4. место размножения в клетке,

Билет № 19

1. Биологические особенности вирусов. Морфология, ультраструктура вирусов. Механизм репродукции. Основы классификации.

Вирусы относятся к царству Vira. Это

1. мель­чайшие микробы («фильтрующиеся агенты»),

2. не имеющие клеточного строения, белоксинтезирующей системы,

3. содержащие один тип нуклеиновой кислоты (только ДНК или РНК).

4. Вирусы, являясь облигатными внутриклеточ­ными паразитами, размножаются в цитоплазме или ядре клетки.

5. Они являются автономными генетическими структурами и отличаются осо­бым, разобщенным (дизъюнктивным), спо­собом размножения (репродукции): в клетке отдельно синтезируются нуклеиновые кисло­ты вирусов и их белки, затем происходит их сборка в вирусные частицы.

6. Сформированная вирусная частица называется вирионом.

Морфологию и структуру вирусов изучают с помощью электронной микроскопии, так как их размеры малы и сравнимы с толщиной оболочки бактерий.

Форма вирионов может быть различ­ной: палочковидной (вирус табач­ной мозаики), пулевидной (вирус бешенства), сферической (вирусы полиомиелита, ВИЧ), ни­тевидной (филовирусы), в виде сперматозои­да (многие бактериофаги).

Различают ДНК- и РНК-содержащие виру­сы.

Различают: просто устроенные вирусы (на­пример, вирусы полиомиелита, гепатита А) и сложно устроенные вирусы (например, виру­сы кори, гриппа, герпеса, коронавирусы).

У просто устроенных вирусов нуклеиновая кислота связана с белковой оболоч­кой, называемой капсидом (от лат. capsa—футляр). Капсид состоит из повторяющихся морфологических субъединиц— капсомеров. Нуклеиновая кислота и капсид взаимодействуют друг с другом и вместе называются нуклеокапсидом.

У сложноустроенных вирусов капсидокружен липопротеиновой оболоч­кой — суперкапсидом, или пеплосом. Оболочка вируса является производной структурой от мембран вирус-инфицированной клетки. На оболочке вируса расположены гликопротеиновые «шипы», или «шипики» (пепломеры, или суперкапсидные белки). Под оболочкой некоторых вирусов находится М-белок.

В основу классификации вирусов поло­жены следующие категории:

1. тип нуклеино­вой кислоты (ДНК или РНК), ее структура, количество нитей (одна или две), особен­ности воспроизводства вирусного генома,

2.  размер и морфология вирионов, количество капсомеров и тип симметрии нуклеокапсида, наличие оболочки (суперкапсида).

3. чувствительность к эфиру и дезоксихолату,

4. место размножения в клетке,

5. антигенные свойства и др.

Репродукция вирусов (продуктивный)

Продуктивный тип взаимодействия виру­са с клеткой, т. е. репродукция вируса (лат. re — повторение, productio — производство), проходит в 6 стадий:

a. адсорбция вирионов на клетке;

b. проникновение вируса в клетку;

c. «раздевание» и высвобождение вирусного генома (депротеинизация вируса);

d. синтез вирусных компонентов;

e. формирование ви­рионов;

f. выход вирионов из клетки.

2. Классы иммуноглобулинов. Структура и функции.

Антитела — э то молекулы гликопротеидов, которые по своей электрофоретической

подвижности относятся к у-глобулинам и по международной класси­

фикацииименутся иммуноглобулинами. Они составляют '/3 всех белков

ч> 1воротки крови (около 16 г/л. )

СТРУКТУРА Ig

Белковая часть молекулы Ig состоит из 4 полипептидных цепей: 2 одинаковых тяжелых Н-цепей и 2 легких L-цепей (различаются по Мг). Каждая цепь состоит из вариабельной V-(начинается с N-конца, примерно 110АК = 1 домен) и стабильной С-части (4-5 доменов). Каждая пара легких и тяжелых цепей связана S-S мостиками, между их С-участками, обе тяжелые цепи также

соединены друг с другом между их константными участками → шарнир. В пределах каждого домена полипептидная цепь уложена в виде петель. Петли в V-доменах легкой и тяжелой цепи составляют гипервариабельный участок, который входит в состав антигенсвязывающего центра.

При гидролизе IgG протеолитическим ферментом папаином, легкие и тяжелые цепи распадаются на 3 фрагмента: два Fab- (Fragmentantigenbinding) и один Fc-фрагмент (Fragmentcristalline). Свободные N-концы концы каждого Fab-фрагмента входят в состав V-доменов, формирующих антигенсвязывающий (активный) центр. Fc-фрагмент имеет свободные С-концы, одинаковые у разных АТ, функции которых заключаются в фиксации и последующей активации системы комплемента по классическому пути после, в прикреплении иммуноглобулина G к Fc-рецепторам   мембран и в прохождении IgG через плаценту. В области Fc-фрагментов антител

локализуются участки (эпитопы), определяющие индивидуальную, видовую, групповую, антигенную специфичность данного иммуноглобулина.

Легкие цепи в молекулах Ig представлены двумя ИЗОТИПАМИ – ламбда (λ ) и каппа (κ ), которые

различаются по химическому составу. Тяжелые цепи Ig подразделены на 5 изотипов (γ, μ, α, δ, ε ),

которые определяют их принадлежность к одному из 5 классов: G, M, A, D, Е соответственно. Они

отличаются друг от друга физ-хим особенностями и биол свойствами.

Наряду с изотипическими вариантами Ig имеются аллотипические (АЛЛОТИПЫ), несущие

индивидуальные АГ генетические маркеры. Каждая плазматическая клетка продуцирует АТ одного аллотипа.

По различиям в АГ свойствах Ig делят на ИДИОТИПЫ. V-домены разных Ig можно различить

и по их АГ свойствам (идиотипам). Накопление любых АТ, несущих в структуре своих активных

центров новые для организма антигенные эпитопы (идиотипы), приводит к индукции иммунного ответа на них с образованием анти-АТ, получивших название антиидиотипических.

⇐ Предыдущая24252627282930313233Следующая ⇒

Поделиться:

Воспользуйтесь поиском по сайту: