 |
Аминокислоты, пептиды и пептидная связь, белки и их биологическая роль.
|
|
|
|
1Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т. е. содержащих наряду с карбоксильной группой —COOH аминогруппу —NH2. В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксильной группы различают a-, b-, g - и др. А. А. играют очень большую роль в жизни организмов, т. к. все белковые вещества построены из А. Все белки при полном гидролизе (расщеплении с присоединением воды) распадаются до свободных А., играющих роль мономеров в полимерной белковой молекуле. При биосинтезе белка порядок, последовательность расположения А. задаются генетическим кодом, записанным в химической структуре дезоксирибонуклеиновой кислоты. 20 важнейших А., входящих в состав белков, отвечают общей формуле RCH(NH2)COOH и относятся к a-А. В природе встречаются и b-А., RCH(NH2)CH2COOH, например b-аланин CH2NH2CH2COOH, входящий в состав пантотеновой кислоты. А. могут содержать одну NH2-группу и одну СООН-группу (моноаминокарбоновые кислоты), одну NH2-группу и две СООН-группы (моноаминодикарбоновые кислоты), две NH2-группы и одну СООН-группу (диаминомонокарбоновые кислоты).
Пептиды) — семейство веществ, молекулы которых построены из остатков α-аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями —C(O)NH—.
Это природные или синтетические соединения, содержащие десятки, сотни или тысячи мономерных звеньев — аминокислот. Полипептиды состоят из сотен аминокислот, в противоположность олигопептидам, состоящим из небольшого числа аминокислот (не более 10-50), и простым пептидам (до 10).
Пептидная связь
Пептидная (амидная) связь — это вид химической связи, которая возникает вследствие взаимодействия α-аминогруппы одной аминокислоты и α-карбоксигруппы другой аминокислоты. Амидная связь очень прочная, и в нормальных клеточных условиях (37°C, нейтральный ph) самопроизвольно не разрывается. Пептидная связь разрушается при действии на неё специальных протеолитических ферментов (протеаз, пептидгидролаз).
|
|
|
Значение
Пептидные гормоны и нейропептиды, например, регулируют большинство процессов организма человека, в том числе, и принимают участие в процессах регенерации клеток. Пептиды иммунологического действия защищают организм от попавших в него токсинов. Для правильной работы клеток и тканей необходимо адекватное количество пептидов. Однако с возрастом и при патологии возникает дефицит пептидов, который существенно ускоряет износ тканей, что приводит к старению всего организма. Сегодня проблему недостаточности пептидов в организме научились решать. Пептидный пул клетки восполняют синтезированными в лабораторных условиях короткими пептидами.
Белки — органические вещества, в состав молекул которых входят углерод, водород, кислород и азот, а иногда — сера и другие химические элементы.
2. Строение белков. Белки — макромолекулы, состоящие из десятков, сотен аминокислот. Разнообразие аминокислот (около 20 видов), входящих в состав белков.
3. Видовая специфичность белков — различие белков, входящих в состав организмов, относящихся к разным видам, определяемое числом аминокислот, их разнообразием, последовательностью соединения в молекулах белка. Специфичность белков у разных организмов одного вида — причина отторжения органов и тканей (тканевой несовместимости) при их пересадке от одного человека другому.
4. Структура белков — сложная конфигурация молекул белков в пространстве, поддерживаемая разнообразными химическими связями — ионными, водородными, ковалентными. Естественное состояние белка. Денатурация — нарушение структуры молекул белков под влиянием различных факторов — нагревания, облучения, действия химических веществ. Примеры денатурации: изменение свойств белка при варке яиц, переход белка из жидкого состояния в твердое при построении пауком паутины.
