 |
5. катализирует наиболее медленную реакцию
|
|
|
|
5. катализирует наиболее медленную реакцию
192. Для энзимодиагностики мышечной дистрофии можно использовать:
1) щелочную фосфатазу
2) кислую фосфатазу
3) изофермент ВВ креатинкиназы
4) изофермент ВМ креатинкиназы
5) изофермент ММ креатинкиназы
193. При какой температуре денатурируют ферменты? 1) 0 - 10º С
2) 80 – 100 С 3) 10 – 20 С 4) 30 – 40 С
5 20 – 30 С
194. Температура, оптимальная для действия большинства ферментов: 1) 50 – 60 С
2) 15 – 20 С 3) 80 – 100 С 4) 35 – 40 С
5 0 - 15 С
195. Активатор амилазы слюны: 1) CuSO4
2) NaCl 3) NaOH 4) KOH
5 NaОН
196. Расщепление каких субстратов катализирует
а) 16 – 30 г/ч л
2) 3 – 5 г/ч л 3) 16 – 64 г/ч л
милаза слюны? 1) триглицериды
2) нуклеопротеины 3) крахмал
4) гликоген
5 сахарозу
197. Активность амилазы мочи в норме: 1
4) 28 – 160 г/ч л
5 3, 3 – 5, 5 г/ч л
198. Активность амилазы мочи повышается при: 1) раке предстательной железы 2) эпидемическом паротите
3) панкреатите
4) инфаркте миокарда
5 гепатите
199. Активаторы панкреатической липазы: 1) HCl
2) желчные кислоты
3) фактор Кастла
4) ренин
5 амилаза
200. В насыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок:
1) альбумины
2) глобулины
3) протамины
4) гистоны
5 коллаген
201. В насыщенном растворе хлорида натрия выпадают в осадок:
1) альбумины
2) глобулины 3) протамины 4) гистоны
5 кератин
202. Нингидриновая реакция открывает в белках:
1) пептидные связи
2) ароматические аминокислоты
3) аминогруппу аминокислот в -положении
4) аминокислоты, содержащие слабо связанную серу
5 отрицательно заряженные аминокислоты
|
|
|
203. Наличие каких аминокислот в белке доказывает ксантопротеиновая реакция?
1) серина 2) аланина
3) триптофана 4) тирозина
5 глицина
204. Глобулины выпадают в осадок:
1) в насыщенном растворе сульфата аммония
2) в полунасыщенном растворе сульфата аммония 3) в насыщенном растворе хлорида натрия
4) в полунасыщенном растворе хлорида натрия
5 в полунасыщенном растворе сульфата аммония
205. Альбумины выпадают в осадок:
1 ) в насыщенном растворе сульфата аммония
2) в полунасыщенном растворе сульфата аммония 3) в насыщенном растворе хлорида натрия
4) в полунасыщенном растворе хлорида натрия
5 в насыщенном растворе сульфата натрия
206. Принцип метода нингидриновой реакции заключается в: 1) образовании комплекса Руэмана
2) образовании осадка сульфида свинца
3) нитровании ароматических аминокислот 4) образовании комплекса с ионами меди
5 образовании сульфида серебра
207. Принцип метода реакции Фоля заключается в: 1) образовании комплекса Руэмана
2) образовании осадка сульфида свинца
3) нитровании ароматических аминокислот 4) образовании комплекса с ионами меди
5 образовании комплекса с ионами меди
208. Биуретовая реакция открывает в белках: 1) ароматические аминокислоты
2) аминогруппу в -положении аминокислот 3) пептидные связи
4) аминокислоты, содержащие слабо связанную серу
5 на положительно заряженные аминокислоты
209. Реакция Фоля открывает в белке:
1) ароматические аминокислоты
2) аминогруппу в -положении аминокислот 3) пептидные связи
4 ) аминокислоты, содержащие слабосвязанную серу
5 аминокислоты, содержащие слабо связанную серу
210. Какие аминокислоты можно обнаружить в белке при помощи реакции Фоля?
1) треонин 2) метионин 3) серин
4) цистеин
5 фенилаланин
211. Положительную биуретовую реакцию дают: 1) свободные аминокислоты
|
|
|
2) дипептиды
3) полипептиды
4) дезоксирибонуклеопротеины
5 заряженные аминокислоты
212. Как называется часть сложного фермента, прочно связанная с белковой частью?
