 |
4) лактатдегидрогеназа. 5 казеин
|
|
|
|
4) лактатдегидрогеназа
5 миоглобин
94. Какие признаки характерны для гистонов?
1) относятся к белкам растительного происхождения 2) участвуют в регуляции активности генома
3) содержат много остатков пролина и глицина
4) содержат много остатков аргинина и лизина
5 содержат много остатков глутаминовой кислоты
95. Основными функциями гистонов являются: 1) структурная
2) энергетическая 3) питательная
4) транспортная
5 защитная
96. Какие аминокислоты содержатся в гистонах в повышенных количествах?
1) валин
2) лизин
3) серин
4) фенилаланин
5 глицин
97. К простым белкам относятся: 1) протамины
2) глутамин
3) гистидин
4) глютелины
5 иммуноглобулины
98. Простыми белками не являются: 1) склеропротеины
2) казеин
3) проламины 4) альбумины
5 интерфероны
99. Какие белки относятся к классу протеиноидов? 1) альбумины
2) гистоны
3) коллаген 4) казеин
5 глобулины
100. Какие белки относятся к сложным?
1) липопротеины
2) склеропротеины 3) глютелины
4) гемоглобин
5 казеин
101. Казеин относится к классу: 1) нуклеопротеинов 2) липопротеинов 3) фосфопротеинов 4) хромопротеинов
5 гемопротеинов
102. Какие свойства характерны для белков? 1) амфотерность
2) устойчивость к изменению рН 3) термостабильность
4) неустойчивость к изменению температуры
5 неустойчивость к ионизирующему излучению
103. Иммуноглобулины относятся к классу: 1) липопротеинов
2 ) гликопротеинов 3) нуклеопротеинов 4) фосфопротеинов
5 хромопротеинов
104. Какие из перечисленных связей являются ковалентными?
1) пептидные
2) гидрофобные 3) водородные
4) дисульфидные
|
|
|
5 ионные
105. При талассемии наблюдается угнетение синтеза: 1) мочевины
2) одной из цепей гемоглобина 3) гема
4) иммуноглобулинов
5 креатинина
106. При серповидноклеточной анемии нарушается структура: 1) альбуминов
2) глобулинов
3) гемоглобина
4) иммуноглобулинов
5 актина
107. К пептидам относятся:
1) гастрин
2) церулоплазмин 3) ангиотензин
4) глутамин
5 инсулин
108. Какое количество углерода содержится в белках? 1) 10 – 20 %
2 25-30 %
3) 35 – 40 % 4) 51 – 55 %
5) 60 – 70 %
109. Какое количество азота содержится в белках?
1) 5 – 10 %
2) 15 – 18 %
3) 25 – 30 %
4) 35 – 40 %
5 45 – 60 %
110. Какие гормоны имеют пептидную структуру?
1) тироксин
2) окситоцин
3) вазопрессин 4) адреналин
5 кортизол
111. В белке, имеющем четвертичную структуру, отдельная полипептидная цепь имеет название:
1) протомер
2) протромбин 3) домен
4) глобулин
5 субъединица
112. К пептидам относятся:
1) альбумин
2) ансерин
3) карнозин 4) глютелин
5 глобулин
113. К какому классу соединений относятся гистоны? 1) сложные белки
2) простые белки 3) пептиды
4) аминокислоты
5 производные холестерола
114. Что такое фолдинг белка?
1) расщепление на пептиды 2) присоединение к лиганду
3) сворачивание полипептидной цепи
4) выпадение в осадок
5 ионизация
115. Олигомерные белки состоят из:
1) одной полипептидной цепи
2) двух и более полипептидных цепей 3) белковой и небелковой части
4) одной глобулы
5 из нескольких аминокислотных остатков
116. К металлопротеинам относятся: 1) инсулин
2) глюкагон 3) глутатион
4) трансферрин
5 вазопрессин
117. Какой закон положен в основу колориметрического метода анализа?
