Система энергообеспечения. Каркасно-двигательная система и ее биологическое значение

Система энергообеспечения

Митохондрии — крупные мембран­ные органоиды клетки, которые можно различить в световой микроскоп. Мито­хондрии присутствуют во всех эукарио­тических клетках человека, кроме эри­троцитов и кератиноцитов. Они имеют обычно округлую, удлиненную или нитевидную формы. Иногда, например, в мышечных волокнах, митохондрии ветвятся, образуя сложные трехмер­ные структуры. Количество митохондрий в клетке колеблется в широких пределах (от 1 до 100 тыс. и более) и зависит от потребностей клетки в энер­гии. Митохондрии имеют наружную и внутреннюю мембраны, между кото­рыми располагается узкое (10—20 нм) перимитохондриалъное пространство.

 

На внутренней поверхности увеличенного фрагмента кристы видны небольшие выпуклости, обращенные в митохондриальный матрикс, которые содержат ферментные системы, обес­печивающие процессы дыхания. На­ружная мембрана гладкая и по своему составу сходна с плазмалеммой. Она содержит большое количество белка-порина, формирующего водные кана­лы, и проницаема для ионов, амино­кислот, нуклеотидов, сахаров и других малых молекул. В ней располагаются мультиферментные комплексы синтеза ацетилкофермента А и фосфолипазы, а также моноаминооксидазы. Внутрен­няя мембрана ограничивает полость митохондрий — митохондриальный ма­трикс — и образует кристы, направленные внутрь впячивания.

На кристах имеются грибовидные выро­сты — оксисомы или F₁-частицы, в ко­торых локализуется мультиферментная система АТФ-синтетаза.

В состав внутренней мембраны вхо­дит фосфолипид — кардиолипин, де­лающий ее непроницаемой для ионов, в том числе для протонов. Во внутрен­нюю мембрану встроены ферментные системы транспорта электронов, АТФ-синтетазный ферментный комплекс; а также транспортные белки, регулиру­ющие транспорт метаболитов в матрикс и из него. В матриксе содержатся коль­цевые молекулы митохондриальной ДНК (мтДНК), различные включения, а также молекулы мРНК, транспорт­ной РНК (тРНК) и рибосомы, сходные по строению с рибосомами бактерий. Здесь же располагаются ферменты, пре­вращающие пируват и жирные кислоты в ацетил-КоА, и ферменты реакций цикла Кребса.

 

 

Митохондриальная ДНК имеет не линейную, как в хромосомах ядра, а кольцевую фор­му. Она кодирует примерно 5% всех белков митохондрий. Остальные 95% митохондриальных белков кодируются ядерной ДНК и синтезируются на сво­бодных рибосомах в цитоплазме клетки.  Главная функция митохондрий — синтез АТФ, основного источника энергии для обеспечения жизнедеятельности клетки. Поэтому митохондрии на­зывают «энергетическими станциями» метки. К побочным функциям митохондрий относятся синтез некоторых аминокислот (глутаминовой аминокис­лоты, цитруллина), стероидных гормо­нов, а также активное накопление ионов Са²⁺. Большую роль митохондрии игра­ют и процессах апоптоза.

Образуются митохондрии путем де­ления надвое, внутреннего и наружного почкования.

 

КАРКАСНО-ДВИГАТЕЛЬНАЯ СИСТЕМА И ЕЕ БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ

Каркасно-двигательная система (цитоскелет ) клетки, подобно скелету и мышечной системе организма, осу­ществляет фиксацию составных частей клетки в определенном положении и обеспечивает клеточные формы дви­жения. Большую роль эта система играет также в процессах, связанных с делени­ем клетки. Опорно-двигательная систе­ма клетки образована тремя основными элементами: микротрубочками, микрофиламентами и промежуточными филаментами.

 

 

 

 

 

 

 

Указанные элементы входят также в состав ряда других более сложно организованных органелл (ресничек, жгутиков, микро­ворсинок, клеточного центра) и клеточ­ных соединений (десмосом и др. ).

Микротрубочки — полые цилиндры: диаметром 22—28 нм, длина которых: широко варьирует. Их стенка состоит из спиралевидно уложенных нитей — протофиламентов толщиной 5 нм, об­разованных глобулярными белками — тубулинами. Молекула тубулина пред­ставляет собой гетеродимер, состоящий из двух разных субъедниц: α -тубулина и β -тубулина, которые при ассоциации образуют собственно белок тубулин. Такая конструкция обеспечивает необходимую прочность микротрубочек при минимальной их массе. Микротрубочки очень лабильные структуры постоянно находящиеся в состоянии полимеризации и деполимеризации их концевых участков.   

У большинства микротрубочек один конец, обозначаемый как минус («-») закреплен, а другой конец — плюс («+») — свободен и участвует в их удлинении в результате реакций полимеризации и деполимеризации тубулинов.

Большую роль в образовании микротрубочек играют особые мелкие сферические тельца — сателлиты (oт англ. satellite — спутник), которые называют также центрами организации микротрубочек. Сателлиты содержатся в клеточном центре и базальных тель­цах ресничек.

Микротрубочки обеспечивают вну­триклеточный транспорт и направленное перемещение секреторных, транс­портных пузырьков, органелл и других структур клетки. Движение указанных частиц вдоль микротрубочек осуществляется «боковыми ручками», специальными молекулярными структура­ми, образованными разнообразными крупными «моторными» белками ки­незинами и динеинами, ассоциирован­ными с микротрубочками. Кинезины переносят транспортные, секреторные пузырьки и органеллы клетки от центра ее к периферии, динеины — от пе­риферии к центру. Боковая ручка избирательно связывается с определенной частицей и, изгибаясь, передает ее на  следующую ручку и т. д. Благодаря со­пряженным волнообразным движениям таких ручек частица передвигается вдоль микротрубочки.

 

 

Микротрубочки структурно более сложны чем актиновые филаменты, но они также и высоко динамичны и грают разные и важные роли в клетке. Микротрубочки – это полимеры белка тубулина. Сам тубулин – это гетеродимер, образованный из двух близкородственных глобулярных белков – α - и β -тубулина, в каждой из которых насчитывается 445-450 аминокислотных остатков, субъединицы связаны прочно друг с другом ковалентной связью. (Figure 16–42A).

 

Эти два тубулиновых белка находятся только в гетеродимерной форме, и каждый мономер – α и β – имеет сайт связывания с одной молекулой ГТФ. Молекула ГТФ, связанная с α -тубулином, заперта в ловушке, поскольку находится внутри димера – в месте взаимодействия мономеров, и она никогда не гидролизуется и не обменивается, поэтому её можно рассматривать как составную (интегральную) часть димерной структуры. А вот нуклеотид в β -тубулине может быть либо в форме ГТФ, либо в ГДФ и также может обмениваться в растворимой форме (неполимеризованной) тубулинового димера. Тубулин присутствует во всех эукариотических клетках, и он существует во множестве изоформ. Тубулины дрожжей и человека идентичны на 75% по аминокислотной последовательности. У млекопитающих существует как минимум 6 форм α -тубулина и такое же число β -тубулинов, каждый их которых кодируется своим геном. Различные формы тубулина очень похожи, и в общем случае они могут сополимеризоваться в пробирке в смешанные микротрубочки. Тем не менее, эти разные тубулины могут находиться в клетке в разных местах и тканях, а также выполнять слегка отличные функции. В качестве наглядного примера можно привести паралич глазного яблока (оно не может двигаться) из-за паралича окулярного нерва, причиной которого служат мутации в определенном гене β -тубулина. Многие неврологические болезни человека связаны со специфическими мутациями в разных тубулиновых генах.

 

Микротрубочка – это полая цилиндрическая структура, построенная из 13 параллельных протофиламентов, каждый из которых состоит из α β -тубулиновых гетеродимеров, уложенных стопкой способом «голова к хвосту», а затем свернутых в трубку. (Figure 16–42B–D). При сборке микротрубочек формируются два новых белок-белковых контакта. Вдоль продольной оси микротрубочки верхушка β -тубулиновой молекулы образует место взаимодействия с низом α -тубулиновой молекулы соседнего гетеродимера. Такое взаимодействие очень схоже с тем, что удерживает α и β -мономеры вместе в димерной субъединице, при этом энергия связи высока. Перпендикулярно этому взаимодействию соседние протофиламенты формируют латеральные контакты. В этом направлении основные латеральные контакты образуются между мономерами того же типа (то есть α – α и β – β ). Поскольку продольные и латеральные контакты повторяются во время сборки, небольшой сдвиг в латеральных контактах приводит к спиралевидной форме укладки (в решётке) в микротрубочке. Поскольку множественные контакты внутри решетки микротрубочки удерживают большинство субъединиц в микротрубочке, добавление и удаление субъединиц происходит практически исключительно на концах. Эти множественные контакты придают микротрубочке упругость, и её трудно изогнуть. Постоянная длина микротрубочки – это несколько миллиметров, и микротрубочки – это самые упругие и прочные структурные элементы, из всех в большинстве клеток животных. Субъединицы каждого протофиламента в микротрубочке ориентированы в одном и том же направлении, а сами протофиламенты параллельны друг другу.

