 |
5. пиридоксальфосфат, ТГФК. 5. НАД, НАДФ, ФАД, глутатион. 5. пиридоксальфосфат, HSКоА, ТДФ. 5. HSКоА, биоцитин, АТФ. 5. окислительно-восстановительных
|
|
|
|
5. пиридоксальфосфат, ТГФК
129. Коферменты оксидоредуктаз:
1. пиридоксальфосфат, ТДФ, НАД
2. метилкобаламин, ФАД, ТГФК
3. биоцитин, HSКоА, НАДФ
4. дезоксиаденозилкобаламин, биоцитин, ТГФК
5. НАД, НАДФ, ФАД, глутатион
130. Коферменты лиаз:
1. НАД, ФАД, HSКоА
2. ТДФ, глутатион, НАД
3. НАДФ, ТГФК, биоцитин
4. ФАД, пиридоксальфосфат
5. пиридоксальфосфат, HSКоА, ТДФ
131. Коферменты синтетаз:
1. УТФ, ТДФ, НАД
2. ГТФ, ФАД, ТГФК
3. НАД, липоевая кислота, ЦТФ
4. НАДФ, биоцитин, ТГФК
5. HSКоА, биоцитин, АТФ
132. В окислительно-восстановительных реакциях участвуют коферменты витаминов:
1. В5 и В6
2. В2 и Н
3. Н и В5
4. В5 и В2
5. В2 и РР
133. Коферменты рибофлавина входят в состав ферментов, участвующие в реакциях:
1. гидролиза
2. изомеризации
3. декарбоксилирования
4. переаминирования
5. окислительно-восстановительных
134. Реакции переаминирования протекают при участии коферментов витамина:
1. ниацина
2. цианокобаламина
3. рутина
4. тиамин
5. пиридоксина
135. В состав кофермента ТПФ (ТДФ, ТБФ) входит витамин:
1. биотин
2. пиридоксин
3. рибофлавин
4. аскорбиновая кислота
5. тиамин
136. Из аминокислоты триптофана синтезируется:
1. ТПФ
2. ФМН
3. ФАД
4. ТГФК
5. НАД+
137. Коферментная форма витамина В6:
1. липоевая кислота
2. тиаминпирофосфат
3. флавинадениндинуклеотид
4. метилкобаламин
5. пиридоксальфосфат
138. В состав кофермента НАД входит витамин:
1. Н
2. В6
3. В2
4. В5
5. РР
139. В состав кофермента ФАД входит витамин:
1. С
2. В1
3. В3
4. В6
5. В2
140. В образовании кофермента А участвует:
1. тиамин
2. рибофлавин
|
|
|
3. никотинамид
4. фолиевая кислота
5. пантотеновая кислота
141. Коферментная форма витамина В12:
1. НАД
2. ФАД
3. ФМН
4. ТПФ
5. метилкобаламин
142. Коферментная форма витамина Вс:
1. НАД
2. ТПФ
3. ФМН
4. ФАД
5. ТГФК
143. Коферментная форма витамина РР:
1. ТГФК
2. ТПФ
3. ФМН
4. ФАД
5. НАДФ
144. Внутриклеточная локализация ДНК-зависимой РНК-полимеразы:
1. клеточная мембрана
2. цитозоль
3. лизосомы
4. матрикс митохондрий
5. ядро
145. Международная единица активности ферментов имеет размерность:
1. ммоль в сек
2. моль в мин
3. мкмоль в сек
4. моль в сек
5. мкмоль в мин
146. «Катал» имеет размерность:
1. мкмоль в мин
2. мкмоль в сек
3. ммоль в мин
4. ммоль в сек
5. моль в сек
147. Повышение в плазме крови активности щелочной фосфатазы наблюдается при:
1. инфаркте миокарда
2. остром панкреатите
3. вирусном кератите
4. карциноме предстательной железы
5. рахите
148. Внутриклеточная локализация ЛДГ:
1. ядро
2. митохондрия
3. ЭПС
4. лизосомы
5. цитоплазма
149. При инфаркте миокарда в крови повышается активность:
1. щелочной фосфотазы
2. гистидазы
3. альфа-амилазы
4. кислой фосфатазы
5. креатинкиназы
150. Органная локализация изофермента креатинкиназы-МВ:
1. скелетные мышцы
2. мозг
3. печень
4. селезенка
5. миокард
151. Количество изоферментов ЛДГ:
1. 1
2. 2
3. 3
4. 4
5. 5
152. Органоспецифичность изофермента креатинкиназы-ММ:
1. миокард
2. мозг
3. почки
4. печень
5. скелетные мышцы
153. Повышение активности кислой фосфатазы в крови свидетельствует о:
1. инфаркте миокарда
2. остром панкреатите
3. рахите
4. закупорке желчных путей
5. карциноме предстательной железы
154. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики патологии поджелудочной
железы:
1. КК, ЛДГ, АСТ
|
|
|
2. КК, альдолаза
3. АЛТ, глутамат-ДГ, холинэстераза
4. АСТ, альдолаза, липаза
5. альфа-амилаза, липаза, трипсин
155. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражений скелетных мышц:
1. КК, ЛДГ, АСТ
2. АЛТ, холинэстераза, гамма-глутамилтрансфераза
3. альфа-амилаза, липаза
4. КК, альфа-амилаза, АЛТ
5. КК-ММ, альдолаза
156. Отимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражения миокарда:
1. альфа-амилаза, липаза
2. КК, альдолаза
3. АЛТ, гамма-глутамилтрансфераза, холинэстераза
4. альдолаза, липаза, КК
5. ЛДГ, АСТ, КК-МВ
157. Коэффициент Де Ритиса – это соотношение:
1. АЛТ/АСТ
2. АСТ/ Гл-ДГ
3. АЛТ/ Гл-ДГ
4. Гл-ДГ/ АСТ
5. АСТ/АЛТ
158. Коэффициент Де Ритиса используется для диагностики:
1. сахарного диабета
2. острого панкреатита
3. рахита
4. карциномы предстательной железы
5. печеночной желтухи
159. Фенилкетонурия возникает при отсутствии:
1. гистидазы
2. тирозиназы
3. глюкозо-6-фосфатазы
4. фосфорилазы мышц
5. фенилаланингидроксилазы
160. Ингибиторы протеиназ используются для лечения:
1. вирусного конъюнктивита
2. тромбозов
3. заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии
4. лимфогрануломатоза
5. острого панкреатита
161. Аспарагиназа используется для лечения:
1. заболеваний ЖКТ
2. вирусного конъюнктивита
3. заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии
4. тромбозов
5. лимфогрануломатоза
162. ДНК-аза и РНК-аза используются для лечения:
1. панкреатита
2. лимфогрануломатоза
3. заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии
4. тромбозов
5. вирусного конъюнктивита
163. Ферменты – это:
1) особый класс химических соединений
2) гормоны белковой природы
3) особый класс нуклеиновых кислот
4) вещества, претерпевающие превращение в ходе химической реакции
5) катализаторы белковой природы
164. Классификация ферментов основана на:
1) их химической природе
2) типе их превращения
3) химической природе субстрата
4) химической природе продукта
5) типе катализируемой реакции
165. Ключевой фермент метаболического пути:
1) не полностью расходуется в ходе реакции
2) катализирует наиболее быструю реакцию
|
|
|
3) всегда катализирует обратимые реакции
4) полностью расходуется в ходе реакции
|
|
|