1) Нюьтона 2) Фарадея 3) Авогадро
4) Ламберта-Бугера-Бера
5 Бора
118. Универсальные цветные реакции на белки и аминокислоты: 1) ксантопротеиновая
|
|
|
2) нингидриновая 3) Фоля
4 ) биуретовая
5 цистеиновая
119. Положительную биуретовую реакцию дают вещества, содержащие минимум пептидных связей:
1) одну 2) две 3) три 4) пять
5 шесть
120. Принцип метода ксантопротеиновой реакции заключается в: 1) образовании комплекса Руэмана
2) образовании осадка сульфида свинца 3) нитровании бензольного кольца
4) образовании комплекса с ионами меди
5 образовании сульфида серебра
121. Нормальное содержание общего белка в сыворотке крови: 1) 20 – 30 г/л
2) 40 – 50 г/л 3) 65 – 85 г/л 4) 90 – 100 г/л
5 110 – 120 г/л
122. Гипопротеинемия наблюдается при: 1) миеломной болезни
2) хронических нефритах
3) алиментарной дистрофии
4) сахарном диабете
5 инфаркте миокарда
123. Какие вещества используют для высаливания белков? 1) сульфат аммония
2) сахарозу
3) соли тяжелых металлов 4) CuSO4
5 ацетат свинца
124. При высаливании белков происходит: 1) увеличение заряда
2) устранение заряда
3) дегидратация молекулы 4) разрыв пептидных связей
5 гидролиз до аминокислот
125. Для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей используют:
1) высаливание
2) ультрацентрифугирование 3) секвенирование
4) диализ
5 электрофорез
Разновидности третичной структуры белка: 1) глобула
2) спираль
3) субъединица 4) фибрилла
5 неупорядоченная структура
Факторы, нарушающие спиральную структуру белков: 1) наличие остатков аланина
2) наличие остатков пролина
3) наличие остатков тирозина
4) гидрофобное взаимодействие
5 наличие остатков аргинина
Что является движущей силой в возникновении вторичной структуры белка?
1) электростатическое отталкивание
2) способность остатков аминокислот к образованию водородных связей
3) гидрофобное взаимодействие 4) термостабильность
5 ионные взаимодействия
Какой белок обладает самой высокой степенью α -спирализации полипептидной цепи?
1) кератин
2) гемоглобин
3) миоглобин
4) инсулин
5 миозин
К фибриллярным белкам относятся:
1) инсулин
2) гемоглобин
3) альбумин
4) коллаген
5 миоглобин
127. На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии?
1) амфотерности
2) способности к ионизации
|
|
|
3) величине молекулярной массы
4) специфическом взаимодействии с лигандами
5 гидратации
128. Конечные продукты гидролиза простого белка: 1) нуклеотиды
2) азотистые основания 3) аминокислоты
4) глюкоза
5 холестерол
129. Гидролиз белков могут вызывать:
1) соли тяжелых металлов 2) кислоты
3) сульфат аммония 4) трипсин
5 высокая температура
130. Принцип метода биуретовой реакции заключается в: 1) образовании комплекса Руэмана
2) образовании осадка сульфида свинца
3) нитровании ароматических аминокислот 4) образовании комплекса с ионами меди
5 образовании сульфида серебра
131. В полунасыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок:
1) альбумины 2) глобулины 3) протамины 4) гистоны
5 гемоглобин
132. При денатурации белков происходит изменение следующих свойств:
1) молекулярной массы 2) амфотерности
3) биологической активности 4) первичной структуры
5 аминокислотного состава
133. Свойства нативных белков:
1) специфичность взаимодействия с лигандом 2) термостабильность
3) устойчивость к изменению рН
4) электрофоретическая подвижность
5 устойчивость к изменению температуры
134. Для денатурированных белков характерно:
1) наличие водородных связей
2) сохранение пептидных связей
3) потеря первичной, вторичной третичной структур
4) наличие четвертичной структуры
5 потеря третичной структуры
135. Образование какого белка будет нарушено при недостаточности витамина С?
1) миоглобина 2) инсулина 3) коллагена
4) гемоглобина
5 гистонов
|
|
|
