Выделение белков и их свойства

Белки экстрагируют из природного материала водой, растворами солей, щелочей, кислот, водно-спиртовыми растворами. Полученный таким образом продукт обычно содержит значительное количество примесей. Для дальнейшего выделения и очистки белка раствор обрабатывают солями (высаливание), насыщают спиртом или ацетоном, нейтрализуют. При этом выделяется соответствующая фракция белка. Выделить белок в неизменном состоянии очень трудно, для этого необходимо соблюдать целый ряд условий: низ­кие температуры, определенную реакцию среды и т. д.

Выделенные и очищенные белки в большинстве случаев представляют собой белый порошок или сохраняют природную форму (например, белки шерсти и шелка).

По форме молекул белки можно разделить на две группы: фибриллярные, или нитевидные, и глобулярные, или шаровидные. Фибриллярные белки, как правило, выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, растяжимость) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек, поэтому после выделе­ния белки обычно сохраняют природную форму. Примером фибриллярных белков могут служить фиброин шелка, кератины, коллагены.

Ко второй группе относится большинство белков, содержащихся в организме человека. Для глобулярных белков характерно наличие участков с высокой реакционной способностью (они могут быть каталитическими центрами ферментов) или образовывать комплексы с другими молекулами за счет приближенных друг к другу в пространстве функциональных групп.

Многие белки растворимы в воде, щелочах, кислотах, но нерастворимы в органических растворителях. В растворах белки представляют собой высокомолекулярные коллоиды и обладают многими свойствами коллоидных растворов.

Так как белки содержат аминные и карбоксильные группы, они являются амфотерными электролитами: в щелочном растворе проявляют кислотные свойства, в кислом — основные. Поэтому при пропускании электрического тока через щелочной раствор белка его молекулы будут двигаться к аноду, а при пропускании через кислый раствор — к катоду. Однако при определенной реакции среды (так называемая изоэлектрическая точка) количество поло­жительных и отрицательных зарядов в молекуле белка будет одинаковым. Это одна из основных констант белка.

При действии на белок сильных кислот и щелочей, высоких температур и некоторых Других факторов они денатурируют. Денатурацию белка можно, например, наблюдать при, варке куриного яйца. При денатурации нарушается структура белка, изменяются его физико-химические свойства.

Под действием кислот, щелочей или протеолитических ферментов белковые вещества распадаются с образованием в конечном итоге смеси α-аминокислот. Гидролиз протекает ступенчато, с образо­ванием все более и более простых
продуктов:

Цветные реакции белков

Для белков характерны некоторые цветные реакции, связанные с наличием в их молекуле определенных группировок и аминокис­лотных остатков.

Биуретовая реакция — появление фиолетового окрашивания при обработке белка концентрированным раствором щелочи и насыщенным CuSO₄ Связана с наличием в молекуле пептидных связей.

Ксантопротеиновая реакция — появление желтой окраски в результате действия на белки концентрированной азотной кислоты. Реакция связана с наличием в белке ароматических колец.

Миллонова реакция — появление вишнево-красного окрашивания при действии на белок Миллонова реактива (раствор нитратартути в азотистой кислоте). Реакция объясняется присутствиемв белке фенольных группировок.

Сульфгидрильная реакция — выпадение черного осадка сернис­того свинца при нагревании белка с раствором плюмбита (связана с наличием в белке сульфгидрильных групп).

Реакция Адамкевича — появление фиолетового окрашивания при добавлении к белку глиоксалевой и концентрированной серной кислот. Связана с наличием индольных группировок.

Классификация

Белки подразделяются на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и сложные белки (протеиды), которые при гидролизе дают аминокислоты и вещества небелковой природы (фосфорную кислоту, углеводы, гетероциклические соединения, нуклеиновые кислоты).

Протеины составляют основу запасных веществ семян, а протеиды — основу ядер протоплазмы клеток. Протеины и протеиды разделяются на ряд подгрупп.

I. Протеины. Альбумины - белки, имеющие сравнительно небольшую молекулярную массу, хорошо растворяются в воде. Из водных растворов высаливаются насыщенным раствором сульфата аммония, при нагревании свертываются (денатурируют). Белок яйца - типичный представитель альбуминов. Многие из них получены в кристаллическом состоянии.

Глобулины — белки, нерастворимые в чистой воде, но растворимые в теплом 10%-ном растворе NaCl. Чистый глобулин извлекают, разбавляя солевой раствор большим количеством воды. Глобулины — самые распространенные белки, входят в состав мышечных волокон, крови, молока, яйца, растительных семян.

Проламины незначительно растворимы в воде. Растворяютсяв 60—80% -ном водном этиловом спирте. При гидролизе проламиновобразуется в большом количестве аминокислота — пролин. Характерны для семян злаков. Примером их может служить глиадин — главный белок клейковины пшеницы.

Глютелины — растворимы только в 0,2%-ной щелочи. Найдены в семенах пшеницы, риса, кукурузы.

Протамины — обнаружены только в молоках рыб. На 80% состоят из щелочных аминокислот, поэтому являются сильными основаниями. Совершенно не содержат серы.

Склеропротеины — нерастворимые белки, имеют нитевидную (фибриллярную) форму молекул. Содержат серу. К ним относятся коллаген (белки хрящей, некоторых костей), эластин (белки сухожилий, соединительных тканей), кератин (белки волос, рогов, копыт, верхнего слоя кожи), фиброин (белок нитей сырого шелка).

II. Протеиды. Сложные белки делятся на группы в зависимости от состава их небелковой части, которая называется простетической группой. Белковая часть сложных белков называется апобелком.

Липопротеиды — гидролизуются на простой белок и липиды. Липопротеиды содержатся в большом количестве в составе зерен хлорофилла и протоплазмы клеток, биологических мембран.

Гликопротеиды — гидролизуются на простые белки и высокомолекулярные углеводы. Не растворяются в воде, но растворяютсяв разбавленных щелочах. Содержатся в различных слизистых выделениях животных, в яичном белке.

Хромопротеиды — гидролизуются на простые белки и красящие вещества. Например, гемоглобин крови распадается на белок глобин и сложное азотистое основание, содержащее железо.

Нуклеопротеиды — гидролизуются на простые белки, обычно протамины, или гистоны, и нуклеиновые кислоты.

Фосфопротеины — содержат фосфорную кислоту. Играют большую роль в питании молодого организма. Примером их являетсяказеин — белок молока.

Применение белков

Исключительная роль белковых веществ в живых организмах, ряд их ценных технических свойств превратили белок в незаменимый продукт питания и важный вид сырья для многих отраслей промышленности. Все возрастающую роль играет производство биологически активных белковых препаратов: ферментов, гормонов, антисывороток, кровезаменителей.

Белок является самой важной и в то же время наиболее дефицитной частью пищи. Суточная потребность в белке взрослого человека 70—80 г. Основное качество пищевого белка — его способность снабжать организм необходимым количеством аминокислот. По аминокислотному составу пищевые белки делятся на две группы: полноценные, содержащие все необходимые для организма животных и человека аминокислоты, и неполноценные, в которых часть незаменимых аминокислот или полностью отсутствует, или присутствует в незначительном количестве. Отсюда следует, что при орга­низации правильного питания нужно учитывать не только количество, но и качество белка. Более того, необходимое для человека количество белка во многом зависит от его качества. Главными и наиболее ценными источниками белка животного происхождения являются молоко и молочные продукты (творог, сыр), яйца, рыба, мясо и получаемые из них продукты. Источники белков раститель­ного происхождения — зерновые продукты (мука, крупа, мака­роны, бобовые). Овощи относительно бедны белком, но их следует учитывать как дополнительный источник белков; кроме того, они способствуют лучшей усвояемости белков.

Несмотря на обилие и разнообразие источников пищевого белка, население ряда стран испытывает острый белковый голод. Дефицит полноценного по аминокислотному составу белка в питании населения земного шара равен примерно 15 млн. т. Один из путей устранения белкового дефицита — поиски новых их источников. В на­стоящее время проводятся исследования по более эффективному использованию дешевого растительного белка, применяемого для кормления скота; получению белков из микробиологического сырья. Последний путь является особенно перспективным.

Неограниченные сырьевые источники для производства кормовых дрожжей (например, использование для их выращивания парафинов нефти, природного газа, этанола), их высокая продуктивность — за одни сутки 1 т дрожжей может дать до 100 т потомства, высокое содержание и качество белка в биомассе привлекают к этому методу самое пристальное внимание исследователей.

Получение пищевого белка является одной из основных проблем в создании искусственной и синтетической пищи. Многое в этом направлении уже делается.

Контрольные вопросы:

1. Какие органические вещества называют аминами? Какую функциональную группу называют аминогруппой? Все ли амины содержат аминогруппу?

2. Как классифицируются амины по числу и природе углеводородных радикалов?

3. Напишите структурные формулы всех изомерных первичных аминов состава С4Н11N и назовите их

4. Какие органические вещества относят к группе ароматических аминов? Приведите название, молекулярную и структурную формулы первого представителя гомологического ряда ароматических аминов

5. Какие соединения называют аминокислотами? Какова их классификация по взаимному расположению функциональных групп?

6. Химические свойства аминокислот

7. Применение аминокислот

8. Что представляет собой молекула белка?

9. Какие структуры белка вы знаете? Охарактеризуйте их

10. В чем заключается денатурация белка? Какие воздействия на белок могут привести к его денатурации?

11. Какие качественные реакции на белок вы знаете? Опишите их выполнение и визуальный эффект

12. Какие вещества называются полимерами?

13. Какие полимеры вы знаете?

14. Применение полимеров

 

Список литературы:

Основные источники:

1. Габриелян О.С. Химия: учеб.для студ. Учреждений сред. проф. образования / О.С. Габриелян, И.Г. Остроумов. – 11-е изд. – стер. – М.: Издательский центр «Академия», 2013. – 336 с. [16] л. цв. ил.

2. Габриелян О.С., Остроумов И.Г. Химия для профессий и специальностей технического профиля. ОИЦ "Академия" 2010

Дополнительные источники:

3. Габриелян О.С., Остроумов И.Г., Дорофеева Н.М. Практикум по общей, неорганической и органической химии ОИЦ "Академия"2009

4. Габриелян О.С. Химия в тестах, задачах и упражнениях ОИЦ «Академия» 2010

5. Г.В. Быков. БутлеровА.М. – основоположник теории строения органических соединений. М: Просвещение 1978

6. Ария С.М.Великий закон природы. Периодическая система элементов Менделеева и ее значение в наши дни. М: Детская литература 1953

Интернет-ресурсы: http://www. mmt-dl.ru/

http://www. mmtech..ru/

 

Учебное издание

 

 

РЫБАЛКИНА

Ирина Николаевна

 

ХИМИЯ

⇐ Предыдущая21222324252627282930

Поделиться:

Воспользуйтесь поиском по сайту: