кофактор
Изменение рН
#q149
Один катал - это
Количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в
секунду при стандартных условиях
2. количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента
|
|
|
за 1 секунду
3. число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента
4. количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата
в минуту при стандартных условиях
5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату
#q150
Участку ДНК - ГТАЦАГ будет комплементарна последовательность РНК
1. ЦУГУАЦ
ЦАУГУЦ
3. ЦТГТАЦ
4. ЦАТГТЦ
5. ГАЦАТГ
#q151
Нуклеотидом является
1. аденин
2. аденозингидролаза
3. цитидин
4. прион
Аденозинмонофосфат
#q152
В молекуле ДНК неверно
1. А+Ц = Г+Т
2. А = Т
3. Г = Ц
4. А+Т = Г+Ц
5. Г+А = Ц+Т
#q153
Молекула гемоглобина
1. мономер
2. димер
3. тример
Тетрамер
5. гексамер
#q154
Какой процесс реализуется путем необратимой модификации фермента
1. аллостерическая регуляция
2. конкурентное ингибирование
Активация проферментов
4. связывание апофермента с коферментом
5. фосфорилирование гидроксильных групп серина в молекуле фермента
#q155
Фермент каталаза относится к
Оксидоредуктазам
2. трансферазам
3. гидролазам
4. лиазам
5. изомеразам
#q156
В активном центре фермента не может связаться
1. субстрат
2. продукт
3. кофермент
4. конкурентный ингибитор
Аллостерический эффектор
#q157
Общее количество субъединиц в лактатдегидрогеназе
1. две
2. три
Четыре
4. шесть
5. восемь
#q158
Неокрашенный белок
Пепсин
2. каталаза
3. миоглобин
4. гемоглобин
5. цитохром С
#q159
Простетической группой гликопротеинов могут быть
Галактоза
Глюкозамин
3. глутаминовая кислота
4. аспарагиновая кислота
5. все вышеперечисленные вещества
#q160
Активировать апофермент может
1. субстрат
2. аллостерический активатор
3. продукт реакции
Кофермент
5. изменение рН
#q161
Нуклеиновые кислоты отличаются от белков тем, что
1. это высокомолекулярные соединения
2. имеют сложную пространственную структуру
3. поглощают свет в УФ области спектра
4. состоят из мономеров
Не содержат аминокислотных остатков
#q162
Одна международная единица ферментативной активности - это
1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта
в секунду при стандартных условиях
|
|
|
2. количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента
за 1 секунду
3. число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента
Количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата
в минуту при стандартных условиях
5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату
#q163
Нуклеозидом является
1. цитозин
2. урацил
3. тимин
Гуанозин
5. аденозинтрифосфат
#q164
Серповидно-клеточная анемия связана с заменой в молекуле гемоглобина
Глу на вал
2. глу на асп
3. вал на лей
4. вал на цис
5. гли на асп
#q165
Аллостерический эффектор
1. конкурирует с субстратом за связывание в активном центре
|
|
|
