 |
Экзаменационный билет № 5. 1. Аминокислоты обладают оптической активностью, т.е. способны вращать плоскость поляризации света в том или ином направлении. Благодаря тому что в аминокислотах валентные связи вокруг хирального
|
|
|
|
Экзаменационный билет № 5
1. Стереохимия аминокислот. Протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты. Заменимые и незаменимые аминокислоты.
2. Энзимопатии. Виды. Краткая характеристика. Лабораторная диагностика.
Эталоны ответов
1. Аминокислоты обладают оптической активностью, т. е. способны вращать плоскость поляризации света в том или ином направлении. Благодаря тому что в аминокислотах валентные связи вокруг хирального атома углерода имеют тетраидрическое расположение, четыре различные замещающие группы могут располагаться в пространстве двумя разными способами, так что молекула может существовать в двух конфигурациях, представляющие собой несовместимые зеркальные отображения друг друга. Эти две формы называют стереоизомерами или оптическими изомерами. Чтобы определить L или D это аминокислота, нужно смотреть на расположение определенных групп. У аминокислот это аминогруппа и гидроксильная группа. Все аминокислоты входящие в состав белков относятся к L- ряду. Протеиногенные аминокислоты, это аминокислоты которые входят в состав белков, их 20 штук, например, аланин, фениаланин, тирозин, лейцин и др. Непротеиногенные аминокислоты не участвуют в синтезе белков, а существуют в свободном виде. Заменимые аминокислоты – это те, которые организм может получить двумя способами: либо в готовом виде из продуктов питания, либо производить самостоятельно из других видов аминокислот и веществ, поступающих в организм.
К заменимым аминокислотам относятся: аргинин, аспарагин, глутамин, глутаминовая кислота, глицин, карнитин, орнитин, таурин (иногда в этот список вносят пролин и серин).
Незаменимые аминокислоты – эти аминокислоты организм не в состоянии синтезировать сам и может получать только из продуктов питания. Если говорить более точно, то этот класс делится на незаменимые и условно незаменимые аминокислоты – на самом деле, они производятся в организме, но в ничтожно маленьких количествах и поэтому их дополнительное поступление крайне необходимо.
|
|
|
К незаменимым аминокислотам относятся: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.
К условно незаменимым аминокислотам относятся: тирозин, цистеин, гистидин, аланин.
2. Энзимопатия – заболевание, в основе которого лежат генетические и другие изменения активности ферментов.
Энзимопатии бывают:
1) Наследственные (генетически детерминирована); причины: точечные мутации, хромосомные абберации (серповидноклеточная анемия).
2) Алиментарные (связаны с пищевыми факторами); причины: гипо- и авитаминозы, несбалансированное питание, употребление недоброкачественной пищи (красители, консерванты).
3) Токсические (связана с ингибированием ферментов пестицидами, гербицидами, лекарствами).
По современной классификации энзимопатии делятся на:
1) первичные (временные, наследственные)
2) вторичные (приобретённые, алиментарные, токсические)
Причины первичных энзимопатий:
1) Точечные мутации гена, кодирующего фермент.
2) Наличие ингибитора или отсутствие активатора при синтезе фермента.
3) Генетические дефекты синтеза кофермента.
4) Нарушение процессинга белка.
5) Патология или отсутствие матрицы ДНК и РНК.
Причины вторичных энзимопатий:
1) Нарушение энергообеспечения;
2) Недостаток аминокислот (белковое голодание);
3) Отсутствие или недостатки витаминов, нарушение ресорбции витаминов в ЖКТ;
4) Все причины гиповитаминозов;
Примеры энзимопатий :
Гиперурикемия– повышение содержания мочевой кислоты в крови, вызванное недостаточностью аденозинфосфорибозил- и изанозинфосфорибозилтрансфераз.
|
|
|
Доброкачественная желтуха новорождённых связана с понижением активности глюкурон – N – трансферазы. Злокачественная желтуха новорождённых обусловлена резким дефектом данного фермента.
Энзимодиагностика базируется на идее органоспецифичности и компартментализации ферментов в клетке. При заболевании увеличивается проницаемость мембран и вследствие нарушения градиента концентраций ферментов между внутриклеточной и мышечной средами, ферменты выходят из клетки и попадают в кровь, мочу.
Наилучшим источником диагностических ферментов является сыворотка крови. Активность ферментов в сыворотке прямопропорциональна поражению органа.
Экзаменационный билет № 6
1. Пептидная связь. Свойства. Правила построения и названия пептида.
2. Определение щелочной фосфатазы. Физиологическая норма.
Эталоны ответов
1. Вопрос о том как соединяются между собой аминокислоты был открыт довольно долго. Данилевкий впервые указал на пептидную связь аминокислот в белковой молекуле. Затем Фишер в 1902 г сформулировал полипептидную теорию строения, согласно которой, белки представляют собой сложные полипептиды, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, возникающими при взаимодействии α -аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α -карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты. Аналогичным образом к дипептиду могут присоединятся другие аминокислоты с образованием три-, тетра-, пентапептида и т. д. до крупной молекулы полипептида.
Пептидная связь это очень прочная связь. Она имеет характеристику частично двойной связи, поэтому она короче и менее подвижна. Транс положение заместителей - радикалы аминокислот по отношению к оси C-N связи находятся по " разные" стороны, в транс-положении. Пептидная связь имеет кетоформу и енольную форму. Атомы углерода и азота, входящие в пептидную связь обладают способностью образовывать две водородные связи с другими пептидными группами.
Название полипептида складывается из названия первой N-концевой аминокислоты со свободной аминогруппой, затем идет перечисление всех аминокислот, и заканчивается С-концевой аминокислотой со свободной карбоксильной группой. Например, цистеин плюс глицин, получается дипептид цистеинилглицин.
К свойствам пептидной связи относятся:
|
|
|
