 |
Последовательная модель. Аллостерическая регуляция. Глоссарий. Список использованной литературы
|
|
|
|
Последовательная модель
В этой модели предполагается, что отдельные субъединицы мультимерной молекулы могут в одно и то же время иметь разные третичные структуры. При этом связывание субстрата одной субъединицей может вызвать изменение третичной структуры соседней субъединицы (или соседних субъединиц) и в результате увеличивать (положительная кооперативность) или уменьшать (отрицательная кооперативность) их сродство к субстрату.
Аллостерическая регуляция
Представляет собой эффект, наблюдаемый в тех случаях, когда небольшие молекулы (эффекторы), связываясь с ферментом не в области активного центра, изменяют скорость реакции.
Подобная регуляция может быть гомотропной, когда молекула субстрата, взаимодействуя с ферментом, изменяет его сродство к молекулам того же субстрата, и гетеротропной, когда сродство к субстрату изменяется при взаимодействии фермента с молекулой, не похожей на молекулы субстрата.
Эффекторы активаторы ингибиторы
Активатор, действующий на фермент, описываемый симметричной моделью, будет связываться предпочтительно с R-конформером, стабилизируя его состояние. В результате активатор будет увеличивать начальную концентрацию R-конформеров по сравнению с концентрацией T-конформеров и, следовательно, увеличивать сродство фермента к своему субстрату (положительная кооперативность).
Ингибитор, наоборот, предпочтительно связывает и стабилизирует фермент, находящийся в T-состоянии, вызывая таким образом уменьшение сродства фермента к своему субстрату (отрицательная кооперативность).
В целом роль аллостерических эффекторов заключается в том, чтобы либо расширить (в случае ингибитора), либо сузить (в случае активатора) диапазон концентраций субстрата, в котором фермент способен увеличивать скорость реакции.
|
|
|
Глоссарий
Δ G‡ — энергия активации.
Δ G0 — свободная энергия.
Активный центр фермента — это особый участок молекулы белка, где может связываться субстрат (или субстраты) с образованием фермент-субстратного комплекса. Активный центр почти всегда состоит всего лишь из нескольких аминокислотных остатков.
Бесконкурентный ингибитор — молекула, которая связывается только с фермент-субстратным комплексом и не может связаться со свободным ферментом. В односубстратных ферментных системах этот тип ингибирования встречается довольно редко.
Ингибитор — молекула, которая, связываясь с ферментом, блокирует какую-то стадию ферментативной реакции.
Конкурентный ингибитор — молекула, настолько похожая по своей структуре на молекулу субстрата, что фермент не может различить их, она связывается с активным фермента.
Неконкурентный ингибитор — молекула, связывающаяся не с активным центром фермента, а с каким-то другим участком.
Субстрат — молекула (обозначаемая S), которая после взаимодействия с ферментом (Е) превращается в продукт (Р).
Фермент — белок, который увеличивает скорость биохимических реакций.
Энергия активации — энергия необходимая для того, чтобы заставить субстраты вступить в реакцию.
Список использованной литературы
- “Биология”, N. P. O. Green, G. W. Stout, D. J. Taylor. М., “Мир”, 1996 г.
http: //service. sch239. spb. ru: 8001/infoteka/root/chemistry/room1/pavlov_02/
|
|
|