5. Роль белков в организме:
— каталитическая. Белки — катализаторы, увеличивающие скорость химических реакций в клетках организма. Ферменты — биологические катализаторы;
— структурная. Белки — элементы плазматической мембраны, а также хрящей, костей, перьев, ногтей, волос, всех тканей и органов;
— энергетическая. Способность молекул белков к окислению с освобождением необходимой для жизнедеятельности организма энергии;
— сократительная. Актин и миозин — белки, входящие в состав мышечных волокон и обеспечивающие их сокращение вследствие способности молекул этих белков к денатурации;
— двигательная. Передвижение ряда одноклеточных организмов, а также сперматозоидов при помощи ресничек и жгутиков, в состав которых входят белки;
— транспортная. Например, гемоглобин — белок, входящий в состав эритроцитов и обеспечивающий перенос кислорода и углекислого газа;
— запасающая. Накопление белков в организме в качестве запасных питательных веществ, например в яйце, молоке, семенах растений;
— защитная. Антитела, фибриноген, тромбин — белки, участвующие в выработке иммунитета и свертывании крови;
— регуляторная. Гормоны — вещества, обеспечивающие наряду с нервной системой гуморальную регуляцию функций организма. Роль гормона инсулина в регуляции содержания сахара в крови.
|
|
|
Алкодиены и алкины.
Алкодиены -общая формула СnН2n-2.
это непредельные углеводороды в молекулах которых имеются 2 двойные связи
Классификация диенов.
Кумулированные диены-двойные связи располагаются друг за другом
CH2=C=CH2
CH2=C=CH-CH3 бутадиен 1,2
Изолированные диены-двойные связи разделены двумя и более одинарными
CH2=CH-C(CH3CH3)-CH=CH-CH3 3,3 диметилгексадиен-1,3
Сопряженные диены
CH2=CH-CH=CH2 бутадиен 1,3 (дивенил)
Химические свойства:
1)Гидрирование:
1:1
t °,Ni
CH2=CH-CH=CH2 + H2 à CH3-CH=CH-CH3 бутен-2
2:1
CH2=CH-CH=CH2+2H2 à CH3-CH2-CH2-CH3 бутан
2) бромирование:
1:1
CH2=CH-CH=CH2+Br à CHBr-CH=CH-CH2Br 1,4 дибромбутен-2
2:1
CH2=CH-CH=CH2 + 2Br àCH2Br-CHBr-CHBr-CH2Br 1,2,3,4 ТЕТРОБРОМБУТАН
|
|
|
3) гидрогологенирование:
1:1
CH2=CH-CH=CH2+ HBr à CH2Br-CH=CH-CH3
2:1
CH2=CH-CH=CH2+2HBrà CH3Br-CH2-CHBr-CH3 1,3 БРОМБУТАН
Р-ция полимеризация
При полимеризации диенов образуются каучуки:
n CH2=CH-CH=CH2 à (-CH2-CH=CH-CH2-) n
Алкины. CnH2n-2
Непредельные ациклические углеводороды в молекуле которой есть 1 тройная связь.
Химич.св-ва
1) р-ция присоединения:
1:1
CH ≡ C-CH3+ H2 à CH2=CH2-CH3
2:1
CH ≡ C-CH3+2H2 à CH3-CH2-CH3
Р-ЦИЯ с галогенами
1:1
CH ≡ C-CH3 + Br2 à CHBr=CBr-CH3
2:1
CH ≡ C-CH3 + 2Br2 à CHBr2-CBr2-CH3
Гидрогалогенирование (Марковкина)
1:1
CH ≡ C-CH3 + HI àCH2=CI-CH3
2:1
CH ≡ C-CH3+ 2HI àCH3-CI2-CH3
ПОЛИМИРИЗАЦИЯ
· ДИМЕРИЗАЦИЯ АЦЕТИЛЕНА
2 CH ≡ CH à CH ≡C-CH=CH2 винилацетилен
· Тримиризация ацетилена:
3 CH ≡ CH à С6Н6
Окисление:
1) горение:
CH ≡ CH+2,5О2 à 2СО2+Н2О
2) неполное окисление:
Алкины обесцвечивают р-р KMnO4 -это кач.р-ция на кратные связи.
CH3-C ≡C-CH3+ KMnO4+H2SO4 à CH3-COOH+CH3-COOH+K2SO4+MnSO4 +H2O
KMnO4
CH ≡ CH à COOH-COOH (щавеливая к-та)
Способы получения:
|
|
|
