 |
1.3. Другие диагностические тесты
|
|
|
|
1. 3. Другие диагностические тесты
Инфекционность ГЭ КРС может быть продемонстрирована путем инокуляции мышей тканью головного мозга пораженных животных на последней стадии, но биопроба не подходит для рутинной диагностики из-за продолжительного инкубационного периода. Однако этот метод наиболее приближен к «золотому стандарту» в отношении характеристики изолятов, который должен быть основан на вторичных биологических характеристиках типичного хозяина, если отсутствует изолируемый физический возбудитель.
Использование трансгенных мышей, у которых происходит сверхсинтез гена PrP, позволяет проводить биопробы с сокращенным инкубационным периодом ГЭ КРС, но до сих пор это не является практическим инструментом диагностики.
Доказано, что методы, использующие амплификацию белка in-vitro, являются очень чувствительными для обнаружения некоторых прионных болезней (Castilla et al., 2006; Orru et al., 2012), including C-type BSE (Murayama et al., 2010), но они еще не прошли формальную оценку на применение в рамках государственных систем надзора, хотя некоторые из них были успешно применены для людей с целью надзора (Lacroux et al., 2014; Orru et al., 2014).
1. 4. Доступность диагностических реагентов и наборов
Как было ранее отмечено (Раздел 1. 2. 5 выше), диагностические наборы были лицензированы для использования во многих странах и реагенты можно найти в продаже или приобрести в референтной лаборатории МЭБ или других лабораториях, работающих по программе надзора за ТГЭ. Предпочтительно, чтобы лаборатории использовали наборы, включенные в список МЭБ, или наборы, которые прошли полноценную оценку и были валидированы соответствующими контрольными органами.
|
|
|
2. Серологические исследования
Инфекционные агенты прионных болезней не индуцируют существенный иммунный ответ в хозяине, поэтому серологические исследования не применяются.
С. ТРЕБОВАНИЯ К ВАКЦИНАМ
В настоящее время вакцины не существует.
Список литературы
ARNOLD M. E., RYAN J. B. M., KONOLD T., SIMMONS M. M., SPENCER Y. I., WEAR A., CHAPLIN M., STACK M., CZUB S., MUELLER R., WEBB P. R., DAVIS A., SPIROPOULOS J., HOLDAWAY J., HAWKINS S. A. C., AUSTIN A. R. & WELLS G. A. H. (2007). Estimating the temporal relationship between PrPSc detection and incubation period in experimental bovine spongiform encephalopathy (BSE) of cattle. J. Gen. Virol., 88, 3198–3208.
BERINGUE V., BENCSIK A., LE DUR A., REINE F., LAI T. L., CHENAIS N., TILLY G., BIACABE A. -G., BARON T., VILOTTE J-L. & LAUDE H. (2006). Isolation from cattle of a prion strain distinct from that causing bovine spongiform encephalopathy. PLoS Pathogens, 2, 956–963.
BIACABE A. G., LAPLANCHE J. L., RYDER S. & BARON T. (2004). Distinct molecular phenotypes in bovine prion diseases. EMBO Rep., 5 (1), 110–115.
BRUCE M. E., WILL R. G., IRONSIDE J. W., MCCONNELL I., DRUMMOND D., SUTTIE A., MCCARDLE L., CHREE A., HOPE J.,
BIRKETT C., COUSENS S., FRASER H. & BOSTOCK C. J. (1997). Transmissions to mice indicate that ‘new variant’ CJD is caused by the BSE agent. Nature, 389, 498–501.
CASALONE C., CARAMELLI M, CRESCIO M. I., SPENCER Y. I. & SIMMONS M. M. (2006). BSE immunohistochemical patterns in the brainstem: a comparison between UK and Italian cases. Acta Neuropathol., 111, 444–449.
CASALONE C., ZANUSSO G., ACUTIS P., FERRARI S., CAPUCCI L., TAGLIAVINI F., MONACO S. & CARAMELLI M. (2004). Identification of a second bovine amyloidotic spongiform encephalopathy: Molecular similarities with sporadic Cruetzfeldt-Jacob disease. Proc. Natl Acad. Sci. USA, 101, 3065–3670.
CASTILLA J., SAA P., MORALES R., ABID K., MAUNDRELL K. & SOTO C. (2006). Protein misfolding cyclic amplification for diagnosis and prion propagation studies. Methods Enzymol, 412, 3–21.
DEBEER S. O. S., BARON T. G. M. & BENCSIK A. A. (2002). Transmissible spongiform encephalopathy diagnosis using PrP immunohistochemistry on fixed but previously frozen brain samples. J. Histochem. Cytochem., 50, 611–616.
EUROPEAN FOOD SAFETY AUTHORITY (EFSA). (2015). EFSA Panel on Biological Hazards: Scientific Opinion on a request for a review of a scientific publication concerning the zoonotic potential of ovine scrapie prions. EFSA J., 13 (8), 4197.
GAVIER-WIDEN D., WELLS G. A. H., SIMMONS M. M., WILESMITH J. W. & RYAN J. B. M. (2001). Histological observations on the brains of symptomless 7-year-old cattle. J. Comp. Path., 124, 52–59.
HAYASHI H., TAKATA M., IWAMARU Y., USHIKI Y., KIMURA K. M., TAGAWA Y., SHINAGAWA M. & YOKOYAMA T. (2004). Effect of tissue deterioration on postmortem BSE diagnosis by immunobiochemical detection of an abnormal isoform of prion protein. J. Vet. Med. Sci., 66, 515–520.
|
|
|
JACOB J. G, LANGEVELD J. P. M., BIACABE A. -G., ACUTIS P. -L., POLAK M. P., GAVIER-WIDEN D., BUSCHMANN A.,
CARAMELLI M., CASALONE C., MAZZA M., GROSCHUP M., ERKENS J. H. F., DAVIDSE A., VAN ZIJDERVELD F. G. & BARON T. (2007). Molecular discrimination of atypical Bovine Spongiform Encephalopathy strains in a geographical region spanning a wide area in Europe. J. Clin. Microbiol., 45, 1821–1829.
KONOLD T., BONE G. E., CLIFFORD D., CHAPLIN M. J., CAWTHRAW S., STACK M. J. & SIMMONS M. M. (2012). Experimental H-type and L-type bovine spongiform encephalopathy in cattle: observation of two clinical syndromes and diagnostic challenges. BMC Vet. Res. 8, 22.
KONOLD T., BONE G., RYDER S., HAWKINS S. A., COURTIN F. & BERTHELIN-BAKER C. (2004). Clinical findings in 78 suspected cases of bovine spongiform encephalopathy in Great Britain. Vet. Rec., 155, 659–666.
KONOLD T., PHELAN L. J., CLIFFORD D., CHAPLIN M. J., CAWTHRAW S., STACK M. J. & SIMMONS M. M. (2014). The pathological and molecular but not clinical phenotypes are maintained after second passage of experimental atypical bovine spongiform encephalopathy in cattle. BMC Vet. Res. 10, 243.
|
|
LACROUX C., COMOY E., MOUDJOU M., PERRET-LIAUDET A., LUGAN S., LITAISE C., SIMMONS H., JAS-DUVAL C., LANTIER
I., BERINGUE V., GROSCHUP M., FICHET G., COSTES P., STREICHENBERGER N., LANTIER F., DESLYS J. P., VILETTE D. & ANDREOLETTI O. (2014). Preclinical detection of variant CJD and BSE prions in blood. PLoS Pathog., 10: e1004202.
LOMBARDI G., CASALONE C., D’ANGELO A., GELMETTI D., TORCOLI G., BARBIERI I., CORONA C., FASOLI E., FARINAZZO A.,
FIORINI M., GELATI M., IULINI B., TAGLIAVINI F., FERRARI S., CARAMELLI M., MONACO S., CAPUCCI L. & ZANUSSO G. (2008). Intraspecies transmission of BASE induces clinical dullness and amyotrophic changes. PLoS Pathogens, 4 (5): e1000075.
