 |
Нопзппвтбъйе рхфек лбмшгйечпк уйзобмйъбгйй
|
|
|
|
чОХФТЙЛМЕФПЮОЩК ЛБМШГЙК ТЕЗХМЙТХЕФ ЛБМЙЕЧЩЕ, ЛБФЙПО-УЕМЕЛФЙЧОЩЕ Й ИМПТОЩЕ ЛБОБМЩ, ТБУРПМПЦЕООЩЕ ОБ ЛМЕФПЮОПК НЕНВТБОЕ, Б ФБЛЦЕ БЛФЙЧОПУФШ УЧСЪБООЩИ У НЕНВТБОПК ЖПУЖПМЙРБЪ у Й б2 (ТЙУ. 10.17) 77). ьФЙ ЖЕТНЕОФЩ, ЧПЧМЕЮЕООЩЕ Ч ПВТБЪПЧБОЙЕ ЧОХФТЙЛМЕФПЮОЩИ ЧФПТЙЮОЩИ РПУТЕДОЙЛПЧ Iт3, ДЙБГЙМЗМЙГЕТПМБ Й БТБИЙДПОПЧПК ЛЙУМПФЩ, ФБЛЦЕ ТЕЗХМЙТХАФУС G-ВЕМЛБНЙ (УН. ЧЩЫЕ). ч ГЙФПРМБЪНЕ ЛБМШГЙК БЛФЙЧЙТХЕФ ФТЙ ПУОПЧОЩИ НЙЫЕОЙ: РТПФЕЙОЛЙОБЪХ у, ЛБМШНПДХМЙО Й ЛБМШГЙК-ЪБЧЙУЙНХА РТПФЕБЪХ (ЛБМШРБЙО).
лБМШРБЙОЩ СЧМСАФУС ЗТХРРПК РТПФЕБЪ, ЛПФПТЩЕ ЧПЧМЕЮЕОЩ Ч ТЕЗХМСГЙА ГЙФПУЛЕМЕФБ Й НЕНВТБООЩИ ВЕМЛПЧ 78ћ 79). лБМШНПДХМЙО СЧМСЕФУС ВЕМЛПН У ЮЕФЩТШНС НЕУФБНЙ УЧСЪЩЧБОЙС ЛБМШГЙС 80ћ 81). лПЗДБ ЧУЕ ЬФЙ НЕУФБ УЧСЪБОЩ У ЛБМШГЙЕН, ЛБМШНПДХМЙО УФБОПЧЙФУС УРПУПВОЩН БЛФЙЧЙТПЧБФШ ЛБМШГЙК/ЛБМШНПДХМЙО--ЪБЧЙУЙНХА РТПФЕЙОЛЙОБЪХ, БДЕОЙМБФГЙЛМБЪХ, ЖПУЖПДЙЬУФЕТБЪХ ГЙЛМЙЮЕУЛЙИ ОХЛМЕПФЙДПЧ, РТПФЕЙО ЖПУЖБФБЪХ (ЛБМШГЙОЕКТЙО), Б ФБЛЦЕ NO-УЙОФБЪХ.
§ 5. дМЙФЕМШОПЕ ДЕКУФЧЙЕ НЕДЙБФПТПЧ ОЕРТСНПЗП ДЕКУФЧЙС
уЙОБРФЙЮЕУЛЙЕ ЧЪБЙНПДЕКУФЧЙС, ПРПУТЕДПЧБООЩЕ ОЕРТСНЩНЙ НЕИБОЙЪНБНЙ, ТБЪЧЙЧБАФУС, ЛБЛ РТБЧЙМП, ВПМЕЕ НЕДМЕООП Й ДМСФУС ОБНОПЗП ДПМШЫЕ, ЮЕН ЧЪБЙНПДЕКУФЧЙС, ПРПУТЕДПЧБООЩЕ РТСНЩНЙ НЕИБОЙЪНБНЙ. ч ОЕТЧОП--НЩЫЕЮОПН УПЕДЙОЕОЙЙ ОБ УЛЕМЕФОПК НЩЫГЕ ФТЕВХЕФУС ЧУЕЗП ПДОБ-ДЧЕ НЙММЙУЕЛХОДЩ ДМС ФПЗП, ЮФПВЩ би ПУЧПВПДЙМУС, РТПЫЕМ ЮЕТЕЪ УЙОБРФЙЮЕУЛХА ЭЕМШ, УЧСЪБМУС Й ПФЛТЩМ ЙПОПФТПРОЩЕ БГЕФЙМИПМЙОПЧЩЕ ТЕГЕРФПТЩ. ч УМХЮБЕ ПФЧЕФПЧ, ПРПУТЕДПЧБООЩИ, ОБРТЙНЕТ, БДЕОЙМБФГЙЛМБЪПК ЙМЙ ЖПУЖПМЙРБЪПК
206љљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљ тБЪДЕМ II. рЕТЕДБЮБ ЙОЖПТНБГЙЙ Ч ОЕТЧОПК УЙУФЕНЕ
| тЙУ. 10.16. фПТНПЦЕОЙЕ, ПРПУТЕДПЧБООПЕ би-БЛФЙЧЙТХЕНЩНЙ ЛБФЙПООЩНЙ ЛБОБМБНЙ, Ч ЧПМПУЛПЧЩИ ЛМЕФЛБИ ГЩРМЕОЛБ. (б) би УЧСЪЩЧБЕФУС У ЙПОПФТПРОЩНЙ ТЕГЕРФПТБНЙ, ЮЕТЕЪ ЛПФПТЩЕ ЛБФЙПОЩ, Ч ФПН ЮЙУМЕ ЛБМШГЙК, ЧИПДСФ ЧОХФТШ ЛМЕФЛЙ. чИПДСЭЙК ЛБМШГЙК БЛФЙЧЙТХЕФ ЛБМШГЙК-ЪБЧЙУЙНЩЕ ЛБМЙЕЧЩЕ ЛБОБМЩ, ЧЩЪЩЧБС ЧЩИПДСЭЙК ЛБМЙЕЧЩК ФПЛ Й ЗЙРЕТРПМСТЙЪБГЙА. (ч) ч ХУМПЧЙСИ whole--cell ТЕЗЙУФТБГЙЙ БРРМЙЛБГЙС би ОБ ПУОПЧБОЙЕ ЧПМПУЛПЧПК ЛМЕФЛЙ ЧЩЪЩЧБЕФ ЛТБФЛПЧТЕНЕООЩК ФПЛ ОЕВПМШЫПК БНРМЙФХДЩ (ПФНЕЮЕО УФТЕМЛПК), ЪБ ЛПФПТЩН УМЕДХЕФ ЧЩИПДСЭЙК ФПЛ ВПМШЫПК БНРМЙФХДЩ. ч ЙОФБЛФОПК ЛМЕФЛЕ ФБЛПК ФПЛ ВХДЕФ РТЙЧПДЙФШ Л ФПТНПЦЕОЙА. рТЙ ДПВБЧМЕОЙЙ ИЕМБФПТБ ЛБМШГЙС чбтфб Ч ТЕЗЙУФТЙТХАЭЙК ЬМЕЛФТПД (ПФЛХДБ ПО РТПОЙЛБЕФ Ч ГЙФПРМБЪНХ) ЧЩИПДСЭЙК ФПЛ РПМОПУФША ВМПЛЙТХЕФУС, РПУЛПМШЛХ ЧИПДСЭЙК ЮЕТЕЪ би-ТЕГЕРФПТЩ ЛБМШГЙК УЧСЪЩЧБЕФУС У ИЕМБФПТПН, ЮФП РТЕДПФЧТБЭБЕФ БЛФЙЧБГЙА ЛБМШГЙК--ЪБЧЙУЙНЩИ ЛБМЙЕЧЩИ ЛБОБМПЧ. Fig. 10.16. Inhibition by ACh Activated Cation Channels in hair cells from the chick cochlea. (A) In chick hair cells ACh binds to ionotropic receptors that allow cations, including calcium, to flow into the cell. Intracellular calcium causes calcium-activated potassium channels to open, leading to outward potassium current and hyper-polarization. (B) In a whole-cell recording (inset), application of ACh near the base of a hair cell produces a small, transient inward current (arrow) followed by a large outward current. In the intact celt the outward current would be inhibitory. If the calcium chelator BAPTA is added to the recording electrode, and hence to the cell cytoplasm, ACh application produces only inward current. No outward current is seen because incoming calcium ions are chelated and so prevented from activating potassium channels. (Records kindly provided by P. A. Fuchs.) |
у, УЙОФЕЪ ФПМШЛП ПДОПК НПМЕЛХМЩ Гбнж ЙМЙ ЗЙДТПМЙЪ ПДОПЗП НЕНВТБООПЗП МЙРЙДБ ЪБОЙНБЕФ ОЕУЛПМШЛП НЙММЙУЕЛХОД. дБЦЕ РТПГЕУУ БЛФЙЧБГЙЙ НЕНВТБООПЗП ЛБОБМБ РТЙ УЧСЪЩЧБОЙЙ УХВЯЕДЙОЙГЩ G-ВЕМЛБ Л УБНПНХ ЙПООПНХ ЛБОБМХ ЙНЕЕФ ЧТЕНЕООПК ИПД Ч УЕЛХОДОПН ДЙБРБЪПОЕ, ЮФП ПФТБЦБЕФ ЧТЕНС ЦЙЪОЙ БЛФЙЧОПК a-УХВЯЕДЙОЙГЩ 82). пФЧЕФЩ, ПРПУТЕДПЧБООЩЕ ЖЕТНЕОФБФЙЧОЩНЙ ТЕБЛГЙСНЙ У ПВТБЪПЧБОЙЕН ЧОХФТЙЛМЕФПЮОЩИ ЧФПТЙЮОЩИ РПУТЕДОЙЛПЧ ФЙРБ Гбнж ЙМЙ Iт3, ЙНЕАФ ЕЭЕ ВПМЕЕ ДМЙФЕМШОЩК ЧТЕНЕООПК ИПД Й ДМСФУС ПФ ОЕУЛПМШЛЙИ УЕЛХОД ДП ОЕУЛПМШЛЙИ НЙОХФ, ЮФП ПФТБЦБЕФ НЕДМЕООЩЕ ЙЪНЕОЕОЙС Ч ЛПОГЕОФТБГЙЙ ЧФПТЙЮОЩИ РПУТЕДОЙЛПЧ.
|
|
|
ч ФП ЦЕ ЧТЕНС ПРЩФ ОБН РПДУЛБЪЩЧБЕФ, ЮФП ОЕЛПФПТЩЕ ЙЪНЕОЕОЙС Ч РЕТЕДБЮЕ УЙЗОБМПЧ Ч ОЕТЧОПК УЙУФЕНЕ НПЗХФ УПИТБОСФШУС ОБ ЧУА ЦЙЪОШ. лБЛЙН ПВТБЪПН НПЗХФ РТПЙУИПДЙФШ УФПМШ ДПМЗПЧТЕНЕООЩЕ ЙЪНЕОЕОЙС Ч ЬЖЖЕЛФЙЧОПУФЙ УЙОБРФЙЮЕУЛПК РЕТЕДБЮЙ? пДОЙН ЙЪ ПВЯСУОЕОЙК ЬФПНХ НПЦЕФ ВЩФШ ПУПВПЕ УЧПКУФЧП РТПФЕЙОЛЙОБЪ, П ЛПФПТЩИ ЗПЧПТЙМПУШ Ч ЬФПК ЗМБЧЕ. ьФЙ ЖЕТНЕОФЩ УБНЙ РП УЕВЕ СЧМСАФУС НЙЫЕОША ДМС ЖПУЖПТЙМЙТПЧБОЙС. оБРТЙНЕТ, ЙЪОБЮБМШОП БЛФЙЧЙТПЧБООБС ЛБМШГЙЕН, уБн-ЛЙОБЪБ II ЖПУЖПТЙМЙТХЕФ УБНБ УЕВС 83). еУМЙ ЖПУЖПТЙМЙТХАФУС ОЕУЛПМШЛП УХВЯЕДЙОЙГ, ФП УЧПКУФЧБ ЬФПЗП ЬОЪЙНБ ЛБТДЙОБМШОП НЕОСАФУС: ПО УФБОПЧЙФУС РПУФПСООП БЛФЙЧОЩН, Й ЛБМШГЙК-ЛБМШНПДХМЙОПЧЩК ЛПНРМЕЛУ ВПМШЫЕ ОЕ ФТЕВХЕФУС ДМС РПДДЕТЦБОЙС ЕЗП БЛФЙЧОПУФЙ. фБЛПЗП ТПДБ НЕИБОЙЪН НПЦЕФ ПВЕУРЕЮЙФШ ДПМЗПЧТЕНЕООЩЕ ЙЪНЕОЕОЙС Ч БЛФЙЧОПУФЙ ЛЙОБЪЩ, ЮФП Ч УЧПА ПЮЕТЕДШ НПЦЕФ РТЙЧЕУФЙ Л УФПМШ ЦЕ ДМЙФЕМШОПНХ ЙЪНЕОЕОЙА Ч БЛФЙЧОПУФЙ ВЕМЛПЧ, СЧМСАЭЙИУС НЙЫЕОША ЬФПЗП ЖЕТНЕОФБ.
|
|
|
зМБЧБ 10. нЕИБОЙЪНЩ ОЕРТСНПК УЙОПРФЙЮЕУЛПК РЕТЕДБЮЙ 207
|
| тЙУ 10.17. лБМШГЙК Ч ТПМЙ ЧОХФТЙЛМЕФПЮОПЗП ЧФПТЙЮОПЗП РПУТЕДОЙЛБ. лПОГЕОФТБГЙС ЛБМШГЙС Ч ГЙФПРМБЪНЕ ТЕЗХМЙТХЕФУС ЕЗП ЧИПДПН ЮЕТЕЪ ЙПООЩЕ ЛБОБМЩ, БЛФЙЧОПУФША ЛБМШГЙЕЧЩИ ОБУПУПЧ Й ПВНЕООЙЛПЧ, УЕЛЧЕУФТБГЙЕК ЧП ЧОХФТЙЛМЕФПЮОЩИ ДЕРП (Ч ФПН ЮЙУМЕ Ч ЬОДПРМБЪНБФЙЮЕУЛПН ТЕФЙЛХМХНЕ), Б ФБЛЦЕ ПУЧПВПЦДЕОЙЕН ЙЪ ЧОХФТЙЛМЕФПЮОЩИ ДЕРП, ЛПФПТПЕ НПЦЕФ ЧЩЪЩЧБФШУС IP, Й ЧИПДПН ОБФТЙС Й ЛБМШГЙС. ч УЧПА ПЮЕТЕДШ, ЛБМШГЙК ТЕЗХМЙТХЕФ БЛФЙЧОПУФШ НЕНВТБООЩИ Й ГЙФПРМБЬНБФЙЮЕУЛЙИ ВЕМЛПЧ, ЧЛМАЮБС ЙПООЩЕ ЛБОБМЩ, ПВНЕООЙЛЙ, ОБУПУЩ, ЖПУЖПМЙРБЪЩ, РТПФЕЙОЛЙОБЪХ у, ЛБМШНПДХМЙО Й ЛБМШРБЙО. Fig. 10.17. Calcium as an Intracellular Second Messenger. The concentration of calcium in the cytoplasm is regulated by influx through membrane channels, by the activity of calcium pumps and exchangers in