 |
Экзаменационный билет № 30
|
|
|
|
Экзаменационный билет № 30
1. Классификация и свойства ферментов.
2. Сывороточный альбумин. Строение. Функции. Норма.
Эталоны ответов
1. Все ферменты делят на 6 классов в зависимости от типи катализируемой химической реакции. Каждый класс состоит из множества подклассов и подподклассов с учетом преобразуемой химической группы субстрата, донора и акцептора. Каждый класс имет свой порядковый номер.
Классификация ферментов
КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие перенос электронов, то есть окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа.
КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.
КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза.
КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов, а также обратные реакции.
КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата с образованием изомерных форм.
КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей C—C, C—S, C—O и C—N между субстратами за счёт реакций конденсации, сопряжённых с гидролизом АТФ. Пример: лигаза.
Свойства ферментов.
Все ферменты - белковой природы.
Ферменты обладают высокой молекулярной массой.
Хорошо растворимы в воде, при растворении образуют коллоидные растворы.
Все ферменты - термолабильны, т. е. оптимум действия 35 – 45оС
По химическим свойствам являются амфотерными электролитами.
|
|
|
Ферменты высокоспецифичны по отношению к субстратам.
Ферменты для своего действия требуют строго определенного значения рН (пепсин 1. 5 – 2. 5).
Ферменты обладают высокой каталитической активностью (ускоряют скорость реакции в 106 – 1011 раз).
Все ферменты способны к денатурации по воздействием сильных кислот, щелочей, спиртов, солей тяжелых металлов.
2. Молекула альбумина представляет собой эллипс размером 3× 15 нм, состоит из одной полипептидной цепочки. Его третичная структура сформирована при помощи 17 дисульфидных связей и имеет три домена. Период полужизни молекулы альбумина составляет 19‑ 20 сут. Белок гетерогенен в отношении содержания свободных SH‑ групп: он либо содержит SH‑ группу, либо нет. Кроме того, отмечается микрогетерогенность молекул альбумина, что связано с количеством и качеством агрегированных с альбумином молекул. Значение альбумина в крови заключается:
· поддержание коллоидно-осмотического давления,
· это богатый и быстро реализуемый резерв белка,
· транспортная функция – связывание и перенос длинноцепочечных жирных кислот – основная физиологическая функция сывороточного альбумина.
Кроме того, альбумин переносит пигменты (билирубин), катионы (например, Ca2+ и Mg2+), анионы (Cl–), желчные кислоты, витамины, гормоны (альдостерон, прогестерон, гидрокортизон), органические красители, лекарственные вещества (дигоксин, барбитураты, пенициллин, ацетилсалициловая кислота, сердечные гликозиды).
Кроме электрофореза, cодержание альбумина определяют фотометрическими и иммунологическими методами. Для фотометрических способов определения используются бромкрезоловый зеленый, бромкрезоловый красный, натриевая соль бензойной кислоты и ряд других красителей. Наиболее специфичной является реакция альбумина с бромкрезоловым зеленым, в ацетатном буфере окраска развивается быстро и сохраняется в течение 2 часов.
Нормальные величины 35-50 г/л.
|
|
|