MONLEON E., MONZON M., HORTELLS P., VARGAS A., BADIOLA J. J. (2003). Detection of PrPSc in samples presenting a very advanced degree of autolysis (BSE liquid state) by immunocytochemistry. J. Histochem. Cytochem., 51, 15– 18.
MURAYAMA Y., YOSHIOKA M., MASUJIN K., OKADA H., IWAMARU Y., IMAMURA M., MATSUURA Y., FUKUDA S., ONOE S., YOKOYAMA T. & MOHRI S. (2010). Sulfated dextrans enhance in vitro amplification of bovine spongiform encephalopathy PrP(Sc) and enable ultrasensitive detection of bovine PrP(Sc). PLoS One, 5, e13152.
OKADA H., IWAMARU Y., IMAMURA M., MASUJIN K., MATSUURA Y., SHIMIZU Y., KASAI K., MOHRI S., YOKOYAMA T. & CZUB S. (2011). Experimental H-type bovine spongiform encephalopathy characterized by plaques and glial- and stellate-type prion protein deposits. Vet. Res., 42, 79. doi: 10. 1186/1297-9716-42-79
ORRÚ C. D., BONGIANNI M., TONOLI G., FERRARI S., HUGHSON A. G., GROVEMAN B. R., FIORINI M., POCCHIARI M., MONACO S., CAUGHEY B. & ZANUSSO G. (2014). A test for Creutzfeldt-Jakob disease using nasal brushings. N. Engl. J. Med., 371 (6), 519–529.
ORRÙ C. D., WILHAM J. M., VASCELLARI S., HUGHSON A. G. & CAUGHEY B. (2012). New generation QuIC assays for prion seeding activity. Prion, 6, 147–152. doi: 10. 4161/pri. 19430.
PRINCE M. J., BAILEY J. A., BARROWMAN P. R., BISHOP K. J., CAMPBELL G. R. & WOOD J. M. (2003). Bovine spongiform encephalopathy. Rev. sci. tech. Off. int. Epiz., 22, 37–60 (English); 61–82 (French); 83–102 (Spanish).
SCHALLER O., FATZER R., STACK M., CLARK J., COOLEY W., BIFFIGER K., EGLI S., DOHERR M., VANDEVELDE M., HEIM D., OESCH B. & MOSER M. (1999). Validation of a Western immunoblotting procedure for bovine PrPSc detection and its use as a rapid surveillance method for the diagnosis of bovine spongiform encepahlopathy (BSE). Acta Neuropathol. (Berl. ), 98, 437–443.
STACK M. J. (2004). Western immunoblotting techniques for the study of transmissible spongiform encephalopathies In: Techniques in Prion Research, Lehmann S. & Grassi J., eds. Birkhauser, Basel, Switzerland. ISBN 3-7643-2415-5
|
|
|
SIMMONS M. M., HARRIS P., JEFFREY M., MEEK S. C., BLAMIRE I. W. H. & WELLS G. A. H. (1996). BSE in Great Britain: consistency of the neurohistopathological findings in two random annual samples of clinically suspect cases. Vet. Rec. , 138, 175–177.
WELLS G. A. H. & WILESMITH J. W. (1995). The neuropathology and epidemiology of bovine spongiform encephalopathy. Brain Pathol., 5, 91–103.
WILESMITH J. W., HOINVILLE L. J., RYAN J. B. M. & SAYERS A. R. (1992). Bovine spongiform encephalopathy: aspects of the clinical picture and analyses of possible changes 1986–1990. Vet. Rec., 130, 197–201.
*
* *
NB: Существуют референтные лаборатории МЭБ по губкообразной энцефалопатии крупного рогатого скота (смотри таблицу в Части 4 данного Руководства по наземным животным или обратитесь к веб-сайту МЭБ за самым последним списком: http: //www. oie. int/en/our-scientific-expertise/reference-laboratories/list-of-laboratories/ ).
Пожалуйста, обратитесь в референтные лаборатории МЭБ для получения дальнейшей информации по диагностическим тестам и реактивам в отношении губкообразной энцефалопатии КРС.
|
|
|