the plasma membrane, by sequestration in internal stores such as the endoplasmic reticulum, and by release from internal storage sites by sodium influx, calcium influx, and IP3. Calcium, in turn, regulates membrane and cytosolic proteins, including ion channels, exchangers, pumps, phospholipases, protein kinase C, calmodulin, and calpain. (After Kennedy, 1989.) |
дМС ФПЗП, ЮФПВЩ ЙЪНЕОЕОЙС УПИТБОСМЙУШ Ч ФЕЮЕОЙЕ ОЕУЛПМШЛЙИ ДОЕК Й ВПМШЫЕ, ПВЩЮОП ФТЕВХЕФУС ЙЪНЕОЕОЙС ОБ ХТПЧОЕ УЙОФЕЪБ ВЕМЛПЧ. вЩМП РПЛБЪБОП, ЮФП НОПЗЙЕ ЙЪ УЙУФЕН ЧФПТЙЮОЩИ РПУТЕДОЙЛПЧ, ПРЙУБООЩЕ Ч ЬФПК ЗМБЧЕ, ЧЩЪЩЧБАФ ЙЪНЕОЕОЙС Ч УЙОФЕЪЕ ВЕМЛПЧ (ТЙУ. 10.18) 84) -- 86). ьФЙ ЙЪНЕОЕОЙС ПВЩЮОП РТПЙУИПДСФ Ч ТЕЪХМШФБФЕ БЛФЙЧБГЙЙ ПДОПЗП ЙМЙ ВПМЕЕ УЙЗОБМШОЩИ ЛБУЛБДПЧ ЖПУЖПТЙМЙТПЧБОЙС ВЕМЛПЧ, ЮФП РТЙЧПДЙФ Л ЖПУЖПТЙМЙТПЧБОЙА ЖБЛФПТПЧ ФТБОУЛТЙРГЙЙ Й ЙЪНЕОЕОЙА Ч ЬЛУРТЕУУЙЙ ЗЕОПЧ. уБНЩЕ ВЩУФТЩЕ ЬЖЖЕЛФЩ ОБВМАДБАФУС Ч УМХЮБЕ ЬЛУРТЕУУЙЙ ОЕНЕДМЕООЩИ ТБООЙИ ЗЕОПЧ c-fos, У--jun Й zif /2681, ЛПФПТЩЕ ЛПДЙТХАФ ЙОДХГЙТХЕНЩЕ ЖБЛФПТЩ ФТБОУЛТЙРГЙЙ ЙЪ УЕНЕКУФЧ Fos, Jun Й Krox87). рП ПЛПОЮБОЙЙ ФТБОУМСГЙЙ ЬФЙ ВЕМЛЙ ЧИПДСФ Ч СДТП, ЗДЕ ТЕЗХМЙТХАФ РПУМЕДХАЭХА ЬЛУРТЕУУЙА ЗЕОПЧ, РТЙЧПДС Л НЕФБВПМЙЮЕУЛЙН Й УФТХЛФХТОЩН ЙЪНЕОЕОЙСН, ОБЧУЕЗДБ ЙЪНЕОСАЭЙН ЛМЕФПЮОЩЕ УЧПКУФЧБ.
|
|
|
ЧЩЧПДЩ
∙ оЕКТПНЕДЙБФПТЩ БЛФЙЧЙТХАФ НЕФБВПФТПРОЩЕ ТЕГЕРФПТЩ Ч ЛМЕФЛБИ-НЙЫЕОСИ. нЕФБВПФТПРОЩЕ ТЕГЕРФПТЩ УБНЙ РП УЕВЕ ОЕ СЧМСАФУС ЙПООЩНЙ ЛБОБМБНЙ; ПОЙ НПДЙЖЙГЙТХАФ ТБВПФХ ЙПООЩИ ЛБОБМПЧ, ЙПООЩИ ОБУПУПЧ Й ДТХЗЙИ ВЕМЛПЧ РПУТЕДУФЧПН ОЕРТСНЩИ НЕИБОЙЪНПЧ.
∙ дЕКУФЧЙЕ НЕФБВПФТПРОЩИ ТЕГЕРФПТПЧ ПРПУТЕДПЧБОП G-ВЕМЛБНЙ. рТЙНЕТБНЙ НЕФБВПФТПРОЩИ ТЕГЕРФПТПЧ СЧМСАФУС НХУЛБТЙОПЧЩК БГЕФЙМИПМЙОПЧЩК ТЕГЕРФПТ; a Й b -БДТЕОПТЕГЕРФПТЩ; ПРТЕДЕМЕООЩЕ ТЕГЕРФПТЩ збнл, УЕТПФПОЙОБ, ДПЖБНЙОБ Й ЗМХЗБНБФБ; ТЕГЕРФПТЩ ОЕКТПРЕРФЙДПЧ, УЧЕФБ Й ПДПТБОФПЧ.