1) кофермент 2) холофермент
3) простетическая группа 4) апофермент
5 кофактор
213. Как называется белковая часть сложного фермента? 1) холофермент
2) кофермент 3) кофактор
4) апофермент
5 простетическая группа
214. На каком свойстве ионов основано их расположение в ряду Гофмейстера?
1) молекулярной массе
2) дегидратирующей способности
3) электрофоретической подвижности 4) денатурирующей способности
5 изоэлектрической точке
215. Общие свойства, характерные для ферментов и неорганических катализаторов:
1) не сдвигают равновесия реакции
2) высокая специфичность
3) не расходуются в процессе реакции
4) активность не зависит от температуры
5 активность не зависит от рН среды
216. При каком значении рН большинство ферментов проявляет максимальную активность?
1) 1, 5 – 2, 0 2) 8, 0 – 9, 0 3) 6, 0 – 8, 0
4) только при 7, 0
5 3, 0 – 5, 0
217. Доказательством белковой природы ферментов является то, что они:
1) состоят из аминокислот
2) имеют первичную структуру
3) денатурируют под действием экстремальных воздействий – t =100 C, соли тяжёлых металлов и др.
4) имеют низкую молекулярную массу
5 имеют высокую молекулярную массу
218. Фермент уреаза обладает специфичностью: 1) стереохимической
2) абсолютной 3) групповой
4) относительной групповой
5 групповой специфичностью
219. Коферментная форма витамина В2: 1) НАД
2) ТГФК 3) ТДФ 4) ФАД
5 ПФ
220. Превращение ферментом субстрата в продукт осуществляется: 1) всей поверхностью молекулы фермента
2) аллостерическим центром
3) каталитическим участком активного центра
4) центром связывания с субстратом
5 небелковой частью - кофактором
221. Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют реакции: 1) окислительно-восстановительные
2) межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов
3) расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды
4) присоединение групп по двойным связям
|
|
|
5 изомеризации
222. Ферменты из класса трансфераз катализируют реакции: 1) окислительно-восстановительные
2) межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов
2) расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды
4) присоединение групп по двойным связям
5 изомеризации
223. Ферменты из класса гидролаз катализируют реакции: 1) окислительно-восстановительные
2) межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов
3) расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды
4) присоединение групп по двойным связям
5 изомеризации
224. Ферменты из класса лиаз катализируют реакции: 1) окислительно-восстановительные
2) межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов
3) расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды
4) присоединение групп по двойным связям
5 изомеризации
225. Какие ферменты относятся к классу изомераз? 1) эстераза
2 ) мутаза
3) фосфатаза 4) рацемаза
5 киназа
226. Ферменты из класса лигаз катализируют реакции:
1) переноса групп (с участием молекул воды) 2) расщепления внутримолекулярных связей 3) присоединения групп по двойным связям 4) образования новых связей с затратой АТФ
5 изомеризации
227. Отличия ферментов от неорганических катализаторов: 1) термостабильность
2) высокая субстратная специфичность 3) расходуются в результате катализа
4) зависимость от активаторов и ингибиторов
5 высокая эффективность
228. Скорость ферментативных реакций простых ферментов зависит от:
1 ) концентрации субстрата 2) концентрации продукта 3) концентрации фермента
4) молекулярной массы фермента
5 от типа катализируемой реакции
229. Международная единица активности фермента – это такое его количество, которое нарабатывает:
1) 1 моль продукта за 1 минуту
2) 1 мкмоль продукта за 1 минуту 3) 1 мкмоль продукта за 1 секунду 4) 1 моль продукта за 1 секунду
5 1 моль продукта за 10 минут
230. В структуре сложного фермента любая небелковая часть называется:
|
|
|
1) простетическая группа 2) апофермент
3) кофермент 4) кофактор
5 холофермент
231. Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые: 1) катализируют разные реакции
2) катализируют одну и ту же реакцию
3) не различаются по активности
4) не различаются по физико-химическим свойствам
5 не различаются по молекулярной массе
232. Конкурентный ингибитор фермента
1) уменьшает Vmax, но не изменяет Кm 2) увеличивает Vmax, но не изменяет Кm 3) увеличивает как Кm , так и Vmax
4) увеличивает Кm, но не изменяет Vmax
5 увеличивает Кm , уменьшается Vmax
233. Аллостерические ферменты отличаются от простых ферментов: 1) кинетикой реакций
|
|
|
