 |
Поведение белков в электрическом поле.
|
|
|
|
Поведение белков в электрическом поле.
Физический принцип метода заключается в следующем. Находящиеся в буферном растворе макромолекулы обладают электрическим зарядом, величина и знак которого зависят от рН среды. Если через этот раствор пропускать электрический ток, то под действием электрического поля макромолекулы в соответствии со своим зарядом мигрируют в направлении катода или анода. В зависимости от величины заряда и размеров молекулы приобретают разные скорости, и в этом — сущность процесса разделения смеси белков методом электрофореза. Постепенно исходный препарат, состоявший из различных молекул, разделяется на зоны или фракции, содержащие одинаковые молекулы.
Применение его во врачебной практике. Амфотерность белков лежит в основе белковой буферной системы, она участвует в поддержании реакции среды крови. Амфотерные свойства белков используются для разделения их на отдельные фракции (метод электрофореза) с целью диагностики различных заболеваний и контроля за состоянием больного.
Определение суммарного заряда белка: см. внимательно картинку выше
6. Классификация белков. Важнейшие представители протеинов и протеидов. Биологические функции белков.
Существует несколько классификаций белков. Среди них наиболее распространены две:
По составу белки делятся на простые (протеины) и сложные (протеида).
1. Простые белки состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины, гистоны, белки опорных тканей).
2. Сложные белки содержат еще компоненты не аминокислотной природы. Небелковую часть называют простетической группой, а белковую апопротеином. Например, фосфопротеиды содержат фосфорную кислоту, нуклеопротеиды содержат нуклеиновую кислоту, гликопротеиды содержат углевод и др.
|
|
|
Классификация белков по пространственной форме. В этом случае белки разделяются на два больших класса: глобулярные и фибриллярные.
1. Молекулы глобулярных белков имеют шарообразную или эллипсоидную форму. Примером таких белков служат альбумины и глобулины плазмы крови.
2. Фибриллярные белки представляют собою вытянутые молекулы. К таким белкам, прежде всего, необходимо отнести коллаген.
Благодаря своим физическим и химическим свойствам белки выполняют большое количество биологических функций, в перечень которых входят:
· каталитическая (белки-ферменты);
· транспортная (гемоглобин);
· структурная (кератин, эластин);
· сократительная (актин, миозин);
· защитная (иммуноглобулины);
· сигнальная (рецепторные молекулы);
· гормональная (инсулин);
· энергетическая.
Белки важны для организма человека, поскольку участвуют в образовании клеток, обеспечивают сокращение мышц у животных, вместе с сывороткой крови переносят многие химические соединения. Помимо этого, белковые молекулы являются источником незаменимых аминокислот и осуществляют защитную функцию, участвуя в выработке антител и формировании иммунитета.
7. Нуклеопротеиды. Химический состав белковой и простетической группы. Структурные компоненты нуклеиновых кислот. Номенклатура нуклеотидов, нуклеозидов, азотистых оснований и их химическое строение.
Нуклеопротеиды — комплексы нуклеиновых кислот с белками.
К нуклеопротеидам относятся устойчивые комплексы нуклеиновых кислот с белками, длительное время существующие в клетке в составе органелл или структурных элементов клетки
Они имеют белковую и небелковую (простетическую) части. Белковую часть составляет полипептид, построенный из А/К-остатков. В состав небелковой части может входить: гем, металл, остаток фосфорной кислоты, углеводы, липиды и т. д.
|
|
|
Нуклеиновые кислоты – присутствующие в клетках всех живых организмов биополимеры, которые выполняют важнейшие функции по хранению и передаче генетической информации и участвуют в механизмах ее реализации в процессе синтеза клеточных белков.
Установление состава нуклеиновых кислот путем их последовательного
гидролитического расщепления позволяет выделить следующие структурные
компоненты.
Рассмотрим структурные компоненты нуклеиновых кислот в порядке усложнения их строения.
1. Нуклеиновые основания. Гетероциклические основания, входящие в состав
нуклеиновых кислот, — это гидрокси- и аминопроизводные пиримидина и пурина. Нуклеиновые кислоты содержат три
гетероциклических основания с пиримидиновым циклом (пиримидиновые
основания) и два — с пуриновым циклом (пуриновые основания). Нуклеиновые основания имеют тривиальные названия и соответствующие однобуквенные обозначения.
2. Нуклеозиды – это N-гликозиды, образованные нуклеиновыми основаниями и рибозой или дезоксирибозой.
Между аномерным атомом углерода моносахарида и атомом азота в положении 1
пиримидинового цикла или атомом азота в положении 9 пуринового цикла образуется b-гликозидная связь.
В зависимости от природы моносахаридного остатка нуклеозиды делят на рибонуклеозиды и дезоксирибонуклеозиды. Названия нуклеозидов строят на основе тривиальных названий нуклеиновых оснований, добавляя окончание –идин для производных пиримидина и -озин для производных пурина. К названиям дезоксирибонуклеозидов добавляют приставку дезокси. Исключение составляет нуклеозид, образованный тимином и дезоксирибозой, к которому приставка дезокси- не добавляется, так как тимин образует нуклеозиды с рибозой лишь в очень редких случаях.
3. Нуклеотиды – это эфиры нуклеозидов и фосфорной
кислоты (нуклеозидфосфаты). Сложноэфирную связь с фосфорной кислотой образует ОН группа в положении 5/ или 3/ моносахарида. В зависимости от природы моносахаридного остатка нуклеотиды делят на рибонуклеотиды (структурные элементы РНК) и дезоксирибонуклеотиды (структурные элементы ДНК). Названия нуклеотидов включают название нуклеозида с указанием положения в
нем остатка фосфорной кислоты. Сокращенные обзначения нуклеозидов содержат
обозначение нуклеозида, остатка моно-, ди- или трифосфорной кислоты, для 3/-производных указывается также положение фосфатной группы.
|
|
|
Нуклеотиды являются мономерными звеньями, из которых построены полимерные цепи нуклеиновых кислот. Некоторые нуклеотиды выполняют роль коферментов и участвуют в обмене веществ.
|
|
|
