 |
Белки занимают особое место в обмене веществ. Везде где есть жизнь – находятся белки.
|
|
|
|
Для нормального функционирования организму необходимы не только питательные вещества, но и витамины, минеральные вещества и вода.
ОБМЕН БЕЛКОВ
Белки занимают особое место в обмене веществ. Везде где есть жизнь – находятся белки.
Белки составляют 20 % массы тела (около 50% сухой массы клеток); белки могут быть структурными, ферментными, транспортными, сократительными, рецепторными и участвующими в передаче генетической информации.
Функции белков:
1. Пластическая / структурная – они входят в состав всех клеток и межтканевых структур, а также обеспечивают рост и развитие организма за счет процессов биосинтеза (являются резервом для построения тканевых белков).
2. Энергетическая – определяется их способностью освобождать при окислении энергию: 1г белка аккумулирует 17,6 кДж (4,0 ккал) энергии. Белки могут использоваться в качестве источника энергии при недостатке главных энергетических субстратов – углеводов и жиров или при избытке белков; эта их роль значительно возрастает во время стрессорных реакций.
3. Каталитическая / ферментативная, активность белков регулирует скорость биохимических реакций. Белки-ферменты определяют все стороны обмена веществ и образование энергии не только из самих протеинов, но и из углеводов и жиров.
4. Регуляторная –реализуется с помощью гормонов белкового и пептидного происхождения, а также нейропептидов. Аминокислоты могут являться источником медиаторов ЦНС, например гамма-аминомаслянной кислоты (ГАМК), играющей важную роль в процессах торможения и сна.
5. Защитная – заключается в образовании иммунных белков-антител (иммунные реакции). Белки способны связывать токсины и яды; обеспечивают свертывание крови (гемостаз).
|
|
|
6. Транспортная – перенос кислорода и двуокиси углерода эритроцитарным белком – гемоглобином; связывание и перенос некоторых ионов (железо, медь, водород), лекарственных веществ, токсинов.
7. Двигательная – все движения обеспечиваются взаимодействием сократительных белков актина и миозина.
8. Рецепторная – белок родопсин обеспечивает зрительное восприятие.
9. Буферная – поддерживают кислотно-основное равновесие.
10. Реологическая – обеспечивают вязкость крови.
11. Сигнальная – изменение третичной структуры белков – сигнал клетке
По степени важности пластическая роль белков в метаболизме превосходит их собственную энергетическую, а также пластическую роль других питательных веществ. Использовать белки для энергетических нужд не выгодно.
Выделяют два пути превращения белков:
I путь – белки пищи используются для синтеза специфических белков и других веществ.
В пищеварительном тракте белки расщепляются до полипептидов, олигопептидов и аминокислот. Метаболизм аминокислот складывается из общих превращений – трансаминирования, окислительного дезаминирования, декарбоксилирования, а также из частных реакций обмена отдельных аминокислот.
Из аминокислот в дальнейшем клетками различных тканей и органов, в частности печени, синтезируются специфические белки, которые используются для восстановления разрушенных и роста новых клеток, синтеза ферментов и гормонов.
Различают следующие типы белкового синтеза:
Ø синтез роста, связанный с развитием организма в целом. Особенно велика потребность в белке в периоды роста (он заканчивается, примерно, к двадцати пяти годам, то есть к моменту прекращения физиологического роста), беременности и выздоровления после тяжелых заболеваний;
Ø стабилизирующий синтез, определяющий репарацию белков, утраченных в процессе диссимиляции и лежащий, таким образом, в основе их самообновления на протяжении всей жизни;
|
|
|
Ø регенерационный синтез, проявляющийся в период восстановления после белкового истощения, кровопотерь и т.д.;
Ø «функциональный» синтез – образование белков выполняющих специфические функции: иммуноглобулинов, ферментов, гемоглобина, рецепторных белков и др.
Ежедневно в различных частях тела синтезируется и расщепляется около 400 г белка. Примерно 2/3 аминокислот, освобождающихся при распаде белка, вновь используется для его синтеза, 1/3 аминокислот окисляется в энергетических цепях, при этом вначале происходит их дезаминирование в печени с участием аминотрансфераз. Продукты превращения аминокислот вступают в цикл Кребса, в результате часть химической энергии белка переходит в молекулы АТФ.
Существует относительно постоянное соотношение количества плазменных и тканевых белков. Оно составляет 1:33 (даже при голодании). При избытке белка в клетке вновь поступающие в неё аминокислоты используются для преобразования в липиды через цикл трикарбоновых кислот (кетогенез) или в углеводы, в частности в гликоген (глюконеогенез).
Некоторая часть удерживаемых печенью аминокислот, ресинтезируется в белок, который служит для пополнения белков плазмы. Синтезируются биогенные амины, небелковые органические соединения – креатинин, глютатион, пурины, гем и др.
II путь – эндогенный гидролиз белков, который направлен на обновление белков ткани.
Распад тканевых белков происходит под действием протеолитических ферментов. Источниками свободных аминокислот могут являться белки плазмы, ферментные белки, белки печени, слизистой оболочки кишечника и мышц. Аминокислоты, возникающие в процессе распада тканевого белка, отдаются тканями в кровь, попадают в печень, где подвергаются дезаминированию, от азотистого комплекса отщепляется молекула аммиака. Этот процесс имеет основное значение для всех дальнейших превращений, в которых продукты белкового обмена используются как энергетический материал.
Различают быстро и медленно обновляющиеся белки. С наибольшей скоростью обновляются белки печени, слизистой оболочки кишечника, а также других внутренних органов и плазмы крови. Медленнее обновляются белки, входящие в состав клеток мозга, сердца, половых желез и еще медленнее – белки мышц, сухожилий, хрящей и костей.
|
|
|
Средний период полураспада белков тела, человека приближается к 80 сут; при этом для мышечных белков величина его приближается к 180 сут, для белков плазмы крови – к 10 сут, гормоны пептидной и белковой природы «живут» лишь несколько минут.
|
|
|