∙ G-ВЕМЛЙ СЧМСАФУС abg -ЗЕФЕТПФТЙНЕТБНЙ. ч УПУФПСОЙЙ РПЛПС a -УХВЯЕДЙОЙГБ УЧСЪБОБ У здж, Й ЧУЕ ФТЙ УХВЯЕДЙОЙГЩ УЧСЪБОЩ Ч ФТЙНЕТОЩК ЛПНРМЕЛУ. рТЙ БЛФЙЧБГЙЙ НЕФБВПФТПРОПЗП ТЕГЕРФПТБ здж ЪБНЕЭБЕФУС ОБ зфж, ФТЙНЕТ ТБУРБДБЕФУС ОБ a-
208 тБЪДЕМ II. рЕТЕДБЮБ ЙОЖПТНБГЙЙ Ч ОЕТЧОПК УЙУФЕНЕ
| тЙУ. 10.18. уЙЗОБМШОЩЕ РХФЙ, ХЮБУФЧХАЭЙЕ Ч ТЕЗХМСГЙЙ ФТБОУЛТЙРГЙЙ G-ВЕМЛБНЙ бЛФЙЧБГЙС G ВЕМЛПЧ НЕФБВПФТПРОЩНЙ ТЕГЕРФПТБНЙ ЪБРХУЛБЕФ ЧОХФТЙЛМЕФПЮОЩЕ УЙЗОБМШОЩЕ ЛБУЛБДЩ, ЧЛМАЮБС ЖПУЖБФЙДЙМЙОПЬЙФЙД УРЕГЙЖЙЮЕУЛХА ЖПУЖПМЙРБЬХ у (PI--PLC), БДЕОЙМБФГЙЛМБЪХ (бу), Ras Й Rac, ЛПФПТЩЕ, Ч УЧПА ПЮЕТЕДШ, БЛФЙЧЙТХАФ РТПФЕЙОЛЙОБЬЩ. рТПФЕЙОЛЙОБЪЩ ЖПУ ЖПТЙМЙТХАФ ВПМШЫПЕ ЛПМЙЮЕУФЧП ТБЪМЙЮОЩИ ВЕМЛПЧ-НЙЫЕОЕК. жПУЖПТЙМЙ ТПЧБОЙЕ ЖБЛФПТПЧ ФТБОУЛТЙРГЙЙ ЙЪНЕОСЕФ ЬЛУРТЕУУЙА ЗЕОПЧ Й ЧЩЪЩЧБЕФ ДПМЗПЧТЕНЕООЩЕ ЙЪНЕОЕОЙС Ч ЛМЕФЛЕ. Fig. 10.18. G Protein Signaling Pathways Alter Transcription. Activation of G proteins by metabotropic neurotransmitter receptors triggers intracellular signaling cascades involving phosphatidylinositide-specific phospholipase у (PI-PLCV adenylyl cyclase (AC), Ras, and Rac, which activate, in turn, protein kinases. The protein kinases phosphorylate a wide variety of target proteins. Phosphorylation of transcription factors alters gene expression and produces Long-lasting changes in the cell. |
Й bg -УХВЯЕДЙОЙГЩ, Й УЧПВПДОЩЕ УХВЯЕДЙОЙГЩ БЛФЙЧЙТХАФ ПДОХ ЙМЙ ОЕУЛПМШЛП ЧОХФТЙЛМЕФПЮОЩИ НЙЫЕОЕК. бЛФЙЧОПУФШ УХВЯЕДЙОЙГ G-ВЕМЛБ ЪБЛБОЮЙЧБЕФУС У ЗЙДТПМЙЪПН зфж ДП здр Ч ТЕЪХМШФБФЕ ЬОДПЗЕООПК зфж-БЪОПК БЛФЙЧОПУФЙ a -УХВЯЕДЙОЙГЩ Й ТЕЛПНВЙОБГЙЕК a - Й bg -УХВЯЕДЙОЙГ Ч ФТЙНЕТОЩК ЛПНРМЕЛУ.
|
|
|
∙ bg -УХВЯЕДЙОЙГЩ ОЕЛПФПТЩИ у-ВЕМЛПЧ УЧСЪЩЧБАФУС ОБРТСНХА У ЙПООЩНЙ ЛБОБМБНЙ, ХЧЕМЙЮЙЧБС ЙМЙ ХНЕОШЫБС ЙИ БЛФЙЧОПУФШ; a - ЙМЙ bg -УХВЯЕДЙОЙГЩ ДТХЗЙИ G-ВЕМЛПЧ БЛФЙЧЙТХАФ БДЕОЙМБФГЙЛМБЪХ, ЖПУЖПМЙРБЪХ у ЙМЙ ЖПУЖПМЙРБЪХ б2, ЮФП РТЙЧПДЙФ Л ПВТБЪПЧБОЙА ЧОХФТЙЛМЕФПЮОЩИ ЧФПТЙЮОЩИ РПУТЕДОЙЛПЧ У ЫЙТПЛЙН УРЕЛФТПН ЬЖЖЕЛФПЧ.
∙ дЕКУФЧХС ОЕРТСНЩН ПВТБЪПН, НЕДЙБФПТЩ ПЛБЪЩЧБАФ ЧМЙСОЙЕ ОБ ТБВПФХ ЛБМЙЕЧЩИ Й ЛБМШГЙЕЧЩИ ЛБОБМПЧ. йЪНЕОЕОЙС Ч ТБВПФЕ ЬФЙИ ЛБОБМПЧ Ч УЧПА ПЮЕТЕДШ РТЙЧПДСФ Л ЙЪНЕОЕОЙСН РПФЕОГЙБМБ РПЛПС, УРПОФБООПК БЛФЙЧОПУФЙ, ПФЧЕФПЧ Ч ДТХЗЙИ УЙОБРФЙЮЕУЛЙИ ЧИПДБИ, Б ФБЛЦЕ Ч ЛПМЙЮЕУФЧЕ ЛБМШГЙС, ЧИПДСЭЕЗП ЧП ЧТЕНС РПФЕОГЙБМБ ДЕКУФЧЙС, Й, УМЕДПЧБФЕМШОП, Ч ЛПМЙЮЕУФЧЕ ПУЧПВПЦДБЕНПЗП НЕДЙБФПТБ.
∙ йЪНЕОЕОЙС Ч ЛПОГЕОФТБГЙЙ ЧОХФТЙЛМЕФПЮОПЗП ЛБМШГЙС ЙМЙ ЛБМШГЙК-ЛБМШНПДХМЙОБ ТЕЗХМЙТХАФ ТБВПФХ ЙПООЩИ ЛБОБМПЧ Й БЛФЙЧОПУФШ ЖПУЖПМЙРБЪ у Й б2, РТПФЕЙОЛЙОБЪЩ у, ЛБМШРБЙОБ, БДЕОЙМБФГЙЛМБЪЩ, ЖПУЖПДЙЬУФЕТБЪЩ ГЙЛМЙЮЕУЛЙИ ОХЛМЕПФЙДПЧ, NO-УЙОФБЪЩ. чБЦОЩНЙ ЖБЛФПТБНЙ, ПРТЕДЕМСАЭЙНЙ ДЕКУФЧЙЕ ЛБМШГЙС, СЧМСАФУС ТБУРТЕДЕМЕОЙЕ ЙЪНЕОЕОЙК ЛПОГЕОФТБГЙЙ ЛБМШГЙС ЧОХФТЙ ЛМЕФЛЙ, ЛПФПТПЕ НПЦЕФ ВЩФШ ПЮЕОШ МПЛБМШОЩН, Б ФБЛЦЕ ДЙОБНЙЛБ ЬФЙИ ЙЪНЕОЕОЙК (ЛБМШГЙЕЧЩЕ ЧПМОЩ Й ПУГЙММСГЙЙ).
∙ дЕКУФЧЙЕ НЕДЙБФПТПЧ, ПРПУТЕДПЧБООПЕ ОЕРТСНЩНЙ НЕИБОЙЪНБНЙ, НПЦЕФ ДМЙФУС ПФ ОЕУЛПМШЛЙИ НЙММЙУЕЛХОД ДП ОЕУЛПМШЛЙИ МЕФ. ч ПУОПЧЕ ВЩУФТЩИ ЬЖЖЕЛФПЧ МЕЦБФ ЙЪНЕОЕОЙС Ч БЛФЙЧОПУФЙ ЙПООЩИ ЛБОБМПЧ; ЬЖЖЕЛФЩ У РТПНЕЦХФПЮОПК ДМЙФЕМШОПУФША ПРПУТЕДПЧБОЩ БЛФЙЧБГЙЕК Й ЖПУЖПТЙМЙТПЧБОЙЕН ЖЕТНЕОФПЧ Й ДТХЗЙИ ВЕМЛПЧ; ДМЙФЕМШОЩЕ ЬЖЖЕЛФЩ УЧСЪБОЩ У ТЕЗХМСГЙЕК УЙОФЕЪБ ВЕМЛПЧ.
зМБЧБ 10. нЕИБОЙЪНЩ ОЕРТСНПК УЙОБРФЙЮЕУЛПК РЕТЕДБЮЙ 209
ТЕЛПНЕОДХЕНБС МЙФЕТБФХТБ
ПВЪПТЩ
П Berridge, M.J. 1998. Neuronal calcium signaling. Neuron 21: 13-26.
П Clapham, D.E., and Neer, E.J. 1997. G protein bg subumts Anna. Rev. Pharmacol. Toxicol. 37: 167-203.
П Hamm, H. E. 1998. The many faces of G protein signaling. J.Biol. Chem. 273: 669-672.
П Mille, ч. 1994. Modulation of ion-channel function by G-protein-coupled receptors. Trends Neurosci. 17: 531-535.
П Kaczmarek, L. K., and Levitan, I.B. (eds.). 1987. Neuromodulationћ. The Biochemical Control of Neuronal Excitability. Oxford University Press, New York.
П Levitan, I. ч., and Kaczmarek, L. K. 1997. The Neuron: Cell and Molecular Biology, 2nd Ed. Oxford University Press, New York.
П Piomelli, D. 1994. Eicosanotds in synaptic transmission. Crit. Rev. Neurobiol. 8: 65-83.
П Schmidt, H. H., and Walter, U. 1994. NO at work. Cell 78: 919-925.
П Schulman, H., and Hyman, S. E. 1999. Intra-cellular signaling. In M. J. Zigmond, F. E. Bloom, S. C. Landis, J. L. Roberts, and L. R. Squire (eds.), Fundamental Neuroscienct. Academic Press, New York, pp. 269-316.
|
|
|
П Wess, J. 1998. Molecular basis of receptor/G-protetn coupling selectivity. Pharmacol. Ther. 80: 231-264.
УФБФШЙ
П Dunlap, л., and Fischbach, G. D. 1981. Neu-rotransmitters decrease the calcium conductance activated by depolarization of embryonic chick sensory neurones. J. Physiol. 317: 519-535.
