 |
1. Копланарность. 2.Транс-положение заместителей. 3. Две равнозначные формы. 4. Способность к образованию водородных связей.
|
|
|
|
1. Копланарность
Все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости, при этом атомы " Н" и " О" расположены по разные стороны от пептидной связи.
2. Транс-положение заместителей
Радикалы аминокислот по отношению к оси пептидной C—N -связи находятся по " разные" стороны, в транс-положении.
3. Две равнозначные формы
Пептидная связь находится в кетоформе и енольной форме.
4. Способность к образованию водородных связей.
Атомы кислорода и водорода, входящие в пептидную группу, обладают способностью образовывать водородные связи с атомами кислорода и водорода других пептидных групп.
5. Пептидная связь имеет частично характер двойной связи.
Длина пептидной связи меньше, чем одинарной связи, она является жесткой структурой, и вращение вокруг нее затруднено. Но так как, кроме пептидной, в белке есть и другие связи, цепочка аминокислот способна вращаться вокруг основной оси, что придает белкам различную конформацию (пространственное расположение атомов).
2. Щелочная фосфатаза – группа ферментов, содержащихся практически во всех тканях организма, с преимущественной локализацией в печени, костях и плаценте. Фосфатазы в клетках участвуют в реакциях отщепления остатка фосфорной кислоты от ее органических соединений. Активность общей щелочной фосфатазы повышается при целом ряде заболеваний, сопровождающихся повреждением ткани печени, костей, почек и других органов. Обычно данный тест назначают для выявления заболеваний печени или костей. Кроме того, щелочная фосфатаза повышается при болезнях, затрагивающих желчные ходы, поэтому такой анализ помогает подтвердить закупорку желчевыводящих путей при камнях в желчных протоках или опухолях поджелудочной железы. Щелочную фосфотазу определяют кинетическим колориметрическим методом. Нормальные значения данного показателя у мужчин до 270 Ед/л, у женщин до 240 Ед/л. Причины повышения активности щелочной фосфатазы: Поражение печени и желчевыводящих путей, поражение костей, гиперпаратиреоз.
|
|
|
Причины понижения активности щелочной фосфатазы: тяжелая анемия, массивные переливания крови, гипотиреоз – состояние, при котором снижена функция щитовидной железы, недостаток магния и цинка, гипофосфатазия.
Экзаменационный билет № 7
1. Белки. Классификация. Функции. Строение.
2. Определение аланинаминотрансферазы. Диагностическое значение.
Эталоны ответов
1. Белки – это сложные высокомолекулярные органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных полипептидной связью. Белки выполняют одну из важнейших функций в обмене веществ – вступая во взаимодействие с нуклеиновыми кислотами и другими органическими и неорганическими веществами, они создают основу всего живого. Белки выполняют множество самых разнообразных функций, характерных для живых организмов.
Структурная функция: белки, выполняющие структурную (или опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Например, это коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке.
Транспортная: белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям организма, а от них в легкие переносит углекислый газ. Также в мембранах клеток есть белки, которые обеспечивают избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная: гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
|
|
|
Защитная: Защитную функцию, предупреждая инфекционный процесс и сохраняя устойчивость организма, выполняют иммуноглобулины крови, при повреждении тканей работают белки свертывающей системы крови - например, фибриноген, протромбин. Механическую защиту в виде слизистых и кожи осуществляют коллаген и протеогликаны.
Двигательная: сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц.
Питательная (резервная): эту функцию выполняют резервные белки, являющиеся источником питания для плода, например белки яйца – овальбумины. Казеимн также выполняет питательную функцию.
Энергетическая: при распаде 1г белка до конечных продуктов выделяется 17, 6кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только когда израсходованы углеводы и жиры.
Каталитическая: все ферменты белки, но не все белки ферменты. Ферменты определяют скорость химических реакций. Например, амилаза расщепляет крахмал до мальтозы.
Классификация по форме белковых молекул
По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.
Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками. Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).
В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок. Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны.
Классификация по составу белковой молекулы
Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.
|
|
|
К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми.
Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины.
Классификация по функциям
По выполняемым функциям белки можно разделить
- структурные(коллаген, эластин)
- питательные и запасные белки (казеин)
- сократительные (актин, миозин)
- транспортные (гемоглобин)
- каталитические (ферменты)
- защитные (иммуноглобулины)
- рецепторные (мембранные белки)
- регуляторные (инсулин, глюкагон)
2. Аланинаминотрансфераза (АЛТ) – фермент, который находится во всех клетках организма, главным образом в печени и почках, меньше его в сердце и мышцах. В норме активность АЛТ в крови очень низкая. При проблемах с печенью фермент высвобождается в кровоток обычно еще до появления таких характерных симптомов, как желтуха. В связи с этим АЛТ часто используется как показатель повреждения печени. АЛТ у женщин в норме не превышает 35 ЕД/л, а у мужчин – 40 ЕД/л.
|
|
|
