 |
2.Что является общим для ферментов и неорганических катализаторов?
|
|
|
|
1 билет
1. Что такое ферменты и какую роль они выполняют в организме? -высокоспециализированный класс веществ белковой природы, используемый живыми организмами для осуществления с высокой скоростью взаимосвязанных хим реакций, включая синтез, распад и взаимопревращение разнообразных химических соединений. Ферменты (или энзимы), осуществляя обмен веществ, представляют собой основу существования любого организма. Они способны управлять сложнейшими процессами разрушения и синтеза новых веществ. Они играют важную роль в пищеварении, а также процессах очищения организма, обновление клеточного состава крови, костей, кожи. От них зависит функциональное состояние защитной системы организма, которая препятствует проникновению инфекции, обезвреживает яды и удаляет продукты жизнедеятельности клеток.
2. Что является общим для ферментов и неорганических катализаторов?
1)катализируют только энергетически возможные реакции;
2)не изменяют равновесия в обратимых реакциях;
3)не изменяют направление реакции;
4)не расходуются в р процессе реакции.
3. Строение и характеристика цитохромов.
Цитохромы, сложные железосодержащие белки, простетическая (небелковая) группа которых представлена гемом (гемопротеиды). Они играют важную роль во многих процессах, протекающих в живых организмах, — клеточном дыхании, фотосинтезе, способны отдавать и принимать электрон путём обратимого изменения валентности атомов железа, входящих в состав гема. Цитохромы присутствуют во всех клетках организмов. В клетках эукариот они локализованы в митохондриальных мембранах. К цитохромам относят все внутриклеточные гемопротеиды, за исключением гемоглобина, миоглобина, каталазы и пероксидаз. Выделяют четыре группы цитохром, цитохромы a, b, с, d, которые различаются боковыми цепями.
|
|
|
4. Роль АТФ-синтазы в тканевом дыхании.
АТФ-синтаза - интегральный белок внутренней мембраны митохондрий. Он расположен в непосредственной близости к дыхательной цепи. АТФ-синтаза состоит из 2 белковых комплексов, обозначаемых как F0 и F1.
АТФ-синтаза производит АТФ за счёт энергии электрохимического потенциала, создаваемого электронной транспортной цепочкой. В целом данный процесс называется окислительным фосфорилированием. Он протекает в митохондриях эукариот, на внутренней мембране которых расположены молекулы АТФ-синтазы, причём компонент F1находится в матриксе, где и протекает процесс синтеза АТФ из АДФ и фосфата. Электрохим. потенциал вынуждает протоны двигаться с наружной пов-сти вовнутрь. Но мембрана не проницаема для них, за исключением тех участков, где расположен фермент Н+ АТФ -синтетаза. Протоны движутся через канал АТФ-синтазы, и энергия этого движения используется для образования АТФ.
5. Как можно доказать специфичность действия альфа-амилазы слюны?
Специфический субстрат для а-амилазы -полисахариды: крахмал (и гликоген).
Доказательство:
1. проба Троммера с крахмалом отрицательна, т. к. не свободных кетонных и альдегидных групп.
2. р-р крахмала+разбавл. р-р слюны, Т=37'С на 10 минут.
3. +проба Троммера. Положительная. Происходит восстановление гидрата окиси меди, можно сделать вывод, что крахмал гидролизовался.
4. При проведении аналогичного опыта с сахарозой -проба Троммера отрицательна на начало и на конец эксперимента, т. е. под воздействием а-амилазы она не гидролизуется.
2 билет.
1. Какова химическая природа ферментов и как это можно доказать?
Ферменты имеют белковую природу и имеют 4 уровня организации. Доказательства:
|
|
|
1) гидролиз до аминокислот;
2) амфотерные свойства, способность к электрофорезу;
3) денатурация при УФ, рентгеновском облучении, действии ультразвука, кислот, щелочей, тяжелых металлов;
4) высокая мол. масса;
5) осаждение под действием солей без потери каталитических свойств;
6) потеря активности при кипячении.
2. В чем заключается разница между простетической группой ферментов и коферментом?
Простетическая группа и кофермент - это два типа кофакторов. главное отличие между простетической группой и коферментом является то, что Прост группа может представлять собой металлическую или небольшую органическую молекулу, которая тесно связана со структурой фермента ковалентной или нековалентной связью, тогда как кофермент представляет собой небольшую органическую молекулу, связанную с ферментом. Простетическая группа прочно, ковалентно связана с апоферментом.
Кофермент слабо, нековалентно связан с апоферментом.
3. Расположите в правильной последовательности комплексы тканевого дыхания.
I комплекс (НАДН-КоQН2-редуктаза) – принимает электроны от митохондриального НАДН и транспортирует их на Коэнзим. Протоны транспортируются в межмембранное пространство. Промежуточным акцептором и переносчиком протонов и электронов являются ФМН и железосерные белки. I комплекс разделяет поток электронов и протонов.
II комплекс – сукцинат – КоQ - редуктаза – включает ФАД- зависимые дегидрогеназы и железосерные белки. Он транспортирует электроны и протоны от флавинзависимых субстратов на убихинон, с образованием промежуточного ФАДН2.
Убихинон легко перемещается по мембране и передает электроны на III комплекс.
III комплекс – КоQН2 - цитохром с - редуктаза – имеет в своем составе цитохромы b и с1, а также железосерные белки. Функционирование КоQ с III комплексом приводит к разделению потока протонов и электронов: протоны из матрикса перекачиваются в межмембранное пространство митохондрий, а электроны транспортируются далее по ЦТД (цепь тканевого дыхания).
IV комплекс – цитохром а - цитохромоксидаза – содержит цитохромоксидазу и транспортирует электроны на кислород с промежуточного переносчика цитохрома с, который является подвижным компонентом цепи.
Существует 2 разновидности ЦТД:
Полная цепь – в нее вступают пиридинзависимые субстраты и предают атомы водорода на НАД-зависимые дегидрогеназы
Неполная (укороченная или редуцированная) ЦТД в которой атомы водорода передаются от ФАД-зависимых субстратов, в обход первого комплекса.
|
|
|