П Flockerzi, V., Oeken, H-J., Hofmann, F., Pelz-er, D, Cavalié, A., and Trautwein, W. 1986. Purified dihydropyridine-bindtng site from skeletal muscle t-tubules is a functional calcium channel. Nature 323: 66-68.
П Lambright, D. G., Sondek, J., Bohm, A., Ski-ba, N. P. Hamm, H. E., and Sigler, P. B. 1996. The 2,0 A crystal structure of a heterotnmetnc G protein. Nature 379: 311-319.
П Sakmann, ч., Noma, A., and Trautwein, W. 1983. Acetylcholine activation of single muscarinic K+ channels in isolated pacemaker cells of the mammalian heart. Nature 303: 250-253.
П Sunahara, R. K., Tesmer, J.J. G., Gilman, A. G., and Sprang, S. R. 1996. Crystal structure of the adenylyl cyclase activator GS0. Science 278: 1943-1947.
П Tesmer, J.J. G., Sunahara, R. K., Gilman, A.G., and Sprang, S. R. 1997. Crystal structure of the catalytic domains of adenylyl cyclase in a complex with G^ ћ GTP7S. Science 278: 1907-1916.
П Wickmann, K. D., Iniguez-Lluhi, J. A., Davenport, P. A., Taussing, R., Krapivinsky, G.B., Under, M. E., Gilman, A. G., and Clapham, D. E. 1994. Recombinant G-protein bg -subuntts activate the muscarinic-gated atrial potassium channel. Nature 368: 255-257.
ГЙФЙТПЧБООБС МЙФЕТБФХТБ
1. Dunlap, л., Holz, G. G., and Rane, S. G. 1987. Trends Neurosci. 10: 244-247.
2. McDonald, T. F, et al. 1994. Physiol. Rev. 74: 365-507.
3. de la Villa, P., Kurahashi, T., and Kaneko, A. 1995. /. Neurosci. 15: 3571-3582.
4. Ji, T. H., Grossmann, M., and Ji, I. 1998. J. Biol. Chem. 273: 17299-17302.
5. Wess, J. 1997. FASEB J. 11: 346-354.
6. Wess, J. 1998. Pharmacol. Ther. 80: 231-264.
7. Hamm, H.E. 1998. J. Biol. Chem. 273: 669-672.
8. Ross, E.M. 1989. Neuron 3: 141-152.
9. Clapham, D. E., and Neer, E.J. 1997. Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 37: 167-203.
10. Gautam, N., et al. 1998. Cell. Signalling 10: 447-455.
11. Herman, D. M., and Gilman, A. G. 1998. J. Biol. Chem. 273: 1269-Î272.
12. Lambright,D.G.,etal. 1996. Nature 379:311-319.
13. Tesmer, J. J. G., et al. 1997. Science 278: 1907-1916.
14. Sunahara, R. K., et al. 1997. Science 278: 1943-1947.
15. Lefkowitz, R.J. 1998. J. Biol. Chem. 273: 18677-18680.
16. Birnbaumer, L., Abramowitz, J., and Brown, A. M. 1990. Biochim. Biophys. Acta 1031: 163-224.
17. Sakmann, ч., Noma, A., and Trautwein, W. 1983. Nature 303: 250-253.
18. Brown, A. M., and Birnbaumer, L. 1990. Annu. Rev. Physiol. 52: 197-213.
19. Szabo, G., and Otero, A. S. 1990. Annu. Rev. Physiol. 52: 293-305.
20. Pfafflnger, P. J., et al. 1985. Nature 317: 536-538.
21. Breitwieser, G. E., and Szabo, G. 1985. Nature 317: 538-540.
22. Wickman, K. D., et al. 1994. Nature 368: 255-257.
23. Reuveny, E., et al. 1994. Nature 370: 143-146.
210 тБЪДЕМ II. рЕТЕДБЮБ ЙОЖПТНБГЙЙ Ч ОЕТЧОПК УЙУФЕНЕ
24. Huang, C.-L.,etaI. 199S. Neuron 15: 1133-1143.
25. Soejima, M., and Noma, A. 1984. Pflugers Arch. 400: 424-431.
26. Lipscombe, D., Kongsamut, S., and Tsien, R.W. 1989. Nature 340: 639-642.
27. Hirning, L. D., et al. 1988. Science 239: 57-61.
28. Ikeda, S.R. 1996. Nature 380: 255-258.
29. Herlitze, S., et al. 1996. Nature 380: 258-262.
30. Tsien, R.W. 1987. In Neuromodulationћ. The Biochemical Control of Neuronal Excitability. Oxford University Press, New York, pp. 206-242.
31. Reuter, H., et al. 1983. Cold Spring Harb. Symp. Quant. чщ. 48: 193-200.
32. Tsien, R.W., et al. 1981 Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol. 48: 201-212.
33. Taussig, R., and Oilman, A. G. 1995. /. Biol. Chem. 270: 1-4.
34. Tang, W.-J., and Oilman, A. G. 199I. Science 254: 1500-1503.
35 Curtis, B. M., and Catterall, W. A. 1986. Biochemistry 25: 3077-3083.
36. Flockerzi, V., et al. I986. Nature 323: 66-68.
37. Dolphin, A. C. 1990. Annu. Rev. Physiol. 52: 243-255.
38. Dunlap, K., and Fischbach, G. D. I98I. /. Physiol. 317: 519-535.
39. Mudge, A. W., Leeman, S. E., and Fischbach, C. D. 1979. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76:526-530.
40. Berridge, M. J. 1998. Neuron 21: 13-26.
41. Miyazaki, S. 1995. Cuir. Opin. Ceil Biol. 7:190-196.
42. Bazan, N. C. 1999. In Basic Neurochemistry: Molecular, Cellular and Medical Aspects, 6th Ed Lippincott-Raven, Philadelphia, pp. 731-741.
43. Fraser, D. D., et al. I993. Neuron II: 633-644.
44. Fink, M., et al. 1998. EMBOJ. 17: 3297-3308.
45. Majewski, H., and lannazzo, L. 1998. Prog. Neu-robiol. 55: 463-475.
46. Piomelli, D. 1994. Cri/. мЕЙ Neurobiol. 8: 65-83.
47. Piomelli, D., et al. 1987. Nature 328: 38-43.
48. Butiner, Ν., Siegelbaum, S. Α., and Volterra, A. 1989. Nature 342: 553-555.
49. Pieroni, J. P., and Byrne, J. H. 1992. /. Neurosci. 12: 2633-2647.
50. Belkin, K.J., and Abrams, T.W. 1993. /. Neurosci. 13: 5139-5152.
51. Ignarro, L.I. 1990. Pharmacol. Toxicol. 67: 1-7.
52. Schmidt, H. H., and Walter, U 1994. Cell 78: 919-925.
53. Furchgott, R.F., and Zawadzki, J.V. 1980. Nature 288: 373-376.
54. Bredt, D. S., and Snyder, S. H. 1989. Proc. Nail. Acad. Sci. USA 86: 9030-9033.
55. Carthwaite, J., et al. 1989. Eur. J. Pharmacol. 172: 413-416.
56. Snyder, S. H., Jeffrey, S. R., and Zakhary, R. 1998. Brain Res. Brain Res. Rev. 26: 167-175.
57. Daniel, H., Levenes, C., and Crepel, F. 1998. Trends Neurosci. 21: 401-407.
58. Savchenko, A., Barnes, S., and Kramer, R. H. 1997. Nature 390: 694-698.
59. Hawkins, R. D., Zhuo, M., and Arancio, O. 1994. /. Neurobiol. 25: 652-665.
60. Park, J. H., Straub, V. A., and O'Shea, M. 1998. /. Neurosci. 18: 5463-5476.
61. Wang, R. 1998. Can. J. Physiol. Pharmacol. 76: 1-15.
62. Leonard, J. P., and Wickelgren, W.O. 1986. /. Physiol. 375: 481-497.
63. Hille, B. 1994. Trends Neurosci. 17: 531-536.
64. Lipscombe, D., et al. 1988. Neuron 1: 355-365.
65. Tsien, R.W., and Tsien, R.Y. 1990. Annu. Rev. Cell Biol. 6: 715-760.
66. Lewis, R.S. 1999. Adv. Second Messenger Phospho-protein Res. 33: 279-307.
67. Putney, J.W., Jr., and McKay, R, R. 1999. BioEs-says 21: 38-46.
68. Ross, W. N., Arechiga, H., and Nicholls, J. C. 1988. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85: 4075-4078.
69. Bacskai, B.J., et al. 1995. Neuron 14: 19-28.
70. Tucker, T., and Fettiplace, R. 1995. Neuron 15: 1323-1335.
71. Llinôs, R., Sugimori, M., and Silver, R.B. 1995. /. Physioi. (Paris) 89: 77-81.
72. Meyer, T., and Stryer, L. 1991. Annu. Rev. Biophys. Biophys. Chem. 20: 153-174.
73. Cheng, H., et al. 1996. Am. J. Physiol. 270: C148-159.
74. DeKoninck, P., and Schulman, H. I998. Science 279: 227-230.
75. Fuchs, P. A., and Murrow, B. W. 1992. /. Neurosci. 12: 800-809.
76. Wong, L.A., and Gallagher, J.P. 1991. /. Physiol. 436: 325-346.
77. Marty, A. 1989. Trends Neurosci. 12: 420-424.
78. Sorimachi, H., Ishiura S., and Suzuki, Κ. Ι997. Bioc,hem. J. 328: 721-732.
79. Johnson, C.V., and Guttmann, R.P. 1997. BioEs-saysl9: I01I-IOI8.
80. Vogel, H.J. 1994. Biochem. Cell Biol. 72: 357-376.
81. Ghosh, A., and Greenberg, Μ. Ε. Ι995. Science 268: 239-247.
82. Casey, P.J., et al. I988. Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol. 53: 203-208.
83. Miller, S.G., and Kennedy, M.B. 1986. Cell 44: 861-870.
84. Gutkind, J.S. 1998./. Biol. Chem. 273:1839-1842.
85. Schulman, H., and Hyman, S.E. 1999. In Fundamental Neuroscience. Academic Press, New York, pp. 269-316.
86. Heist, E. K., and Schulman, H. 1998. Cell Calcium 23: 103-114.
87. Tischmeyer, W., and Grimm, R. 1999. Cell. Mol. Lye Sci. 55: 564-574.
|
|
|
