 |
5. каталитическая. 5. катализируют в равной степени прямую и обратную реакции. 5. обладают высокой специфичностью. 5. обладают регулируемой активностью
|
|
|
|
5. каталитическая
78. Общее свойство ферментов и небелковых катализаторов:
1. увеличивают энергию активации
2. обладают высокой специфичностью
3. денатурируют при высокой температуре
4. в ходе реакции расходуются
5. катализируют в равной степени прямую и обратную реакции
79. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов:
1. снижают энергию активации
2. повышают энергию активации
3. катализируют только энергетически возможные реакции
4. не расходуются в ходе реакции
5. обладают высокой специфичностью
80. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов:
1. не изменяют направление реакции
2. повышают энергию активации
3. действуют при высоких температурах и крайних значениях рН
4. изменяют положение равновесия обратимой реакции
5. обладают регулируемой активностью
81. Изменение свободной энергии в ходе ферментативной реакции зависит от:
1. начального состояния системы
2. конечного состояния системы
3. пути перехода системы из одного состояния в другое
4. начального и конечного состояния системы
5. присутствия фермента
82. Субстрат – это:
1. белковая часть фермента
2. небелковая часть фермента
3. вещество, которое образуется в ходе ферментативной реакции
4. вещество, которое ингибирует фермент
5. вещество, претерпевающее химические превращения под действием фермента
83. Как называется вещество, с которым взаимодействует фермент?
1. апофермент
2. кофермент
3. изоэнзим
4. холофермент
5. субстрат
84. В формировании активного центра фермента принимают участие:
1. альфа-аминогруппы аминокислот
2. альфа-карбоксильные группы аминокислот
|
|
|
3. иминогруппы пептидной связи
4. карбонильные группы пептидной связи
5. функциональные группы радикалов аминокислот
85. Аминокислоты, радикалы которых формируют активный центр химотрипсина:
1. сер, арг, цис
2. тир, глу, сер
3. сер, гли, асп
4. тир, арг, глу
5. сер, гис, асп
86. Аллостерический центр – это:
1. место присоединения субстрата
2. место присоединения кофактора
3. место присоединения кофермента
4. домен, обеспечивающий связывание ионов
5. участок фермента, обеспечивающий присоединение эффекторов
87. Специфичность ферментов обусловлена:
1. химическим соответствием активного центра фермента субстрату
2. наличием кофермента
3. набором радикалов аминокислот в активном центре
4. пространственным соответствием активного центра фермента субстрату
5. комплементарностью активного центра фермента субстрату
88. Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью, осуществляют:
1. превращение различных классов химических соединений
2. превращение только определенных стереоизомеров
3. воздействие на химические связи определенных групп
4. превращение соединений, содержащих одинаковые группы
5. превращение только одного субстрата
89. Ферменты, обладающие стереоспецифичностью, осуществляют:
1. превращение химических связей определенных групп
2. превращение различных классов химических соединений
3. превращение только одного вещества
4. превращение соединений, содержащих одинаковые группы
5. превращение единственного стереоизомера вещества
90. Групповая специфичность характерна для:
1. аргиназы
2. гистидазы
3. глутаматдегидрогеназы
4. сукцинатдегидрогеназы
5. трипсина
91. Абсолютная специфичность характерна для:
|
|
|
1. пепсина
2. трипсина
3. гликозидазы
4. липазы
5. аргиназы
92. Стереоспецифичность характерна для:
1. аргиназы
2. гистидазы
3. трипсина
4. глутаматдегидрогеназы
5. фумаразы
93. Константа Михаэлиса отражает:
1. сродство к ингибитору
2. активность фермента
3. сродство к коферменту
4. сродство к кофактору
5. сродство к субстрату
94. Константа Михаэлиса численно равна:
1. концентрации субстрата, при которой скорость реакции является максимальной
2. концентрации субстрата, при которой скорость реакции минимальна
3. половине максимальной скорости реакции
4. максимальной концентрации субстрата при которой скорость будет максимальной
5. концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной.
95. При конкурентном ингибировании:
1. ингибитор присоединяется в аллостерическом центре
2. повышается максимальная скорость реакции
3. снижается константа Михаэлиса
4. понижается максимальная скорость реакции
5. повышается константа Михаэлиса
96. При неконкурентном ингибировании:
1. ингибитор похож на субстрат
2. ингибитор занимает место субстрата в активном центре
3. повышается максимальная скорость реакции
4. уменьшается константа Михаэлиса
5. снижается максимальная скорость реакции
97. Малонат - конкурентный ингибитор:
1. цитохромоксидазы
2. химотрипсина
3. фолатредуктазы
4. цистеиновых протеиназ
5. сукцинатдегидрогеназы
22. Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате:
1. фосфорилирования
2. метилирования
3. формирования димеров
4. образования дисульфидных связей
5. гидролиза одной или нескольких специфических пептидных связей
98. Ферменты, синтезирующиеся в виде неактивных зимогенов:
1. амилаза, пепсин, трипсин
2. липаза, нуклеаза, пепсин
3. химотрипсин, трипсин, амилаза
4. химотрипсин, трипсин, липаза
|
|
|
