 |
Строение ферментов. Неорганические ионы (активаторы ферментов). Простетические группы (ФАД, ФМН, биотин, гем)
|
|
|
|
pH
При постоянной температуре любой Ф. работает наиболее эффективно в узких пределах pH. Оптимальным считается то значение pH, при котором реакция протекает с максимальной скоростью.
Рис. 7 Зависимость активности фермента от pH.
При более высоких и более низких pH активность Ф. снижается. Сдвиг pH меняет заряд ионизированных кислотных и основных групп, от которого зависит специфичная форма молекул Ф. В результате изменяется форма молекул Ф., и в первую очередь форма его активного центра. При слишком резких сдвигах pH Ф. денатурирует. Свойственный данному Ф. оптимум pH не всегда совпадает с pH его непосредственного внутриклеточного окружения. Это позволяет предположить, что среда, в которой находится Ф., в какой-то мере регулирует его активность.
| Таблица 2. Оптимум pH для некоторых ферментов | |
| Фермент | Оптимум pH |
| Пепсин | 2. 00 |
| Сахараза | 4. 50 |
| Энтерокиназа | 5. 50 |
| Амилаза слюны | 6. 80 |
| Каталаза | 7. 60 |
| Химотрипсин | 7. 00-8. 00 |
| Липаза поджелудочной железы | 9. 00 |
| Аргиназа | 9. 70 |
Строение ферментов
Фермент Белковая часть (апофермент) Небелковая часть (кофактор) неорганический ион коферменты простетические группы апофермент + кофактор = голофермент
Роль кофакторов могут играть различные вещества — от простых неорганических ионов до сложных органических молекул; в одних случаях они остаются неизменными в конце реакции, в других — регенерируют в результате того или иного последующего процесса.
Если кофактор представлен в виде органической молекулы (некоторые из таких молекул близки к витаминам), то последняя может быть прочно связана с ферментом (в этом случае ее называют простетической группой) или слабо с ним связана (и тогда ее называют коферментом).
|
|
|
Неорганические ионы (активаторы ферментов)
Ионы заставляют молекулы фермента или субстрата принять форму, способствующую образованию E-S-комплекса. Тем самым увеличиваются шансы на то, что фермент и субстрат действительно прореагируют друг с другом, а следовательно, возрастает и скорость реакции, катализируемой данным ферментом.
Пример. Активность амилазы слюны повышается в присутствии хлорид-ионов.
Простетические группы (ФАД, ФМН, биотин, гем)
Данная органическая молекула занимает такое положение, в котором она может эффективно содействовать каталитической функции своего фермента.
Пример 1. Флавинадениндинуклеотид (ФАД) содержит рибофлавин (витамин B2), который является водород акцепторной частью его молекулы. Функция ФАД связана с окислительными путями клетки, в частности с процессом дыхания, в котором ФАД играет роль одного из переносчиков в дыхательной цепи:
Конечный результат: 2H переносятся к A и B. В качестве связующего звена между A и B действует голофермент.
Рис. 8 Витамин как компонент простетической группы (представлена структура ФАД — флавинаденин динуклеотид).
Пример 2. Гем — это железосодержащая простетическая группа. Его молекула имеет форму плоского кольца, в в центре которого находится атом железа (порфириновое кольцо, такое же, как у хлорофилла). Гем выполняет в организме ряд биологически важных функций. Перенос электронов. В качестве простетической группы цитохромов гем выступает как переносчик электронов. Присоединяя электроны, железо восстанавливается до Fe(II), а отдавая их, окисляется до Fe(III). Гем, следовательно, принимает участие в окислительно-восстановительных реакциях за счет обратимых изменений валентности железа. Перенос кислорода. Гемоглобин и миоглобин — два гемсодержащих белка, осуществляющих перенос кислорода. Железо находится в них в восстановленной форме. Каталитическая функция. Гем входит в состав каталаз и пероксидаз, катализирующих расщепление перекиси водорода и воды.
|
|
|
|
|
|
