 |
60. Вторичная структура молекулы белка
|
|
|
|
60. ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА
1) общее расположение в пространстве составляющих молекулу одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями
2) способ укладки в пространстве определенного числа ковалентно не связанных полипептидных цепей, не обладающих по отдельности биологической активностью
3) способ укладки в пространстве нескольких ковалентно не связанных полипептидных цепей, обладающих по отдельности биологической активностью
4) расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями
5) регулярная укладка полипептидной цепи за счет образования водородных связей между группами пептидного остова
61. ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА
1) расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями
2) способ укладки в пространстве нескольких ковалентно не связанных полипептидных цепей, обладающих по отдельности биологической активностью
3) регулярная укладка полипептидной цепи за счет образования водородных связей между группами пептидного остова
4) общее расположение в пространстве составляющих молекулу одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями
5) объединение нескольких полипептидных цепей в единую функциональную молекулу
62. СВЯЗИ, ПОДДЕРЖИВАЮЩИЕ ПЕРВИЧНУЮ СТРУКТУРУ ДНК
1)дисульфидные
2)ионные
3)водородные
4) гидрофобные
5) фосфодиэфирные
63. СВЯЗИ, ПОДДЕРЖИВАЮЩИЕ ВТОРИЧНУЮ СТРУКТУРУ ДНК
1) фосфодиэфирные
2) дисульфидные
3) ионные
4) координационные
5) водородные
64 Cеросодержащие аминокислоты: 1) серин
|
|
|
2) аланин
3) метионин
4) пролин
5 лизин
65. Незаменимые аминокислоты: 1) аланин
2) валин 3) глицин 4) лизин
5 серин
66. Какие аминокислоты содержат гидроксильную группу? 1) тирозин
2) триптофан 3) треонин
4) аргинин
5 глицин
67. Отрицательно заряженные аминокислоты: 1) пролин
2) тирозин
3) аспарагиновая кислота
4) гистидин
5 глицин
68. Какой связью соединены аминокислоты в молекуле белка? 1) водородной
2) ионной
3) дисульфидной 4) пептидной
5 гидрофобной
69. Из каких компонентов построена молекула пептида? 1) аминокислоты
2) глюкоза
3) нуклеотиды
4) жирные кислоты
5 холестерол
70. Какие методы используют при разделении пептидов? 1) центрифугирование
2 ) хроматография 3) колориметрия
4) электрофорез
5 ядерный магнитный резонанс
71. Кто предложил пептидную теорию строения белка? 1) Сенгер
2) Полинг 3) Кори 4) Фишер
5 Кребс
72. Для какого белка впервые была расшифрована аминокислотная последовательность:
1) гемоглобин 2) коллаген
3 ) инсулин 4) миоглобин
5 эластин
73. Гиперпротеинемия наблюдается при: 1) нефрозах
2) миеломной болезни
3) гепатите
4) сахарном диабете
5 циррозе
7. Белок имеет молекулярную массу: 1) 2000-5000 Дальтон
2) 1000-2500 Дальтон
3) 500-1200 Дальтон
4) более 6000 Дальтон
5 50-120 Дальтон
12. Какие методы используют для определения молекулярной массы белков?
1) ультрацентрифугирование
2) колориметрия
3) высаливание
4 ) гель-фильтрация
5 электрофорез
13. Укажите ароматические аминокислоты: 1) треонин
2) лизин
3) триптофан 4) аргинин
5 глицин
74. При денатурации белков отмечается:
1) потеря биологической активности
2) увеличение растворимости
3) изменение первичной структуры
4) возникновение заряда на молекуле белка
5 изменение изоэлектрической точки
75. Какие аминокислоты являются положительно заряженными? 1) аспарагин
|
|
|
2) аланин 3) лейцин 4) лизин
5 пролин
76. Методы определения N-концевых аминокислот:
1) рентгеноструктурный анализ
2) Сенгера 3) Эдмана 4) Акабори
5 биуретовая реакция
77. Методы определения С-концевых аминокислот: 1) использование биуретовой реакции 2) рентгеноструктурный анализ
3) Эдмана 4) Акабори
5 Сенгера
78. Укажите гидрофобные (неполярные) аминокислоты: 1) лизин
2) лейцин 3) аргинин
4) аспарагин
5 метионин
79. Типы связей, характерные для первичной структуры: 1) водородная
2) дисульфидная
3) гидрофобные взаимодействия 4) пептидная
5 ионные
80. Методы определениия вторичной структуры белка: 1) ультрацентрифугирование
2) рентгеноструктурный анализ 3) хроматография
4) гель-фильтрация
5 электрофорез
81. Разновидности вторичной структуры белка: 1) глобула
2) спираль
3) субъединица 4) фибрилла
5 β - складчатость
82. Разновидности третичной структуры белка: 1) глобула
2) спираль
3) субъединица 4) фибрилла
5 спираль
83. Факторы, нарушающие спиральную структуру белков: 1) наличие остатков аланина
2) наличие остатков пролина
3) наличие остатков глицина
4) гидрофобное взаимодействие
5 наличие остатков аргинина
84. Что является движущей силой в возникновении вторичной структуры белка?
1) электростатическое отталкивание
2) способность остатков аминокислот к образованию водородных связей
3) гидрофобное взаимодействие 4) термостабильность
5 ионные взаимодействия
25. Какой белок обладает самой высокой степенью α -спирализации полипептидной цепи?
1) кератин
2) гемоглобин 3) миоглобин 4) инсулин
5 миозин
86. Основной метод определения третичной структуры белка: 1) аффинная хроматография
2) диск-электрофорез 3) гель-фильтрация
4) рентгеноструктурный анализ
5 электорофорез
87. К фибриллярным белкам относятся: 1) инсулин
2) гемоглобин 3) альбумин 4) коллаген
5 миоглобин
88. К глобулярным белкам относятся: 1) эластин
2 ) миоглобин 3) фиброин
4) миозин
5 коллаген
89. Связи, стабилизирующие третичную структуру в глобулярных белках:
1) водородные 2) пептидные
3) гидрофобные взаимодействия
|
|
|
4) фосфодиэфирные
5 гликозидные
90. Что является движущей силой в возникновении третичной структуры?
1) способность к седиментации 2) гидрофобные взаимодействия
3) взаимодействие радикалов аминокислот с Н2О
4) электростатическое отталкивание
5 ионные взаимодействия
91. Для какого белка впервые была установлена третичная структура?
1) инсулин
2) коллаген
3) миоглобин
4) гемоглобин
5 эластин
92. Какие преимущества дает построение белков из отдельных субъединиц?
1) обеспечивает термостабильность 2) обеспечивает растворимость
3) экономит генетический материал
4 обеспечивает ионизацию
5 обеспечивает гидратацию
93. Белки, обладающие четвертичной структурой: 1) протамины
2) гистоны
3) гемоглобин
|
|
|