Таким образом, решетка микротрубочки сама по себе имеет структурную полярность: α -субъединицы находятся со стороны минус-конца, а β -субъединицы – со стороны плюс-конца.

Как и для актиновых филаментов, регулярная параллельная ориентация субъединиц придает микротрубочкам структурную полярность: плюс-концы растут или укорачиваются быстрее. (Figure 16–43)

 

 

 

 

 

 

В клетках животных микротрубочки участвуют в образовании центриолей, базальных телец, аксонем, ресничек и жгутиков. В делящихся клетках они образуют веретено деления. Колхицин, винбластин и другие препараты, способные нарушать процесс полимериза­ции тубулинов и рост микротрубочек, препятствуют расхождению хромосом к полюсам клетки при митозе и мейозе и вызывают избирательную гибель быстроделящихся клеток. Поэтому некоторые из таких веществ используются для химиотерапии опухолей.

Микрофиламенты представляют собой тонкие белковые нити диаметром 5-7 нм, состоящие из двух спирально закрученных нитей, образованных глобулярным белком — актином. На долю этого белка приходится более 10 %всех белков клетки. При образовании микрофиламентов мономерная форма актина первоначально полимеризуется с образованием актиновых димеров и затем тримеров. Дальнейший рост микрофиламентов осуществляется путем присоединения актиновых моно­меров к обоим концам актинового фи- ламента. В клетке микрофиламенты организованы в высокоупорядоченные структуры двух типов: актиновые пуч­ки, состоящие из параллельно располо­женных нитей, и актиновые сети. В об­разовании актиновых пучков и актиновых сетей и связи их с другими структу­рами клетки, например плазматической мембраной, значительную роль играют различные актин-связывающие белки. В животных клетках микрофиламенты образуют хорошо развитую кортикаль­ную сеть, расположенную под плазмалеммой и составляющую основу субмебранного комплекса поверхностного аппарата клетки.

Микрофиламенты обеспечивают сократительные функции. Участвуют в образовании псевдоподий, сократи­тельного кольца при делении клетки.  Принимают участие в формировании микроворсинок и структур, обеспечивающих межклеточные контакты.

Промежуточные филаменты об­разованы жесткими и прочными бел­ковыми волокнами, перевитыми по­парно или по трое между собой, кото­рые соединяются боковыми сшивками в длинный тяж, похожий на канат. По своему диаметру (8—10 нм) занима­ют промежуточное положение между микрофиламентами и микротрубоч­ками. В отличие от микротрубочек и микрофиламентов, полимерные мо­лекулы которых построены из одного типа мономеров, промежуточные фи­ламенты состоят из различных белков, специфичных для разных типов клеток. Мономером промежуточных филаментов служит полипептид, в котором вы­деляют центральный домен, состоящий примерно из 350 аминокислот, а также «голову» и «хвост», расположенные соответственно на N—С-концах белковой молекулы и имеющие вариабельные размеры. Последовательность этапов сборки промежуточных филаментов представлена на рисунке:

Промежуточные филаменты, по сравнению с микротрубочками и ми­крофиламентами, отличаются большой стабильностью и устойчивостью. Рас­полагаются промежуточные филаменты в цитоплазме клеток обычно параллель­но поверхности клеточного ядра. Хотя строение промежуточных филаментов в клетках различных типов сходно, они существенно различаются по своей мо­лекулярной массе и химической при­роде. В клетках человека различают 6 основных классов промежуточных филаментов. Идентификация их имеет большое значение в диагностике опу­холей для выявления тканевой принад­лежности опухолевых клеток.

Промежуточные филаменты под­держивают форму клетки и противо­стоят растягивающим механическим воздействиям. Кроме того, они удер­живают, «заякоривают» ядро и некото­рые органеллы в клетке. Особый класс промежуточных филаментов образует ядерную пластинку — ламину.

⇐ Предыдущая1234567Следующая ⇒

Поделиться:

Воспользуйтесь поиском по сайту: